Biologia

2. IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS
-CONSTROEM A ESTRUTURA DO CORPO;
-PLÁSTICAS (REPÕEM PARTES DO CORPO QUE SE DESGASTAM OU
MORREM);
-Responsáveis pelo crescimento (unhas, cabelo, regeneram tecidos e órgãos
lesados, cicatrizam feridas);
-Constituem 70% do peso da pessoa, fora a água;
- sua falta leva à desnutrição, comprometendo o crescimento e
desenvolvimento e distúrbios mentais permanentes .

3. Fontes alimentares de proteínas
Carnes em geral;
Derivados do leite;
Cereais (milho, arroz, trigo, cevada);
Grãos (feijão, soja, ervilha, lentilha).

4. AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS
POR
AMINOÁCIDOS
CADA AMINOÁCIDO É FORMADO
POR
UM GRUPO AMINA (NH 2 ) E UM
RADICAL ÁCIDO (COOH)

5. H O
R C C
NH 2 OH
GRUPO AMINA RADICAL ÁCIDO

6. A LIGAÇÃO ENTRE O RADICAL ÁCIDO DE UM
AMINOÁCIDO E O GRUPO AMINA DE OUTRO
AMINOÁCIDO RECEBE O NOME DE LIGAÇÃO
PEPTÍDICA
H O + H H OH
ENZIMA
R1 C C N C C
NH2 OH H R 2 O
LIGAÇÃO PEPTÍDICA

7. PARA OCORRER A LIGAÇÃO PEPTÍDICA HOUVE A
NECESSIDADE DA PRESENÇA DE ENZIMAS ESPECÍFICAS E
HOUVE A LIBERAÇÃO DE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA
MENORES PROTEÍNAS – CERCA DE 80 AMINOÁCIDOS
MAIORES PROTEÍNAS – MAIS DE 1000 AMINOÁCIDOS

8. AMINOÁCIDOS MAIS FREQÜENTES
SÃO 20, ONDE OS VEGETAIS CONSEGUEM SINTETIZÁ-LOS
TOTALMENTE
ANIMAIS – VARIA DE ACORDO COM A ESPÉCIE
ELES CONSEGUEM SINTETIZAR APENAS OS NATURAIS, OS OUTROS
CHAMADOS ESSENCIAIS SÃO ASSIMILADOS PELA ALIMENTAÇÃO

9. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
TRIPTOFANO – Trp
VALINA – Val
TREONINA – Thr
LEUCINA – Leu
LISINA – Lys
ISOLEUCINA – Ile
METIONINA – Met
FENILALANINA - Phe

10. Aminoácidos naturais
ALANINA – Ala
ÁCIDO ASPÁRTICO – Asp
TIROSINA – Tyr
SERINA – Ser
PROLINA – Pro
HISTIDINA – His
GLUTAMINA – Gln
GLICINA – Gly
ASPARAGINA – Asn
CISTEÍNA – Cys
ARGININA – Arg
ÁCIDO GLUTÂMICO - Glu

11. Diversidade de proteínas
Variam de acordo com :
-número;
- tipo;
-Seqüência de seu aminoácidos.

12. Classificação
-primária;
-Secundária;
-Terciária;
-Quaternária.

13. Estrutura primária
Corresponde à seqüência de
aminoácidos que formam a proteína
Grupo amina- phe-val-asn-gln-his-leu-cys-gly-ser-his-leu-radical ácido

14. ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A SEQÜÊNCIA DE AMINOÁCIDOS
NÃO É LINEAR E SIM UMA HÉLICE,
CONSTITUINDO A ESTRUTURA
QUÍMICA SECUNDÁRIA.

15. ESTRUTURA TERCIÁRIA
A ESTRUTURA HELICOIDAL DOBRA-SE
SOBRE SI MESMA, O QUE CARACTERIZA A
ESTRUTURA TERCIÁRIA E É O QUE
DETERMINA A FUNÇÃO BIOLÓGICA DA
PROTEÍNA

16. ESTRUTURA QUATERNÁRIA
OCORRE QUANDO AS PROTEÍNAS SÃO
FORMADAS POR MAIS DE UMA CADEIA DE
AMINOÁCIDOS. A ORGANIZAÇÃO ESPACIAL
DESSAS CADEIAS FORMAM A ESTRUTURA
QUATERNÁRIA. EX : HEMOGLOBINA E
CLOROFILA

17. CLASSIFICAÇÃO GERAL DAS
PROTEÍNAS
SIMPLES – SÃO FORMADAS
EXCLUSIVAMENTE POR AMINOÁCIDOS
CONJUGADAS – GRUPO PROTÉICO + GRUPO
NÃO-PROTÉICO (PROSTÉTICO). Ex :
hemoglobina- globina(protéico) + heme
(prostético) .

18. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
-ENZIMAS (BIOCATALISADORES);
-HORMÔNIOS;
-PROTEÍNAS ESTRUTURAIS;
-PROTEÍNAS DE RESERVA NUTRITIVA;
-PROTEÍNAS DE DEFESA IMUNOLÓGICA.

19. FUNÇÃO ENZIMÁTICA
BIOCATALISADORA
TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, MAS NEM TODA
PROTEÍNA É UMA ENZIMA.
AS ENZIMAS SÃO BIOCATALISADORAS, ISTO É,
MOLÉCULAS QUE ACELERAM A VELOCIDADE DAS
REAÇÕES QUÍMICAS DO METABOLISMO. A
RELAÇÃO ENZIMA /SUBSTRATO OCORRE COMO O
SISTEMA CHAVE-FECHADURA. ASSIM, PARA CADA
REAÇÃO METABÓLICA, HÁ UM SUBSTRATO E UMA
ENZIMA ESPECÍFICA, QUE NORMALMENTE NÃO
SÃO CAPAZES DE PARTICIPAR DE OUTRAS
REAÇÕES.

20. Enzima e temperatura
QUANDO A TEMPERATURA ULTRAPASSA OS
40OC, A VELOCIDADE DE AÇÃO ENZIMÁTICA
DECRESCE RAPIDAMENTE. ACIMA DE 42OC,
AS ENZIMAS SOFREM DESNATURAÇÃO E
DEIXAM IRREVERSIVELMENTE DE AGIR. SE,
NO ENTANTO, TEMPERATURA ABAIXAR
MUITO, AS ENZIMAS TORNAM-SE INATIVAS,
QUE É REVERSÍVEL QUANDO O CALOR
VOLTAR AO ORIGINAL.

21. ENZIMA E Ph
Ácido – até 6,9
neutro – 7
básico – 7,1 até 14
Exemplos :
Pepsina (estômago) – pH 2 (ÁCIDO)
PTIALINA (SALIVA) – pH 7 (NEUTRO)

22. FUNÇÃO HORMONAL
OS HORMÔNIOS SÃO MENSAGEIROS QUÍMICOS,
PRODUZIDOS PELAS GLÂNDULAS ENDÓCRINAS,
QUE REGULAM IMPORTANTES FUNÇÕES
ORGÂNICAS.
EXEMPLOS :
HIPÓFISE – SOMATOTRÓFICO
(HORMÔNIO DO CRESCIMENTO
PÂNCREAS – INSULINA

23. FUNÇÃO – PROTEÍNAS
ESTRUTURAIS
DEVIDO FORMAREM O ARCABOUÇO ESTRUTURAL,
SEGUNDO O QUAL SE ORGANIZA A MATÉRIA VIVA.
EXEMPLOS :
-FIBRINOGÊNIO – COAGULAÇÃO DO SANGUE
-QUERATINA – MATÉRIA-PRIMA DO CABELO, UNHAS E
IMPERMEABILIZANTE;
-ACTINA E MIOSINA – MÚSCULOS;
-COLÁGENO – FIBRAS RESISTENTES, PRESENTES NOS
TENDÕES, OSSOS E CARTILAGENS.

24. FUNÇÃO DE PROTEÍNA DE
RESERVA NUTRITIVACEDER
AMINOÁCIDOS PARA OS EMBRIÕES,
NUTRINDO-OS.
EXEMPLOS :
-OVO DE AVE – ALBUMINA – PROTEÍNA DE
RESERVA ASSIMILADA PELO EMBRIÃO;
-LEITE DOS MAMÍFEROS – ALIMENTO RICO
EM PROTEÍNAS DE RESERVA PARA OS

25. FUNÇÃO IMUNOLÓGICA
HÁ DOIS TIPOS DE IMUNIZAÇÃO :
1 – ATIVA
2 – PASSIVA

26. IMUNIZAÇÃO ATIVA
SÃO UTILIZADAS AS VACINAS QUE CONTÊM O
MICRORGANISMO MORTO OU ENFRAQUECIDO
(ATENUADO). AS PESSOAS QUE RECEBEM A VACINA SÃO
AFETADAS POR UMA FORMA MUITO BRANDA DA DOENÇA.
PASSAM A PRODUZIR OS ANTICORPOS CONTRA ESSE
MICRORGANISMO, QUE PERMANECEM NO SANGUE E
TORNA A PESSOA IMUNE A FUTURAS EXPOSIÇÕES A ESSE
PATÓGENO.

27. Imunização passiva
CERTAS SITUAÇÕES REQUEREM SOCORRO IMEDIATO, POR EXEMPLO,
NAS PICADAS DE SERPENTES VENENOSAS ONDE NÃO É POSSÍVEL
ESPERAR PRODUZIR ANTICORPOS. ASSIM, É NECESSÁRIA UMA
INTERVENÇÃO IMEDIATA POR MEIO DA ADMINISTRAÇÃO DE SORO NA
CIRCULAÇÃO DA VÍTIMA.
O SORO É UMA SOLUÇÃO COM ANTICORPOS ESPECÍFICOS QUE
INATIVAM O VENENO DAS SERPENTES. TAIS ANTICORPOS SÃO
OBTIDOS, GERALMENTE ATRAVÉS DO PLASMA DO CAVALO, NO QUAL
FORAM INOCULADAS PEQUENAS DOSES DO VENENO, COM O
OBJETIVO DE ESTIMULAR O SISTEMA IMUNOLÓGICO DO ANIMAL A
PRODUZÍ-LOS.