2. Proteínas
Son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos y sus
funciones son igualmente muy diversas.
• Hacen parte del citoesqueleto
• Transportan moléculas extra e intracelularmente
• Parte de enzimas para activar numerosas reacciones
químicas celulares.
3. Las proteínas son largas
cadenas de a.a.,
• Compuestos por:
• 1 átomo de C central con
sus cuatro enlaces
respectivos:
• 1ro con un hidrógeno,
• 2do con el grupo
funcional amino (-NH2),
• 3ro con el grupo ácido o
carboxilo (-COOH) y
• 4to con un radical, cuya
composición varía de un
aminoácido a otro.
• Carácter neutro - grupos amino y carboxilo del a.a.,
• Polar o apolar – x el radical que se une, dependiendo de
su composición, la cual puede incluir átomos de S, P, Fe
o Co.
4. Los a.a. se unen por enlaces peptídicos, entre el grupo carboxilo de un
a.a. y el grupo amino del siguiente.
• La unión de 2 a.a. se conoce como dipéptido, de 3: tripéptido, de 4 a
10: oligopéptido, y de 11 a 50: polipéptido.
• La mayoría de las proteínas se forman por cadenas más largas que las
de los polipéptidos; ej:
• Hb - 4 cadenas de 140 a.a. cada una,
• Titina - parte del sarcómero muscular, formada por una cadena de
27,000 a.a.;
Por su extensión las proteínas también se clasifican como
macromoléculas. La masa molecular del a.a. se mide en daltons (Da).
5. • ADN de cada célula están codificadas todas las proteínas que puede
sintetizar para su funcionamiento.
• Cada proteína resulta de la combinación de 20 a.a. con secuencia y
cantidad específica, que en conjunto determinan su función biológica.
• Algunos pueden ser sintetizados por la célula (a.a. no esenciales)
• Otros deben ser ingeridos con los alimentos (a.a. esenciales). Los
humanos pueden sintetizar 8 a 10 a.a. de los 20.
• Los a.a. esenciales varían de especie a otra.
• Ej. algunas bacterias pueden sintetizar triptófano (Trp), mientras que para los
mamíferos, algunas plantas y los eucariotas inferiores este a.a. es esencial.
9. Clasificación de las proteínas
• La cantidad de proteínas codificada en el ADN varía de una especie a
otra.
• ADN humano codifica entre 50 mil a 500 mil,
• Bacteria apenas unas 1,000.
• Debido a esta diversidad, se utilizan diferentes criterios para
clasificarlas:
1 Cantidad de cadenas polipeptídicas:
• Monoméricas (una sola cadena, como la mioglobina)
• Multiméricas u oligoméricas (dos o más cadenas, como la Hb).
10. Composición:
• Simples u holoproteínas
• Exclusivamente por cadenas de a.a.
• Ej. insulina y mioglobina.
• Conjugadas u heteroproteínas
• presentan además de la cadena de a.a. 1 o más
grupos prostéticos, estos pueden ser un glúcido o
carbohidrato, un lípido, un ácido nucleico o un
metal.
Ejemplo:
• Mucina es una glucoproteína que lubrica los alimentos
para formar el bolo alimenticio y también se encuentra
en otras secreciones glandulares.
• Lipoproteínas del plasma sanguíneo y de las membranas
celulares son también proteínas conjugadas.
• Metalproteínas como la hemoglobina y las
nucleoproteínas que componen los orgánulos
ribosomas, figura 2.7.a.
11. Forma:
• Globulares: albúminas - ovoalbúmina del huevo, la
lactoalbúmina de la leche; la glutenina del trigo, la
orizanina del arroz.
• Fibrosas: las queratinas del cabello, las elastinas
de la piel y el colágeno de los tendones y
cartílagos; el fibrinógeno de la sangre y las
fibroínas producidas por el gusano de la seda y por
las arañas. Todas ellas además son multímeras.
• La figura 2.8, el colágeno consta de tres cadenas
de polipéptidos que se enlazan entre sí formando
una hebra helicoidal. El colágeno es un
componente de la piel, los huesos
12. Estructuras o niveles de organización de las
proteínas
• La secuencia de aminoácidos de cada proteína, afecta las interacciones que
pueden ocurrir entre sus átomos, generando plegamientos de la molécula,
que determinan sus funciones biológicas. Este plegamiento ocurre con la
mediación de proteínas específicas denominadas carabinas moleculares o
proteínas de acompañamiento. Con base en estas condiciones, se
describen cuatro niveles de organización o estructuras de las proteínas.
Estructura primaria.
• Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena
polipeptídica, su forma es análoga a una tira de un collar de perlas, donde
estas últimas representan cada aminoácido. No presenta plegamientos;
además cualquier alteración en la secuencia de los aminoácidos de una
proteína afecta su función y puede ser causa de alguna enfermedad.
13. Estructura secundaria.
• Corresponde a la cadena polipeptídica
con sus plegamientos, debido a la
formación de puentes de hidrógeno
entre el grupo carboxilo y el grupo
amino de diferentes aminoácidos,
como se observa en la figura 2.9.
• Las dos formas más comunes de
plegamiento en esta estructura son la
hélice-alfa (imagine el collar de perlas
enrollada en zig-zag alrededor de un
tubo) y la forma hélice-beta o
plegado-beta (análoga a los pliegues
de un abanico), que se representan en
la figura 2.9.
• Estos plegamientos le dan mucha
estabilidad a la estructura secundaria
debido a la menor cantidad de energía
libre en toda la molécula.
14. Estructura terciaria.
• Corresponde al plegamiento de la cadena
polipeptídica por causa de las
interacciones entre los radicales de los
aminoácidos que la componen.
• Los aminoácidos apolares se orientan
hacia el interior de la molécula y los
aminoácidos polares hacia el exterior. Las
proteínas globulares presentan esta
estructura.
• Tanto los plegamientos producidos por
los puentes de hidrógeno en la estructura
secundaria, como los producidos por la
interaccion de los radicales en la
estructura terciaria forman unas regiones
de cadena polipeptídica, conocidas como
dominios de proteína, que cumplen
funciones muy importantes en la célula;
por ejemplo algunas proteínas logran
adherirse a todo el espesor de la
membrana plasmática, formando un
canal de transporte de iones de un lado al
otro de la membrana.
15. Estructura cuaternaria.
• Esto ocurre solamente en proteínas
multiméricas que además pueden
estar conjugadas con algunos
grupos protésicos.
• La analogía más simple sería la que
se obtiene al unir entre sí varios
rollos de lana con un clip.
• Ejemplo de estas proteínas:
hemoglobina, insulina, glucógeno,
miosina y tropomiosina, los
complejos multienzimáticos y las
inmunoglobulinas.
La hemoglobina (Hb)
• Es una heteroproteína o proteína conjugada
de forma globular, que consta de 4 cadenas
polipéptidicas, 2 alfa-globinas y 2 beta
globinas, unidas mediante enlaces sulfuro-
sulfuro, puentes de hidrógeno e interacciones
electrostáticas. Presenta además 4 grupos
hemos, cuyo átomo de hierro es capaz de unir
de forma reversible una molécula de oxígeno.
• La función de la Hb es transportar el:
• O2 desde el aparato respiratorio hacia los
tejidos,
• CO2 y los protones (H+) desde los tejidos
periféricos hacia los pulmones para ser
eliminados en la respiración.
• Para medir sus concentraciones se hace un
análisis de sangre. Los valores normales en:
• Hombre: 13 – 18 g/dl
• Mujer: 12 – 16 g/dl.
16. • La insulina es otra proteína que presenta estructura cuaternaria
• Se compone de 2 cadenas de 30 y 21 a.a., unidas entre sí por puentes
disulfuro, que se forman entre pares de a.a. cisteina.
• Su función es transportar la glucosa al interior de las células.
17. Funciones de las proteínas
Las proteínas contribuyen en muchas funciones celulares y con base en ellas
se clasifican así:
Proteínas con función estructural.
• En general confieren elasticidad y resistencia mecánica a las estructuras de
los organismos, para responder a las fuerzas de tracción y compresión.
• Ejemplo:
• Tubulina hace parte del citoesqueleto
• Histonas contribuyen en la organización de los cromosomas
• Colágeno confiere elasticidad a las células epiteliales y óseas
• Queratina hace parte de la epidermis
• Elastina forma parte del tejido conjuntivo elástico de todos los vertebrados.
18. Proteínas que intervienen en el movimiento. Por ejemplo:
• Dineina hace parte de los microtúbulos que componen los flagelos y
cilios de algunos microorganismos y de los espermatozoides.
• Actina y la miosina, está presente en las miofibrillas de las células
musculares de los mamíferos.
Proteínas con función de transporte. Por ejemplo:
• El oxígeno es transportado por la hemocianina en los invertebrados;
por la hemoglobina en la sangre de vertebrados y por la mioglobina
en los músculos.
• Citocromos transportan electrones
• Lipoproteínas transportan lípidos en la sangre
• Porinas transportan moléculas de agua desde el espacio extracelular
al citoplasma.
19. Proteínas con función hormonal.
Muchas hormonas (sustancias producidas por células especializadas en
la función secretora) son de naturaleza proteica.
• Son ejemplo:
• Insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en la sangre;
• Vasopresina, que regula la salida de la orina y el sudor del organismo,
• Oxitocina, que produce contracciones del útero en el momento del
parto y favorece la salida de la leche materna.
• Hormona del crecimiento secretada por la hipófisis
• Calcitonina que regula el metabolismo del calcio
20. Todas estas proteínas son reconocidas por células que tienen un receptor ligando,
que permite su ingreso al interior de la célula para cumplir su función.
33. Proteínas
PREG. 1.
La alcaptonuria es una enfermedad producida por la
carencia de la homogentésico oxidasa y afecta el
metabolismo de la:
A. Urea
B. Fenilalanina
C. Valina
D. Prolina
E. Creatina
34. Proteínas
PREG. 2.
El óxido nítrico se origina a partir de:
A. Proteínas
B. Glucosa
C.L-glicina
D.L-arginina
E. Metionina
36. Proteínas
PREG. 4.
Por descarboxilación del triptófano se
obtiene el siguiente neurotransmisor
A. Gamma amino butirato (GABA)
B. Histamina
C. Óxido nítrico
D. Acetil colina
E. Serotonina
37. Proteínas
PREG. 5.
En el metabolismo de las proteínas, una de las funciones
principales del hígado es:
A. Formación de úrea
B. Degradación de glucosa
C. Síntesis de lípidos
D. Esterificación de colesterol
E. Aromatización de aminoácidos
