2. PROTEÍNAS
• Polímeros aminoácidos de enlaces peptídicos.
• Son moléculas muy complejas masa molecular muy elevada,
normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 D,
macromoléculas.
• Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50%
del peso seco de la célula son proteínas.
• Constituidas por: C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas
tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los
compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
• Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de
cada ser vivo expresión de la información.
DNA→ RNA → Proteína
3. La hidrólisis de cada polipéptido (proteína) genera un conjunto de
aminoácidos
Composición de aminoácidos
veinte especies diferentes
se unen entre sí mediante enlaces peptídicos
4. Enlace peptídico
• Unión de aminoácidos enlace
peptídico péptidos proteínas.
• Síntesis: reacción anabólica de
deshidratación (pérdida una
molécula agua) entre grupo amino
de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro.
• Resultado es enlace covalente CO-
NH. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido siempre
por el COOH terminal.
5. AMINOÁCIDOS (aa)
• Molécula que contiene
– grupo carboxilo (-COOH)
– un grupo amino (-NH3) libres.
• Fórmula molecular.
NH2-CHR-COOH
R un radical o cadena
lateral característico de
cada aminoácido.
• Muchos aa forman proteínas
aa proteicos.
• Existen aproximadamente 20
aminoácidos distintos
componiendo las proteínas
6. Clasificación de los Aminoácidos
Según propiedades de su cadena lateral:
• Neutros polares, hidrófilos o (polares):
serina (Ser) treonina (Thr) cisteína (Cys)
asparagina (Asn) tirosina (Tyr) glutamina (Gln).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
glicina (Gly) alanina (Ala) valina (Val)
leucina (Leu) isoleucina (Ile) metionina (Met)
prolina (Pro) fenilalanina (Phe) triptófano (Trp).
• Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
• Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
7. Clasificación de los Aminoácidos
Según su obtención:
• Esenciales:
– No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa.
– Deben ser ingeridos para obtenerlos.
– Son diez: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,
Treonina, Triptófano, Valina.
• No Esenciales:
– Si pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa.
– Son ocho: Alanina, Aspargina, Acido Aspártico, Ácido Glutámico, Glutamina, Glicina,
Prolina, Serina.
• Semi-esenciales:
– Sintetizados a partir de aa esenciales.
– Son dos: Cisteína (Metionina+Serina), Tirosina (Fenilanina).
9. PÉPTIDOS
Son menos complejos actividad biológica significativa
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida"
denominados enlaces peptídicos.
10. Péptidos de importancia biológica
Son moléculas señalizadoras regulación de actividades HOMEOSTASIS
• Glutatión: síntesis de proteínas y de DNA, metabolismo de fármacos y
toxinas ambientales, transporte de aa, protege a las células de los efectos
destructores de la oxidación.
• Vasopresina (ADH): regulación de la presión sanguínea-actividad
antidiurética.
• Oxitocina: estimula la secreción de leche en la lactancia, contracción del
músculo uterino durante el parto, actividad antidiurética ligera.
• Factor natriurético auricular: regulación de la presión sanguínea-actividad
diurética.
11. PROTEÍNAS
• Químicamente unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas Aminoácidos (aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
• Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
12. Estructura de las Proteínas
• La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización)
denominados:
1.ESTRUCTURA PRIMARIA
2.ESTRUCTURA SECUNDARIA
3.ESTRUCTURA TERCIARIA
4.ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.
13. Estructura primaria
• La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
• Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aminoácidos se encuentran.
• La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
• La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de
la forma que ésta adopte.
14. Estructura secundaria
• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos
o estructura primaria en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis
de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios.
• La estructura secundaria puede ser:
– Conformación ɑ (Hélice), forma de bastón.
– Conformación β (Hoja plegada), cadena en forma de zigzag.
16. Estructura terciaria
• La conformación terciaria de una proteína
globular es la conformación tridimensional del
polipéptido plegado.
• Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria son:
• Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Puentes Disulfuro.
• Las funciones de las proteínas dependen del
plegamiento particular que adopten.
• Esta estructura está altamente influenciada
por la estructura primaria.
17. • Disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
• La conformación globular solubilidad en agua y en disoluciones salinas.
Permite realizar funciones de: transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Lámina β
Hélice α
18. Estructura cuaternaria
• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciara, idénticas o no, para formar un complejo
proteico.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o
monómero)
• Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria
se denominan:
– Dímeros, como la hexoquinasa.
– Tetrámero como la hemoglobina.
– Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
– Polímeros, cuando en su composición intervienen gran
número de protómeros. (cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas,
los filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).
19. • Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones
débiles:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes
disulfuro, en el caso de las
inmunoglobulinas.
20. • Reduce la cantidad de información genética necesaria.
• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las
subunidades se asocian por enlaces débiles.
• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las
subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
síntesis de la estructura.
Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:
• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.
• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:
21. En resumen, la estructura de una proteína
Asociación
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.
22. Propiedades de las proteínas
• Dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan
de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras
moléculas.
• El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.
Propiedades de
las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización
y renaturalización
Especificidad
De función De especie
Capacidad
amortiguadora
23. Clasificación de las proteínas
• Se clasifican en:
Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo
no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según
la naturaleza del grupo prostético.
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
24. Holoproteínas
Globulares:
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular
25. Holoproteínas
Fibrosas:
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras
26. Heteroproteínas
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno,
citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la
leche.
