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CURSO : QUÍMICA MÉDICA SEMINARIO
TEMA : PROTEINAS
GRUPO : 4
DOCENTE : Mg. Q.F. John Ponce
Alumno :
1. JeanPierre Sacha Gutiérrez
CONCEPTO
• Biomoléculas que constituyen
la materia viva.
• Componentes químicos
fundamentales.
• 50% del peso seco del cuerpo.
• Formadas químicamente:
C,H,O,N
• En pequeñas cantidades:
• S – P
FUNCIONES:
• Estructurales: forman parte de los
músculos, pelo, uñas y sustancias
intersticiales.
• Catalizadoras: reacciones biológicas
son catalizadas por enzimas, las
cuales son proteínas.
• Inmunológicas: anticuerpos que
constituyen los sistemas
inmunológicos del organismo.
• Mediadoras: presentan acción
mediadora en la transmisión de los
impulsos nerviosos, fabricando
hormonas como la insulina,
transportando O y otras sustancias.
Clasificación de Proteínas
(por su estructura química)
1. Simples(HOLOPROTEÍNAS)
Formadas solamente por aminoácidos ,
aquí tenemos a la albúmina, algunas
hormonas como la insulina, prolactina,
las enzimas. Y el colágeno.
2. Complejas(HETEROPROTEÍNAS)
Formadas por una fracción proteínica
(aminoácidos) y por un grupo no
proteínico, que se denomina "grupo
prostético). Como por ejemplo la
hemoglobina.
Clasificación de las proteínas
( por su función)
• Estructural : (colágeno, histonas, queratina)
• Catalíticas : (Enzimas)
• Hormonal (insulina)
• Defensa: (anticuerpos)
• Transporte (globulina, hemoglobina)
• Almacenamiento o reserva (albúmina)
• Queratina, principal constituyente
de la piel, pelo y uñas.
• Colágeno, constituye los tendones y
los huesos en desarrollo.
• Hemoglobina, componente de la
sangre.
• Albúmina, presente en el huevo.
• Las proteínas son polímeros de
elevado masa molecular, formados
por la unión de unidades básicas
llamadas α- aminoácidos.
• La fórmula general de un α-
aminoácido:
H H = Hidrógeno
│ CO2H = Grupo Carboxílico
H2N – C – C2 OH H2 N = Amino
│ R = Grupo de cadena
R lateral
CARACTERISTICAS aa
• Son compuestos orgánicos.
• Poseen grupo funcional carboxilo y un grupo funcional amino.
• Estas moléculas en medio acuoso son dipolares, lo que les permite comportarse como
ácidos o como bases, según el p H del medio.
• Son solubles en agua, cristalizables.
• La unión de dos aa se produce al reaccionar el grupo amino de uno de ellos con el grupo
ácido del otro, formando un enlace amídico con perdida de una molécula de agua. El
enlace formado recibe el nombre de peptídico.
• Si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína
FAMILIAS DE aa
• Existen 20 aa que forman parte de nuestras proteínas.
ESTRUCTURA
PRIMARIA
• Es la secuencia de aa de la proteína y nos
indica los aa que componen cadena
polipeptíca y el orden que ellos se
encuentran.
• La secuencia de una proteína se escribe
enumerando los aa desde el grupo
carboxilo terminal. Por convención, los aa
se pueden nombrar con las letra primeras
de su nombre.
• Por Ej: ala es alanina
H2 N – ser – gli – ala - COOH
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• Corresponde a la disposición espacial de
la proteína.
• Se producen enlaces puentes de H entre
los grupos funcionales.
• Existen dos tipos de estructuras
secundarias: α – hélice y ß – plegada.
Las proteínas que forman el
pelo tienen una estructura α
– hélice.
Las proteínas que forman
la piel adoptan la forma
de lámina plegada ß.
La estructura de las proteínas juega un papel importante en la actividad biológica.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
• Se origina una conformación
globular.
• La conformación globular facilita
la : solubilidad en agua para
realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales.
• La conformación globular se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los R de
los aa.
• Ej: Mioglobina
TIPOS DE ENLACES
• Puente de H
• Puente disulfuro entre los radicales de aa.
• Puente eléctrico.
• Interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• Proporciona información mediante uniones
intermoleculares de varias cadenas
polipeptídicas, idénticas o no, para formar
un complejo protéico. Ej: Hemoglobina.
• La unión es mediante enlaces débiles (no
covalentes), varias cadenas polipeptídicas
con estructuras terciarias para formar un
complejo proteíco. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómeros.
Un protómero varía desde 2, 4, 60, etc.
2 protómeros = hexoquinona, 4 =
hemoglobina,60 = cáusida del virus de la
poliomielitis.
EFECTIVIDAD DEL PROGRAMA EDUCATIVO “NIÑO SANO Y BIEN NUTRIDO” PARA
MEJORAR LOS CONOCIMIENTOS, ACTITUDES Y PRÁCTICAS EN SEGURIDAD
NUTRICIONAL APLICADO A MADRES CON NIÑOS MENORES DE 1 AÑO DEL CENTRO
DE SALUD MOYOPAMPA, CHOSICA-LIMA
REVISTA CIENTÍFICA DE ENFERMERÍA – RECIEN
RESUMEN
Objetivo: Determinar la efectividad del Programa Educativo “Niño sano y bien nutrido” respecto a conocimientos, actitudes y prácticas
en seguridad nutricional aplicado a madres con niños menores de 1 año en el Centro de Salud Moyopampa, Chosica-Lima, 2008.
Metodología: Se aplicó el modelo de planeación y programación PROCEDE/PRECEDE, usado en programas de promoción y
educación en salud, que contempla 5 diagnósticos: social, epidemiológico, ambiental y de conductas educacionales, organizacional
administrativa y de pólizas.
El diseño empleado para la aplicación del programa educativo fue cuasi-experimental con dos grupos: Grupo experimental (n: 22,
quienes recibieron la intervención llevando a la modificación de conocimientos, actitudes y prácticas de las madres sobre seguridad
nutricional), y el Grupo Control (n: 22, sin intervención).
Resultados: El grupo experimental logró incrementar su nivel de conocimiento de un promedio de 7.1 a 16.4, en comparación al grupo
control de un promedio de 7.2 a 7.6 (P< 0.05). En cuanto al nivel de actitud el grupo experimental presentó un promedio de 4.9 a 8.3,
respecto al grupo control disminuyendo de 5.8 a 0.7, (P< 0.05), las prácticas sobre seguridad nutricional del grupo experimental
muestran un promedio de 4.6 a 14.0, mientras que el grupo control tiene un promedio de 4.6 a 6.0.
Conclusión: El programa educativo “Niño sano y bien nutrido”, fue efectivo ya que generó un impacto significativo en el incremento de
los conocimientos, actitudes y prácticas en las madres con niños menores de un año del grupo experimental en relación al grupo control
de aquellas madres donde el programa no intervino.
Palabras Clave: Seguridad Nutricional, Niños, Lactancia Materna Exclusiva, Alimentación Complementaria y Desnutrición Crónica.
GRACIAS . ..

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Proteinas SEMINARIO

  • 1. CURSO : QUÍMICA MÉDICA SEMINARIO TEMA : PROTEINAS GRUPO : 4 DOCENTE : Mg. Q.F. John Ponce Alumno : 1. JeanPierre Sacha Gutiérrez
  • 2.
  • 3. CONCEPTO • Biomoléculas que constituyen la materia viva. • Componentes químicos fundamentales. • 50% del peso seco del cuerpo. • Formadas químicamente: C,H,O,N • En pequeñas cantidades: • S – P
  • 4. FUNCIONES: • Estructurales: forman parte de los músculos, pelo, uñas y sustancias intersticiales. • Catalizadoras: reacciones biológicas son catalizadas por enzimas, las cuales son proteínas. • Inmunológicas: anticuerpos que constituyen los sistemas inmunológicos del organismo. • Mediadoras: presentan acción mediadora en la transmisión de los impulsos nerviosos, fabricando hormonas como la insulina, transportando O y otras sustancias.
  • 5. Clasificación de Proteínas (por su estructura química) 1. Simples(HOLOPROTEÍNAS) Formadas solamente por aminoácidos , aquí tenemos a la albúmina, algunas hormonas como la insulina, prolactina, las enzimas. Y el colágeno. 2. Complejas(HETEROPROTEÍNAS) Formadas por una fracción proteínica (aminoácidos) y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético). Como por ejemplo la hemoglobina. Clasificación de las proteínas ( por su función) • Estructural : (colágeno, histonas, queratina) • Catalíticas : (Enzimas) • Hormonal (insulina) • Defensa: (anticuerpos) • Transporte (globulina, hemoglobina) • Almacenamiento o reserva (albúmina)
  • 6. • Queratina, principal constituyente de la piel, pelo y uñas. • Colágeno, constituye los tendones y los huesos en desarrollo. • Hemoglobina, componente de la sangre. • Albúmina, presente en el huevo. • Las proteínas son polímeros de elevado masa molecular, formados por la unión de unidades básicas llamadas α- aminoácidos. • La fórmula general de un α- aminoácido: H H = Hidrógeno │ CO2H = Grupo Carboxílico H2N – C – C2 OH H2 N = Amino │ R = Grupo de cadena R lateral
  • 7. CARACTERISTICAS aa • Son compuestos orgánicos. • Poseen grupo funcional carboxilo y un grupo funcional amino. • Estas moléculas en medio acuoso son dipolares, lo que les permite comportarse como ácidos o como bases, según el p H del medio. • Son solubles en agua, cristalizables. • La unión de dos aa se produce al reaccionar el grupo amino de uno de ellos con el grupo ácido del otro, formando un enlace amídico con perdida de una molécula de agua. El enlace formado recibe el nombre de peptídico. • Si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína
  • 8. FAMILIAS DE aa • Existen 20 aa que forman parte de nuestras proteínas.
  • 9. ESTRUCTURA PRIMARIA • Es la secuencia de aa de la proteína y nos indica los aa que componen cadena polipeptíca y el orden que ellos se encuentran. • La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aa desde el grupo carboxilo terminal. Por convención, los aa se pueden nombrar con las letra primeras de su nombre. • Por Ej: ala es alanina H2 N – ser – gli – ala - COOH ESTRUCTURA SECUNDARIA • Corresponde a la disposición espacial de la proteína. • Se producen enlaces puentes de H entre los grupos funcionales. • Existen dos tipos de estructuras secundarias: α – hélice y ß – plegada. Las proteínas que forman el pelo tienen una estructura α – hélice. Las proteínas que forman la piel adoptan la forma de lámina plegada ß. La estructura de las proteínas juega un papel importante en la actividad biológica.
  • 10. ESTRUCTURA TERCIARIA • Se origina una conformación globular. • La conformación globular facilita la : solubilidad en agua para realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales. • La conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los R de los aa. • Ej: Mioglobina TIPOS DE ENLACES • Puente de H • Puente disulfuro entre los radicales de aa. • Puente eléctrico. • Interacciones hidrófobas.
  • 11. ESTRUCTURA CUATERNARIA • Proporciona información mediante uniones intermoleculares de varias cadenas polipeptídicas, idénticas o no, para formar un complejo protéico. Ej: Hemoglobina. • La unión es mediante enlaces débiles (no covalentes), varias cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias para formar un complejo proteíco. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómeros. Un protómero varía desde 2, 4, 60, etc. 2 protómeros = hexoquinona, 4 = hemoglobina,60 = cáusida del virus de la poliomielitis.
  • 12. EFECTIVIDAD DEL PROGRAMA EDUCATIVO “NIÑO SANO Y BIEN NUTRIDO” PARA MEJORAR LOS CONOCIMIENTOS, ACTITUDES Y PRÁCTICAS EN SEGURIDAD NUTRICIONAL APLICADO A MADRES CON NIÑOS MENORES DE 1 AÑO DEL CENTRO DE SALUD MOYOPAMPA, CHOSICA-LIMA REVISTA CIENTÍFICA DE ENFERMERÍA – RECIEN RESUMEN Objetivo: Determinar la efectividad del Programa Educativo “Niño sano y bien nutrido” respecto a conocimientos, actitudes y prácticas en seguridad nutricional aplicado a madres con niños menores de 1 año en el Centro de Salud Moyopampa, Chosica-Lima, 2008. Metodología: Se aplicó el modelo de planeación y programación PROCEDE/PRECEDE, usado en programas de promoción y educación en salud, que contempla 5 diagnósticos: social, epidemiológico, ambiental y de conductas educacionales, organizacional administrativa y de pólizas. El diseño empleado para la aplicación del programa educativo fue cuasi-experimental con dos grupos: Grupo experimental (n: 22, quienes recibieron la intervención llevando a la modificación de conocimientos, actitudes y prácticas de las madres sobre seguridad nutricional), y el Grupo Control (n: 22, sin intervención). Resultados: El grupo experimental logró incrementar su nivel de conocimiento de un promedio de 7.1 a 16.4, en comparación al grupo control de un promedio de 7.2 a 7.6 (P< 0.05). En cuanto al nivel de actitud el grupo experimental presentó un promedio de 4.9 a 8.3, respecto al grupo control disminuyendo de 5.8 a 0.7, (P< 0.05), las prácticas sobre seguridad nutricional del grupo experimental muestran un promedio de 4.6 a 14.0, mientras que el grupo control tiene un promedio de 4.6 a 6.0. Conclusión: El programa educativo “Niño sano y bien nutrido”, fue efectivo ya que generó un impacto significativo en el incremento de los conocimientos, actitudes y prácticas en las madres con niños menores de un año del grupo experimental en relación al grupo control de aquellas madres donde el programa no intervino. Palabras Clave: Seguridad Nutricional, Niños, Lactancia Materna Exclusiva, Alimentación Complementaria y Desnutrición Crónica.