Presentacion de power point sobre las proteinas

1. Integrantes.
Alfaro Valencia Aline Melina
Almanza López Liliana Margarita
González Laguna Víctor
Hernández Yépez Renata
Pérez Gabriela
6° ‘E’ Laboratorio Clínico
PROTEÍNAS

2. PROTEÍNAS
• Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la
formación de los músculos del cuerpo. Están compuestas por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también
contienen azufre y fósforo.
• Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y
son las biomoléculas más versátiles y más diversas, constituyen
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso
biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de
sustancias.
• Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan: estructural, reguladora, transportadora, defensiva,
enzimática.

4. ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente
ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el
número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20
elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la
molécula proteica.
• Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300.

5. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman
el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos
-CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura
secundaria de una proteína:
• Conformación al azar
• Hélice a
• Hoja b
• Giros b
• Conformación del colágeno
• Estructuras supersecundarias

6. ESTRUCTURA TERCIARIA.
• Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria.
• De tipo fibroso
• De tipo globular

7. • Fibroso: Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras. Son
ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hélices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su
ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
• Globular: Son las más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine
sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.

8. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura
cuaternaria debe considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el
oligómero
• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
• En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de
la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.
• Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar
una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
• Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con
seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

9. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Solubilidad.-

10. • Capacidad electrolítica.-
Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
• Capacidad amortiguadora.-
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por
tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

11. • Especificidad.-
Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos
niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad
de especie.
• Especificidad de función
Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que
constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su
función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos
puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
• Especificidad de especie
Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin
embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes
especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se
llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra
exclusivamente en vertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la
especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

12. CLASIFICACIÓN DE LA PROTEÍNAS.
• Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.
 Proteínas fibrosas.
 Proteínas globulares
 Proteínas de membrana
• Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.
 Hélice alfa
 Hoja plegada beta
 Alfa/beta
 Alfa + Beta

13. DESNATURALIZACIÓN• Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la
molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los
enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura
primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la
conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía
libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier
grupo prostético, y entre la proteína y su entorno.
• La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la
temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como
la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las
proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. Además, la
proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los
grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el
interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí.
• En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las
proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su
conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.

14. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
• Son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las
reacciones químicas del metabolismo.