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Propiedades básicas
 Tres cuartas partes de sólidos en el organismo
son proteínas.
Aminoácidos
 Principal estructura de
las proteínas.
 Grupo carboxilo (-COOH)
y amino (-NH2)
 Enlaces peptídicos =
cadena peptídica.
 Esenciales y no
esenciales.
Transporte y almacén de aminoácidos
AMINOÁCIDOS DE LA SANGRE
 35 – 65 mg/dl; 2mg/dl por cada
uno.
 Depende de la ingesta de
proteínas.
 Su digestión y absorción en el tubo
digestivo.
 Después de una comida aumenta
su concentración por dos razones:
 En la célula utilizan mecanismos
transportadores.
UMBRAL RENAL
 Se reabsorben a
través del epitelio
de los túbulos
proximales de los
riñones.
 El exceso se
excreta por medio
de la orina.
• ALMACENAMIENTO COMO PROTEÍNAS
CELULARES
• Aminoácidos libres y proteínas.
• Enzimas lisosómicas los destruyen y llevan a
la sangre.
• El hígado, riñones y mucosa intestinal.
• Liberación celular > hormonas.
• Equilibrio proteico del organismo.
• Células cancerosas.
• Exceso circulante > energía.
Funciones de las proteínas
plasmáticas
 Albúmina > presión
coloidosmótica
 Globulinas >
inmunidad
 Fibrinógeno >
coágulo
Formación de las proteínas
plasmáticas.
 50 – 80 % en el hígado y
el resto en tejidos
linfáticos.
 30 g/día.
 Quemadura grave >
pérdida de proteína y
plasma.
 Enfermedad renal > 20g
de P.
 Cirrosis hepática > tejido
fibroso > presión
coloidosmótica > edema.
Proteínas plasmáticas como
fuente de aminoácidos.
 Los macrófagos tisulares
captan las P.P. por
pinocitosis >
aminoácidos > sangre >
organismo.
 Son una fuente rápida de
aminoácidos para las
células que lo necesiten.
• Equilibrio de P.
plasmáticas y tisulares.
• Descomposición diaria
400g de proteínas
corporales.
• Enfermedades graves
el equilibrio persiste.
• Transfusión
intravenosa de
proteínas plasmáticas.
Aminoácidos esenciales y no
esenciales
 Esenciales no se
sintetizan en las células.
 No esenciales se
sintetizan en las células.
 Síntesis de AAc. No
esenciales depende de α-
cetoácidos.
 Transaminación.
Transferir el grupo amino
> aminotranferasas.
 Desaminación. Eliminar
grupo amino > forma NH3
NADH + H* + NH3
Oxidación de AAc. Gluconeogenia
y cetogenia
 Luego de la Desaminación
los cetoácidos se oxidan y
forman energía.
 Hay dos procesos:
 Conversión de AAc. En
glucosa.
 Conversión de AAc. En
ácidos grados grasos.
 18 en glucosa y 19 en
cetoácidos.
Formación de la urea en el
hígado
 El amoniaco
desaparece en la
sangre y forma urea.
 En el hígado se
sintetiza la urea.
 Es muy toxico para el
cerebro > coma
hepático.
Descomposición de proteínas
 Pérdida Obligatoria 20 –
30 g/día.
 Ingesta necesaria 60 –
75 g/día.
 Proteína parcial > menos
aminoácidos.
 Un ayudo prolongado
casi agota los
carbohidratos y grasas
produciendo oxidación de
AAc de la sangre.
 Carbohidratos y grasas
ahorran proteínas.
Regulación hormonal del
metabolismo proteico.
 Somatotropina: eleva la síntesis de proteínas
> acelera la transcripción y traducción del ADN
y ARN.
 Insulina: reduce la degradación y aumenta el
aporte de glucosa.
 Glucocorticoides. Aumenta los aminoácidos en
la sangre, permite al hígado sintetizar
proteínas.
 Testosterona y estrógenos: aumenta proteínas
en los músculos.
 Tiroxina: aumenta reacciones catabólicas y
anabólicas de las proteínas.
Metabolismo proteínas

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Metabolismo proteínas

  • 1.
  • 2. Propiedades básicas  Tres cuartas partes de sólidos en el organismo son proteínas.
  • 3. Aminoácidos  Principal estructura de las proteínas.  Grupo carboxilo (-COOH) y amino (-NH2)  Enlaces peptídicos = cadena peptídica.  Esenciales y no esenciales.
  • 4.
  • 5. Transporte y almacén de aminoácidos AMINOÁCIDOS DE LA SANGRE  35 – 65 mg/dl; 2mg/dl por cada uno.  Depende de la ingesta de proteínas.  Su digestión y absorción en el tubo digestivo.  Después de una comida aumenta su concentración por dos razones:  En la célula utilizan mecanismos transportadores.
  • 6.
  • 7. UMBRAL RENAL  Se reabsorben a través del epitelio de los túbulos proximales de los riñones.  El exceso se excreta por medio de la orina.
  • 8. • ALMACENAMIENTO COMO PROTEÍNAS CELULARES • Aminoácidos libres y proteínas. • Enzimas lisosómicas los destruyen y llevan a la sangre. • El hígado, riñones y mucosa intestinal. • Liberación celular > hormonas. • Equilibrio proteico del organismo. • Células cancerosas. • Exceso circulante > energía.
  • 9. Funciones de las proteínas plasmáticas  Albúmina > presión coloidosmótica  Globulinas > inmunidad  Fibrinógeno > coágulo
  • 10. Formación de las proteínas plasmáticas.  50 – 80 % en el hígado y el resto en tejidos linfáticos.  30 g/día.  Quemadura grave > pérdida de proteína y plasma.  Enfermedad renal > 20g de P.  Cirrosis hepática > tejido fibroso > presión coloidosmótica > edema.
  • 11. Proteínas plasmáticas como fuente de aminoácidos.  Los macrófagos tisulares captan las P.P. por pinocitosis > aminoácidos > sangre > organismo.  Son una fuente rápida de aminoácidos para las células que lo necesiten.
  • 12. • Equilibrio de P. plasmáticas y tisulares. • Descomposición diaria 400g de proteínas corporales. • Enfermedades graves el equilibrio persiste. • Transfusión intravenosa de proteínas plasmáticas.
  • 13. Aminoácidos esenciales y no esenciales  Esenciales no se sintetizan en las células.  No esenciales se sintetizan en las células.  Síntesis de AAc. No esenciales depende de α- cetoácidos.  Transaminación. Transferir el grupo amino > aminotranferasas.  Desaminación. Eliminar grupo amino > forma NH3 NADH + H* + NH3
  • 14. Oxidación de AAc. Gluconeogenia y cetogenia  Luego de la Desaminación los cetoácidos se oxidan y forman energía.  Hay dos procesos:  Conversión de AAc. En glucosa.  Conversión de AAc. En ácidos grados grasos.  18 en glucosa y 19 en cetoácidos.
  • 15. Formación de la urea en el hígado  El amoniaco desaparece en la sangre y forma urea.  En el hígado se sintetiza la urea.  Es muy toxico para el cerebro > coma hepático.
  • 16. Descomposición de proteínas  Pérdida Obligatoria 20 – 30 g/día.  Ingesta necesaria 60 – 75 g/día.  Proteína parcial > menos aminoácidos.  Un ayudo prolongado casi agota los carbohidratos y grasas produciendo oxidación de AAc de la sangre.  Carbohidratos y grasas ahorran proteínas.
  • 17. Regulación hormonal del metabolismo proteico.  Somatotropina: eleva la síntesis de proteínas > acelera la transcripción y traducción del ADN y ARN.  Insulina: reduce la degradación y aumenta el aporte de glucosa.  Glucocorticoides. Aumenta los aminoácidos en la sangre, permite al hígado sintetizar proteínas.  Testosterona y estrógenos: aumenta proteínas en los músculos.  Tiroxina: aumenta reacciones catabólicas y anabólicas de las proteínas.