2. • Las reacciones de este tipo ocurren en pares: sistema
redox o par conjugado.
• El más rico en electrones se conoce como forma
reducida y el otro como forma oxidada.
• El agente reductor dona electrones al agente oxidante.
En este proceso, el reductor se oxida y el oxidante se
reduce.
3. • Las reacciones de óxido-reducción
involucran la pérdida de electrones
por una de las especies químicas
(oxidación) y la ganancia de la otra
(reducción).
• En los organismos heterótrofos la
fuente de electrones son compuestos
reducidos (alimentos).
• En los organismos fotosintéticos, los
donadores iniciales de electrones son
especies químicas excitadas por la
absorción de luz.
• El flujo de electrones es
responsable de todo el trabajo
realizado por los organismos vivos.
4. • El flujo de electrones en el metabolismo es
complejo: los electrones migran de un
intermediario metabólico a otro hasta encontrar
un acarreador especializado en reacciones
catalizadas por enzimas.
– Los acarreadores donan los electrones a aceptores
con alta afinidad y hay una consecuente liberación de
energía.
– Las células contienen una gran variedad de
acarreadores de energía que convierten la energía
del flujo electrónico en trabajo.
7. Las reacciones de óxido-reducción se
pueden describir como medias reacciones
Fe2+ + Cu2+ ↔ Fe3+ + Cu+
Se puede describir como dos medias reacciones:
Fe2+ ↔ Fe3+ + e- el hierro se oxida
Cu2+ + e- ↔ Cu+ el cobre se reduce
8. Estados de oxidación del carbono
• En las células, el carbono se puede
encontrar en cinco diferentes estados de
oxidación.
• Mientras mas oxidado esta un átomo de
carbono, está unido a más oxígenos y
menos hidrógenos.
• La oxidación de un átomo de carbono es
sinónimo de deshidrogenación.
• Cuando el átomo de carbono comparte
un par electrónico con un átomo como el
oxígeno, el par queda a favor del más
electronegativo, así que la oxidación
tiene el efecto de remover los electrones
del átomo de carbono.
9. • La electronegatividad es una medida de fuerza de
atracción que ejerce un átomo sobre los electrones de
otro, en un enlace químico.
• El átomo más electronegativo “jala” a los electrones del
otro.
10. • Las coenzimas son moléculas “ayudadoras” que actúan como aceptores
temporales de un grupo y lo transfieren.
• No son catalíticamente activas por sí mismas y suelen llamarse co-
sustratos.
• Existen coenzimas solubles y grupos prostéticos.
– Las coenzimas solubles se unen a la enzima como sustratos, llevan a cabo el
cambio químico y son liberadas; se requiere de una segunda reacción
independiente para regenerar su forma original.
– Los grupos prostéticos son coenzimas que se unen fuertemente a la enzima y
continúan asociados a ella durante la reacción; el grupo unido por la coenzima
es transferido a otro sustrato de la misma enzima.
11. • Todas las oxidorreductasas requieren coenzimas.
• Las reacciones redox pueden involucrar la transferencia de
uno o dos electrones, de una molécula a otra. Se les
llama equivalentes reductores.
• Las coenzimas que generalmente se asocian con
deshidrogenasas son los nucleótidos de piridina NAD+,
NADP+, FAD+ y FMN+.
– NADP y NAD se encuentran con mayor frecuencia y
siempre actúan de manera soluble.
– FAD y FMN son grupos prostéticos.
12.
13. Al reducirse acepta un ión hidruro ( un
protón y dos electrones)
Vitamina B3 = niacina
Aporta la porción de nicotinamida para
la síntesis de NAD+.
Nicotinamide Adenine Dinucleótide (NAD+)
14. • La concentración total de NAD en la mayoría de los
tejidos es 10-5 M. La concentación de NADP es 10 veces
menor.
• Generalmente, hay mas NAD+ que NADH favoreciendo
la formación de NADH (participa principalmente en
reacciones catabólicas).
• Para el NADPH es al revés (anabolismo o biosíntesis).
• Se conocen más de 200 enzimas que utilizan NAD o
NADP como coenzimas, el nombre general de estas
enzimas es oxidoreductasas o deshidrogenasas.
15.
16. Flavoproteínas (FAD y FMN)
• Contienen nucleótidos de flavina.
• Son grupos prostéticos.
• Provienen de la vitamina B2 (riboflavina).
• Las formas reducidas son FADH2 y
FMNH2.
