1. Proteínas La función de las proteínasAminoácidosEl enlace peptídicoEstructura de ProteínasLa mioglobina, hemoglobinay oxígenoVista general de la proteínaEstructura y FunciónEfecto de la temperatura ypH
2. Proteína funciones catalíticas. enzimas Inmunoglobulinas anticuerpos. Del sistema inmunológicotransporte Movimiento de materiales. hemoglobina para el oxígeno.regulación, hormonas control del metabolismo. Estructurales Revestimientos y las ayudas. La piel, tendones, el pelo, las uñas y los huesos.Movimiento músculos, los cilios, flagetta
3. AminoácidosTodas las proteínas se componen de aminoácidos.Veinte aminoácidos comunes.Todos son α-amino ácidos excepto prolina.Una amina primaria es unido al αcarbono.α-carbono - carbono justo después del ácido. Estructura general(R = cadena lateral)
4. Amino acidos Debido a un ácido y la base están presentes, un aminoEl ácido se puede formar un + / - ion. ¿Qué tan bien que sucede se basa en el pH y el tipo deaminoácidos. Llamado un zwitterion
5. α-Amino acidos A excepción de la glicina, el carbono α se une a cuatrolos diferentes grupos - centro quiral. Los hidratos de carbono - Se utilizó la forma-D.Aminoácidos - Utilizamos la forma-L
6. Clasificación de los aminoácidos El grupo α-amino ácidos es la misma en cada uno.Clasificado por la polaridad de la cadena lateral. Hidrofóbicas temor al agua cadenas laterales no polares Hidrofílico amantes del agua cadenas polares, neutro con carga negativa con carga positiva
13. El enlace peptídico Las proteínas están compuestas de polímeros de aminoácidos. enlace peptídico cómo los aminoácidos están unidos entre sí para hacer una proteína
14. Estructura primaria de las proteínas Un ejemplo de secuencia de aminoácidos en una proteína. Tambiénmuestra las abreviaturas de uso común. Estructura primaria - el orden de los residuos de aminoácidos en una proteína (o polipéptido
16. Proteína Modelos Existen varios tipos de representaciones se utilizan para mostrar aspectos importantes de la estructura de la proteína. Veamos brevemente algunos ejemplos. Todos ellos son a la lisozima. Los modelos mostrados: Stick espacio de relleno Piso cinta 3-D de cinta Dibujos animados
17. Modelo Stick Este tipo de modelo puede ser muy confuso. Es mucho más significativa con moléculas más pequeñas
18. El espacio de relleno Con llenar el espacio, se obtiene una idea de la forma y la presencia de poros o huecos en la estructura
19. Cinta Un modelo de cinta puede ser utilizado para mostrar los diferentes tipos de la estructura secundaria
20. Cinta en 3-D Al igual que el último ejemplo, pero debido a la más guapa efecto 3-D.
27. hojas β-plisado Otra estructura secundaria de proteínas. Mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre adyacenteshojas de proteína.
28. hojas β-plisado fibroína Seda - principal proteína de la seda es un ejemplo de una estructura de hoja plegada β. Compuestoprincipalmente deglicina yalanina. Stack comocorrugadocartón parafuerza adicional
31. Colágeno Familia de proteínas relacionadas. Aproximadamente un tercio de todas las proteínas en los seres humanos. proteínas estructurales Proporciona la fuerza a los huesos, tendones, piel, sangrebuques.Formas triple hélice -tropocolágeno
32. El colágeno y la vitamina C Mayor utilización de la vitamina C. La conversión de la prolina y lisina residuos a 4 -hydroxypolinehidroxilisina y 5. Estos residuosa continuación, puede formar enlaces cruzados. EscorbutoEnfermedades de la falta de vitamina C resulta en la piellesiones, sangrado de las encías y los vasos sanguíneos frágiles.
41. Terciario estructura de las proteínas interacciones lateral de la cadena Ayuda a mantener la estructura específica.La oxidación de cistina - la formación reticular.
42. Terciario estructura de las proteínas Hidrofóbicas atraccionesLugares de interés entre los grupos-R de la no-polar aminoácidos. Enlaces de HidrógenoLa interacción entre aminoácidos polares-R grupos. Iónica de uniónAtracción de grupos cargados amino ácido-R.
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45. Ejemplo - citocromo C 550 Anillo estructuralContiene Fe2 +Se usa enmetabolismo Agregado de variostipos de proteínas yestructuras.
46. La hemoglobina y la mioglobina Hemoglobina proteína transportadora de oxígeno de los glóbulos rojos. La mioglobinaproteína de reserva de oxígeno de los músculos esqueléticos. Ambas proteínas se basan en el grupo hemo como el sitio de unión para el oxígeno
51. La hemoglobina y el transporte de oxígeno En los pulmones, hay una abundancia de O2 para el oxígeno esrecogido por la hemoglobina. Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4 Cuando la sangre llega a las células, hay una falta de O2 así que el oxígeno es entregado por la hemoglobina. Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4
52. Oxígeno a la madre al feto de transporte El feto toma oxígeno de la madre por difusión a travésla placenta. El feto tiene un tipo diferente y más eficiente de loshemoglobina que madre. La hemoglobina fetal - Hb F Resultados en más eficiente transferencia de oxígeno.la producción de Hb F se detiene poco antes del nacimiento
53. Comparación de la normalidad yla hemoglobina de células falciformes Normal falciformes Causada por el cambio de un aminoácido en la proteína beta cada componentes. Imparte una mayor resistencia a la malaria.
55. Efecto de la temperatura y el pH sobre las proteínasAmbos alterar la forma 3-D de una proteína si usted ir más allá de una gama 'normal'. proteínas desorganizado ya no actúan como destina - desnaturalizado.Ellos se agruparán - se coagula. Ejemplos - freír un huevo, HCl en el estómago
57. Hydrolysis Dará lugar a unaproteína que esreducido a simplepéptidos y aminoácidosácidos. Importe de lahidrólisis dependesobre el pH, el tiempo ytemperatura
58. Efecto del pH sobre las proteínas Cambiando el pH se alterala carga sobre las proteínas. Esto altera susolubilidad y puedecambiar su forma.
62. Proteína galería Inmunoglobulina FC - 262 residuosY una "forma de la proteína en realidad se compone de 4 proteínascadenas unidas por enlaces disulfuro Antígeno - sitio de unión
