1. FILAMENTOS INTERMEDIOS

3. a CITOESQUELETO FILAMENTOS INTERMEDIOS MICROTUBULOS MICROFILAMENTOS De estructura hueca y algo rígida, da soporte al citoplasma y orienta el movimiento celular Poseen elasticidad, por lo tanto otorgan flexibilidad a la matriz citoplasmática Son ligeramente más gruesos que los microfilamentos. En realidad se usa este nombre para referirse a fibras celulares de diferente composición, que básicamente participan en el mantenimiento de la estructura de la célula, mediante el establecimiento de una red tridimensional que se extiende por toda la célula a modo de un andamiaje interno.

5. Formación y ensamblaje Estas proteinas son originadas por los ribosomas ubicadas en RER CITOPLASMA Inclusiones MATRIZ CITOPLASMÁTICO ORGANELAS MEMBRANOSAS Y NO MENBRANOSAS SISTEMAS DE ENDOMENBRANAS CITOESQUELETO COLOIDE CELULAR Es viscoso, porque tiene un gran número y variedad de moléculas. Las moléculas grandes como las proteínas están dispersas en el liquido, estas poseen un alto grado de asociación.

6. ORIGEN DEL NOMBRE Su nombre deriva de su diámetro ( 10 nm) menor que el de los microtúbulos, de 25 nm, pero mayor que el de los microfilamentos, de 7 nm

7. Dos dímeros se asocian de forma antiparalela para dar un tetrámero Los tetrámeros, se asocian lateralmente para dar: El filamento intermedio, se asemeja a una cuerda formada por las hebras de tetrámeros unidos cabeza con cola. . Formación y ensamblaje de F.I.

8. Dímero Tetramero Dímero Monómeros Tetramero Dímero Monómeros Protofilamento Dímero

9. *Proteína + Proteína = Dímero [1] (1 cadenas polipeptídica)*Dímero + Dímero = Tetrámero [2] (2 cadenas polipeptídicas)*Tetrámero + Tetrámero = Protofilamento [3] (4 cadenas polipeptídicas)*Protofilamento + Protofilamento = Protofibrillas [4] (8 cadenas polipeptídicas)*Protofibrillas + Protofibrillas = Filamentos Intermedios [5] (32 cadenas polipeptídicas)

12. Ensamblaje y desensamblaje

13. El balance entre estas propiedades le confieren a la célula una integridad tensional (conocida en el idioma inglés como “tensegrity”) y la cual se basa en lo visualizado en 1993 por el Dr. Donald Ingber[, científico que trasladó el concepto arquitectónico (en el cual se le conoce como tensegridad) al ámbito intracelular y que se mantiene vigente en nuestros días. PRINCIPIO DE TENSIGRIDAD(TENSIÓN +INTEGRIDAD)

15. Son grupos de filamentos de proteínas fibrosas de unos 10 nm de diámetro, son los componentes del citoesqueleto más estables, dando soporte a los orgánulos (por sus fuertes enlaces), y heterogéneos. Filamentos intermedios

17. FUNCIÓN Su función principal es darle rigidez a la célula. Las laminas nucleares además de darle rigidez al núcleo participan en la regulación de transcripción. Otros miembros, las queratinas, participan en algunas uniones celulares (desmosomas).

18. Los neurofilamentos sirven de anclaje a proteínas que son canales facilitándose de esta forma la conducción nerviosa. En el núcleo, las láminas nucleares probablemente actúe con otras proteínas de unión en la organización del núcleo.

19. Estabilidad Los filamentos intermedios, a diferencia de la actina F o los microtúbulos, son muy estables. Para su dinámica se requiere la fosforilación y defosforilación de sus componentes por medio de Quinasas y fosfatasas, respectivamente

21. Tipos de proteínas en filamentos intermedios Al principio los F.I. fueron denominados según su localización principal : . Tonofilamentos.- Ubicados en las células epiteliales . Neurofilamentos.- En las neuronas . Gliofilamentos.- En las células de la glía

22. Siguiente clasificación: Neurofilamentos.- En las neuronas Gliofilamentos.- En las células de la glía Citoqueratinas.- En células epiteliales Filamentos de desmina.- En el músculo Filamentos de vimentina.- En células mesenquiales Filamentos de periferina.- También en neuronas Laminas nucleares.- Debajo de la envoltura nuclear

24. I. Queratina Acida II. Queratina Básica III. Vimentina, Desmina, Periferina, PAFG IV. Neurofilamentos V. Laminares (Membrana Nuclear) VI. Nestina Clasificación actual de filamentos intermedios

25. Tipo I y II: Son las mas diversas, la constituyen las queratinas producidas por diferentes tipos de células epiteliales. Existen las: b- queratinas: alfa-queratinas:

26. Citoqueratina: Llamada así para especificar la queratina pero de la célula También llamado tonofibrilla. Su función principal es la organización de la estructura tridimensional interna de la célula

28. Tipo I Incluye a las citoqueratinas acidas. Tipo II Al contrario que las anteriores, aquí están las citoqueratinas básicas.

30. Comparación entre denominación antigua y actual

31. Tipo III La proteínas se agrupan de acuerdo a función final que tienen, tenemos a las vimentinas, desmina, periferina y la PAFG. Es un grupo bastante heterogéneo.

32. Vimentina: La vimentina es la proteína de los filamentos intermedios más abundante en el citoplasma, . Presentes en fibroblastos, celulas endoteliales y leucocitos

33. Desmina Se encuentra cerca de la línea Z de los sarcomeros de las miofibrillas musculares, funcionando como un soporte estructural. La desmina sólo se expresa en vertebrados, sin embargo, se han encontrado proteínas homólogas en otros organismos.

34. La desmina Se encuentra en las fibras musculares y la proteína glial ácida fibrilar la expresan los astrocitos del SNC y algunas células de Schwan en el SNP

35. Periferina Presentes en fibras nerviosas periféricas

36. PAFG El factor acídico fibrilar glialen astrocitos y otros tipos de células gliales en el sistema nervioso central

37. TIPO IV Engloba los neurofilamentos y la α-internexina. Esta ultima se encuentra en el se incluyen en este tipo neurofilamentos de tipo L (low), M, (Medium) o H (heavy) en referencia a su peso molecular.

38. Neurofilamentos Se encuentran en grandes concentraciones en los tejidos neuronales, principalmente en los axones de las neuronas Su función principal es la de proveer el más rígido de los soportes citoesqueléticos de los axones.. Facilita el transporte celular

39. TIPO V Aqui entran las laminas nucleares Las lamininas están localizadas en el núcleo justo debajo la envuelta nuclear formando el apoyo filamentoso de la lámina nuclear. Las lamininas son vitales para la reformación de la envuelta nuclear después de la división celular.

40. El hecho que las Láminas nucleares sean consideradas los primeros FI en aparecer nos hace pensar que en organismo menos desarrollados halla siquiera indicios de algo parecido. Y si lo hay… DATO

41. En una célula procariota hayuna proteína análoga a los filamentos intermedios: la Crescentina La bacteria Caulobactercrescentus contiene una tercera proteína, crescentina, que está relacionada con los filamentos intermedios de las células eucarióticas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma celular, pero el mecanismo actualmente es poco claro.

42. Ademas están presentes en fibras del cristalino: Internexina Filensina Pakinina

43. TIPO VI Está la proteína nestina que está implicada en el crecimiento axonal. También estarían incluidas otras como la sinemina, la paranemina y la tanabina. La nestina está en las células madres del sistema nervioso central.

45. A. FAMILIAS DE F.I. Citoqueratinas Vimentinas Neurofilamentos En células epiteliales En células musculares, conjuntivo y nerviosas Solo en células nerviosas

46. En las proteínas asociadas se han encontrado diversas proteínas fijadoras que van entrelazándose de forma tridimensional. Se unen de forma cruzada con los F.I. o a otras estructuras celulares Filagrina: Proteína que fija los filamentos que queratina Sinamina: fijan la desmina y la vimetina siempre en redes tridimensionales (230 kDa) Plectina: fijan la desmina y la vimetina siempre en redes tridimensionales

47. Paranemina (230 kDa).- También asociada a Desmina y Vimentina . Lamina receptor B, se une a la menbrana nuclear interna . Anquirina, une la actina a los FI en la base de la célula eritrocito . Desmoplaquina, une los FI en el sitio del desmosoma . IFAP inespecíficas, forman puentes entre los FI (300 kDa)