Enzimas 2010

• EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech,
y Sidney Altman las descubrieron. No eran
proteínas, sino ARN.
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química
5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS

ENZIMAS
Llevan a cabo su función uniéndose de forma
específica al sustrato

Propiedades ENZIMAS
-Aceleran la velocidad de la reacción.
-No se consumen en el trascurso de la
reacción

Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas mayoritariamente ( hay
ARN (Ribozimas) con función
enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran con
cambios de pH.

ENZIMAS: mecanismo acción.-
Se denomina estado de transición o estado
activado, aquél en el que la molécula de sustrato
tiene debilitados sus enlaces y tiene más
probabilidad de convertirse en producto.

La energía necesaria para alcanzar el estado de
activación se denomina ENERGIA DE
ACTIVACIÓN.

Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de
activación. Con lo que aceleran la velocidad de la
reacción.

REGULACIÓN ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
• Activación enzimática.
• Inhibición enzimática
– Irreversible
– Reversible:
• Competitiva.
• Acompetitiva
– Enzimas alostéricas.
– Modificación covalente
– Rotura proteolítica de precursores
inactivos.

ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
• Un activador es una molécula que
al unirse al enzima (inactivo),
provoca cambios en su centro
activo y hace que funcione.
• A veces es el mismo sustrato el
que actúa como activador

Inhibición enzimática
• Un inhibidor es una sustancia que
disminuye o anula la actividad de
una enzima.
• Puede ser:
– Ión
– Una molécula orgánica.
– O el producto final de la reacción.

• Muchos inhibidores enzimáticos que
actúan como fármacos, antibióticos o
conservantes;
• otros pueden ser tóxicos, potentes
venenos.
• Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato)
inhibe la enzima que cataliza el primer
paso en la síntesis de prostaglandinas,
implicadas en la producción del dolor.

• Inhibición irreversible.
• Inhibición reversible.
– Competitiva.
– Acompetitiva.

Inhibición irreversible
• Cianuro. Inhibe enzimas de la
cadena respiratoria (origen:
almendras amargas).
• DFP (Inhibe acetilcolinesterasa)
• Penicilina

ENZIMAS
Inhibidor no competitivo

ENZIMAS
Inhibidor no competitivo
•El inhibidor no compite con
el sustrato.
•Se une en un lugar diferente
del centro activo.
•La unión con el inhibidor
puede:
• cambia la forma del centro
activo y hace que el sustrato no
pueda unirse al enzima.
•O no permite la catálisis
•Este tipo de inhibición no se
supera si añadimos más
sustrato

ENZIMAS
Inhibidor acompetitivo

Concepto de Cooperatividad
• La unión de los sustratos al sitio activo de
una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se
transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones

Cooperatividad de unión de sustrato
homoalosterismo
• La enzima que se une al
sustrato de forma cooperativa
se comporta a bajas
concentraciones de sustrato
como si se uniera mal al
sustrato (Km elevada).
• Cuando aumentan las
concentraciones es cada vez
más eficaz.
• Las enzimas que actúan así
regulan las concentraciones de
sustrato en valores constantes
y contribuyen a la
honmeostasis.
Homoalosterismo extremo

ENZIMAS
Coenzimas
∀
•          Un coenzima es un cofactor orgánico
•
∀•           Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos
químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos.
•
∀• A diferencia del apoenzima, el coenzima sí se modifica
durante la reacción.
•
∀•    Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino
que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas.
•
∀•  Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como
constituyentes de su estructura.
•

VITAMINAS
• Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como
coenzimas y Son nutrientes esenciales.
• Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el
desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento
de los tejidos.
• Se necesitan en muy pequeña cantidad.
• Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los
cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados.
• En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS
• El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y
enfermedades, incluso la muerte, que se denomina
AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS,
si la carencia es parcial.

1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y
por tanto insolubles en agua y solubles en
disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de
estas vitaminas produce una acumulación en el
hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son:
A,D, E y K. No forman parte de cofactores
enzimáticos (salvo la K).
2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua,
y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se
eliminan por la orina. Su exceso no produce
trastornos. Pertenencen a este grupo : Las
vitaminas del grupo B y la vitamina C.

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