1. ESTRUTURA DAS PROTEINAS – I – VISÃO GERAL *Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas naturais, estão unidos por ligações peptídicas. *Possuem 03 e 04 níveis organizacionais.

2. ESTRUTURA DAS PROTEINAS – I – VISÃO GERAL *Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas naturais, estão unidos por ligações peptídicas. *Possuem 03 e 04 níveis organizacionais .

3. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA A – Ligação peptídica

4. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA A – Ligação peptídica 2 – Características da ligação peptídica e polaridade.

6. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA A – Ligação peptídica 1 – Nomeando um peptídio O H H 3 N—CH—C—NH—CH—COO - CH 3 = H H 2 N—CH—COOH H 3 N—CH—COOH CH 3 + alanil-glicina (dipeptídio) alanina glicina *Um tripeptídio (ex: alanil-glicinil-tirosina) *Um tetrapeptídio (ex: tirosinil-glicinil-alanil-metionina) *Pentapeptídio, hexapeptídio, heptapeptídio, etc. *Oligopeptídio *Polipeptídio *Proteínas *Peptídios de imortância biológica:

7. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA B – Determinação da composição de aminoácidos de um polipeptídio. 1 – Determinar a estrutura primária: identificar e quantificar os ami – noácidos constituintes. *Como identificar e quantificar? a) hidrolisar o polipeptídio: por hidrólise ácida ou alcalina por hidrólise química por hidrólise enzimática b) identificar os aminoácidos por cromatografia *cromatografia de troca iônica: cromatografia de troca de cátions cromatografia de troca de ânions *quantificar através de métodos de coloração por exemplo: H 3 N—CH—COO - R C C C OH OH = = O O C C C HO HO O O = = + NH 4 CO 2 + + + 3H 2 O + H + + + REAÇÃO DA NINHIDRINA C C C C N C C = = = O O O O - H R –C O

8. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRATÉGIAS PARA DETERMINAR A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEÍNA N C HIDRÓLISE N N N N Separação e Identificação dos AA Reagentes específicos Identificação dos AA N e C-terminal clivagem específica Deter. sequência dos AA de peptídios menores Outra clivagem especí- Fica (outro método) Deter. Sequência dos AA de peptídios menores N C N C N C N C C C C

9. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA B – Determinação da composição de aminoácidos de um polipeptídio. b) Cromatografia NH 3 ( ) R—CH—COO - NH 3 ( ) R—CH—COO - NH 3 ( ) R—CH—COO - SO 3 SO 3 SO 3 SO 3 + Hidrolisado ( AA com cargas positiva, EM Ph=3,00 ) tampão Frações coletadas Os solutos são analisados quantitativamente Ex: submetidos a reação da ninhidrina. 3 OS 3 OS + + + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + + + + + + + + + +

10. DETERMINAÇÃO DA COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDOS DE UM POLIPEPTÍDIO ESQUEMA DE UM ANALISADOR DE AMINOÁCIDOS BOMBA

11. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA C – Sequenciamento de um peptídios a partir da extremidade N-terminal *O FENIL-ISOTIOCIANA ( reagente de EDMAN ) O H 2 N—CH—C—Lys—His—Leu—Arg—COOH CH 3 = N C S C NH CH 3 CH + fenilisotiocianato Peptídio marcado Peptídio mais curto PTH-alanina alanina – N-terminal 2 Liberação do derivado do aminoácido por hidrólise ácida 1 marcação *cromatografia *identificação do aminoácido *quantificação *análise do peptídio mais curto * o método é efetico para peptídios abaixo de 100 aminoácidos S C N = = O HN—CH—C—Lys—His—Leu—Arg—COOH CH 3 = C NH = S H 2 N——Lys—His—Leu—Arg—COOH

12. Pep- tídio C peptídio A peptídio B 1 – clivagem com tripsina nos sítios contendo lisina e arginina 2 – determinação da sequência dos peptídios, utilizando o mé- todo de EDMAN Qual a sequência correta? Peptídio de sequência desconhecida Peptídio de sequência desconhecida 1 – clivagem com brometo de cianogênio no sítio da metionina 2 – determinação da sequência dos peptí dios, utilizando o método de EDMAN. Peptídio X Peptídio Y Sequência original do peptídio D – CLIVAGEM DE UM POLIPEPTÍDIOS EM FRAGMENTOS MENORES peptídio B peptídio A X Y sobreposição Pep-tídio C B A A A B C C C B B B A A C C C B A

13. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS A – α -Hélice 1 – Pontes de hidrogênio 2 – Aminoácidos por passo (3,6 AA) 3 – Aminoácidos que quebram uma α -Hélice *prolina *aminoácidos carregados (gluta mato, aspartato, histidina, lisina, e arginina. *aminoáacidos com cadeias late rais ( R ) volumosas (triptofano, valina, leucina e isoleucina

14. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS B – ß - Folha pontes de hidrogênio entre cadeias cadeias de polipeptídios quase totalmente exten- didas B A N-terminal C-terminal C-terminal N-terminal Folha ß – pregueada antiparalela N-terminal C-terminal Folha ß – pregueada paralela

16. CONFORMAÇÃO BETA PARALELA Vista do topo Vista lateral

18. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS C – Outras estruturas secundárias 2 – Curbaturas β ( voltas reversas )

19. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS C – Outras estruturas secundárias 2 – Curbaturas β ( voltas reversas ) CIS N O RC C O C R H H O RC TRANS (a) (b) Aminoácidos mais frequentes: prolina, glicina e AA com cargas N C=O R C O C R H H

20. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS D – Estrutura secundária não-repetitiva E – Estrutura supersecundária (motivos) Unidade β - α - β (curvatura) Chave grega Meandro Barril β Motivos estruturais comuns: combinação de α -hélice e folhas β

22. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 1 – Pontes de dissulfeto

23. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 2 – Interações hidrofóbicas

24. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 2 – pontes de hidrogênio e interações iônicas glutamato aspartato

25. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. C – Dobramento proteíco formação de estrutura secundárias 3 1 formação de domínios 2 formação de um monômero proteíco final

26. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – V-ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. *Proteínas diméricas, triméricas, tetramérica, etc *Proteínas oligoméricas *Proteínas poliméricas ou mutimérica As estruturas quaterná rias são mantidas por interações não-covalen tes: *pontes de hidrogênio *interações hidrofóbicas *interações iônicas *As subunidades podem funcionar independente mente ou cooperativa mente.

28. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS IV – DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS -Agentes desnaturantes: calor, pH, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos e bases fortes, detergentes íons pesados como: Chumbo, mercúrio, etc. -Pode ser: reversível ou irreversível -Proteínas desnaturadas frequentemente tornam-se insolúveis . V – Ponto isoelétrico das proteínas a) peptídios e proteínas no ponto isoelétrico ( pI ) Alanil-serinil-cisteinil-aspartil-arginil-glutamil-lisinil-alanina ( ala-ser-cys-arg-glu-lys-ala ) W cargas positivas = cargas negativas + W pH = pI *As proteínas tornam-se, insolúveis H O H H O H H O H H H 3 N--C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = CH 3 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - CH 3 C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 +

29. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS V – Ponto isoelétrico das proteínas a) peptídios e proteínas carregados positivamente H O H H O H H O H H H 3 N + --C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - CH 3 Arginil-serinil-cisteinil-aspartil-arginil-glutamil-lisinil-alanina ( arg-ser-cys-asp-arg-glu-lys-ala ) W cargas positivas > cargas negativas C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 + + + W pH < pI Alanil-serinil-cisteinil-aspartil-glicinil-glutamil-lisinil-alanina ( ala-ser-cys-asp-glicinil-glu-lys-ala ) cargas positivas < cargas negativas pH > pI *As proteínas tornam-se, solúveis W W H O H H O H H O H H H 3 N--C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = CH 3 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - H CH 3

32. PROTEÍNAS GLOBULARES – VISÃO GERAL *relação entre a estrutura e função de algumas proteínas globulares fisiologicamente importantes. II – HEMOPROÉÍNAS GLOBULARES *Hemoglobina, mioglobina, citocromos, catalase, etc. A – a estrutura do HEME O ferro pode formar seis ligações: O4 com os nitrogênios porfirínicos 02 adicionais: uma acima e outra abaixo do plano do anel porfirínico B A – hemopproteína ( citocromo C) B – estrutura do HEME M P = --CH 2 —CH 2 —COO - (propionato) V = --CH—CH 2 ( vinila ) M = --CH 3 ( metila ) P M Fe N N N N P M V V V M

33. PROTEÍNAS GLOBULARES B – Estrutura e função da mioglobina 1 – conteúdo de α -hélice ( 80% ) 2 – localização dos resíduos de aminoácidos polares e apolares. 3 – ligação do grupo HEME (histidina proximal e distal) histidina proximal molécula de O 2 histidina distal heme Hélice E Hélice F heme A B C D F H G E A

34. PROTEÍNAS GLOBULARES C – Estrutura e função da hemoglobina 1 – Estrutura quaternária da hemoglobina

35. PROTEÍNAS GLOBULARES C – Estrutura e função da hemoglobina 1 – Estrutura quaternária da hemoglobina a) Forma T b) Forma R pontes de hidrogênio ocorrem entre os dí – meros α ß na forms de soxigenada ligações fortes, principalmente hidrofóbicas, em ter as cadeias α e ß formam díme ros α ß estáveis algumas ligações Iônicas e pontes de hidrogênio en tre os dímeros α ß são rompidas no estado oxige nado Estrutura ‘T’ ou tensa da Desoxihemoglobina Estrutura ‘R’ ou relaxada da oxihemoglobina

37. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos 1 – Interações HEME-HEME *a afinidade da Hb pelo primei ro O 2 é aproximadamente 300 vezes para o último.

39. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 1 – Interações HEME-HEME a) Ligando e liberando o O 2 e b) Significado da curva sigmoidal (O 2 ) CO 2 é liberado pela Hb O 2 é ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado pela Hb NNCOO - NNCOO - Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ PULMÕES TECIDOS Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ CARBAMINOHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA NHCOO - NHCOO - O 2 O 2 O 2 O 2 CO 2 é liberado pela Hb O 2 ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado à Hb

41. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . glicólise glicose 1,3-DPG 3-fosfo- glicerato lactato . . . . . . . 2,3-BIFOSFOGLICERATO ( 2,3-DPG) H 2 O PO 4 -2 SÍNTESE DO 2,3-DPG O C—O - H—C—O—P H—C—O—P H =

42. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . a) Ligação do 2,3-DPG à desoxihemoglobina e b) sítio de ligação. Hb + 2,3-DPG Hb-2,3-DPG + O 2 oxihemoglobina desoxihemoglobina

43. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . c) Deslocamento da curva de dissociação do O 2 d) Resposta dos níveis de 2,3-DPG à hipóxia ou anemia crônica e) Papel do 2,3-DPG no sangue transfundido

44. PROTEÍNAS GLOBULARES 4 – Ligação da hemoglobina com o CO 2 Hb + CO 2 Hb—NH—COO - + H + (carbaminohemoglobina) PULMÕES pO 2 alta, favorece a HbO 2 (forma R ) pCO 2 baixa, favorece a HbO 2 (forma R) *O CO 2 é liberado pela ex piração. TECIDOS pO 2 baixa, favorece a de- soxiHb (forma T) pCO 2 alta, favorece a for ma desoxiHb (forma T) CO 2 é liberado pela Hb O 2 é ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado pela Hb NNCOO - NNCOO - Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ PULMÕES TECIDOS Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ CARBAMINOHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA NHCOO - NHCOO - O 2 O 2 O 2 O 2 CO 2 é liberado pela Hb O 2 ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado à Hb

45. PROTEÍNAS GLOBULARES 5 – Ligação da Hemoglobina com o CO *a afinidade da hemoglobina pelo CO é 220 vezes maior que a do O 2 . Hb—NH 2 + CO Hb—NH—CO + H + carboxihemoglobina hemoglobina Hb + CO Hb—NH—CO , aumenta a afinidade pelo O 2 nos tecidos (primeiras moléculas)

46. PROTEÍNAS GLOBULARES F – OUTRAS HEMOGLOBINAS FORMA COMPOSIÇÃO FRAÇÃO DA DAS CADEIAS HEMOGLOBINA (TOTAL) HbA α 2 ß 2 90 % HbF α 2 y 2 < 2 % HbA 2 α 2 δ 2 2 – 5 % HbA 1C α 2 ß 2 3 – 9 %

49. Hb A Hb S HEMOGLOBINOPATIAS *São disturbios causados pela produção de: a) Hb estruturalmente anormal b) Síntese insuficiente de Hb normais c) ou por ambas (raramente) HN—CH—C CH 2 CH 2 COO - HN—CH—C CH H 3 C CH 3 Val—His—Leu—Thr—Pro— Glu —Glu--Lys Val—His—Leu—Thr—Pro— Val —Glu--Lys 5 1 1 2 2 3 3 4 4 8 5 6 6 7 7 8 O O

50. HEMOGLOBINOPATIAS *São disturbios causados pela produção de: a) Hb estruturalmente anormal b) Síntese insuficiente de Hb normais c) ou por ambas (raramente) HN—CH—C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 Val—His—Leu—Thr—Pro— Glu — Glu--Lys Val—His—Leu—Thr—Pro— Lys —Glu--Lys 5 1 1 2 2 3 3 4 4 8 5 6 6 7 7 8 O O + Hb C Hb A HN—CH—C CH 2 CH 2 COO -

51. ELETROFORESE DE 03 HEMOGLOBINAS ( HbA, AbS E HbC )

53. II - COLÁGENO

54. PROTEÍNAS FIBROSAS – II - COLÁGENO * Tipos mais abundantes de colégeno A – Tipos de colágeno *A superfamília inclui mais de 20 tipos de colágeno. TIPO CADEIAS DISTRIBUIÇÃO TECIDUAL formados por fibrilas I α 1(I) 2 α 2(I) Pele, ossos, tendões, vasos sanguí neo, córnea II [ α 1(II)] 3 Cartilagem, disco intervertebral, cor po vítreo III [ α 1(III)] 3 Vasos sanguíneos, pele fetal. formados de rede IV [ α 1(IV)] 2 α 2(IV) Membrana basal VII Abaixo do epitélio estratificado esca moso associado a fibrila IX Cartilagem XII Tendões, ligamentos, outros tecidos Tipos mais abundantes de colégeno

55. PROTEÍNAS FIBROSAS – II – COLÁGENO 1 – fibrilas formadoras de colágeno 2 – Colágeno formadores de rede 3 – Colágeno associado a fibrilas Mólecula de colágeno marcação fraca nas regiões sem fibrilas arranjo associado das moléculas do colágeno promovem a aparência estriada das fibrilas ne Gativamente marcadas marcação forte na região com falhas Fibra de colágeno

56. PROTEÍNAS FIBROSAS – II – COLÁGENO *Microfotografia eletrônica de uma rede poligobal formada pe- la associação de mônomeros de colágeno do tipi IV

57. PROTEÍNAS FIBROSAS II – COLÁGENO B – Estrutura do colágeno 1 – Sequência de aminoácidos (--Gly—X—Y--) , onde X frequentemente é a Prolina Representação e Y é geralmente a hidroprolina ou hidroxilisina (Hyp e Hyl) 2 – Estrutura em tripla hélice Quais as interações que mantêm a triplice hélice? Como é permitida a formação de ligações entre os monômeros de colágeno vizinhos resultando em sua agregação em longas fibras? Cadeia α do colágeno 3 – Hidroxiprolina e hidroxilisina

58. PROTEÍNAS FIBROSAS II – COLÁGENO B – Estrutura do colágeno 4 – Glicosilação *Os resíduos de hidroxilisina (Hyl) do colágeno são glicosilados, após a hidroxilação na pós-tradução (com glicose e galactose) NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + HO NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + O CH 2 —OH OH OH NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + O CH 2 —OH OH OH HO O HO HO resíduo glicosilado de Hyl resíduo de galatosil-5-OHlisina resíduo de 5-hidroxilisina resíduo de 5-hidroxilisina Cadeia pro α Cadeia pro α O

59. PROTEÍNAS FIBROSAS c – Biossíntese do colágeno Resídups seleciona dos de prolina e de lisina são hidroxila dos O RNAm é traduzido no citoplasma em pre-pro- polipeptídio das cadeias α , que são deslocadas para o retículo endoplas mático, onde a sequên- cia-sinal é removida Genes para as cadeias pró- α 1 e pró- α 2 são transcritos em RNAm Resíduos seleciona dos de hidroxilisina são glicosilados com glicose ( ) e galactose ( )

60. Três cadeias prí- α são Reunidas. Ligações dissulfeto in tra cadeia e interca deia são formadas na extensão C-terminal do pró-peptídio. 5 A molécula de pró-cola geno é secretada de vacúolo de Golgi para a matriz extracelular A tripla hélice é formada por in teração seme- lhante a um ziper A molécula de pró-cola geno é secretada de vacúolo de Golgi para a matriz extracelular As porções N-terminais e C-terminais dos pró – peptídios são clivadas por pró-colágeno-pepti dase Extensão C-terminal Molécula de Pró-colágeno continua Membrana plasmática

61. continuação Porção C-terminal do pró-colégeno Porção N-terminal do pró-colégeno Fibrilas Interli – gadas Reunião das molé culas de colágeno em fibrilas com in- terligações subse quentes 9

62. FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES CRUZADAS (ESTABILIZAÇÃO DAS FIBRILAS DEGRADAÇÃO DO COLÁGENO

65. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *É uma proteína do tecido conectivo com propriedades elásticas, semelhantes às da borracha.

66. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *A elastina é sintetizada a partir do TROPOELASTINA( constituído de cerca de 700 AA, a maioria pequenos e apolares: glicina, alanina, valina), ricos em prolina e lisina, mas com pouca OH-prolina e nenhuma OH-lisina. *Algumas cadeias laterais sofrem desaminação oxidativa, formando ALISINA, ca talisada pela LISIL-OXIDASE. *Formação da ligação cruzada de DESMOSINA na elastina (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2 (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2 NH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 NH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 H O C (CH 2 ) 3 H O C (CH 2 ) 3 CH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 N + 3 lisinas convertidas à alisinas Lisina-amino- oxidase Condensações aldólicas Ligação cruzada “ desmosina” CADEIA POLIPEPTÍDICA (CH 2 ) 3 C—H O (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2

67. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *A elastina é sintetizada a partir do TROPOELASTINA( constituído de cerca de 700 AA, a maioria pequenos e apolares: glicina, alanina, valina), ricos em prolina E lisina, mas com pouca OH-prolina e nenhuma OH-lisina. *Algumas cadeias laterais sofrem desaminação oxidativa, formando ALISINA, ca talisada pela LISIL-OXIDASE. *Formação da ligação cruzada de DESMOSINA na elastina

68. PROTEÍNAS FIBROSAS –E – ELASTINA B – Papel da α 1 -antitripsina na degradação da ELASTINA 1 – α 1 -AT ou α 1 -antiproteinase 2 – α 1 -AT nos pulmões 3 – Enfizema resultante da deficiência de α 1 -AT A α 1 –antitripsina normal mente inibe a elastase li berada durante a fagoci- tose, por neutrófilos pre sentes nos alvéolos dos pulmões Uma deficiência de α 1 – antitripsina permite que a elastase dos neu- trófilos destrua o pulmão elastina α 1 -antitripsina neutrófilo ALVÉOLOS PULMONARES

69. QUESTÕES 1 - Descreva como uma ligação peptídica pode configurar a estrutura de um peptídica, em relação a isomeria CIS e TRANS. 2 - Usando a representação geral dos AA naturais represente uma ligação peptídeo, levando em consideração a isomeria CIS e TRANS. 3 - Como poderíamos considerar uma proteína em solução no seu pI? 4 - Como poderíamos considerar uma proteínas acima e abaixo do seu pI? 5 - Como seria o comportamento de proteínas em solução: no pI, abaixo do pI e acima do pI? 6 - Conceitue cadeias polipeptídicas, nas suas estruturas: primária, secun- dária, terciária e quaternária.Cite as forças que dão suporte as mesmas. 7 - O que entendemos por proteínas oligoméricas e poliméricas? 8 - Descreva como a histidina é essencial para Hemoglobina. 9 - Quais os fatores que dão transformações estruturais a hemoglobina na sua função de transporte de oxigênio?

70. QUESTÕES 10-O acréscimo de prótons hidrogênio facilitam ou dificultam a associação da Hemoglobina com o oxigênio? 11-Podemos classificar a hemoglobina em níveis conformacionais? 12-O que entendemos por desnaturação de proteínas? 13-Quais são as diferenças entre proteínas naturais e desnaturadas? 14-Quais são as diferenças entre proteínas globulares e fibrosas. 15-O que entendemos por estruturas alfa e beta? 16-Uma proteína em solução fraca iônica aumenta ou diminui sua solubilidade. O que acontece quando se aumenta a força iônica? 17-Represente uma ponte de dissulfeto em uma proteína. 18-O que entendemos por monômeros e protômeros? 19-A miohemoglobina pode ser enquadrada em que tipo de conformação? 20-O que entendemos por proteínas alostéricas?

71. 1 - Saber representar uma ligação peptídica entre dois L- α -aminoácido. 2 – Caracterizar uma ligação peptídica em relação ao seu caráter ressonante e configurações CIS e TRANS 3 – Conceituar dipeptídio, tripeptídio, tetrapeptídios, etc ; oligopeptídio, polipeptídio e proteínação 4 – Conceituar a estrutura primária, secundária, terciária das proteínas, citando as forças responsáveis por sua estabilização. 5 – Conceituar configurações quaternárias nas proteínas, citando as forças que as mantêm. 6 – Conceituar proteínas globulares e fibrosas. 7 – Conceituar proteína simples e proteína conjugada. 8 – Compreender como a estrutura de uma proteína direciona uma função. 9 – Saber citar exemplos de proteínas com funções biológicas 10 – Compreender como uma proteína se encontra no seu ponto isoelétrico ( pI ) e relacionar com a sua interação ou não com a água. 11 – Compreender que as cadeias laterais dos aminoácidos da constituição de uma proteína é fundamen- tal para a sua solubilidade com água. 12 – Compreender como uma proteína se encontra abaixo ou acima do seu ponto isoelétrico e relacionar com a sua solubilidade na água. 13 – Explicar a precipitação de uma proteína por ácidos fortes (ácido tricloroacético) 14 – Explicar a precipitação de uma proteína por compostos iônicos, tipo sulfato de amônia. 15 – Explicar desnaturação e renaturação de uma proteína com a sua atividade biológica. OBJETIVOS: