Química de los alimentos, características de las proteínas, reacciones bioquímicas

1. Universidad Autónoma de Ciudad Juárez
Instituto de Ciencias Biomédicas
Departamentos de Ciencias Básicas
Licenciatura en Química
Abdel Estrada Pérez 110968
Alicia Moreno Amaya 121413
Fernanda Rivera Antillon 110825
Valeria Guillén Valdez 121838

2. WINTERTemplate
01Desnaturalización
La palabra DESNATURALIZACIÓN
describe el suceso en el cual una
sustancia se aleja de su forma
natural. En un sentido
termodinámico se refiere a un
cambio de un estado ordena de los
moléculas a uno desordenado.
En este proceso se pasa de
estructura cuaternaria a secundaria,
SIN QUE SE DE UNA HIDRÓLISIS.

3. 02
Cuando una proteína sufre la ruptura de las uniones que
estabilizan su estructura terciaria, difícilmente vuelven a
su estado natural, sin embargo, puede ser reversible en
ocasiones, como sucede en el proceso de
RENATURALIZACIÓN mediante algunas enzimas.

4. 03
Cuando se lleva a cabo una desnaturalización el
desdoblamiento de la proteína depende de la intensidad
del tratamiento que se le aplique, así como las fuerzas que
la estabilizan.
Los factores que afectan la desnaturalización
notoriamente son:
• pH
• Fuerza iónica
• Actividad AW
• Temperatura
• Concentración

5. 04

6. WINTERTemplate
05
La mayoría de las proteínas globulares, incluyendo las enzimas,
pierden su conformación cuando se calientan a más de 60ºC,y
se encuentran altamente desnaturalizadas tienden a formar
agregados. Como es el caso de la albúmina (Imagen) que
forma geles, pero al aumentar su temperatura a 100ºC
precipita.
Otras condiciones que afectan a la proteína son el pH, las
sales, las bajas temperaturas y las radiaciones.

7. 06Tipos de Desnaturalizaciones
• Por cambios de temperatura: La aplicación de calor afecta
la estabilidad de las interacciones no covalentes de la
estructura tridimensional, elevando la entalpía y rompiendo
el balance de los enlaces.
• Por cambios de pH: El cambio de pH de una proteína
ocasiona la ionización de las cadenas laterales cargadas
porque afecta el número de puentes salinos que
estabilizan la estructura nativa. Ocasiona repulsiones
intramoleculares.

8. 07
• Por agentes químicos: Por medio de compuestos
capaces de romper los enlaces de hidrógeno hidrófobos y
salinos. Como es el caso del etanol y la acetona.
• Por radiaciones: Estas afectan a los aminoácidos,
principalmente los azufrados y los aromáticos.
La importancia de la desnaturalización a nivel industria
radica en lograr diversos beneficios en cuanto a las
propiedades de los alimentos.º
º.Como el caso del huevo, que al ser desnaturalizado expone los enlaces peptídicos interiores de su
estructura terciaria, lo que provoca que las enzimas proteolíticas digestivas lo ataquen y aprovechen
mejor sus aminoácidos.

9. 08
• La gelificación es un proceso que se realiza en dos paso:
1. Desdoblamiento y desnaturalización de la proteína
2. Asociación de las proteínas
Coagulación y gelificación

10. WINTERTemplate
09
Reacciones por temperatura
Formación de geles por tres pasos:
1. Polimerización
2. Aumento en la hidratación
3. Absorción del agua libre

11. 10
• Caseínas
• Gelatinas
• Clara de huevo
• Tofu de Soya

12. 11Reacciones de Maillard

13. 12
Las proteínas tienen la capacidad de interactuar con
compuestos muy diversos, como el agua, lípidos,
carbohidratos y otro péptidos a través de diferentes tipos de
uniones.
Interacciones Proteína-Proteína

14. WINTERTemplate
13
Interacción Proteína-Agua: estas interacciones conllevan a
mecanismos que hacen que los polipéptidos se unan entre
sí a través de enlaces hidrogeno, hidrófobos y salinos.
Para medir las interacciones que existen entre las proteínas,
se realiza un análisis turbidimétrico, de solubilidad y
electroforesis.

15. 14
Todos los sistemas proteicos naturales, tienen una
estructura cuaternaria y su asociación proteína proteína
es estabilizada por uniones débiles. El polímero puede
asociarse entre si este o no desnaturalizado.
Una proteína es mas estable cuanto mas alejado este
el pH de su punto isoeléctrico, mientras mas cerca
este de este punto, las fuerzas de repulsión
estabilizantes disminuyen.
Cuando se incrementa la concentración de sales o
temperatura se facilita la precipitación, favoreciendo el
fenómeno de insolubilización.

16. 15
Los polímeros formados por proteínas se pueden acomodar
de dos maneras, de manera desordenada (Coágulos) o de
manera ordenada (Geles).
Las etapas para esta formación son:
1. Desdoblamiento y desnaturalización
2. Ordenamiento de las moléculas y formación de uniones
de hidrógeno, hidrófobas y salinas.

17. 16
La facilidad de las proteínas para formar geles depende de
los mismos factores que favorecen a las interacciones
proteicas. Se puede predecir la consistencia o la dureza del
gel mediante determinación de hidrofobicidad y grupos
sulfhidrilos.

18. WINTERTemplate
19Interacción de Proteínas con otros
constituyentes
Además de que estos
polímeros pueden
interaccionar con el agua y
moléculas semejantes, su
relación con los otros
constituyentes de alimentos
es fundamental para
establecer las propiedades
reológicas y de textura en
cada caso.
Generalmente las uniones
químicas que se establecen
son hidrófobas, hidrófilas
(puentes de hidrogeno),
electrostáticas y salinas;
cuando se calientan los
alimentos se llegan a inducir
enlaces covalentes como
los que se presentan en los
azucares reductores y en los
grupos amino en la reacción
de Maillard.

19. 20
En la elaboración de muchos alimentos se adicionan
polisacáridos para incrementar la viscosidad y lograr la
textura deseada; algunos de estos hidratos de carbono
tienen grupos funcionales muy activos, como es el caso de
los sulfatos de la carragaenina que pueden igualmente
interaccionar con las proteínas de acuerdo con el pH del
sistema.

20. 21
Cuando intervienen hidratos de carbono en algunos productos
se llega a bajar el valor nutritivo del alimento debido a que
interfieren en el metabolismo normal de las proteínas
reduciendo la digestibilidad de estas por la presencia de
espesantes como alginatos y carragaeninas.
Cuando intervienen hidratos de carbono en algunos productos
se llega a bajar el valor nutritivo del alimento debido a que
interfieren en el metabolismo normal de las proteínas
reduciendo la digestibilidad de estas por la presencia de
espesantes como alginatos y carragaeninas.

21. 22
Otras interacciones que se presentan con las proteínas son
las que se observan con los taninos, tanto libres como
combinados y que se consideran responsables de la
formación de la nubosidad o turbiedad de algunas bebidas,
de la astringencia de las frutas inmaduras y bebidas
naturales de la reducción del valor nutritivo de algunos
cereales.

22. WINTERTemplate
23