1. MARCOS GORDON
GRUPO 20

2. •Proteína patógena que tiene
alterada su estructura terciaria con
plegamientos anómalos ricos en
laminas beta, auto-reproducibles
•Compuesto solo por aminoácidos
•Son los responsables de las
encefalopatías espongiformes
transmisibles

3. •Las primeras referencias fueron en el
siglo XVIII
•Varios ganaderos europeos
descubrieron una enfermedad
neurovegetativa en ovejas y cabras
“scarpie”

4. •Siglo XX primeros casos de
encefalopatías espongiformes en el
ser humano
•Bautizada por el nombre de
Creutzfeldt-Jakod

6. Prpc PrpSc
Estructura hélice α (4
Estructura lámina β
regiones de proteína
(proteína plana)
globular)
Susceptible a proteasas Resistente a proteasas
Proteína monomérica Agregados proteicos
Monómeros poco
Monómeros estables estables (agregados
amiloides)
Resistencia extrema a la
Resistencia normal radiación y disolventes
fuertes
Soluble en detergentes Insoluble en detergentes

7.  Rotura de los puentes de disulfuro entre
aminoácidos de la estructura de hélice alfa,
hecho que da lugar en radicales –SH,
presentes en la lamina beta
 Aminoácidos que actúan en el cambio
conformacional
• Metionina: por su capacidad de cambiar el radical
metilo por –H consigue un radical –SH
• Cisteína: por su disposición a formar puentes de
disulfuro
• Valina: por su proximidad atómica a la Met y Cys

11.  Forma esporádica de la enfermedad
 Formas infecciosas
 Formas hereditarias
 Los agregados proteicos en forma de placas amieloides causan
enfermedades neurovegetativas de evolución lenta en humanos

12. •Enfermedad gerstmann-sträussler-
scheinker
•Kuru
•Insomnio familiar fatal
•Encefalopatias espongioforme familiar,
asociada al gen PrP mutado