Este documento describe los procesos metabólicos relacionados con el deporte y el ejercicio. Se discute el catabolismo de aminoácidos y su uso como fuente de energía durante el ejercicio prolongado o de alta intensidad. También se describen los procesos de catabolismo de las bases nitrogenadas de los nucleótidos y su papel en la producción y almacenamiento de energía en forma de ATP.

1. SEMINARIO QUÍMICA BIOLÓGICA II: CASO 9
Deporte y Metabolismo
INTEGRANTES: Cerutti, Laureano - Solari, Ramiro - Sostersich, Rodrigo -
Ventura, Octavio

2. RELACIÓN CON EL DEPORTE
• En circunstancias especiales de baja disponibilidad de nutrientes, el organismo utiliza
otros sustratos energéticos, como el lactato y ciertos aminoácidos (aminoácidos de
cadena ramificada o BCAA y glutamina). En condiciones normales, los aminoácidos
contribuyen poco al gasto energético total ya que, en principio, su efecto fisiológico es
otro, como la nutrición del músculo. Sin embargo, en los deportes aeróbicos de larga
duración (ciclismo, maratón...) o de alta intensidad sobre alguno o algunos músculos
concretos (entrenamiento de fuerza con pesas), los depósitos musculares de glucógeno
sufren un importantísimo descenso e, incluso, se consumen por completo. En estas
situaciones, es cuando el organismo comienza a utilizar de manera importante las
propias proteínas musculares, en particular, los aminoácidos de cadena ramificada, para
convertirlos en energía. Ello trae consigo un descenso notable de los aminoácidos en el
músculo, lo que se traduce en un aumento del tiempo de recuperación muscular y un
descenso en el rendimiento del deportista para afrontar el siguiente entrenamiento o
competición.
• Con el consumo de aminoácidos ramificados se persigue aumentar la masa muscular,
acelerar la recuperación del músculo y prevenir la fatiga.

3. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Estos son los aa. que deben ser incorporados mediante la dieta ya que el cuerpo humano no
logra producirlos. Aquellos que se relacionan directamente con el ejercicio y la actividad
deportiva son:
• - Leucina
• - Isoleucina
• - Valina
• Estos se incorporan mediante la absorción en el intestino, la degradación de proteínas tisulares
y la síntesis de aminoácidos; y una vez incorporados se dirigen hacia el pool metabólico de aa,
que vendría a ser una reserva de aminoácidos de distinto origen que se encuentra circulando
en la sangre, al cual recurren las células cuando deben sintetizar nuevas proteínas o
sustancias.
• Son utilizados en la síntesis de proteínas corporales, como por ejemplo, proteínas
estructurales de tejidos, hemoglobina, enzimas y hormonas; también en la Síntesis de
compuestos nitrogenados no proteicos: coenzimas, purinas, pirimidas; y por último en la
producción de energía: catabolismo de aminoácidos.

4. CATABOLISMO DE AA
• Consta de 3 etapas:
• - Transaminación
• - Desaminación oxidativa del glutamato
• - Eliminación del amoniaco
• Transaminación:
• Consiste en la transferencia de un grupo amino de un aa a un α-cetoácido, en presencia
de enzimas (aminotransferasas o transaminasas) y la coenzima piridoxal fosfato. Los α-
cetoácidos que aceptan el grupo amino son el Piruvato, Oxaloacetato y el α-
Cetoglutarato. El producto de esta etapa es el Glutamato.

5. CATABOLISMO DE AA.
Isoleucina
Leucina
Valina

6. CATABOLISMO DE AA
• Desaminación oxidativa del Glutamato:
• Esta reacción es catalizada por la Glutamato deshidrogenasa mitocondrial, que produce Amonio. La reacción
requiere de NAD+ o NADP+ y regenera α-cetoglutarato para transaminaciones adicionales. La mayor parte del
amoniaco producido en el organismo se genera mediante esta reacción. A PH fisiológico, el amoniaco capta un
protón y se convierte en amonio. La enzima que cataliza esta reacción se encuentra en la mitocondria, se activa
mediante ADP y GDP y se inhibe por ATP y GTP.
• Eliminación del amoniaco:
• El amoniaco es toxico para el organismo, especialmente para el SNC y el hígado es el principal órgano encargado
de su eliminación, es por eso que en casos de insuficiencia hepática se producen intoxicaciones con amoniaco que
pueden llevar al estado de coma y a la muerte.
• Existen dos vías:
• Formación de Glutamina
• Formación de urea
• Formación de glutamina: el Amoniaco se une al Glutamato y, mediante la hidrolisis de ATP, se obtiene Glutamina.
Esta reacción irreversible es catalizada por la enzima mitocondrial Glutamina sintetasa.
• Esto ocurre en hígado, musculo, riñones, cerebro, entre otros.
• Posteriormente la Glutamina formada se hidroliza al Glutamato y Amoniaco mediante la enzima Glutaminasa,
principalmente en riñón y se elimina mediante la orina

7. DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL GLUTAMATO

8. FORMACIÓN DE GLUTAMINA

9. CATABOLISMO DE AA
• Formación de Urea: La síntesis de la Urea se da en el hígado y se realiza en el ciclo de la
urea, con amoniaco, Anhídrido carbónico y aspartato, mediante 5 enzimas. Este proceso
consume 4 ATP/Urea.
• En la primera reacción, el dióxido de carbono se une al amoniaco y mediante la hidrolisis
de 2 ATP y la enzima Carbamilfosfato sintetasa y se obtiene Carbamil-P. Este reacciona
con Ornitina y se forma Citrulina que pasa al citosol. A continuación esta sustancia
reacciona con aspartato consumiendo otros 2 ATP y se forma argininosuccinato, el cual
se rompe formando Fumarato y Arginina. Por último, la Arginina produce Ornitina y Urea,
cerrando este ciclo.
• En la mayor parte de la Urea producida en el hígado se transporta por la sangre a los
riñones para ser eliminada en la orina. Parte de la Urea difunde de la sangre al intestino
donde la enzima Ureasa la hidroliza a Dióxido de carbono y Amoniaco. Este Amonio se
excreta parcialmente en las heces y el resto se absorbe en sangre.

10. FORMACIÓN DE LA UREA

11. AMINOÁCIDOS GLUCOGÉNICOS Y
CETOGÉNICOS
• El catabolismo de los aminoácidos que forman las proteínas incluye la eliminación del grupo Amino y obtención de cadenas
carbonadas de aminoácidos. A partir de esto se obtienen 7 productos intermediarios:
• Oxaloacetato
• α-cetoglutarato
• Piruvato
• Fumarato
• Succinil CoA
• Acetil CoA
• Acetoacetil CoA
• Estos compuestos se utilizan para la síntesis de glucosa o lípidos o para la producción de energía mediante el ciclo de
Krebs.
• Aminoácidos Glucogénicos: Aquellos cuyo catabolismo produce piruvato o alguno de los intermediarios. Estos intermediarios
son sustratos para la gluconeogénesis por lo que pueden derivar en la formación de glucosa.
• Aminoácidos Cetogénicos: Aquellos cuyo catabolismo produce Acetil CoA o Acetoacetil CoA. A partir de estos compuestos
no se puede formar glucosa: Leucina y Lisina.
• Hay algunos aminoácidos que son glucogénicos y cetogénicos: Tirosina, Triptófano, Fenilalanina e Isoleucina.

12. ESTRUCTURA DE LOS NUCLEÓTIDOS
• Los nucleótidos están formados por una base nitrogenada, un grupo fosfato y una azúcar,
ribosa en caso de ARN y desoxirribosa en caso de ADN.
• Bases nitrogenadas: Derivan de compuestos heterocíclicos aromáticos, la purina y la pirimida.
• Bases nitrogenadas purínicas: Adenina (A) y Guanina (G). Ambas entran a formar parte del
ADN y del ARN.
• Bases nitrogenadas pirimidínicas: Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U). La Timina y la Citosina
intervienen en la formación del ADN y en el ARN aparecen la Citosina y el Uracilo.
• Pentosa: El azúcar de 5 átomos de Carbono puede ser Ribosa (ARN) o Desoxirribosa (ADN).
• Ácido Fosfórico (H3PO4): Cada nucleótido puede contener uno (Monofosfato), dos (Bifosfato) o
tres (Trifosfato) grupos de ácido fosfórico.
• Las bases nitrogenadas son las que contienen la información genética y los azúcares y los
fosfatos tienen una función estructural formando el esqueleto del polinucleótido.
• Las bases se unen al Carbono 1’ del azúcar y el Fosfato en el Carbono 5’ para formar el
nucleótido.

13. FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS
• - Los nucleótidos son esenciales para todas las células. Sin ellos no puede producirse DNA ni RNA, ni sintetizarse proteínas y
las células no podrían proliferar.
• - Los nucleótidos sirven también como portadores de intermediarios activados en la síntesis de hidratos de carbono, lípidos y
proteínas y son componentes estructurales de varias coenzimas tales como CoA, FAD, NAD y NADP.
• - Los nucleótidos como AMPc y GMPc sirven como segundos mensajeros en transducción de señales.
• - Además el ATP sirve como “moneda energética” en la célula.
• - Los nucleótidos son fuentes preferidas en las células para la transferencia de energía. Los nucleótidos se encuentran en un
estado estable cuando poseen un solo grupo de ácido fosfórico. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucleótido se enc uentra
en un estado más inestable y el enlace de fosfato tiende a querer romperse (por medio de una reacción de hidrólisis) y libera r la
energía que lo une al nucleótido. Las células poseen enzimas cuya función es precisamente hidrolizar nucleótidos para extraer el
potencial energético almacenado en sus enlaces. Por tal razón un nucleótido de Trifosfato es la fuente preferida de energía e n la
célula. De ellos, el ATP es el predilecto en las reacciones celulares para la transferencia de la energía demandada. UTP y GT P también
complacen las demandas de energía de la célula en reacciones con azúcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.
• - Los nucleótidos tienen un papel importante para muchas de las vías del metabolismo intermediario, inhiben o activan
enzimas claves.
• A las unidades químicas que se unen para formar los ácidos nucleicos se las denominan NUCLEÓTIDOS y al polímero se los denomi na
POLINUCLEÓTIDO o ácido nucleico.
• La energía de las moléculas orgánicas, es transformada por las células en energía química contenida en el ATP. El ATP es el
transportador energético de los procesos celulares, que necesitan aportes energéticos.

14. ADENIN TRIFOSFATO
• El ATP está formado básicamente por una Adenina y una Ribosa que conforman la
Adenosina. Y junto con ésta se agrupan 3 grupos fosfato. El ATP o La Adenosina
Trifosfato, es un nucleótido. (Base nitrogenada más un azúcar = nucleósido y 3 unidades
fosfato = nucleótido). El ATP se puede hidrolizar a ADP y fosfato inorgánico (Pi) o a AMP
y pirofosfato (PPi).
• El enlace del primer grupo fosfato con la adenosina es de baja energía, pero los otros 2
enlaces fosfato se denominan, "Enlaces Fosfato de Alta Energía".
• Tanto el ATP como el ADP (Difosfato de Adenosina) son aniones muy cargados (ATP 4- y
ADP3-), por lo que poseen gran afinidad por cationes divalentes. La forma activa del ATP
es a través del complejo ATP-Mg.
• En la elevada electronegatividad de los Enlaces Fosfato de Alta Energía y su proximidad,
encontramos una de las razones del alto potencial energético de los mismos.

15. METABOLISMO Y UTILIZACIÓN DE SUSTRATOS
EN EL EJERCICIO
• Metabolismo de los fosfágenos: En actividades de potencia (pocos segundos de duración y elevada intensidad) el
músculo utilizara el sistema de los fosfágenos (ATP y fosfocreatina o PC). Al sistema de los fosfágenos también se
le puede llamar sistema anaeróbico aláctico. Los fosfágenos son conocidos popularmente como las “baterías del
músculo”. Ellos proporcionan la energía necesaria para la contracción muscular al inicio del ejercicio y durante
ejercicios muy explosivos. Estos ya están presentes en el músculo.
• ATP: Los almacenes de ATP en la célula son muy pequeños. La mayoría de la energía celular potencial se
almacena fundamentalmente como PC. En el músculo esquelético la utilización de ATP como fuente energética
conlleva automáticamente su resíntesis a través de la PC
• PC: La cantidad de ATP almacenada en las células musculares del organismo es tan pequeña que solo permite la
realización de un trabajo durante muy pocos segundos (5-7 seg.) por lo que el ATP debe ser reciclado
constantemente en las células.
• La concentración celular de PC es tres veces superior a la de ATP. El único medio de sintetizar PC desde Pi + C es
a través de la energía liberada por la ruptura del ATP y solo ocurre durante la recuperación del ejercicio,
sintetizándose entonces ATP a través de otros sustratos (grasas). Por tanto, cuando durante un ejercicio de muy
alta intensidad se produce la disminución de las reservas de PC, estas solo son regeneradas cuando haya
comenzado la recuperación. Una mejor velocidad metabólica máxima da mejores tiempos de generación de PC.
• Las reservas de ATP a nivel muscular son muy escasas, lo que determina teóricamente que una contracción
muscular máxima lo agotaría en un par de segundos. Esto nos indica que la molécula de ATP debe ser resintetizada
al mismo tiempo que se degrada. Esto se refleja en el hecho que incluso en el más extenuante de los ejercicios, el
nivel de ATP tiende a mantenerse constante.

16. METABOLISMO Y UTILIZACIÓN DE SUSTRATOS
EN EL EJERCICIO

17. CATABOLISMO DE BASES NITROGENADAS Y
EJERCICIO
• Catabolismo de purinas y pirimidinas: Durante el ejercicio la formación e hidrólisis del
ATP aumenta notablemente. El ATP y el ADP se degradan en músculo a AMP de manera
que al aumentar su concentración, se desvía la ecuación a la derecha:
• AMP2- + H2O IMP2- + NH3
• Adenosina + H2O Inosina + NH3
• El aumento de IMP e Inosina podría significar un aumento del aporte de amoníaco a la
sangre circulante para acelerar el mecanismo de producción de la urea. Otra explicación
del aumento de la actividad de las enzimas de la degradación de los nucleótidos de
adenina es la intervención de los productos finales en el control o regulación de la
glucólisis. Las enzimas claves de la glucólisis se encuentran reguladas por sus productos
finales. Uno de ellos es precisamente el AMP.

18. FORMACIÓN DE FOSFOCREATINA

19. MUCHAS GRACIAS
POR SU ATENCIÓN!!!!