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Proteina

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Proteina

  1. 1. Proteínas<br />La función de las proteínasAminoácidosEl enlace peptídicoEstructura de ProteínasLa mioglobina, hemoglobinay oxígenoVista general de la proteínaEstructura y FunciónEfecto de la temperatura ypH<br />
  2. 2. Proteína funciones<br />catalíticas. enzimas Inmunoglobulinas anticuerpos. Del sistema inmunológicotransporte Movimiento de materiales. hemoglobina para el oxígeno.regulación, hormonas control del metabolismo. Estructurales Revestimientos y las ayudas. La piel, tendones, el pelo, las uñas y los huesos.Movimiento músculos, los cilios, flagetta<br />
  3. 3. AminoácidosTodas las proteínas se componen de aminoácidos.Veinte aminoácidos comunes.Todos son α-amino ácidos excepto prolina.Una amina primaria es unido al αcarbono.α-carbono - carbono justo después del ácido.<br />Estructura general(R = cadena lateral)<br />
  4. 4. Amino acidos<br />Debido a un ácido y la base están presentes, un aminoEl ácido se puede formar un + / - ion.<br />¿Qué tan bien que sucede se basa en el pH y el tipo deaminoácidos. Llamado un zwitterion<br />
  5. 5. α-Amino acidos<br />A excepción de la glicina, el carbono α se une a cuatrolos diferentes grupos - centro quiral.<br />Los hidratos de carbono - Se utilizó la forma-D.Aminoácidos - Utilizamos la forma-L<br />
  6. 6. Clasificación de los aminoácidos<br />El grupo α-amino ácidos es la misma en cada uno.Clasificado por la polaridad de la cadena lateral.<br />Hidrofóbicas temor al agua cadenas laterales no polares<br />Hidrofílico amantes del agua cadenas polares, neutro con carga negativa con carga positiva<br />
  7. 7. Neutral, cadenas no polares secundarios<br />
  8. 8. Neutral, cadenas no polares secundarios<br />
  9. 9. Polar, los aminoácidos neutros<br />
  10. 10. Polar, los aminoácidos neutros<br />
  11. 11. Ácidas, las cadenas laterales polares<br />
  12. 12. base, las cadenas laterales polares<br />
  13. 13. El enlace peptídico<br />Las proteínas están compuestas de polímeros de aminoácidos.<br />enlace peptídico<br />cómo los aminoácidos están unidos entre sí para hacer una proteína<br />
  14. 14. Estructura primaria de las proteínas<br />Un ejemplo de secuencia de aminoácidos en una proteína. Tambiénmuestra las abreviaturas de uso común.<br />Estructura primaria - el orden de los residuos de aminoácidos en una proteína (o polipéptido<br />
  15. 15. Peptidos<br />
  16. 16. Proteína Modelos<br />Existen varios tipos de representaciones se utilizan para mostrar aspectos importantes de la estructura de la proteína.<br />Veamos brevemente algunos ejemplos. Todos ellos son a la lisozima.<br />Los modelos mostrados:<br />Stick espacio de relleno Piso cinta 3-D de cinta Dibujos animados<br />
  17. 17. Modelo Stick<br />Este tipo de modelo puede ser muy confuso. Es mucho más significativa con moléculas más pequeñas<br />
  18. 18. El espacio de relleno<br />Con llenar el espacio, se obtiene una idea de la forma y la presencia de poros o huecos en la estructura<br />
  19. 19. Cinta<br />Un modelo de cinta puede ser utilizado para mostrar los diferentes tipos de la estructura secundaria<br />
  20. 20. Cinta en 3-D <br />Al igual que el último ejemplo, pero debido a la más guapa efecto 3-D.<br />
  21. 21. Dibujos animados<br />También ofrece una visión estructural, pero es más rápido para dibujar<br />
  22. 22. Estructura secundaria de las proteínas<br /><ul><li>Largas cadenas de aminoácidos comúnmente doble o doble dentro de una repetición regular estructura.
  23. 23. La estructura es un resultado de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos en la proteína.
  24. 24. Estructuras secundarias comunes son:α - hélice β - hoja plegada
  25. 25. Estructura secundaria agrega nuevas propiedades a una proteína como la fuerza, flexibilidad,</li></li></ul><li>α-hélice<br />Cada hidrógeno amiday el oxígeno del carbonilo esinvolucrados en un hidrógenode bonos.<br />Varias ramas puedense entrelazan para hacer unprotofibril<br />
  26. 26. α-hélice ejemplo<br />miosina / actina estructuraLas proteínas utilizadas en el músculo<br />
  27. 27. hojas β-plisado<br />Otra estructura secundaria de proteínas.<br />Mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre adyacenteshojas de proteína.<br />
  28. 28. hojas β-plisado<br />fibroína Seda - principal proteína de la seda es un ejemplo de una estructura de hoja plegada β.<br />Compuestoprincipalmente deglicina yalanina.<br />Stack comocorrugadocartón parafuerza adicional<br />
  29. 29. Alfa hélice<br />
  30. 30. Beta-lámina<br />
  31. 31. Colágeno<br />Familia de proteínas relacionadas.<br />Aproximadamente un tercio de todas las proteínas en los seres humanos.<br />proteínas estructurales<br />Proporciona la fuerza a los huesos, tendones, piel, sangrebuques.Formas triple hélice -tropocolágeno<br />
  32. 32. El colágeno y la vitamina C<br />Mayor utilización de la vitamina C.<br />La conversión de la prolina y lisina residuos a 4 -hydroxypolinehidroxilisina y 5. Estos residuosa continuación, puede formar enlaces cruzados.<br />EscorbutoEnfermedades de la falta de vitamina C resulta en la piellesiones, sangrado de las encías y los vasos sanguíneos frágiles.<br />
  33. 33. Terciario estructura de las proteínas<br />Las proteínas fibrosas<br /><ul><li>insoluble en agua
  34. 34. forma utilizada por los tejidos conectivos
  35. 35. seda, el colágeno, β-queratinas</li></ul>Proteínas globulares<br /><ul><li>soluble en agua
  36. 36. forma utilizada por las proteínas celulares
  37. 37. la estructura 3-D - terciaria</li></li></ul><li>Terciario estructura de las proteínas<br />Los resultados de la interacción de las cadenas laterales.La proteína se pliega en una estructura terciaria.<br />Posibles interacciones de la cadena lateral:<br /><ul><li>Solubilidad similares
  38. 38. Iónica atracciones
  39. 39. La atracción entre los δ + y δ-cadenas laterales
  40. 40. Enlace covalente</li></li></ul><li>Terciario estructura de las proteínas<br />
  41. 41. Terciario estructura de las proteínas<br />interacciones lateral de la cadena<br />Ayuda a mantener la estructura específica.La oxidación de cistina - la formación reticular.<br />
  42. 42. Terciario estructura de las proteínas<br />Hidrofóbicas atraccionesLugares de interés entre los grupos-R de la no-polar aminoácidos.<br />Enlaces de HidrógenoLa interacción entre aminoácidos polares-R grupos.<br />Iónica de uniónAtracción de grupos cargados amino ácido-R.<br />
  43. 43. La estructura cuaternaria de las proteínas<br />Muchas proteínas no son cadenas simples péptido.Son combinaciones de varias proteínas<br /><ul><li>agregado de pequeñas proteínas globulares.
  44. 44. subunidades idénticas con más frecuencia de la misma proteína.proteínas conjugadas - incorporar otro tipo del grupo que realiza una función específica.Grupo prostético - componentes de ácidos aminados.</li></li></ul><li>La estructura cuaternaria de las proteínasTotal de la estructura<br />Este ejemplo muestra cuatro proteínas diferentes y cuatro grupo prostético<br />
  45. 45. Ejemplo - citocromo C 550<br />Anillo estructuralContiene Fe2 +Se usa enmetabolismo<br />Agregado de variostipos de proteínas yestructuras.<br />
  46. 46. La hemoglobina y la mioglobina<br />Hemoglobina<br />proteína transportadora de oxígeno de los glóbulos rojos.<br />La mioglobinaproteína de reserva de oxígeno de los músculos esqueléticos.<br />Ambas proteínas se basan en el grupo hemo como el sitio de unión para el oxígeno<br />
  47. 47. Heme<br />mioglobina<br />1 grupo hemo<br />Hemoglobina4 grupos hemo<br />
  48. 48. estructura hemo-como<br />Heme como las estructuras son muy comunes. Esta es la clorofila A. En el centro es un Mg2 + en lugar de un Fe2 +.<br />
  49. 49. Mioglobina<br />
  50. 50. Hemoglobina<br />
  51. 51. La hemoglobina y el transporte de oxígeno<br />En los pulmones, hay una abundancia de O2 para el oxígeno esrecogido por la hemoglobina.<br />Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4<br />Cuando la sangre llega a las células, hay una falta de O2 así que el oxígeno es entregado por la hemoglobina.<br />Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4<br />
  52. 52. Oxígeno a la madre al feto de transporte<br />El feto toma oxígeno de la madre por difusión a travésla placenta.<br />El feto tiene un tipo diferente y más eficiente de loshemoglobina que madre.<br />La hemoglobina fetal - Hb F<br />Resultados en más eficiente transferencia de oxígeno.la producción de Hb F se detiene poco antes del nacimiento<br />
  53. 53. Comparación de la normalidad yla hemoglobina de células falciformes<br />Normal falciformes<br />Causada por el cambio de un aminoácido en la proteína beta cada componentes. Imparte una mayor resistencia a la malaria.<br />
  54. 54. Resumen de la estructura de la proteína<br />
  55. 55. Efecto de la temperatura y el pH sobre las proteínasAmbos alterar la forma 3-D de una proteína si usted ir más allá de una gama 'normal'.<br />proteínas desorganizado ya no actúan como destina - desnaturalizado.Ellos se agruparán - se coagula.<br />Ejemplos - freír un huevo, HCl en el estómago<br />
  56. 56. La desnaturalización de una proteína<br />
  57. 57. Hydrolysis<br />Dará lugar a unaproteína que esreducido a simplepéptidos y aminoácidosácidos.<br />Importe de lahidrólisis dependesobre el pH, el tiempo ytemperatura<br />
  58. 58. Efecto del pH sobre las proteínas<br />Cambiando el pH se alterala carga sobre las proteínas.<br />Esto altera susolubilidad y puedecambiar su forma.<br />
  59. 59. Proteína ejemplos de hormonas<br />
  60. 60. Tamaño de algunas proteínas importantes<br />
  61. 61. La insulina humana. 51 residuos, 3 enlaces cruzados S-S<br />
  62. 62. Proteína galería<br />Inmunoglobulina FC - 262 residuosY una "forma de la proteína en realidad se compone de 4 proteínascadenas unidas por enlaces disulfuro<br />Antígeno - sitio de unión <br />
  63. 63. Hemolisina<br />
  64. 64. Proteína galería<br />La proteína de revestimientode las tupidasVirus del tomate<br />

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