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Anual San Marcos - Biología semana 03.pdf

  1. B I O Q U Í M I C A II Proteínas BIOLOGÍA
  2. OBJETIVOS • Conocer la importancia y estructura de las proteínas. • Reconocer las clases de proteínas y sus principales funciones. • Comprender la naturaleza química de las proteínas y su aplicación como enzimas.
  3. DESCUBREN UNA PROTEÍNA CLAVE PARA ENTENDER EL PODER REGENERATIVO DE LA CÉLULA MADRE Un equipo de investigadores del Centro de Regulación Genómica de Barcelona (CRG) han descrito el rol de una proteína, denominada Nanong, clave para el mantenimiento del estado de pluripotencia de estas células, de alto poder regenerativo y que suponen una gran esperanza para la medicina del futuro. En la investigación, publicada en la revista «Cell Reports», los científicos españoles describen el mecanismo por el que actúa esta proteína y analizan también como otra proteína, la Beta- catenina, participa también en este proceso de reprogramación celular. La renovación celular es un proceso natural que ocurre constantemente en nuestro cuerpo. El ser humano cuenta con células madre que se encargan de generar nuevas células para reponer y renovar las que van muriendo. Las células madre dan lugar a células indiferenciadas y pluripotentes, con capacidad para llegar a ser cualquier tipo celular. Estas células pluripotentes, siguen un camino de diferenciación que las lleva a la especialización dando lugar a células de la piel, neuronas, o cualquier otro tipo celular. Uno de los retos actuales de los científicos es comprender los mecanismos que permiten que las células madre puedan diferenciarse o bien mantenerse pluripotentes. Conocer todos los actores responsables en estos procesos es de vital importancia para comprender cómo funcionan las células madre y poder así avanzar en medicina regenerativa. http://biotechspain.com/es/articles/ descubren-una-protena-clave- para-enten-der-el-poder- regenerativo-de-las-celulas- madre/ Adaptado de:
  4. ESTRUCTURAL MECÁNICA TRANSPORTADORA CATALÍTICA INMUNOLÓGICA HORMONAL I M P O R T A N C I A Ag Célula plasmática Anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig) Músculo contraído Cuerpo extraño (virus, bacteria, etc.) Tendón •Colágeno •Elastina Músculo relajado Actina, miosina Glóbulos rojos El O2 se fija con la molécula de Hb. Maltasa GLC GLC productos Maltosa (sustrato) Hipotálamo Glándula mamaria Contracción del útero Eyección de la leche Neurohipófisis libera oxitocina O2 Moléculas de Hemoglobina (Hb) Oxigenación de los tejidos
  5. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS • Son macromoléculas orgánicas cuaternarias (C, H, O, N) • Químicamente son biomoléculas orgánicas constituidos por aminoácidos. aa aa aa aa aa aa --------------------- Aminoácido Enlace peptídico Polímero Páncreas • Algunos contienen adicionalmente azufre (S), metales, moléculas orgánicas e inorgánica. Proteína insulina Un polímero se forma a partir de la unión de varios monómeros, por ejemplo los aminoácidos son los monómeros de las proteínas (polímero de aa.).
  6. GRUPO AMINO (BASE) GRUPO CARBOXILO (ÁCIDO) REGIÓN CONSTANTE REGIÓN VARIABLE R = H → Glicina R = - CH3→ Alanina Ejemplo: CADENA LATERAL • Pueden ser: AMINOÁCIDOS (aa) aa aa aa aa aa aa ------------------- Polímero Enlace peptídico ESENCIALES NO ESENCIALES No sintetiza el organismo. Es sintetizado por el organismo. Histidina Treonina Triptófano Leucina Isoleucina Valina Fenilalanina Lisina Metionina Arginina A. Aspártico B. Glutámico Prolina Serina Tirosina Asparagina Glutamina Cisteína Glicina Alanina • Son moléculas anfóteras • Cuando están ionizados se denominan zwitteriones. Proteína (Actina) • Identidad
  7. • Une a un aminoácido con otro • Se forma por la reacción de condensación, entre un grupo carboxilo y un grupo amina. ENLACE PEPTÍDICO H2O Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace Peptídico PÉPTIDOS • Son moléculas formadas por la asociación de dos o más aminoácidos. • Según el número de aminoácidos que posee se denomina: ➢ Dipéptido (2) ➢ Oligopéptido (3 – 10) ➢ Polipéptido (más de 10) ➢ Proteína (más de 50)
  8. N I V E L E S D E O R G A N I Z A C I Ó N PRIMARIA ▪ Es la secuencia líneal de los aminoácidos y está estabilizada por el enlace ………………. Ejemplos: ▪ Es la disposición en el espacio de estructura primaria y está estabilizada por los …………………………………………….. Ejemplos: SECUNDARIA α - hélice β - hoja plegada 0.54 nm Carbono Aminoácidos
  9. TERCIARIA CUATERNARIA N I V E L E S D E O R G A N I Z A C I Ó N ▪ Es la disposición en el espacio de estructura terciarias y está estabilizada por enlaces débiles como: …………… …………………,………………………………… , etc. ▪ Es la disposición en el espacio de estructuras secundarias y está estabilizada fundamentalmente por enlace …………………………… Ejemplos: Ejemplos:
  10. C L A S I F I C A C I Ó N b) Globular a) Simple b) Conjugada a) Fibrosa SEGÚN SU ESTRUCTURA SEGÚN SU COMPOSICIÓN ✓ Queratina: ✓ Colágeno: ✓ Elastina: ✓ Fibroína: ✓ Fibrina: ✓ Enzimas: ✓ Mioglobina: ✓ Histonas: ✓ Hemoglobina: ✓ Anticuerpo: • Solo contiene aminoácidos • Contiene aminoácidos y además un grupo prostético. ✓ Nucleoproteínas: ✓ Lipoproteínas: ✓ Fosfoproteínas: ✓ Metaloproteínas: ✓ Glucoproteínas: • Soluble, funcional ✓ Albumina: ✓ Tubulinas: ✓ Queratinas: ✓ Colágenos: • Insoluble, estructural
  11. LAS ENZIMAS Son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación Cuerpo Centro o sitio activo Formado por aminoácidos estructurales. DEFINICIÓN ESTRUCTURA ENZIMÁTICA Aminoácidos de fijación Aminoácidos catalíticos
  12. P R O P I E D A D E S D E L A S E N Z I M A S Terminado la reacción no se degrada, cataliza nuevamente otra reacción. Biocatalizadores Especificidad Sensibilidad Capacidad catalítica Reutilizables Tienen la capacidad de disminuir la energía de activación Existe un tipo de enzima especifico para cada cambio químico y para cada sustrato Debido a su naturaleza proteica, las enzimas están sujetas a la desnaturalización y pérdida de su actividad catalítica Las cantidades infinitesimales son suficientes para la transformación de una sustancia reactante en producto
  13. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Reconocimiento Acoplamiento Actividad catalítica y liberación de productos Lactosa Glucosa Galactosa Lactasa Lactasa Lactasa Productos Leche
  14. M O D E L O S D E A C O P L A M I E N T O E N Z I M Á T I C O Modelo llave – cerradura (Fischer 1894) Sustrato Enzima Complejo E - S Centro activo + Modelo del ajuste inducido (Koshland 1858) Sustrato Centro activo Complejo E - S Enzima + a b c a b c a b c a b c
  15. APOENZIMA COFACTOR Porción proteica • Inorgánico • Orgánico (coenzima) Metal Vitamina HOLOENZIMA PROENZIMAS Es una enzima formado por: • Es un precursor enzimático inactivo, para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estruc- tura; que le lleva a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. Zimógena (Precursor inactivo de la enzima) Enzima activo Sustrato Coenzima Apoenzima Cofactor Holoenzima
  16. PREGUNTA DE ADMISIÓN UNMSM 2019 - I El colágeno constituye una familia de proteínas; existen alrededor de 21 tipos, con diferentes grados de rigidez, elasticidad y fuerza de tensión; se encuentra en la piel, los huesos, los cartílagos, en la córnea y la membrana basal de los epitelios. De acuerdo con las características descritas, diga cómo se clasifica esta proteína. A) De transporte B) De reserva C) Estructural D) Protectora E) Catalizador
  17. BIBLIOGRAFÍA • Universidad Nacional Mayor de San Marcos Centro Preuniversitario.(2019). Biología. Lima: Universidad Nacional Mayor de San Marcos Fondo Editorial. • Asociación Fondo de Investigadores y Editores. (2019). Biología, enfoque integral de la vida, tomo I. Lima: Lumbreras editores. • Solomon, Eldra et al (2013). Biología. México D. F. McGraw-Hill. • Murray, L. , Mayes, P. , Granner, D., Rodwell, V. (2004). Harper: Bioquímica ilustrada. México: Editorial El manual moderno.
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