3. OBJETIVOS
• Conocer la importancia y estructura de las
proteínas.
• Reconocer las clases de proteínas y sus
principales funciones.
• Comprender la naturaleza química de las
proteínas y su aplicación como enzimas.
4. DESCUBREN UNA PROTEÍNA CLAVE PARA ENTENDER EL PODER REGENERATIVO DE LA CÉLULA MADRE
Un equipo de investigadores del Centro de Regulación Genómica de Barcelona (CRG) han
descrito el rol de una proteína, denominada Nanong, clave para el mantenimiento del estado
de pluripotencia de estas células, de alto poder regenerativo y que suponen una gran
esperanza para la medicina del futuro.
En la investigación, publicada en la revista «Cell Reports», los científicos españoles describen
el mecanismo por el que actúa esta proteína y analizan también como otra proteína, la Beta-
catenina, participa también en este proceso de reprogramación celular.
La renovación celular es un proceso natural que ocurre constantemente en nuestro cuerpo. El
ser humano cuenta con células madre que se encargan de generar nuevas células para
reponer y renovar las que van muriendo. Las células madre dan lugar a células indiferenciadas
y pluripotentes, con capacidad para llegar a ser cualquier tipo celular.
Estas células pluripotentes, siguen un camino de diferenciación que las lleva a la
especialización dando lugar a células de la piel, neuronas, o cualquier otro tipo celular. Uno de
los retos actuales de los científicos es comprender los mecanismos que permiten que las
células madre puedan diferenciarse o bien mantenerse pluripotentes. Conocer todos
los actores responsables en estos procesos es de vital importancia para comprender cómo
funcionan las células madre y poder así avanzar en medicina regenerativa.
http://biotechspain.com/es/articles/
descubren-una-protena-clave-
para-enten-der-el-poder-
regenerativo-de-las-celulas-
madre/
Adaptado de:
5. ESTRUCTURAL
MECÁNICA
TRANSPORTADORA
CATALÍTICA
INMUNOLÓGICA
HORMONAL
I M P O R T A N C I A
Ag
Célula
plasmática
Anticuerpos o
inmunoglobulinas (Ig)
Músculo contraído
Cuerpo extraño
(virus, bacteria, etc.)
Tendón
•Colágeno
•Elastina
Músculo relajado
Actina,
miosina
Glóbulos
rojos
El O2 se fija con
la molécula de Hb.
Maltasa
GLC
GLC
productos
Maltosa
(sustrato)
Hipotálamo
Glándula
mamaria
Contracción
del útero
Eyección
de la leche
Neurohipófisis
libera
oxitocina
O2
Moléculas de
Hemoglobina
(Hb)
Oxigenación de
los tejidos
6. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS
• Son macromoléculas orgánicas
cuaternarias (C, H, O, N)
• Químicamente son
biomoléculas orgánicas
constituidos por aminoácidos.
aa aa aa aa
aa aa
---------------------
Aminoácido
Enlace peptídico
Polímero
Páncreas
• Algunos contienen
adicionalmente
azufre (S), metales, moléculas
orgánicas e inorgánica.
Proteína insulina
Un polímero se forma a partir de la unión de varios monómeros, por ejemplo
los aminoácidos son los monómeros de las proteínas (polímero de aa.).
7. GRUPO
AMINO
(BASE)
GRUPO
CARBOXILO
(ÁCIDO)
REGIÓN
CONSTANTE
REGIÓN VARIABLE
R = H → Glicina
R = - CH3→ Alanina
Ejemplo:
CADENA
LATERAL
• Pueden ser:
AMINOÁCIDOS (aa)
aa aa aa aa
aa aa
-------------------
Polímero
Enlace peptídico
ESENCIALES NO ESENCIALES
No sintetiza el
organismo.
Es sintetizado por
el organismo.
Histidina
Treonina
Triptófano
Leucina
Isoleucina
Valina
Fenilalanina
Lisina
Metionina
Arginina
A. Aspártico
B. Glutámico
Prolina
Serina
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Cisteína
Glicina
Alanina
• Son moléculas anfóteras
• Cuando están ionizados se
denominan zwitteriones.
Proteína
(Actina)
• Identidad
8. • Une a un aminoácido con otro
• Se forma por la reacción de
condensación, entre un grupo
carboxilo y un grupo amina.
ENLACE PEPTÍDICO
H2O
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Enlace Peptídico
PÉPTIDOS
• Son moléculas formadas por la
asociación de dos o más
aminoácidos.
• Según el número de
aminoácidos que posee se
denomina:
➢ Dipéptido (2)
➢ Oligopéptido (3 – 10)
➢ Polipéptido (más de 10)
➢ Proteína (más de 50)
9. N I V E L E S D E O R G A N I Z A C I Ó N
PRIMARIA
▪ Es la secuencia líneal de los aminoácidos y
está estabilizada por el enlace ……………….
Ejemplos:
▪ Es la disposición en el espacio de estructura primaria y
está estabilizada por los ……………………………………………..
Ejemplos:
SECUNDARIA
α - hélice β - hoja plegada
0.54 nm
Carbono
Aminoácidos
10. TERCIARIA CUATERNARIA
N I V E L E S D E O R G A N I Z A C I Ó N
▪ Es la disposición en el espacio de estructura terciarias
y está estabilizada por enlaces débiles como: ……………
…………………,………………………………… , etc.
▪ Es la disposición en el espacio de estructuras
secundarias y está estabilizada fundamentalmente
por enlace ……………………………
Ejemplos:
Ejemplos:
11. C L A S I F I C A C I Ó N
b) Globular
a) Simple
b) Conjugada
a) Fibrosa
SEGÚN SU ESTRUCTURA SEGÚN SU COMPOSICIÓN
✓ Queratina:
✓ Colágeno:
✓ Elastina:
✓ Fibroína:
✓ Fibrina:
✓ Enzimas:
✓ Mioglobina:
✓ Histonas:
✓ Hemoglobina:
✓ Anticuerpo:
• Solo contiene aminoácidos
• Contiene aminoácidos y además un grupo prostético.
✓ Nucleoproteínas:
✓ Lipoproteínas:
✓ Fosfoproteínas:
✓ Metaloproteínas:
✓ Glucoproteínas:
• Soluble, funcional
✓ Albumina:
✓ Tubulinas:
✓ Queratinas:
✓ Colágenos:
• Insoluble, estructural
12. LAS ENZIMAS
Son biocatalizadores que aceleran las
reacciones químicas, disminuyendo la
energía de activación
Cuerpo
Centro o
sitio activo
Formado por
aminoácidos
estructurales.
DEFINICIÓN ESTRUCTURA ENZIMÁTICA
Aminoácidos
de fijación
Aminoácidos
catalíticos
13. P R O P I E D A D E S D E L A S E N Z I M A S
Terminado la reacción no se
degrada, cataliza nuevamente otra
reacción.
Biocatalizadores Especificidad Sensibilidad
Capacidad catalítica Reutilizables
Tienen la capacidad de
disminuir la energía de
activación
Existe un tipo de enzima especifico
para cada cambio químico y para
cada sustrato
Debido a su naturaleza proteica, las
enzimas están sujetas a la
desnaturalización y pérdida de su
actividad catalítica
Las cantidades infinitesimales son suficientes
para la transformación de una sustancia
reactante en producto
15. M O D E L O S D E A C O P L A M I E N T O E N Z I M Á T I C O
Modelo llave – cerradura
(Fischer 1894)
Sustrato
Enzima Complejo E - S
Centro
activo
+
Modelo del ajuste inducido
(Koshland 1858)
Sustrato
Centro
activo
Complejo E - S
Enzima
+
a b c a b c
a
b
c
a b c
16. APOENZIMA
COFACTOR
Porción proteica
• Inorgánico
• Orgánico
(coenzima)
Metal
Vitamina
HOLOENZIMA PROENZIMAS
Es una enzima
formado por:
• Es un precursor enzimático inactivo, para activarse
necesita de un cambio bioquímico en su estruc-
tura; que le lleva a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catálisis.
Zimógena
(Precursor inactivo de
la enzima)
Enzima activo
Sustrato
Coenzima
Apoenzima Cofactor Holoenzima
17. PREGUNTA DE ADMISIÓN UNMSM 2019 - I
El colágeno constituye una familia de proteínas; existen alrededor de 21 tipos, con diferentes
grados de rigidez, elasticidad y fuerza de tensión; se encuentra en la piel, los huesos, los
cartílagos, en la córnea y la membrana basal de los epitelios. De acuerdo con las características
descritas, diga cómo se clasifica esta proteína.
A) De transporte
B) De reserva
C) Estructural
D) Protectora
E) Catalizador
18. BIBLIOGRAFÍA
• Universidad Nacional Mayor de San Marcos Centro Preuniversitario.(2019). Biología. Lima:
Universidad Nacional Mayor de San Marcos Fondo Editorial.
• Asociación Fondo de Investigadores y Editores. (2019). Biología, enfoque integral de la vida, tomo I.
Lima: Lumbreras editores.
• Solomon, Eldra et al (2013). Biología. México D. F. McGraw-Hill.
• Murray, L. , Mayes, P. , Granner, D., Rodwell, V. (2004). Harper: Bioquímica ilustrada. México: Editorial
El manual moderno.
