La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno compuesta por cuatro subunidades, cada una con un grupo hemo unido a una globina. Transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. La hemoglobina fue descubierta en 1840 y su estructura y función han sido estudiadas extensivamente desde entonces.
1. 1
UNIVERSIDAD TECNICA DE MACHALA
PROYECTO DE AULA
TÍTULO: HEMOGLOBINA
AUTORES:
ANDREA GONZÁLEZ.
GLENDA PÉREZ.
CURSO: V01 SALUD.
TUTOR: ING. QUIMICO. MANUEL A. MUÑOZ
AÑO LECTIVO.
ECUADOR - EL ORO - MACHALA
2014
2. 2
INDICE
DEDICATORIA....................................................................................................................................3
AGRADECIMIENTOS.........................................................................................................................4
INTRUDUCCION.................................................................................................................................5
1. OBJETIVOS GENERALES........................................................................................................6
2.1 OBJETIVOS ESPECIFICOS........................................................................................................6
2. HISTORIA DE LA HEMOGLOBINA..........................................................................................6
3. DEFINICIÓN ................................................................................................................................7
COMPOSICIÓN...................................................................................................................................9
4. ESTRUCURA QUIMICA...........................................................................................................12
5. DETERMINACIÓN....................................................................................................................13
EXAMEN DE ERITROPOYETINA...........................................................................................13
FERRITINA................................................................................................................................13
CAPACIDAD TOTAL DE FIJACIÓN DEL HIERRO (TIBC)..................................................14
TRANSFERRINA ......................................................................................................................15
HIERRO SÉRICO......................................................................................................................15
PRUEBA DE COOMBS............................................................................................................16
HEMATOCRITO........................................................................................................................17
HEMOGLOBINA .......................................................................................................................18
EQUIPOS...........................................................................................................................................19
MICROS 60................................................................................................................................19
CELL DYN 1700........................................................................................................................20
ABACUS JUNIOR B.................................................................................................................21
ANALIZADOR BIOQUÍMICO XL 100..............................................................................................21
ANEMIA FERROPÉNICA ........................................................................................................22
TRATAMIENTO CON FÁRMACOS ................................................................................................24
LEUCEMIA ................................................................................................................................26
WEBGRAFIA.....................................................................................................................................27
BIBLIOGRAFÍA.................................................................................................................................27
3. 3
DEDICATORIA
A Dios.
Por haberme permitido llegar hasta este punto y haberme dado salud para
lograr mis objetivos, además de su infinita bondad y amor.
A nuestros padres.
Por habernos apoyado en todo momento, por sus consejos, sus valores, por la
motivación constante que me ha permitido ser una persona de bien, pero más
que nada, por su amor.
Por los ejemplos de perseverancia y constancia que lo caracterizan y que me
ha infundado siempre, por el valor mostrado para salir adelante.
Andrea, Glenda
4. 4
AGRADECIMIENTOS
A Dios por habernos conspirado para mantenerme firme y no decaer a pesar
las adversidades presentadas durante este gran esfuerzo y dedicación que
comprendió la culminación del primer modelo del pre universitario.
A nuestros amados padres, porque creyeron en nosotras y porque nos sacaron
adelante, dándonos ejemplos dignos de superación y entrega, porque en gran
parte gracias a ellos, soy cada día una persona mejor.
Andrea, Glenda
5. 5
INTRUDUCCION
Analizar esta proteína como es la hemoglobina, es una manera de conocer
más acerca esta heteroproteína tan importante en los seres humanos y
nutrirnos de un conocimiento científico para mantener un buen rol dentro del
ámbito del área de la salud.
La hemoglobina es un compuesto químico constituido por un núcleo de hierro
transportado por la sangre dentro de los glóbulos rojos, y permite la llegada del
oxígeno a los tejidos del organismo. Los glóbulos rojos viven aproximadamente
120 días, y durante todo ese tiempo la hemoglobina sufre un proceso llamado
glucosilación, que consiste en la incorporación de glucosa a su molécula.
Siendo una derivada de los nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una
proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y
ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de
hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por
poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina.
6. 6
1. OBJETIVOS GENERALES
Establecer las principales características, propiedades, estructura y
función de la hemoglobina.
2.1OBJETIVOS ESPECIFICOS
Conocer acerca de la historia de esta proteína.
Establecer una definición clara y concreta de la hemoglobina.
Transmitir la importancia que a proteína en la salud de las personas.
2. HISTORIA DE LA HEMOGLOBINA
En 1825 JF Engelhard descubrió que la relación de hierro a la proteína es idéntica en
las hemoglobinas de varias especies. A partir de la masa atómica conocida de hierro
7. 7
se calcula la masa molecular de la hemoglobina para n 16.000, la primera
determinación de la masa molecular de una proteína.
Esta "conclusión apresurada" llamó mucho la burla en el momento de los científicos
que no podían creer que cualquier molécula podría ser tan grande. Adair confirmó los
resultados de Engelhard en 1925 mediante la medición de la presión osmótica de las
soluciones de hemoglobina.
La proteína hemoglobina que transporta el oxígeno fue descubierto por Hnefeld en
1840. En 1851, Otto Funke publicó una serie de artículos en los que se describe
cristales de hemoglobina crecientes diluyendo sucesivamente las células rojas de la
sangre con un disolvente tal como agua pura, alcohol o éter, seguido de evaporación
lenta del disolvente de la solución de proteína resultante.
En 1959 Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina por
cristalografía de rayos X. Este trabajo dio lugar a su reparto con John Kendrew el
Premio Nobel 1962 en Química.
El papel de la hemoglobina en la sangre fue aclarada por el fisiólogo Claude Bernard.
El nombre de la hemoglobina se deriva de las palabras hemo y globina, lo que refleja
el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un
grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro, que se puede
unir una molécula de oxígeno a través de las fuerzas de iones dipolares inducidos.
1.DEFINICIÓN.
La hemoglobina es un pigmento de naturaleza proteínica que poseen los
vertebrados en el protoplasma de los hematíes o glóbulos rojos de su torrente
sanguíneo responsable de darle su color rojo, y también algunos invertebrados
8. 8
en su plasma. En un glóbulo rojo podemos hallar 280.000.000 de moléculas de
hemoglobina.
En contacto con el aire se oxida y contribuye a la respiración celular, pues
transporta el oxígeno hasta los tejidos desde los órganos encargados de la
respiración. Podemos hacer una analogía entre su función, y la que cumple la
clorofila en los vegetales. Cada molécula de hemoglobina es capaz de
transportar 4 moléculas de oxígeno.Su estructura química es la de un
cromoproteido, constituido por el protobem (o simplemente bem) que es un
grupo prostético ferroprotoporfirínico y por la globina, que es una fracción
proteica heterogénea.
Se estudia la hemoglobina como parte del examen completo de sangre por
medio de un análisis de laboratorio. En el hombre son valores normales de
hemoglobina en sangre, de 13.8 a 17.2 g/dL, y en la mujer, de 12.1 a 15.1 g/dL.
Si los valores son normales se habla de normocromía. Un bajo nivel de
hemoglobina, llamado hipocromía, habitualmente es índice de anemia o
desnutrición.En casos más severos puede indicar leucemia, si se acompaña de
blastos (glóbulos blancos inmaduros). La talasemia es una anomalía de la
hemoglobina que provoca su disminución, dando lugar a anemias de
naturaleza hereditaria. Un nivel alto de hemoglobina se denomina hipercromía
y puede obedecer entre otras causas a una cardiopatía congénita, hipoxia, o
fibrosis pulmonar.
Si la hemoglobina se une al Monóxido de carbono (CO), se forma entonces un
compuesto muy estable llamado Carboxihemoglobina, que tiene un enlace muy
fuerte con el grupo hemo de la hemoglobina e impide la captación del oxígeno,
con lo que se genera fácilmente una Anoxia que puede conducir a la muerte
celular si fuera irreversible.
9. 9
COMPOSICIÓN.
La molécula de hemoglobina está constituida por una porción proteica llamada
globina (compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que
contienen numerosos aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en
cuyo centro se localiza un átomo de hierro; de manera que la molécula de
hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las cuales posee
un grupo hemo unido a un polipéptido.
Las variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de
hemoglobinas. Por ejemplo; las hemoglobinas normales del adulto (Hb A1 y
A2), y la del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno.
El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido
cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+
) formando el grupo
hemo.
El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un
transporte eficiente del oxígeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la
hemoglobina se satura en un 98% de oxígeno. Esto quiere decir que un 98%
de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están
enlazados.Auna molécula de oxígeno. Al movilizarse la hemoglobina por la
sangre, libera el oxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un
32%. Si una proteína, que no presenta un comportamiento de enlace
cooperativo realiza el mismo trabajo que la hemoglobina su eficiencia se verá
reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7%.
La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% (p50)
muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al oxígeno.
10. 10
En la HbA (Hemoglobina adulta), p50 es a 26 mmHg, mientras que la HbF tiene
un p50 a 20 mmHg. Esta diferencia en la afinidad relativa por O2 permite a la
HbF extraer oxígeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que
el feto la utilice. Después del nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA. El
comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere
que el enlace de oxígeno en un sitio de enlace en el tetrámero de la
hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula.
Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y
α2β2 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro. La estructura
cuaternaria observada en el estado deoxi de la hemoglobina se conoce como el
estado T (Tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes.
Imagen1.- La hemoglobina y su estructura
Oxihemoglobina.
Cuando la hemoglobina tiene unido oxígeno se denomina oxihemoglobina o
hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso
característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina
hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se
manifiesta clínicamente por cianosis).
Reacción paso a paso:
11. 11
Reacción total:
Tipos de hemoglobina.
Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la
hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos
globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina
después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos
globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no
poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la
anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población
afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos
globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas
gamma y aumenta la producción de globinas beta.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno
(Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en
estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no
puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la
cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada
12. 12
de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se
puede producir por intoxicación de nitritos.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2
después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos
(Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es
letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad
200 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este
fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea
normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente
en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve
aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros
carbohidratos libres.
1. ESTRUCURA QUIMICA.
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteina,
contienen una parte proteica y un grupo
prostético (unión de un grupo lipídico, glúcido o
de un compuestos inorgánico). La forman cuatro
cadenas polipeptidicas (globinas), en cada
globina se une un grupo hemo ( unión de cuatro
moléculas del pirrol, formando una corona, en el
centro de la corona se coloca un átomo de hierro
en forma reducida(Fe2+), este átomo de hierro en
esta conformación tiene una coordinación de cuatro).
El átomo de hierro se "une" a la molécula de O2 de forma reversible,
cambiando la conformación del grupo hemo hasta coordinación seis del átomo
de Fe, además de oxidar el hierro hasta Fe3+.
13. 13
1. DETERMINACIÓN
ANÁLISIS EN LABORATORIOS
Examen de eritropoyetina
Es una prueba que mide la cantidad de una hormona llamada eritropoyetina
(EPO) en la sangre. La eritropoyetina es producida por células en el riñón.
Razones por las que se realiza el examen
Este examen se puede utilizar para ayudar a determinar la causa de anemia,
policitemia (conteo alto de glóbulos rojos) u otros trastornos de la médula ósea.
Un cambio en los glóbulos rojos afectará la secreción de eritropoyetina. Por
ejemplo, las personas con anemia tienen muy pocos glóbulos rojos, de manera
que se produce más eritropoyetina.
Valores normales
El rango normal es de 0 a 19 miliunidades por mililitro (mU/mL).
Nombres alternativos
Eritropoyetina sérica o en suero; EPO
Ferritina
Es una proteína que se encuentra dentro de las células y que almacena hierro
de manera que el cuerpo lo pueda usar posteriormente. Un examen de ferritina
mide indirectamente la cantidad de hierro presente en la sangre.
Razones por las que se realiza el examen.
Este examen mide la cantidad de hierro en el cuerpo, el cual es importante en
la producción de glóbulos rojos. El médico puede ordenar este examen si usted
tiene signos o síntomas de anemia.
14. 14
Valores normales
Hombres: 12-300 ng/mL
Mujeres: 12-150 ng/mL
Nombres alternativos
Nivel de ferritina en suero
Capacidad total de fijación del hierro (TIBC)
Es un examen de sangre para ver si usted puede tener demasiado o muy poco
hierro en la sangre. El hierro se moviliza a través de la sangre adherida a una
proteína llamada transferrina. Este examen le ayuda al médico a saber qué tan
bien dicha proteína puede transportar el hierro en la sangre.
Preparación para el examen
Usted no debe comer ni beber nada durante 8 horas antes del examen.
Razones por las que se realiza el examen
El médico puede ordenar este examen si usted tiene signos o síntomas de un
nivel bajo (deficiencia) de hierro debido a la anemia.
Valores normales
Hierro: 60 a 170 mcg/dL
TIBC: 240 a 450 mcg/dL
Saturación de transferrina: 20-50%
Significado de los resultados anormales
15. 15
Los valores de TIBC superiores a los normales pueden significar:
Anemia ferropénica
Embarazo (tardío)
Nombres alternativos
TIBC (CTFH)
Transferrina
Para qué se realiza el análisis
La CTCH (capacidad de captación del hierro y la transferrina) mide la cantidad
de proteínas que fijan el hierro por ello al medir ambas cosas estamos
reflejando lo mismo.
Técnica de realización
Para realizar este análisis NO se precisa estar en ayunas.
Valores normales en suero
Valores normales de CTCH, Transferrina y Saturación de transferrina en suero:
Niveles normales de CTCH de 250 a 460 µg/dl
Niveles normales de Transferrina
en adultos hombres de 215 a 360 mg/dl
en adultos mujeres de 245 a 370 mg/dl
en niños menores de 1 año de 125 a 270 mg/dl
en niños de 200 a 350 mg/dl
Hierro sérico
Es un examen que mide qué tanto hierro hay en la sangre.
16. 16
Razones por las que se realiza el examen.
El médico puede ordenar este examen si usted tiene signos de bajo nivel de
hierro (deficiencia de hierro).
Valores normales.
Hierro: 60 a 170 mcg/dl
Capacidad total de fijación del hierro (TIBC): 240 a 450 mcg/dl
Prueba de Coombs
Es una prueba que busca anticuerpos que puedan fijarse a los glóbulos rojos y
causar su destrucción prematura.
Razones por las que se realiza el examen.
Hay dos formas de realizar la prueba de Coombs:
Directa
Indirecta
La prueba de Coombs directa se utiliza para detectar anticuerpos que ya se
han fijado a la superficie de los glóbulos rojos. El médico puede ordenar este
examen si usted tiene signos o síntomas de anemia o ictericia.
La prueba de Coombs indirecta busca anticuerpos que fluyen libremente contra
determinados glóbulos rojos. Casi siempre se hace para determinar si
usted puede tener una reacción a una transfusión de sangre.
17. 17
Valores normales.
Un resultado normal significa que no hay agrupación (aglutinación) de células,
indicando que usted no tiene anticuerpos para los glóbulos.
Hematocrito
Es un examen de sangre que mide el porcentaje del volumen de toda la sangre
que está compuesta de glóbulos rojos. Esta medición depende del número de
glóbulos rojos y de su tamaño.
El hematocrito casi siempre se ordena como parte de un conteo sanguíneo
completo (hemograma).
Razones por las que se realiza el examen.
El médico puede ordenar este examen si usted tiene signos de:
Anemia
Deficiencia en la dieta
Leucemia
Otra afección médica
Valores normales
Hombres: de 40.7 a 50.3%
Mujeres: de 36.1 a 44.3%
18. 18
Hemoglobina
Es una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno. Un examen
sanguíneo puede determinar qué tanta hemoglobina tiene uno en la sangre.
Razones por las que se realiza el examen.
El examen de hemoglobina casi siempre se hace como parte de un conteo
sanguíneo completo (CSC).
Valores normales.
Los resultados normales varían, pero en general son:
Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL
Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
Significado de los resultados anormales
Los niveles de hemoglobina por debajo de lo normal pueden deberse a:
Anemia (diversos tipos)
Sangrado
Destrucción de glóbulos rojos
Leucemia
Desnutrición
Deficiencias nutricionales de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6
Sobrehidratación
19. 19
EQUIPOS.
Micros 60
Micros 60 es un moderno analizador de hematología
diseñado para el uso de Laboratorios pequeños
y medianos y como equipo de respaldo de sistemas
mayores. Micros 60 combina la exactitud y
confiabilidad de ABX con un manejo sencillo y
mantenimiento programable.
Características:
Proporciona Perfil Hematológico a 8 y 18 parámetros segun modelo.
Capacidad para procesar 60 muestras por hora a tubo abierto o cerrado.
Ciclo de análisis totalmente automatizado.
Tarjeta de Control de Calidad y QC, Calibración y Resultados.
Solo 3 reactivos para su uso (diluyente, lisante, detergente).
Lavado automático de la aguja de pipeteo.
Beneficios:
CyRLab te ofrece el soporte técnico las 24 horas y
capacitación en sitio para tu personal.
Mantenimientos económicos.
Impresora
Lector de código de barras
Puerto USB para archivar datos con facilidad
Incrementa la efectividad.
20. 20
Cell Dyn 1700
El CELL DYN 1700 se desarrolló para hacer
frente a las necesidades de hematología de los
laboratorios de hoy en día. La facilidad de uso,
el escaso mantenimiento, la toma de muestra
en tubos cerrados, los mínimos requisitos de
muestra y la elevada fiabilidad son
características que esperan encontrar los
modernos laboratorios de hematología. Los nuevos desafíos han hecho
posibles el rápido acceso a los resultados, una sofisticada gestión de los datos
y la simplificación de la interpretación de los datos necesarios para satisfacer
las crecientes demandas de la actual práctica clínica.
Características:
Sistema automático de 18 parámetros.
Diferencial leucocitario de tres partes.
Sistema de muestreo cerrado opcional.
Visualización gráfica de tres histogramas.
Volumen de muestras necesario de 30 microlitos.
60 segundos para realizar un recuento sanguíneo completo.
Almacenamiento de datos de 5000 muestras con gráficos.
Beneficios
Incrementa la efectividad.
CyRLab te ofrece el soporte técnico las 24 horas y capacitación en sitio
para tu personal.
Mantenimientos económicos.
21. 21
Abacus Junior B
El Abacus Junior B, es contador hematológico
ideal para los laboratorios que buscan
automatizar sus procesamientos de biometrías.
El equipo ofrece resultados en un solo paso sin
la necesidad de diluciones previas, lo que
garantiza resultados más confiables.
Características.
12 Parámetros
Imprime Histogramas
2 modos de contado: SangreTotal y Pre-diluido
30 Pruebas/Hora
Impresora Térmica (Opcional)
Capacidad de almacenaje hasta 100 resultados
Limpieza automatizada de la pipeta de muestra
Analizador bioquímico XL 100
Principales características.
Menú de prueba ancho
Requiere sólo 180µl de reactivo
Auto dilución
Amplio programa de control de
calidad Levy-Jennings y normas de
control de calidad
Refrigeración en el tablero
Lector de Código de Barra de la muestra y el reactivo (Opcional)
Precalentado muestra / reactivo de sonda
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Tipo de sistema:
Discreto
Acceso Automatizado
Acceso Aleatorio
los pacientes con prioridades
Mono o bi-reactivo
Sistema de sobremesa
Rendimiento:
100 pruebas por hora (fotométrico) y 250 pruebas por hora (con ISE).
Dimensiones:
675mm(ancho)
450mm(profundo)
300 mm (alto).
Peso:
65 Kg.
PROBLEMAS EN LA SALUD.
Anemia ferropénica
La anemia es una afección en la cual el cuerpo no tiene suficientes glóbulos
rojos sanos. El hierro es un pilar fundamental e importante para los glóbulos
rojos. Cuando el cuerpo no tiene suficiente hierro, produce menos glóbulos
rojos o glóbulos rojos demasiado pequeños. Esto se denomina anemia
ferropénica.
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Causas
La anemia ferropénica es la forma más común de anemia.
Los glóbulos rojos llevan oxígeno a los tejidos del cuerpo. Los glóbulos rojos
saludables se producen en la médula ósea. Éstos se movilizan a través del
cuerpo durante 3 a 4 meses y luego partes del cuerpo eliminan los glóbulos
viejos.
El hierro es una parte importante de los glóbulos rojos. Sin este elemento, la
sangre no puede transportar oxígeno eficazmente. Su cuerpo normalmente
obtiene hierro a través de la alimentación y reutilizando el hierro de los glóbulos
rojos viejos.
Síntomas.
Es posible que usted no tenga ningún síntoma si la anemia es leve.
La mayoría de las veces, los síntomas son al principio leves y aparecen
lentamente. Los síntomas pueden abarcar:
Sentirse malhumorado.
Sentirse débil o cansado con más frecuencia de lo normal, o con el
ejercicio.
Dolores de cabeza.
Problemas para concentrarse o pensar.
A medida que la anemia empeora, los síntomas pueden abarcar:
Color azul en la esclerótica de los ojos.
Uñas quebradizas.
Mareo cuando usted se pone de pie.
Color pálido de la piel.
Dificultad respiratoria.
Dolor en la lengua.
24. 24
Los síntomas de las afecciones que causan la anemia ferropénica abarcan:
Heces oscuras, alquitranadas o con sangre.
Sangrado menstrual abundante (mujeres).
Dolor en la parte superior del abdomen (por las úlceras).
Pérdida de peso (en personas con cáncer).
Tratamiento.
Tomar suplementos de hierro y comer alimentos ricos en hierro son partes
importantes para el tratamiento de la anemia ferropénica; sin embargo, usted y
el médico primero tienen que buscar la causa de ésta.
Los suplementos de hierro (casi siempre sulfato ferroso) son necesarios para
acumular reservas de este elemento en el cuerpo. La mayoría de las veces, el
médico o el personal de enfermería medirán los niveles de hierro antes de que
usted empiece a tomar suplementos.
Los pacientes que no pueden tolerar el hierro por vía oral pueden recibirlo a
través de una vena (por vía intravenosa) o por medio de una inyección
intramuscular.
Las mujeres embarazadas y lactantes necesitarán tomar hierro adicional
debido a que su alimentación normal por lo general no suministra la cantidad
que requieren.
El hematocrito debe normalizarse después de dos meses de terapia con hierro;
sin embargo, siga tomando hierro por otros 6 a 12 meses para reponer las
reservas corporales de este elemento en la médula ósea.
TRATAMIENTO CON FÁRMACOS
Medicamentos utilizados para esta enfermedad: Anemia ferropénica
Clamarvit
Cromatonbic ferro
Fer-in-sol
25. 25
Fero-gradumet
Ferplex 40
Ferrocur
Ferroprotina
Ferroprotina sobres
Foliferron
Kilor
Lactoferrina
Losferron
Podertonic adultos
Podertonic niños
Profer
Tardyferon
Ferroprotina
Syron
Poderferric
Profer
Los alimentos ricos en hierro incluyen:
Pollo y pavo
Lentejas, guisantes y frijoles secos
Pescado
Carnes (el hígado es la fuente más alta)
Mantequilla de maní
Semillas de soya
Pan integral
Otras fuentes abarcan:
Avena
Uvas pasas, ciruelas pasas y albaricoques
Espinaca, col rizada y otras verduras
26. 26
Prevención
La dieta de todas las personas debe incluir suficiente hierro. Las carnes rojas,
el hígado y la yema de huevo son fuentes importantes de este elemento. La
harina, el pan y algunos cereales están fortificados con hierro. Si usted no está
recibiendo suficiente hierro en la dieta (situación poco común en los Estados
Unidos), tome suplementos de éste.
Durante períodos cuando usted necesita hierro extra, como el embarazo y la
lactancia, aumente el consumo en la dieta o tome suplementos de hierro.
Leucemia
Es un tipo de cáncer de la sangre que comienza en la médula ósea, el tejido
blando que se encuentra en el centro de los huesos, donde se forman las
células sanguíneas. El término "leucemia" significa "sangre blanca". La
leucemia lleva a un aumento incontrolable en el número de glóbulos blancos.
Las células cancerosas impiden que se produzcan glóbulos rojos, plaquetas y
glóbulos blancos maduros (leucocitos) saludables. Entonces, se pueden
presentar síntomas potencialmente mortales.
Las células cancerosas se propagan al torrente sanguíneo y a los
ganglios linfáticos. También pueden viajar al cerebro y a la médula espinal (el
sistema nervioso central) y otras partes del cuerpo.
Las leucemias se dividen en dos tipos mayores:
Aguda (evoluciona rápidamente).
Crónica (evoluciona más lentamente).