1. Proteínas

2. • Proteínas. Concepto y funciones biológicas de las
proteínas.
• Los aminoácidos: clasificación, estructura y propiedades.
Fórmula general de los aminoácidos.
• Enlace peptídico.
• Estructura y propiedades de las proteínas.
• Clasificación de las proteínas (homoproteínas y
heteroproteínas).
• Aprender la fórmula general de los aminoácidos.
Reconocer y representar el enlace peptídico.

3. CARACTERÍSTICAS
• Macromoléculas (polímeros de
aminoácidos)
• C, O, H, N (S)
• Son la expresión de la información
genética
• Moléculas específicas
• Requieren una estructura correcta en el
espacio
• Importante su función

4. Autoduplicación
Transcripción
Traducción
Polipéptido

5. FUNCIONES
• Función estructural:
• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento.

6. •Transporte:.
distribución en la superficie de la célula
muscular lisa de la lipoproteína lipasa.
Reserva energética:.
Ovoalbúmina, lactoalbúmina
Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno,
tales como pH o cantidad de agua

7. Representación de la estructura tridimensional de la OVOALBÚMINA,
proteína contenida en la clara de huevo. El fragmento marcado en rojo
corresponde a un péptido con actividad antihipertensiva y antioxidante

8. Función defensiva:
Función hormonal:
Molécula de insulina
Función enzimática: las enzimas
funcionan como biocatalizadores

9. Clasificación por su composición
• Holoproteínas formada exclusivamente por
aminoácidos (colágeno, albúmina)
• Heteroproteínas formadas por aminoácidos
unidos por enlace peptídico y otras moléculas
que no son Prótidos, como Glúcidos, Lípidos
o Nucleótidos. Ej: hemoglobina

10. HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
Clasificación de las proteinas : heteroproteinas

11. AMINOÁCIDOS
Carácter anfótero

12. En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

15. Clasificación de los aminoácidos
• Apolares
• Polares sin carga
• Con carga positiva
• Con carga negativa

21. Para la especie humana son esenciales
ocho aminoácidos:
treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y
fenilalanina
(además puede añadirse la histidina
como esencial durante el crecimiento,
pero no para el adulto)
Aminoácidos esenciales

22. ENLACE PEPTÍDICO

26. Estructura primaria
http://www.um.es/molecula/prot05.htm

27. Estructura secundaria
Disposición espacial estable determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)

30. Estructura secundaria
Formas plegadas (configuración ß o de hoja plegada).

31. Estructura terciaria
Cuatro factores determinan :
a. puentes de hidrógeno
b. enlaces iónicos
c. interacciones hidrofóbicas
d. puentes disulfuro

32. Estructura cuaternaria
•nº1 Niveles estructurales de las proteínas. [ 11 kb]
2 Plegamiento de las proteínas: efecto hidrófobo. [ 9 kb ]

33. Stanley B. Prusiner
La proteina PrPc normal no infecciosa,
PrP es una glicoproteína hidrofóbica
soluble en presencia de cantidades
significativas de solutos solubles no
polares.
La Proteína PrPsc Patogénica
A diferencia de la forma PrPc, la forma
PrPsc presenta gran proporción de
láminas beta (43% láminas beta, 30%
hélices alfa).
The Nobel Prize in
Physiology or Medicine
1997
"for his discovery of Prions - a new
biological principle of infection
Priones

35. Importancia de su estructura
• Los priones
• "proteinaceus infectious particle“(partícula proteínica
infecciosa)
• los priones existen normalmente en el organismo como
proteínas celulares inocuas
• poseen la capacidad de convertir sus estructuras en
formaciones muy inestables y dañinas
• causan enfermedades mortales en seres humanos y
animales
• producen un efecto esponjoso por la muerte de las
células nerviosas.
• la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las
Vacas Locas“ (encefalopatía espongiforme bovina)

36. • la comunidad internacional acogió con
escepticismo este descubrimiento y Prusiner
siguió su labor para definir la exacta naturaleza
de este agente
• en 1984 consiguió aislar una prueba genética
que demostró que los priones se encontraban
en todos los animales analizados, incluido el
hombre.
• El sistema inmunológico del cuerpo no
reacciona ante la presencia de los priones
porque están presentes desde el nacimiento en
forma de proteínas naturales.

37. El análisis histopatológico de los cerebros de los animales con
scrapie muestra astrogliosis, vacuolización intracelular y pérdida
neuronal
Histopatología de cerebro ovino infectado con Scrapie
www.veterinaria.org/.../bse/priones/priones2.htm

38. Micrografía de una preparación realizada por Cajal en Valencia en
noviembre de 1886, que muestra una sección de corteza cerebral en la
que pueden apreciarse las células nerviosas teñidas mediante el
método de Golgi.

39. •1920. Creutzfeldt describe por vez primera una
demencia progresiva en una mujer de 22 años.
•1921. Jakob refiere hallazgos similares en cuatro casos,
y desde entonces se define la enfermedad descrita por
estos dos científicos (CJD).
•1954. Sigurdsson introduce en concepto de infecciones
lentas (Prusiner corrige más tarde señalando que no
están producidas por ningún agente infeccioso sino por
priones).
•1959. El grupo de Klatzo observa similitudes
histopatológicas entre el kuru y CJD. Hadlow describe
este mismo parecido pero con el Scrapie.
•1960. El grupo de Gajdusek logra transmitir
experimentalmente a monos la enfermedad de CJ.
•1976. Daniel Gajdusek (junto a Baruch Blumberg) es
galardonado con el Nobel de Medicina por sus
aportaciones al conocimiento de las enfermedades
infecciosas provocadas por virus de acción lenta.
•1982. Stanley Prusiner identifica el prión en un
hámster.
•1997. Prusiner recibe el premio Nobel de Medicina por
su descubrimiento de los priones.
Cuadro resumen: HISTORIA PRIÓNICA

40. Propiedades de las proteinas
• SOLUBILIDADRecubierta de una capa de moléculas de agua
• DESNATURALIZACION
Y RENATURALIZACION
• CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
Comportamiento anfótero (ácido/base)
• ESPECIFICIDAD

41. Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta
cero.
El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.
La electroforesis es una técnica para la separación de
moléculas (proteínas o ácidos nucleicos) sobre la base de
su tamaño molecular y carga eléctrica.
Para la separación se usa un gel de agarosa o poliacrilamida (fibras cruzadas,
como una malla). Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico,
éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla, por la que las pequeñas se
moverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y las
más grandes quedarán cerca del lugar de partida.
http://www2.uah.es/biomodel/biomodel-misc/anim/elfo/electrof2.html

42. +
-
+
-
+
-
http://biomodel.uah.es/lab/sds-page/inicio.htm

43. Electroforesis
1. Se realiza sobre un soporte
sólido o semisólido, para mini-
mizar efectos de difusión
Muestra
+-
2. Se somete el conjunto a
un campo eléctrico constante,
a un pH fijo; las proteínas migran
conforme a su carga eléctrica
3. Terminada la carrera electro-
forética, las proteínas se tiñen
con un colorante adecuado
(p.e., Azul de Coomassie)

44. http://www.ugr.es/~mgarrido/Protocolos.html