Proteínas estructurales

1. PROTEÍNAS
ESTRUCTURALES
Diana González Freire
Luz Angie Velázquez

2. KERATINA
Esta proteína constituye la
cubierta protectora de todos los
vertebrados terrestres, formando
el pelo, piel y las uñas en los
seres humanos y también el
cuero, lana, garras, pezuñas,
cuernos, escamas, picos y plumas
de muchos animales.

3. ESTRUCTURA

4. FUNCIONES

5. ALBÚMINA

6. FIBRINÓGENO
Es una proteína soluble del plasma sanguíneo precursor de la fibrina, su longitud
es de 46 nm, su peso 340 kDa.
Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando se produce
una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno en fibrina gracias a
la actividad de plaquetas.

7. ESTRUCTURA
formada por tres pares de cadenas
polipeptídicas diferentes (Aa, Bb y g) unidas
por puentes disulfuro (1). La molécula de
estructura alargada (45 nm de longitud y 9 nm
de diámetro) está dividida en tres secciones: el
nódulo central, llamado dominio E, está
formado por los 6 extremos aminoterminal de
las cadenas proteicas, unidos por puentes
disulfuro, mientras los dos nódulos externos D
están formados por los extremos carboxi-
terminal. Los segmentos centrales de las tres
cadenas polipeptídicas se enroscan formando
una triple a-hélice, conocida como hélice
enrollada (región coiled-coil) que proporcionan
flexibilidad y estabilidad mecánica a la
molécula (2). El extremo carboxi-terminal de la
cadena Aa, llamado dominio aC, es un brazo
flexible que puede variar su posición y
conectarse con otras moléculas de Fbg (3).