Este documento presenta información sobre las proteínas y los aminoácidos. Se describe la composición química de las proteínas y sus funciones principales como enzimas, transportadoras, estructurales y contráctiles. Luego, se explican las propiedades físicas y químicas de los 20 aminoácidos comunes que constituyen las proteínas, clasificándolos según la polaridad de sus cadenas laterales en no polares, polares sin carga, y con carga positiva o negativa. Finalmente, se detallan ejemplos

1. Las proteínas
DRA. ZELIBETH VALVERDE
13/09/2009
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2. PRESENTACIÓN
Dedicaremos el primer día del Curso a conocernos entre nosotros, a presentar el
Programa para mostrar las fortalezas que se desprenden del estudio de la
bioquímica. Este curso es un camino a recorrer juntos, y de aprendizaje común para
el facilitador y los participantes.
Luego, como apertura de nuestro trabajo, nos centraremos en un primer análisis de
las opciones y criterios pedagógicos que orientan el estudio de la Bioquímica en las
Ciencias de la Salud y la Medicina.
Es nuestro deseo acompañarlos y estimularlos en esta experiencia, en un clima de
colaboración.
1. Agenda de trabajo del módulo
Un mes. Se recomienda seguir el cronograma de actividades para apoyar el
intercambio conjunto.
2. Actividades del módulo
a. Comiencen leyendo el Programa y la Guía general del curso.
b. Completen el perfil personal. Es para nosotros muy importante que suban una
imagen suya, ya que reconocernos facilitará nuestros intercambios.
c. Respondan las preguntas de las actividades del módulo con la que tendremos un
foro
¡No duden en consultar a su facilitador por cualquier pregunta!
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3. INTRODUCCIÓN
El presente módulo virtual reúne una serie de contenidos sobre las Proteínas y los
Aminoácidos en la materia de Bioquímica. Está dirigido a estudiantes de III
Cuatrimestre de La Facultad de Ciencias de la Salud y Medicina de la Universidad
Columbus de Panamá donde se abordan temas a desarrollar a lo largo del curso.
Así, los contenidos presentados en este módulo virtual explican las proteínas su
clasificación, sus estructuras, la desnaturalización y además los aminoácidos. El
conjunto de temas de este módulo expresan de forma interactiva como las proteínas
se encuentran en diversos alimentos y son de aporte nutritivo a los seres vivos.
Su objetivo principal es brindar a los estudiantes la facilidad de los contenidos a
través de la herramienta de una aula virtual con distintas bibliográficas necesarias
para saber-ser, saber-aprender y saber-saber. Queremos incentivar la producción de
nuevas investigación sobre la bioquímica. Para ello, el módulo virtual tendrá como
base una perspectiva trans-disciplinaria que incorpore la preocupación por el estudio
de la Bioquímica.
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4. GUÍA DIDÁCTICA
Institución Responsable: Columbus University
Unidad responsable: Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud
Programa: Licenciatura en Medicina
Asignatura: Bioquímica
Código: Quim-3241
Peso Académico:
Horas de Teoría: 4
Horas de Laboratorio: 2
Total: 96 horas
Créditos: 5
DESCRIPCIÓN GENERAL DE LA ASIGNATURA
El estudiante podrá enfatizar los conocimientos relacionados a la bioquímica sus
principios, teorías relacionados con: las generalidades de la química orgánica e
inorgánica, aspectos básicos de las distintos elementos que componen el ser
humano, como carbohidratos, lípidos, proteína y ácidos nucleícos, la estructura y
función de las membranas biológicas y el metabolismo de los esteroides y
hormonas, como las alteraciones del equilibrio ácido base, el ciclo de visión y la
vitamina A.
La asignatura procura que el estudiante tenga un trato digno y respetuoso con sus
pacientes y que sea un repetidor creador de su conocimiento y de información
relacionada con la bioquímica y sea capaz de saber ser- saber-hacer y saber-saber.
DESCRIPCIÓN GENERAL DEL MÓDULO
En el módulo de Proteínas vamos a desarrollar temas de interés para el participante
como se muestra en el guión desde la composición de las proteínas hasta la
identificación de los anillos fenólicos, con la presentación de los aminoácidos y
ejemplos de estos.
OBJETIVOS, DESTREZAS Y COMPETENCIAS QUE SE VAN A ADQUIRIR:
El objetivo del módulo es proporcionar al participante un conocimiento de las
proteínas y los aminoácidos. El participante se familiarizará con 1) la química de las
proteínas, que le serán de gran apoyo para su vida profesional; 2) conocerá las
diferentes estructuras de las proteínas; 3) conocerá y valorará algunas de las
aplicaciones más importantes de las proteínas, mediante el estudio del listado de
alimentos que contienen proteínas y, 4) diseñará un programa de dieta para una
alimentación adecuada.
PRERREQUISITOS PARA CURSAR EL MÓDULO: Los propios de admisión al
Programa.
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5. CONTENIDO (breve descripción del módulo):
En el módulo se abordarán las proteínas su composición química, se estudiarán los
aspectos básicos de la estructura y función de proteínas necesarios para poder
intentar la modificación exitosa de las mismas; se tratarán en detalle las diferentes
técnicas de diseño racional o mixto para modificar las propiedades y aplicaciones de
diferentes tipos de proteínas, incluyendo métodos de análisis estructural; se
incluirán ejemplos relevantes de modificación de proteínas para la profundización en
el conocimiento de las mismas. Se incluye la desnaturalización de una proteína, la
mejora de su actividad enzimática o la adquisición de una nueva actividad
enzimática, entre otros.
METODOLOGÍA
Clases magistrales por parte del facilitador; con discusión activa por parte de los
alumnos; Estudio y presentación por los estudiantes de trabajos científicos
relacionados, y discusión conjunta de los mismos; planteamiento de casos de
estudio centrados en el diseño y métodos de construcción y análisis de proteínas
modificadas con objetivos básicos, a resolver por el estudiante, y discusión conjunta
de las soluciones propuestas.
TIPO DE EVALUACIÓN: La evaluación será continua y tomará en consideración
• Asistencia ------------------------1%
• Pretest-----------------------------2%
• Participación en clases-------2%
• Laboratorios---------------------15%
• Parcial I---------------------------20%
• Parcial II--------------------------20%
• Examen Final-------------------40%
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6. CONTENIDO
I. Proteínas
Introducción:
1. Composición química de las proteínas
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones
en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura
básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan
funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de
oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos,
etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que
son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de
reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre
(S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (I), entre otros.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados
AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares proteicos".
2. Funciones
Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa
en la tabla siguiente:
Tipos Ejemplos Localización o función
Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
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7. Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina
Constituyente de las fibras
musculares
El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los
procesos químicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran
mayoría, son específicas para cada reacción, de ahí su gran número. Como son
catalizadores, actúan disminuyendo la energía de activación, combinándose con los
reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energía de activación
que el estado de transición de la reacción no catalizada. Una vez formados los
productos de la reacción, la enzima se recupera.
3. Aminoácidos.
Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que
estos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas
propiedades importantes de las proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o
corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto
la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre
y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono. Difieren entre sí en la
estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de
sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R.
A. Clases principales de aminoácidos:
a) Grupos R no polares o hidrofóbicos.
b) Polares, pero sin carga.
c) Grupos R con carga positiva y
d) Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH
intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.
Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para
facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
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8. a) Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se
encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el
triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los
aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de
aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los
aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
b) Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos
anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden
establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y
la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus
grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a
veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las
funciones más polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo
fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los
grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
c) Aminoácidos con grupos R cargados
positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen
carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis
átomos de carbono. Aquí se encuentran la
lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene
propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un
grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas
poseen carga positiva.
d) Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de
los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y
por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
B. Características de los aminoácidos.
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9. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad
óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría
del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si
desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían
hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos
son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la
vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
Actividad N°1: Dividirse en 4 grupos y realizar presentaciones de las clases
principales de aminoácidos la exposición será de 15 minutos cada grupo
4. Péptidos y Enlace peptídico
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos
de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar
péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
A. Oligopéptidos.: si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos: si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos: si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos: si el nº de aminoácidos es 4.
• Entre otros.
B. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de aminoácidos es
mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo
N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo
C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal
manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de
seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de
unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el
número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
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10. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo
(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se
encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría
de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa
además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista
estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran
distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que
unidos entre sí integran una estructura polimérica; las proteínas son
fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas
únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en
su composición otras moléculas diferentes además de aminoácidos.
5. Clasificación de las proteínas
A. Estructura de las proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.
a. Primer nivel estructural: está constituido tanto por el número y la variedad de
aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también llamado
secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al
unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este
primer nivel se le llama estructura primaria.
b. Segundo nivel estructural: se refiere a la relación espacial que guarda un
aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena
polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se
mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma
helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama
estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
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11. b.1 la a(alfa)-hélice: esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de
hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido
que le sigue.
b.2 En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Tercer nivel estructural: se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las
diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A
este nivel se le llama estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola
cadena polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde precisamente a
su estructura terciaria.
c. Cuarto nivel estructural: cuando se trata de una proteína oligomérica, que es
aquel tipo de proteína que está compuesta de más de una cadena polipeptídica,
se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a la
manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio
en relación con las otras cadena polipeptídicas que la constituyen. A este nivel
estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales. Esta conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobas.
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12. Desnaturalización
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una
fluctuación muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas
solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace
experimentar un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más visible del
cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos
covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompen durante este
tratamiento relativamente suave, se ha llegado a la conclusión de que la estructura
primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el
proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60°-70° C. La
formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un
ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de
la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica
característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad
catalítica.
La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada
característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas
globulares. Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se
desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína
pierde su actividad biológica.
Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
Estructura Primaria
Estructuras Secundarias
Estructura Terciaria
Estructura cuaternaria.
Actividad N° 2: Realice el siguiente cuestionario
1. ¿Características de las proteínas globulares?
2. ¿En un principio como se clasificaron las proteínas?
3. ¿Cuáles son la cuatro órdenes de la estructura proteínica?
4. ¿Cuáles son los dos tipos más comunes de estructuras secundarias?
5. ¿A qué se da la estabilidad de las hélices α?
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13. 6. Listado de alimentos y proteínas presente en los mismos.
En una dieta se puede distinguir entre proteínas de origen animal o proteínas de
origen vegetal. Entre los alimentos de proteínas de origen animal se encuentran en
huevos, aves, pescados, carnes y productos lácteos. Proteínas en alimentos de
origen vegetal se encuentran en soja, frutos secos, champiñones, legumbres y
cereales.
A. Alimentos que contienen proteínas
El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas.
El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por
cada 100 gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas, el lomo
embuchado está exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere
seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas.
La soja es una legumbre muy nutritiva
particularmente rica en proteínas. La
soja contiene un elevado porcentaje
de proteínas de alta calidad, casi 37
gramos de proteínas por cada 100
gramos de soja , y contiene la mayoría
de aminoácidos esenciales a excepción
de la metionina, la cual se puede
completar combinando la soja con otros
alimentos como los cereales. Si la
comparamos con otros alimentos, la
soja, a igual peso, contiene el doble de
proteínas que la carne, 4 veces las
proteínas del huevo y 12 veces las de
la leche.
La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se
trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que
conserva todas sus proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche
desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo
un gramo de grasa por cada 100. Además de una gran fuente de proteínas, la leche
desnatada en es una buena fuente de vitamina B.
El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en
grasas, además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen
de este pescado uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendables
para cualquiera.
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14. Con 30,5 gramos de proteínas por cada 100 gramos, el jamón serrano es una
importante fuente de proteínas para nuestro organismo y un buen aliado en
cualquier dieta deportiva. Además, hay que tener en cuenta el alto valor biológico
que tienen las proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro
organismo. Por lo tanto, el jamón serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya
que es alimento rico en proteínas de alta calidad.
Embutidos como el salchichón o el salami tienen 25,8 gramos de proteínas por cada
100. Atún, bonito, pechuga de pavo y Lentejas rondan los 24 gramos de proteínas
por cada 100.
B. Otros alimentos ricos en proteínas
Otros alimentos con un alto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad
que los anteriores son:
• Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas)
• Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún)
• Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guisantes son proteínas)
• Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de
proteínas)
• Pechuga pollo (Un 22,8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de
pollo)
• Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4%
de proteínas)
• Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos)
• Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas)
• Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de
proteínas)
• Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este
alimento)
• Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas)
• Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de
Cabrales)
• Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%)
• Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas)
• Pollo a la parrilla (20,6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla)
• Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas)
• Cigalas, langostinos, gambas… (20,1% de proteínas)
• Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas)
• Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas)
• Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas)
• Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de proteínas)
• Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal)
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15. • Garbanzos, judías blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19%
de proteínas)
• Rape, salmón (El rape y el salmón son pescados que tienen un 19% de
proteínas)
• Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas)
• Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de proteínas)
• Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas)
• Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son proteínas)
• Lenguado, pescadilla… (Contienen un 16,5% de proteínas)
• Caracoles (Tienen 16,3% de proteínas)
• Merluza (La merluza tiene un 15,9% de proteínas)
• Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas)
• Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de proteínas)
• Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3,5% de proteínas)
7. Identificación de los anillos fenólicos.
Generalmente todos los vegetales, como producto de su metabolismo secundario
normal, son capaces de biosintetizar un elevado número de compuestos fenólicos,
algunos de los cuales son indispensables para sus funciones fisiológicas y otros son
de utilidad para defenderse ante situaciones de estrés (hídrico, luminoso, etc.). A
pesar de que todos ellos presentan una estructura fenólica, núcleo aromático que
contiene un grupo hidroxílico libre o sustituido, se diferencian de otros compuestos
que también poseen esta estructura fenólica (monoterpenos), en su origen
biosintético. Los compuestos fenólicos a los que nos vamos a referir en los próximos
artículos se originan principalmente a través de dos rutas biosintéticas: la ruta del
ácido sikímico que conduce, mediante la síntesis de aminoácidos aromáticos
(fenilalanina, tirosina), a los ácidos cinámicos y sus derivados (fenoles sencillos,
ácidos fenólicos y derivados, cumarinas, lignanos y derivados del fenilpropano), y
la ruta de los poliacetatos por la cual se originan quinonas, xantonas, orcinoles,
etc. Igualmente, algunos de los compuestos fenólicos que vamos a considerar como
principios activos de plantas medicinales se originan a través de rutas mixtas que
combinan la vía del sikimato y del acetato, es el caso por ejemplo de los
flavonoides, o que surgen a través de la combinación de la vía del mevalonato,
origen de los compuestos terpénicos, con la vía del sikimato (furano y
piranocumarinas, etc.).
Nos ocuparemos a partir de ahora de todas aquellas plantas medicinales que lo son
debido a que algunos de sus principios activos son de naturaleza fenólica,
clasificadas según el origen biogenético de los mismos, aunque en muchas
ocasiones no se conozca exactamente el compuesto responsable de su actividad.
A. Compuestos fenólicos derivados de la ruta de los sikimatos
Fenoles Sencillos
En este grupo se incluyen compuestos poco abundantes en la naturaleza y de
escaso valor terapéutico a excepción de la hidroquinona, que en forma de glucósido
se localiza en algunas plantas medicinales pertenecientes a las familias Ericaceae y
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16. Rosaceae. De todas ellas, las más empleadas por su poder antiséptico de vías
urinarias son la gayuba y algunos tipos de brezo.
Ácidos Fenólicos
Este grupo de compuestos se caracteriza por poseer en su estructura química el
anillo aromático y el grupo hidroxílico comunes a los compuestos fenólicos y una
función carboxílica. Los ácidos fenólicos que tienen interés terapéutico son
derivados del ácido benzoico o del ácido cinámico (cafeíco, ferúlico, p-cumárico).
Los primeros son muy abundantes en la naturaleza tanto libres, como ácidos o
aldehídos (vainilla, anisaldehído), como combinados en formas heterosídicas,
correspondiendo a este grupo la unidad básica estructural (ác. gálico) de los taninos
gálicos o hidrolizables. Los segundos también son abundantes en la naturaleza pero
en este caso se encuentran casi siempre esterificados con azúcares, alcoholes
alifáticos, ácido químico (ac. clorogénico), otros metabolitos secundarios
(flavonoides) o bien amidificados.
Entre las plantas medicinales que poseen ácidos fenólicos vamos a destacar la
alcachofa con actividad colerética, el ortosifón con actividad diurética y la equinácea
empleada por sus propiedades inmunoestimulantes. Igualmente incluimos en este
capítulo, plantas medicinales, reina de los prados y sauce, que poseen derivados del
ácido salicílico con actividad antiinflamatoria, analgésica y antipirética.
Cumarinas
Con el nombre de cumarinas se conoce a un grupo muy amplio de principios activos
fenólicos que se encuentran en plantas medicinales y tienen en común una
estructura química de 2H-1-benzopiran-2-ona, denominada cumarina. Sobre esta
estructura, que se origina biosintéticamente por lactonización del ácido cumarínico
(2-hidroxi-Z-cinámico), se disponen sustituyentes de distinta naturaleza química lo
que da lugar a distintos tipos de cumarinas: sencillas y complejas.
Es frecuente, que sobre el anillo cumarínico básico, generalmente hidroxilado en C-
7, se sitúen sobre los carbonos 6 u 8 radicales isoprenílicos de 5, 10 o más
raramente de 15 átomos de carbono, que por su alta reactividad pueden originar
anillos adicionales de tipo furánico o piránico. A este grupo de cumarinas
isopreniladas se les conoce en conjunto como cumarinas complejas debido a la gran
variabilidad química de sus estructuras. Ejemplo de este tipo de principios activos es
la visnadina, piranocumarina con efectos vasodilatadores presente en el Amni
visnaga.
Como grupo, su interés farmacológico no es muy grande, sin embargo debemos
mencionar sus efectos sobre el sistema vascular tanto en territorio arterial como
venoso y su utilidad en el tratamiento de algunas alteraciones de la piel como por
ejemplo la psoriasis debido a sus propiedades fotosensibilizantes.
Lignanos
Estos compuestos de naturaleza fenólica se originan por la condensación de
unidades fenilpropánicas. El número de estas unidades y la forma de unión entre
ellas determinan la existencia de diferentes tipos de lignanos (lignanos propiamiente
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17. dichos, neolignanos, etc.). Su interés farmacológico radica en una gran variedad de
efectos, algunos de los cuales son o pueden ser en un futuro no muy lejano de
aplicación en terapéutica. Por ejemplo, son de naturaleza lignánica los principios
activos de la resina de podofilo o algunos de los componentes hepatoprotectores
(flavanolignanos) del cardo María, cuya monografía incluiremos en el siguiente
capítulo dedicado a los flavonoides.
Derivados Del Fenilpropano
En este grupo incluimos una serie de compuestos que se originan por elongación de
la cadena lateral de los ácidos cinámicos, mediante la incorporación de unidades
dicarbonadas a partir del malonil-CoA o mediante la incorporación de una nueva
estructura fenilpropanoica (por ejemplo, mediante la condensación de dos moléculas
de ácido ferúlico). Corresponden a este último caso los principios activos de dos
drogas: los rizomas de cúrcuma y jengibre.
Taninos
Los taninos son compuestos polifenólicos, más o menos complejos, de origen
vegetal, masa molecular relativamente elevada, sabor astringente, conocidos y
empleados desde hace muchos siglos por su propiedad de ser capaces de convertir
la piel en cuero, es decir de curtir las pieles. Esto se debe a su capacidad para
unirse a macromoléculas como hidratos de carbono y proteínas. Precipitan con sales
de metales pesados, proteínas y alcaloides.
Se trata de compuestos hidrosolubles, dando a veces disoluciones coloidales en
agua, solubles también en alcohol y en acetona e insolubles en disolventes
orgánicos apolares.
Dentro de los vegetales los taninos suelen encontrarse en las vacuolas celulares,
combinados con alcaloides, proteínas u osas.
Clásicamente se han distinguido dos tipos de taninos: a)Taninos Hidrolizables,
llamados también gálicos o pirogálicos.
b) Taninos condensados o proantocianidinas..
B. Compuestos fenólicos derivados de la ruta de los poliacetatos
Quinonas
A partir del acetil-S-Co A y a través de una serie de condensaciones entre unidades
dicarbonadas se originan los poliacetatos. Por reducción se forman los ácidos
grasos, por ciclación una gran variedad de compuestos aromáticos como las
quinonas y otros metabolitos que surgen a través de rutas mixtas como son los
flavonoides, xantonas o terpenofenoles del cáñamo indiano y a través de la
generación del ácido mevalónico, a la biosíntesis de los compuestos terpénicos..
El grupo de las benzoquinonas tiene escaso interés desde el punto de vista de la
fitoterapia aunque si es necesario conocer su importante poder alergizante. Muchas
benzoquinonas y algunas naftoquinonas se comportan como haptenos que al
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18. combinarse con los grupos amino o tiol de las macromoléculas pueden inducir
dermatitis por sensibilización.
Las naftoquinonas, localizadas preferentemente en vegetales superiores, se
encuentran en las plantas frescas en forma heterosídica, liberándose la genina
durante el proceso de desecación. Pueden presentar actividades farmacológicas de
aplicación a la terapéutica como es el caso de la plumbagina de la drosera que
parece ser eficaz en el tratamiento de la tos, o la juglona (5-hidroxi-1,4-naftoquinona)
de las hojas y fruto del nogal (Juglans regia L., Juglandaceae) que presenta
actividad antibacteriana y fungicida. También algunas naftoquinonas pueden ser
empleadas en cosmética como colorantes naturales, como ocurre con la lawsona (2-
hidroxi-1,4-naftoquinona) también con actividad fungicida, presente en las hojas de
alheña o henna (Lawsonia inermis L. Lythraceae) que además de ser un importante
fungicida, se fija a los grupos tiólicos de la queratina capilar proporcionándoles un
color rojo-anaranjado.
Las antraquinonas son pues quinonas tricíclicas derivadas del antraceno y
constituyen el grupo más interesante de quinonas. Pueden llevar funciones
hidroxílicas en su estructura en diversas posiciones: si poseen dos grupos OH en las
posiciones 1 y 2, tienen propiedades colorantes; si éstos se encuentran en las
posiciones 1 y 8, el efecto es laxante. Las antraquinonas con propiedades laxantes
estimulantes deben llevar en su estructura además de los dos OH, un radical en el
carbono de posición 3 y pueden tener o no, sobre el carbono de posición 6, un
radical OH u OCH3. Generalmente en los vegetales se encuentran en forma
heterosídica, es decir unidas a azúcares mayoritariamente a la glucosa, en
ocasiones ramnosa y solo ocasionalmente algún azúcar diferente, en unión O-
heterosídica (por los OH de las posiciones 1 u 8, a veces 6). Aparecen también C-
heterósidos, es decir uniones directas carbono-carbono (C-10), o más de un azúcar
sobre la misma molécula en diversas posiciones (a la vez O- y C-heterósido).
Pueden encontrarse los derivados antraquinónicos en forma oxidada (antraquinona)
o en forma reducida (generalmente se habla de antronas), y ser monómeros o
dímeros (diantronas).
Las plantas que contienen estos compuestos son especies vegetales que pueden
comportarse como laxantes o como purgantes según las dosis administradas. Las
antraquinonas libres en forma reducida son muy irritantes y además, las geninas se
eliminan al alcanzar el intestino delgado por lo que se prefiere administrar formas
antraquinónicas heterosídicas (O-heterósidos de antraquinonas, C-heterósidos de
antronas) o formas dímeras (O-heterósidos de diantronas), que carezcan del
carbono metilénico. Posteriormente estas formas se hidrolizan en el intestino grueso
y las formas oxidadas se reducen in situ, debiéndose la acción por tanto a las
formas libres y reducidas. La acción tiene lugar en el colon, aumentando la motilidad
intestinal por acción directa sobre las terminaciones nerviosas y actuando también
sobre el movimiento de agua y electrolitos. Diversos ensayos experimentales han
permitido dilucidar el mecanismo de acción de estos compuestos. Laxantes
estimulantes son aquellos que estimulan el peristaltismo vía irritación de la mucosa o
actividad intraneural sobre el plexo nervioso y como resultado incrementan la
motilidad. Pero es sumamente importante igualmente su acción sobre las células de
18

19. la mucosa del colon: incremento de la estimulación de la secreción de Cl-
disminuyendo la absorción de líquido y electrolitos. Se origina por consiguiente un
incremento de agua y electrolitos en el lumen colónico lo que da lugar a un aumento
de la presión en el intestino y por ello a una acción laxante.
Los derivados hidroxiantracénicos inhiben la actividad Na+
/K+
-ATPásica y provocan
una disminución de la reabsorción de agua, sodio y cloro, así como un aumento de
la secreción de potasio a nivel de la mucosa intestinal. También pueden estar
implicados otros mecanismos como son la estimulación de la síntesis de PGE2, un
mecanismo Ca2+
-dependiente o estimulación de histamina y 5-hidroxitriptamina.
Los compuestos antraquinónicos se utilizan en casos de estreñimiento y cuando es
necesaria una evacuación intestinal con heces blandas, debiendo limitarse su uso a
periodos cortos de tiempo. Tardan cierto tiempo en actuar, entre 6 y 8-12 horas
después de su administración, por lo que se recomienda ésta por la noche para que
el efecto tenga lugar a la mañana siguiente.
n general los laxantes antraquinónicos no deben emplearse más que
ocasionalmente, nunca en periodos prolongados ya que pueden causar
dependencia, atonía intestinal o por el contrario la llamada “enfermedad de los
laxantes” con diarreas, dolores abdominales, náuseas, etc. También el uso de estos
laxantes puede originar desequilibrios electrolíticos, riesgo de hipokaliemia
(disminución de la concentración de potasio plasmática). Pueden producirse
interacciones con ciertos medicamentos como con los antiarrítmicos tipo quinidina o
con los digitálicos. No se deben emplear durante el embarazo o la lactancia, ni
tampoco en caso de íleos. No administrar a menores de 12 años, sin control médico.
Floroglucinoles
Finalizando con el estudio de las plantas medicinales cuyos principios activos son de
naturaleza fenólica, en este capítulo se contemplan aquellas con principios activos
derivados del floroglucinol.
C. Compuestos fenólicos derivados de las rutas de los sikimatos y
de los poliacetatos
Los flavonoides, compuestos ampliamente repartidos en la naturaleza, se originan a
través de la combinación de la ruta del acetato y del sikimato, vías mediante las
cuales se biosintetiza la estructura diaril-propánica (condensación de un triacetato
que origina el anillo A y de un ácido cinámico que da lugar al anillo B). En la
naturaleza pueden encontrarse tanto en forma libre (geninas) como combinados con
azúcares mediante uniones O- y C-heterosídicas. La mayoría de ellos están
constituidos por un núcleo bencénico unido a una γ- pirona, incluyendo además en
distintas posiciones, C-1, C-2 o C-3, un segundo anillo bencénico dando lugar a los
neoflavonoides, flavonoides propiamente dichos o a los isoflavonoides
respectivamente. Con esta estructura existen un número elevado de compuestos
distintos que pueden clasificarse en función del grado de oxidación del anillo piránico
central.
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20. Para los vegetales, estos compuestos son importantes pues, además de ser
responsables de las coloraciones de muchas flores, frutos y hojas y por ello
intervenir en la polinización atrayendo a los insectos, participan en la vida del
vegetal ejerciendo importantes funciones como por ejemplo protegerle de los efectos
nocivos de la radiación UV y ejercer una eficaz actividad antioxidante.
Los que tienen mayor interés farmacológico son dentro del grupo de los flavonoides:
flavonas, flavonoles y flavanonas y sus correspondientes heterósidos y los
antocianósidos. Muchos de ellos presentan actividad sobre el sistema vascular como
factores vitamínicos P (aumento de la permeabilidad y disminución de la resistencia
de los capilares sanguíneos) como por ejemplo el rutósido o los citroflavonoides,
llamados así por haber sido aislados en especies pertenecientes al género Citrus.
También ejercen su acción sobre el sistema vascular por sus efectos
vasodilatadores y por actuar inhibiendo distintos sistemas enzimáticos relacionados
con la funcionalidad de los vasos (hialuronidasa, catecol-O-metiltransferasa,
fosfodiesterasa-AMPc, PKC, etc.). Además, también presentan actividad
antiagregante plaquetaria, antiinflamatoria y captadora de radicales libres. Entre las
plantas medicinales cuya actividad está relacionada con su contenido en flavonoides
es necesario mencionar la flor de pasión (Passiflora incarnata) con
aproximadamente un 2% de flavonoides (C-heterósidos de flavonas) de la cual nos
ocuparemos en los capítulos correspondientes a los alcaloides; la manzanilla
romana (Chamaemelum nobile) y la aquilea (Achillea millefolium) que incluiremos
dentro de las drogas que contienen compuestos de naturaleza terpénica; el regaliz
(Glycyrrhiza glabra) que posee flavanonas (liquiritósido) y como componentes
activos saponósidos y el ginkgo (Ginkgo biloba), el cardo María (Sylibum marianum)
y el espino blanco (Crataegus ssp.) cuyas características mencionaremos a
continuación.
Dentro de este grupo de flavonoides es necesario mencionar especialmente el grupo
de los antocianósidos, pigmentos de los vegetales responsables de sus coloraciones
rojas, azules y violetas. Su estructura química corresponde a compuestos
heterosídicos cuya genina (antocianidol) deriva del “catión flavilio” (2-
fenilbenzopirilio). Desde el punto de vista de farmacia tienen interés por sus efectos
farmacológicos, principalmente sobre el territorio vascular capilar y venoso, y por su
poder de pigmentación que junto a su baja toxicidad les hacen ser de utilidad como
colorantes naturales en la industria farmacéutica y alimentaria, aunque se alteren
con facilidad variando su color.
Los antocianósidos, al igual que otros flavonoides, disminuyen la fragilidad capilar y
aumentan su resistencia, probablemente debido a que actúan evitando la
degradación del colágeno por inhibición enzimática de la elastasa y de la
colagenasa. Por ello, están indicados en diversos trastornos capilares y venosos.
Algunos antocianósidos poseen actividad antiinflamatoria, antiagregante plaquetaria
y, al igual que otros compuestos fenólicos, actividad antioxidante. Además los
20

21. antocianósidos se emplean en oftalmología en el tratamiento de trastornos
circulatorios a nivel de la retina.
Actividad N° 3: Participar en el foro interactivo que será en las últimas dos semanas
del módulo
21

22. Bibliografía
Bioquímica Lehninger L. Albert
Segunda edición.
Ediciones Omega
Barcelona 1990
Bioquímica Peña Díaz Antonio et. All.
Segunda edición Editorial Limusa México 1990
Página de Internet
www.um.es
www. monografías.com Alfonso Hernandez
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