Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes en la naturaleza que se combinan para formar miles de proteínas diferentes. Cada proteína adopta una estructura tridimensional única determinada por su secuencia de aminoácidos y las interacciones entre ellos.

2.  Son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
 Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se
combinan para formar miles de
proteínas (muchos grupos funcionales:
alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
 Son las macromoléculas más versátiles de los
seres vivos.

4. Cada proteína tiene:
• Una estructura funcional lógica y propia.
• Ciertas características comunes a las demás
proteínas.

5. Rompiendo los enlaces
peptídicos que ligan los
aminoácidos ingeridos,
éstos pueden ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.

6. Existen en la naturaleza aproximadamente unos
300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos
son de importancia al encontrarse en la formación
de las moléculas de proteína de todas las formas
de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son
sintetizados a partir de precursores más sencillos
o absorbidos como nutrientes.

7.  De los 20 aminoácidos que
componen las proteínas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados
ya listos a través de los alimentos.
Si estos aminoácidos esenciales
no están presentes al mismo
tiempo y en proporciones
específicas, los otros aa, no
pueden utilizarse para construir
las proteínas.

9. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
ISÓMEROS “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymocz
Ed. Reverté, S.A. 2003
Los aa son estructuras
tetraédricas

10. La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
b) En perspectiva
Representación:
a) Tridimensional
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

11. 11

12. 12
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA

13. CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)
AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BÁSICOS (His, Arg, Lys)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)
AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
d-hidroxilisina
AA NO PROTEICOS
Ac. g-aminobutírico
D-Ala, D-Glu

14. El más pequeño
Flexibilidad estr.
Hidrofobicidad
(interior de prot.)
Dificulta el plegamiento
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

15. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
Hidrófobo
Ligeramente hidrófobos
Interacciones hidrofóbicas
Puentes de Hidrógeno
Actividad Enzimática
Absorben la luz en el UV (280 nm)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

16. AMINOÁCIDOS CON OH O S
Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)
Pueden formar puentes de H con el agua
Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

17. AMINOÁCIDOS BÁSICOS
El menos básico
Cat. Enzimát. (H+)
Carga + a pH fisiológico
Muy polares, en la superficie de proteínas

18. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga
Hidrófilos, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

19. AA NO PROTEICOS
D-Ala, D-Glu
H3N-CH2-CH2-CH2-COO-
+
Ac. g-aminobutírico
( )2
L-Homoserina
L-Ornitina“Bioquímica” Mathews, van Holde y
Ahern. Addison Wesley 2002
AA MODIFICADOS
OH
4-OH prolina
OH
d-hidroxilisina

20.  Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano(Trp)
 Histidina (His)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez
ancianos)
 Metionina (Met)

21.  Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

22. 22

23. Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son
capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y
básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad
de ionización las siguientes reacciones de equilibrio iónico
pueden ser escritas:
pK1
R-COOH <——> R-COO– + H+
Ácido
pK2
R-NH3
+ <——> R-NH2 + H+
Básico

24.  Las reacciones de equilibrio, según lo escrito
arriba, demuestran que los aminoácidos contienen
por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin
embargo, el grupo carboxilo es un ácido más
fuerte que el grupo amino.
 A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo
carboxilo no estará protonado y el grupo amino
protonado. Un aminoácido con un grupo-R no
ionizable sería eléctricamente neutro a este pH.
Esta especie se llama un zwitterion.

26.  Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos
carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se
pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comúnmente
el logaritmo negativo de Ka, la pKa.
 La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga
presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá
del pH del ambiente acuoso circundante.
 Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la
carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se
puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o
proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es
cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.

27.  A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
27

29.  Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000
daltons ( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aa
 Tripéptido: 3 aa
 Tetrapéptido: 4 aa
 Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

30.  Se nombran desde el extremo N-terminal al
C-terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

31.  EJEMPLOS:
◦ OCITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
◦ GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias
a la Insulina.
◦ ANTIBIÓTICOS
◦ GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.

33.  DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S.

34. Por su naturaleza química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

35.  PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
 SOLUBILIDAD:
◦ Forman dispersiones en agua
◦ Efecto del pH: hace variar la carga.
◦ Efecto de las sales:
 Baja [ ]: aumenta la solubilidad
 Alta [ ]: disminuye la solubilidad
◦ Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.

37.  Las proteínas tienen 4 niveles de
organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

38. •Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función
biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

39.  Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
 La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
 Los aa interaccionan por puentes H.
 Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA BETA
 AL AZAR.

40.  Los grupos R de los
aa se orientan hacia
el exterior.
 Se forman puentes
de H entre el C=O de
un aa y el NH- de
otro que se
encuentra a 4
lugares.
 Hay 3.6 aa por
vuelta.
 Ej: queratina.

41.  Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
 Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
 Ej. Fibroína (seda)

42.  Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una
determinada dispoción
en el espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
 Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
 Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
 Ej: mioglobina

44.  Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras
terciarias.
 Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.