Las proteínas son la principal estructura de los aminoácidos, que son los bloques de construcción de las proteínas. Los aminoácidos se transportan a través de la sangre y se almacenan en las células antes de utilizarse para formar nuevas proteínas o descomponerse para proporcionar energía. Las proteínas plasmáticas como la albúmina se forman principalmente en el hígado y ayudan a mantener el equilibrio proteico en el cuerpo.
3. Aminoácidos
Principal estructura de
las proteínas.
Grupo carboxilo (-COOH)
y amino (-NH2)
Enlaces peptídicos =
cadena peptídica.
Esenciales y no
esenciales.
4.
5. Transporte y almacén de aminoácidos
AMINOÁCIDOS DE LA SANGRE
35 – 65 mg/dl; 2mg/dl por cada
uno.
Depende de la ingesta de
proteínas.
Su digestión y absorción en el tubo
digestivo.
Después de una comida aumenta
su concentración por dos razones:
En la célula utilizan mecanismos
transportadores.
6.
7. UMBRAL RENAL
Se reabsorben a
través del epitelio
de los túbulos
proximales de los
riñones.
El exceso se
excreta por medio
de la orina.
8. • ALMACENAMIENTO COMO PROTEÍNAS
CELULARES
• Aminoácidos libres y proteínas.
• Enzimas lisosómicas los destruyen y llevan a
la sangre.
• El hígado, riñones y mucosa intestinal.
• Liberación celular > hormonas.
• Equilibrio proteico del organismo.
• Células cancerosas.
• Exceso circulante > energía.
9. Funciones de las proteínas
plasmáticas
Albúmina > presión
coloidosmótica
Globulinas >
inmunidad
Fibrinógeno >
coágulo
10. Formación de las proteínas
plasmáticas.
50 – 80 % en el hígado y
el resto en tejidos
linfáticos.
30 g/día.
Quemadura grave >
pérdida de proteína y
plasma.
Enfermedad renal > 20g
de P.
Cirrosis hepática > tejido
fibroso > presión
coloidosmótica > edema.
11. Proteínas plasmáticas como
fuente de aminoácidos.
Los macrófagos tisulares
captan las P.P. por
pinocitosis >
aminoácidos > sangre >
organismo.
Son una fuente rápida de
aminoácidos para las
células que lo necesiten.
12. • Equilibrio de P.
plasmáticas y tisulares.
• Descomposición diaria
400g de proteínas
corporales.
• Enfermedades graves
el equilibrio persiste.
• Transfusión
intravenosa de
proteínas plasmáticas.
13. Aminoácidos esenciales y no
esenciales
Esenciales no se
sintetizan en las células.
No esenciales se
sintetizan en las células.
Síntesis de AAc. No
esenciales depende de α-
cetoácidos.
Transaminación.
Transferir el grupo amino
> aminotranferasas.
Desaminación. Eliminar
grupo amino > forma NH3
NADH + H* + NH3
14. Oxidación de AAc. Gluconeogenia
y cetogenia
Luego de la Desaminación
los cetoácidos se oxidan y
forman energía.
Hay dos procesos:
Conversión de AAc. En
glucosa.
Conversión de AAc. En
ácidos grados grasos.
18 en glucosa y 19 en
cetoácidos.
15. Formación de la urea en el
hígado
El amoniaco
desaparece en la
sangre y forma urea.
En el hígado se
sintetiza la urea.
Es muy toxico para el
cerebro > coma
hepático.
16. Descomposición de proteínas
Pérdida Obligatoria 20 –
30 g/día.
Ingesta necesaria 60 –
75 g/día.
Proteína parcial > menos
aminoácidos.
Un ayudo prolongado
casi agota los
carbohidratos y grasas
produciendo oxidación de
AAc de la sangre.
Carbohidratos y grasas
ahorran proteínas.
17. Regulación hormonal del
metabolismo proteico.
Somatotropina: eleva la síntesis de proteínas
> acelera la transcripción y traducción del ADN
y ARN.
Insulina: reduce la degradación y aumenta el
aporte de glucosa.
Glucocorticoides. Aumenta los aminoácidos en
la sangre, permite al hígado sintetizar
proteínas.
Testosterona y estrógenos: aumenta proteínas
en los músculos.
Tiroxina: aumenta reacciones catabólicas y
anabólicas de las proteínas.