2. ENZIMAS son BIO CATALIZADORES ORGÁNICOS Aceleradores de reacciones químicas (en este caso, bioquímicas) De naturaleza proteica. GLOBULARES apoenzima Grupo prostético (parte no proteica) (cofactor o coenzimas)
4. ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA EL CENTRO ACTIVO DEL ENZIMA Es una pequeña porción del enzima. Es una equidad tridimensional en la que encaja el SUSTRATO Molecula(s) que va a transformar el enzima ESPECIFICIDAD
5. COMPONENTES Cofactor: bajo peso molecular ; Coenzima: mayor peso molecular Algunas vitaminas actúan como coenzimas
7. MECANISMO DE ACCIÓN La presencia de los enzimas disminuyen la energía de activación aumentando así su velocidad.
8. MODELOS DE ACCIÓN MODELO LLAVE CERRADURA Sólo el sustrato que tiene la forma complementaria puede encajar en el centro activo del enzima cuya forma es fija. (explica la especificidad)
9. MODELOS DE ACCIÓN MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente. (explica la especificidad)
10. CINÉTICA ENZIMÁTICA Mide la velocidad de las reacciones químicas. PARÁMETROS [S] tiempo K m V max V M /2 Concentración de sustrato para la cual se alcanza una velocidad que es mitad de la máxima. Modelo de Micahelis-Menten
11. ECUACIÓN DOBLES RECÍPROCOS (Lineweaver-Burk) (y) (x) (cte) (cte) y = ax + b (¡es una recta!) ¿y cuál es su pendiente?
12.
13. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimática. son INHIBIDORES IRREVERSIBLES REVERSIBLES El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA (suelen ser venenos) Unión del I al centro activo Unión del I al un lugar diferente al centro activo (alosterismo)
14. INHIBICIÓN competitiva El inhibidor competitivo se une al centro activo del enzima. En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.
15. INHIBICIÓN no competitiva El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato. La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo. (Es característico de los enzimas alostéricos)
18. OTROS TIPOS DE REGULACIÓN REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL La L-isoleucina es un inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa
19.
20. NOMENCLATURA DE ENZIMAS ATP: hexosa fosfo transferasa Nombre sistemático: Donador Aceptor Grupo transferido EC 2.7.1.1 Número sistemático Enzyme Comission Grupo Subgrupo Sub-subgrupo Enzima H E X O Q U I N A S A
21. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (1) Catalizan reacciones de oxidorreducción En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico. A red + B ox A ox + B red A : es el reductor o dador electrónico; en el curso de la reacción se oxida (pierde electrones) B : es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso de la reacción se reduce (gana electrones) OXIDORREDUCTASAS
23. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (3) TRANFERASAS Catalizan reacciones de transferencia de grupo A-X + B A + B-X Si el grupo tranferido es un P, se llaman quinasas . Dador: Aceptor - Grupo transferido - transferasa NOMENCLATURA ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa ( Hexoquinasa )
24.
25. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (5) LIASAS Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace A=B + X AXB
26. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (6) ISOMERASAS Catalizan reacciones de ISOMERIZACIÓN A – B – X X – A - B
27. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (7) LIGASAS Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un (o más) enlace de alta energía. A + B + ATP A-B + ADP + P i O bien C + D + ATP C-D + AMP + PP i
