El documento proporciona información sobre las macromoléculas biológicas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los diferentes tipos de ácidos nucleicos ADN y ARN, sus componentes y funciones en almacenar y transmitir la información genética.

1. 27 de Marzo 2014
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2. Unidad I: La Vida
Tema: Macromoléculas de la Vida
Proteínas y Ácidos
Nucleicos
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3. Las Proteínas
Uno de los componentes básicos de la vida.
Formadas por compuestos de carbono y aminoácidos.
Los Aminoácidos están formados por carbono,
nitrógeno, oxígeno, hidrógeno, algunas veces azufre.
Todos los aminoácidos comparten la misma estructura
general.
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4. LAS PROTEÍNAS
Son polímeros de aminoácidos unidos mediante
enlaces peptídicos
GRUPO
CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aa, determina sus
propiedades químicas, físicas y biológicas
Fórmula general de un aminoácido
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5. Propiedades de los aminoácidos
• Son sólidos y cristalinos
• Elevado punto de fusión y algunos son solubles en agua
• Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico)
• Comportamiento anfótero (bases o ácidos)
• Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir (aa
esenciales)
• Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan
estereoisómeros.
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6. Clasificación de los Aminoácidos
Alifáticos
Sin grupos –OH por lo que no forman puentes de hidrógeno.
Tienen igual número de grupos amino y carboxilo. El radical R es
una cadena hidrocarbonada abierta. Tales como Alanina, Valina,
Leucina, Metionina, Isoleucina y Prolina.
Polares
El radical R presenta grupos –OH por lo que son solubles en agua
al poder formar puentes de hidrógeno. Entre ellos tenemos la
Serina, Asparagina, Treonina Cisteína, Glutamina y Glicina.
Ácidos
Con carga negativa al tener más grupos carboxilo (-COOH) que
amino (-NH2). En ellos se encuentra el Ácido aspártico y ác.
Glútaminico.
Básicos
Con carga positiva al tener más grupos amino (-NH2) que
carboxilo (-COOH). Entre ellos se encuentran la Lisina, Arginina
e Histidina
Aromáticos El radical R es una cadena hidrocarbonada cerrada. Tenemos entre
ellos Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.
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7. De los 20 aminoácidos proteicos, diez son aminoácidos
esenciales y diez son no esenciales.
No esenciales serina, alanina, tirosina, glutamina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutámico, cisteína, glicina y prolina.
Esenciales valina,
treonina, fenilalanina,
leucina, triptófano,
metionina, isoleucina y
lisina. Y la histidina y
arginina son esenciales
sólo durante la
lactancia y las
primeras etapas de la
niñez
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8. ENLACE PEPTÍDICO
H2O
Enlace dipéptido
Grupo
amino R
H
COOHN C
H
H
H
R
CH2N C
O R
H
COOHN C
H
Grupo
carboxilo
C
H
R
H2N C
OH
O
+

9. Oligopéptido: Hasta 10 aminoácidos
Polipéptido: De 10 a 100 aminoácidos
Péptido: Polímero
de pocos
aminoácidos
Las proteínas se forman por una o
varias cadenas polipeptídicas donde
se combinan los 20 tipos de
aminoácidos unidos por enlace
peptídico.
PROTEÍNAS
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10. Funciones de las Proteínas
Estructural
• Como las glucoproteínas (membranas).
• Las histonas (cromosomas).
• El colágeno (tejido conjuntivo fibroso).
• La elastina (tejido conjuntivo elástico).
• La queratina (epidermis).
Enzimática Amilasa, sintetasa de ATP.
Hormonal • Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
• Hormonas tropas
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Movimiento Actina y miosina.

11. Defensiva • Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógeno
Transporte • Hemoglobina
• Hemocianina
• Citocromos
Reserva • Albúmina.
• Hordeína y Gliadina.
• Caseína.
Funciones de las Proteínas
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12. Clasificación.
Según su composición química.
Esferoproteínas
Albuminas
Prolaminas
Histonas
Globulinas
Glutelinas
Escleroproteínas
Colágeno, queratina
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13. Clasificación.
Según su forma
Fibrosas
queratina,
colágeno y
fibrina.
Globulares
Enzimas,
anticuerpos y
hormonas
Mixtas
Fibrinógeno,
Miosina
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14. Clasificación.
Por sus Propiedades fisicoquímicas
Son dos:
Proteínas simples
Holoproteínas
Proteínas conjugadas
Heteroproteínas
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15. Clasificación de las proteínas
Simples u
Holoproteínas
• Globulares
• Prolaminas
• Gluteminas
• Albuminas
• Hormonas
• Enzimas
• Fibrosas
• Colágenos
• Queratinas
• Elastinas
• Fibroínas
Formadas solamente por
aminoácidos
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16. Clasificación de las proteínas
Conjugadas o
Heteroproteínas
Formadas por una
fracción proteínica
y por un grupo no
proteínico o bien
prostético
Glicoproteínas
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormonas gluteinizante
Lipoproteínas Transportan lípidos en
la sangre
Nucleoproteínas
• Nucleosomas de la cromatina
• Ribosomas
Cromoproteína
• Hemoglobina, hemocianina,
mioglobina
• Citocromos
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17. Estructura de las proteínas
Estructura Primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena
polipeptídica.
Estructura Secundaria: es una conformación regular, con la hélice alfa
o la lamina plegada beta, debido a la formación de puentes de
hidrogeno, entre elementos del esqueleto uniforme del polipéptido.
Estructura Terciaria: es la forma global de las cadenas polipeptídicas,
que dependen de las propiedades químicas y las interacciones de las
cadenas laterales de aminoácidos específicos. Enlaces de hidrogeno,
enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y puentes de sulfuro
contribuyen a la estructura terciaria.
Estructura Cuaternaria: es una estructura 3D, determinada por la
combinación de dos o más cadenas polipeptídicas.
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18. Estructur
a
primaria
β-plegada
α-hélice
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
globular
Estructura
cuaternaria
Asociación
de varias
cadenas
La actividad de una proteína depende de su estructura tridimensional.
Se distinguen cuatro niveles de complejidad en una proteína.
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19. LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Ejemplos de este
proceso es el colágeno animal, de amplio uso comercial y doméstico, el cual es
liofilizado y vendido en polvo o láminas que se rehidrata para preparar gelatinas.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA
DESNATURALIZADA
Desnaturalización y renaturalización de una proteína
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20. ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos forman el cuarto grupo de macromoléculas biológicas.
Son macromoléculas complejas que
almacenan y transmiten información
genética.
Se componen de largas cadenas de
nucleótidos enlazados entre sí por grupo
fosfato.
Se componen de C, H, O, N y P
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21. BASE NITROGENADA (Adenina)
PENTOSA (Ribosa)
NUCLEÓSIDO (Adenosina)
Grupo FOSFATO
Enlace
N-glucosídico
NUCLEÓTIDO
(Adenosín 5’-monofosfato)
Enlace éster
¿Qué es un nucleótido?
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22. Bases Nitrogenadas
PIRIMIDÍNICAS
PÚRICAS
Citosina
Timina
(exclusiva del ADN)
Uracilo
(exclusiva del ARN)
Adenina Guanina
Los ácidos nucleicos contiene cuatro diferentes
tipos de nucleótidos conforme a sus:
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23. ADN
ARN
Ácido desoxirribonucleico: Con desoxirribosa y C, A, T y G
Ácido ribonucleico: Con ribosa y C, A, U y G
•Se encuentra en el núcleo (donde formará los cromosomas), en
mitocondrias y cloroplastos
•Se encuentra en el núcleo y en el citoplasma
Existen dos tipos de ácidos nucleicos, que se
diferencian por:
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24. ADN
• Se organizan en distintos niveles de
complejidad estructural.
I. Estructura primaria
II. Estructura secundaria
III. Estructura terciaria
IV. Estructura cuaternaria
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25. ÁCIDOS DESOXIRRIBONUCLEICO
Estructura Primaria:
· Se trata de una larga cadena de
desoxirribonucleótidos adjunto
entre sí mediante enlace fosfodiéster.
· El enlace fosfodiéster se establece entre el 5’ y el
carbono 3'
· Las cadenas crecen del extremo 5’ → 3'
· Los polinucleótidos se diferencian entre sí por su
composición y secuencia de bases, siendo esta
característica de cada especie, e incluso cada
individuo.
· En la estructura principal se encuentra la
información necesaria para la síntesis de proteínas.
Adenina
Citosina
Timina
Guanina
Extremo 3’
Extremo 5’
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26. Estructura secundaria del ADN
1) ANTIPARALELAS, es decir, coincidiendo el
extremo 5' de una cadena con el 3' de la
otra, o lo que es igual, las pentosas están
orientadas en sentido contrario.
Par de bases
nitrogenadas
Armazón
fosfoglucídico
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27. Extremo
3’
Extremo
5’
ADN
2)COMPLEMENTARIAS: Las bases
hacia el interior, enfrentadas por
pares, una púrica con una pirimidínica.
Unidas por puentes de hidrógeno,
concretamente cumpliendo el llamado
“principio de equivalencia de
Chargaff”.
3) Enrolladas en DOBLE HÉLICE
dextrógira de forma plectonémica,
es decir, para separar dichas cadenas
hay que girar una con respecto a la
otra. (Existen unos 10 nucleótidos
por vuelta. La hélice mantiene un
diámetro estable de 2 nm).
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28. • El ADN se almacena en un
espacio reducido para formar
los cromosomas.
• En procariotas es una doble
cadena, generalmente de
forma circular.
• En virus, el ADN puede
presentarse como una doble
hélice cerrada o abierta.
ESTRUCTURA TERCIARIA
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29. • En los eucariotas el
empaquetamiento es más complejo
y compacto al unirse el ADN y una
proteína básica (histona) que forman
el nucleosoma.
El conjunto total se denomina fibra de
cromatina y tiene forma de un collar de
perlas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
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30. • Los nucleosomas sufren un
enrollamiento denominado
solenoide.
• Éstos se enrollan y dan lugar a
la cromatina del nucleo
interfásico de las células
eucariotas.
• Cuando comienzan la división
celular, el ADN se compacta
aún más para formar los
cromosomas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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31. Ácido ribonucleico (ARN).
Es una molécula monocatenaria
Posee ribosa y URACILO en lugar de TIMIDINA
La función del ARN es transcribir el
mensaje genético presente en el ADN y
traducirlo a proteínas.
Existen tres tipos de RNA
(mensajero, transferencia,
ribosomal).
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32. Estas moléculas tienen una vida muy
corta, ya que tras su elaboración
(transcripción) y cumplida su misión
(traducción), son rápidamente
degradadas (un minuto en bacterias).
ARNm
Solamente posee estructura primaria y está formado
por 300-500 ribonucleótidos, representando el 5%
del total de ARN. Tiene un peso molecular intermedio
entre el ARNr y el ARNt.
Su función es transportar la
información genética codificada desde
el núcleo hasta los ribosomas, para que
tenga lugar la traducción de ese código
(síntesis de proteínas).
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33. ARNr
Estas moléculas tienen entre 3.000 y 5.000
ribonucleótidos, representando el 80% del total del
ARN. Tienen el peso molecular más elevado de todos
los ARN.
Junto a moléculas proteicas constituyen
unidades supramoleculares, los ribosomas,
que se encargan de sintetizar las proteínas,
según la secuencia de nucleótidos del
ARNm.
Estas moléculas se elaboran en el nucleolo a
partir de un único ARN nucleolar precursor,
que posteriormente se fragmenta para
originar las subunidades ribosómicas.
Hay distintos tipos de ribosomas (distintos
ARNr), siendo siempre más pequeños en
procariotas que en eucariotas.
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34. Su función es triple:
a) captar aa activados del citoplasma.
b) transferirlos a los ribosomas en
síntesis.
c) colocarlos en el lugar que les
corresponde en la proteína de acuerdo
con la información codificada en el
ARNm.
ARNt
Se trata de moléculas pequeñas (70-80 nucleótidos) y
representa el 15% del total de ARN, siendo su peso
molecular el más bajo de los ARN vistos.
Su estructura tridimensional presenta bucles y
zonas de doble hélice intracatenaria mantenida por
puentes de H; se conoce como estructura de trébol.
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35. Cuadro comparativo entre el ADN y ARN.
Caracteres
Pentosa
DNA
Desoxirribosa
RNA
Ribosa
Bases nitrogenadas Adenina, Guanina
Citosina, Timina
Adenina, Guanina
Citosina, Uracilo
Numero de
polinucleotidos(cadenas)
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Función Almacena la información
biológica de los seres vivos
Permite la expresión de la
información biológica
Ubicación Núcleo, mitocondrias,
cromatina, cloroplastos,
cromosoma
Núcleo, ribosomas
Estructura Doble hélice Lineal, globular y trébol
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