enzimas en el metabolismo humano, espero les guste

1. ENZIMAS

2. INTRODUCCION
Los organismos vivos están constituidos por una enorme
cantidad de células, éstas en su interior llevan a cabo múltiples
procesos, los cuales permiten que se origine y mantenga la
vida, gran parte de estos procesos son realizados por las enzimas
que son biocatalizadores de naturaleza proteica, que tienen la
capacidad de degradar de compuestos orgánicos disminuir la
energía de activación y al mismo tiempo acelerar la velocidad de
la reacción.
Mediante la presentación revisaremos las actividades de las
enzimas y como están interfieren en procesos metabólicos
alterando nuestra salud.

3. ¿QUE ES UNA ENZIMA?
Son moléculas de naturaleza
proteica y estructural que
catalizan reacciones químicas,
siempre
que
sean
termodinámicamente posibles.

4. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
Disminuyen la
energía de
activación de una
reacción.
Aceleran la
velocidad de
una reacción.

5. CATALIZIS QUIMICAS Y
ENZIMATICAS

6. METODOS QUE ACELERAN LA VELOCIDAD DE
UNA REACCION QUIMICA.
Elevación de la
temperatura
Uso de un catalizador

7. CATALISIS ENZIMATICA
Las enzimas cuentan, dentro de su gran estructura, con
sitios activos, que son lugares favorecidos para la unión
de otras sustancias llamadas sustratos.
Es el en sitio activo donde ocurre la transformación del
sustrato. Lo importante del sitio activo es su alta
especificidad : solo un único sustrato encaja en el y
puede allí ser transformado.

8. SITIO ACTIVO

9. Existen dos modelos de especificidad
MODELO
LLAVE-CERRADURA

10. MODELO AJUSTE INDUCIDO

11. INHIBICION ENZIMATICA
La actividad enzimática
se puede inhibir, es
decir,
disminuir
o
eliminar por la acción de
ciertas
sustancias
llamados
inhibidores
enzimáticos.

12. IMPORTANCIA DE LA INHIBICION
ENZIMATICA

13. LOS
INHIBIDORES ENZIMATICOS
Los Inhibidores enzimáticos son moléculas que
se unen a enzimas y disminuyen su actividad.

14. CLASIFICACION DE LOS INHIBIDORES
ENZIMATICOS
Pueden clasificarse en 2 grandes grupos:
REVERSIBLE
Competitivo
No
competitivo
IRREVERSIBLE

15. Inhibición enzimática Irreversible:
El inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la
cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo.
La enzima queda inactiva permanentemente.
Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA) inhibe irreversiblemente
la acción de la sintetasa de prostaglandina:
Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada
su síntesis se reduce la inflamación y se alivia el dolor.

16. INHIBICION ENZIMATICA
REVERSIBLE COMPETITIVA
Por ello este tipo
de inhibición se
caracteriza en que
puede disminuirse
considerablement
e aumentando la
concentración de
sustrato.

17. INHIBICION DEL SUCCINATO
DESHIDROGENASA

18. INHIBICION ENZIMATICA REVERSIBLE NO
COMPETITIVA

19. INHIBICION COMPETITIVA

20. INHIBICION NO COMPETITIVA

21. EN RESUMEN

22. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Indica que no existen productos secundarios.
Las enzimas son especificas para:
El sustrato
La reacción

24. TIPOS DE ESPECIFICIDAD
Especificidad
absoluta.
Especificidad
relativa.

25. ESPECIFICIDAD DE ACCION
Consiste en que la enzima solo cataliza una de las
posibles reacciones que puede seguir un sustrato.
La especificidad
depende de las
características del
sitio activo o
centro activo.

26. EL ENLACE DE LA ENZIMA A SUSTRATOS ESPECIFICOS DEPENDE DE LOS
DIFERENTES GRUPOS RELACIONADOS CON EL SITIO ACTIVO:
Grupos que forman el
esqueleto peptídico.
Grupo de
orientación.
Grupo
ambientadores.
Grupos
catalíticos.

28. Molécula orgánica
Claves
en
el
mecanismo
de
catálisis, aceptando o donando electrones
o grupos funcionales.
modifican su estructura durante la reacción para
luego volver a su forma original para poder ser
reutilizadas en otras reacciones.
Las moléculas de coenzima son a menudo
vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
Cada coenzima está especializada en aceptar y
transportar un tipo de átomos determinado;
unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo,
amino, etc. Una misma coenzima puede unirse a
un gran número de enzimas distintas.

29. 1.-La coenzima se
une a una enzima.
Mecanismo de
Acción
6.-La
coenzima
reducida va a la
cadena
de
transporte
de
electrones
2.-La enzima capta
su
sustrato
específico.
5.-La
coenzima
acepta
dichos
electrones y se
desprende de la
enzima.
3.-La enzima ataca
a
dicho
sustrato, transfirien
do algunos de sus
electrones.
4.-La enzima cede a
la coenzima dichos
electrones
provenientes
del
sustrato
Este último paso es esencial para no agotar la
dotación de coenzimas de una célula ya que
las enzimas junto con las que actúa no
pueden realizar la reacción química sin el
concurso de su coenzima.

30. Coenzima
Grupo químico transferido
Distribución
Adenosina trifosfato (ATP)
Grupo fosfato
Bacterias, arqueas y eucariotas
S-Adenosil metionina
Grupo metilo
Bacterias, arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'fosfosulfato
Grupo sulfato
Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima Q
Electrones
Bacterias, arqueas y eucariotas
Tetrahidrobiopterina
Átomo de oxígeno y
electrones
Bacterias, arqueas y eucariotas
Citidina trifosfato
Diacilgliceroles y grupos
lipídicos
Bacterias, arqueas y eucariotas
Azúcares nucleótidos
Monosacáridos
Bacterias, arqueas y eucariotas
Glutatión
Electrones
Algunas bacterias y la mayoría de
eucariotas
Coenzima M
Grupo metilo
Metanógenos
Coenzima B
Electrones
Metanógenos
Metanofurano
Grupo formilo
Metanógenos
Tetrahidrometanopterina
Grupo metilo
Metanógenos

31. VITAMINAS Y DERIVADOS
Coenzima
Vitamina
Componente
adicional
Grupo químico
transferido
Distribución
NAD + y NADP +
Niacina (B3)
ADP
Electrones
Bacterias, arqueas y
eucariotas
Coenzima A
Ácido
pantoténico
(B5)
ADP
Grupo acetilo y otros
grupos acilo
Bacterias, arqueas y
eucariotas
Ácido
tetrahidrofólico
Ácido fólico
(B9)
Residuos de
glutamato
Filoquinona (K1)
Menaquinona
(K2)
Menadiona(K3)*
Vitamina K
Ácido ascórbico
Coenzima F420
Grupos metilo, formilo, Bacterias, arqueas y
metileno y formimino
eucariotas
Ninguno
Grupo carbonilo y
electrones
Bacterias, arqueas y
eucariotas
* Sintética
Vitamina C
Ninguno
Electrones
Bacterias, arqueas y
eucariotas
Riboflavina
(B2)
Aminoácidos
Electrones
Metanógenos y
algunas bacterias

32. Principales Coenzimas
Principales Coenzimas

33. Coenzima A (CoA)
Es
una
coenzima
de
transferencia de grupos acilo
que participa en diversas rutas
metabólicas
(ciclo
de
Krebs, síntesis y oxidación de
ácidos grasos). Se deriva de una
vitamina: el ácido pantoténico
(vitamina B5), y es una
coenzima libre.
Acido
(Coenzima F)
tetrahidrofolico
Derivada del ácido fólico
(vitamina B), es un compuesto
de particular importancia en el
metabolismode los aminoácidos
y la síntesis de purina. Los
grupos químicos que transfiere
son el metilo, formilo, metileno
y formimino.

34. Adenosina trifosfato (ATP)
Es una molécula utilizada por todos
los
organismos
vivos
para
proporcionar
energía
en
las
reacciones químicas. También es el
precursor de una serie de coenzimas
esenciales como el NAD+ o
la coenzima A. El ATP es uno de los
cuatro monómeros utilizados en la
síntesis de ARN celular. Además, es
una coenzima de transferencia de
grupos fosfato que se enlaza de
manera
no-covalente
a
las enzimas quinasas (co-sustrato)
Coenzima
(ubiquinona)
Q10
La coenzima Q es un
componente de la cadena
de transporte de electrones
y participa en la respiración
celular aeróbica, generando
energía en forma de ATP.

35. Glutatión
Acido ascórbico
Es un tripéptido que contiene
un enlace peptídico inusual
entre el grupo amino de la
cisteína y el grupo carboxilo
de la cadena lateral de
glutamato.
Es
un
antioxidante, y protege a las
células de toxinas tales como
los radicales libres.
Es un ácido de azúcar con
propiedades antioxidantes. Su
aspecto es de polvo o cristales
de color blanco-amarillento.
Es soluble en agua.

36. La vitamina K: denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona.
Las vitaminas K se dividen en tres grupos:
Vitamina K o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la más presente
en la dieta.
Vitamina K o menaquinona, de origen bacteriano (difieren en el número de unidades
isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral),
Vitamina K o menadiona, liposoluble, de origen sintético. Sus derivados bisulfíticos son solubles
en agua.

37. COFACTORES ENZIMATICOS

38. Los cofactores enzimáticos
son sustancias de diferentes
naturaleza química , que
participan en las reacciones
enzimáticas debido a que las
enzimas no poseen
en su
estructura todos los grupos
funcionales necesarios para
llevar a cabo la catálisis de
todas
las
reacciones
metabólicas ; los cofactores no
son componentes obligados
de todas las reacciones .

39. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión
enzimática - sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la
enzima , o constituyen por si los centros catalíticos que gana eficiencia y
especificidad al unirse a las proteínas.

40. COFACTORES INORGANICOS
Es definido como un componentes
no enzimático que promueve el
valor catalítico de una enzima , se
enfatiza mas la función que la
estructura dado que casi un tercio
de las enzimas requiere de metales
iónicos para la función catalítica
Es evidente que los componentes
inorgánicos conforman una parte
substancial de los cofactores. La
mayoría de los metales traza tienen un
común
denominador
en
su
involucramiento íntimo con las
enzimas; muchos son componentes del
sitio activo que se une a los
sustratos,
aceptan
electrones, estabilizan las estructuras
terciaria y cuaternaria y aún regulan el
ritmo de las rutas metabólicas.

41. Propiedades generales
Los cofactores minerales comprenden un
grupo
grande
de
substancias
inorgánicas, con una mayoría de iones
metálicos.
El dominio de iones metálicos incluye
macro métales (como Na+, K+, Ca2+).
Iones
metálicos
traza
(incluyendo
Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides
(como Se, Si y B).
Los iones metálicos son adecuados para la
labor de ejecutar peligrosas reacciones
químicas en las superficies enzimáticas
Un cofactor metálico extiende el
repertorio de funciones catalíticas
disponibles para y realizadas por
enzimas.
Las enzimas que dependen de los
iones metálicos como cofactores
caen en 2 categorías: enzimas
activadas
por
metales
y
metaloenzimas.
Las metaloenzimas, en
contraste, tienen un cofactor
metálicos unido firmemente a una
región específica en la superficie de
la proteína..

42. Cofactores metálicos:
Hierro
• Centro catalítico primario.
• Grupo puente para reunir el sustrato y
la enzima, formando un complejo de
coordinación.
• Agente
estabilizante
de
la
conformación
de
la
proteína
enzimática
en
su
forma
catalíticamente activa.
La mayoría de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o como un
arreglo especial de hierro con grupos azufre conocidos como centros hierro-azufre
(FenSn).
cinc
El cinc es tal vez el más ubicuo y versátil de todos los cofactores metálicos. Más de 300
enzimas tienen un cofactor de cinc.

43. Manganeso
Mientras que el cinc puede ser el metal de transición más común en enzimas.
Cobalto
El papel del cobalto como cofactor está limitado a su presencia en la vitamina B12
Vanadio
Aunque todavía debe describirse una función bioquímica completa para el vanadio
en los animales superiores, reportes en bacterias y algas proporcionan pistas sobre la
necesidad funcional de este metal en la catálisis enzimática.

44. Calcio
Es un cofactor para un número limitado de importantes enzimas, además del complejo
actina-miosina en el músculo; alfa-amilasa y termolisina son 2 de las más conocidas.
Como un ión libre o trabajando a través de calmodulina, el calcio es mejor entendido
como un activador de enzimas en rutas de señalización celular dependientes de
hormonas.
Molibdeno
Ampliamente distribuido en plantas y animales. El metal existe en 3 estados de valencia:
Mo4+, Mo5+ y Mo6+. Un número limitado de reacciones redox explotan los estados
multivalencia. Las enzimas dependientes de molibdeno se encuentran en rutas que
metabolizan purinas, pirimidinas, pterinas, aldehídos y sulfitos.

45. Níquel
Aparece con poca frecuencia, reportándose en enzimas microbianas y de
plantas, como ureasa del frijol arroz y tomates. Hay unos 2 gramo-átomos de níquel
por mol de subunidad (96,000 Da) de la enzima. Otras metaloenzimas conteniendo
níquel incluyen el Factor F340 encontrado en la membrana de bacterias
metanogénicas, carbono-monóxido-deshidrogenasa e hidrogenasas I y II.

46. Otros cofactores metálicos
El ión sodio no es considerado generalmente con un cofactor específico pues no se
ha demostrado la existencia de una enzima cuya catálisis dependa estrictamente de
los iones de sodio.
El ión magnesio es requerido por un gran número de enzimas conocidas como
quinasas, enzimas que transfieren el grupo fosfato terminal de ATP a un sustrato.
El ión potasio es un cofactor específico para piruvato quinasa en la ruta de glicólisis.
Tanto potasio como magnesio forman enlaces no permanentes con sus respectivas
enzimas y por tanto actúan más en la capacidad de activadores
Aunque cromo, estaño, arsénico y estroncio han sido postulados por algunos
investigadores como esenciales para el óptimo crecimiento y salud de los
organismos

47. Cofactores minerales no metálicos:
Selenio
Como un congénere del azufre, el selenio se vuelve parte de la estructura de
proteínas como selenocisteina y selenometionina, no como un átomo de selenio
ligado directamente a la proteína como un grupo prostético. Estas son los cofactores
activos en las enzimas con selenio.
Sílice
Existe debate sobre si sílice es un cofactor, aunque es innegable su importancia en
un número considerable de reacciones bioquímicas

48. Boro
Manipulando el contenido de boro en la dieta lleva a un amplio número de
respuestas metabólicas, lo que atestigua la importancia potencial del boro en la
nutrición humana.

49. Los cofactores minerales son más sutiles y están dedicados específicamente a enzimas.
Para eso la superficie de la proteína puede ser fácilmente modificada químicamente por
interacción con sustratos y que la enzima puede perder fácilmente su forma biológica
por desnaturalización.
Los cofactores minerales entran en la labor diaria de hacer que una enzima soporte el
ambiente difícil en que existe. También se ha demostrado que son ligadores efectivos de
sustrato y que interactúan con oxidantes y reductores sin dificultad.
La catálisis y la estabilidad estructural son las 2 funciones primarias de los metales en las
enzimas. Muchos factores orgánicos sirven como agentes de captura de electrones y de
transferencias de grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas pueden respaldar enzimas
con cofactores orgánicos; sin embargo, esta visión es sobresimplificada ya que hay
muchas reacciones catalizadas por enzimas en donde solamente un metal podrá cumplir
con el papel, como en las metaloenzimas que catalizan la destrucción de radicales de
oxígeno

50. Muchos factores orgánicos sirven como agentes
de captura de electrones y de transferencias de
grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas
pueden respaldar enzimas con cofactores
orgánicos; sin embargo,
Ejemplo : las metaloenzimas que catalizan la
destrucción de radicales de oxígeno
Nos referimos a los metales
esenciales en un nivel similar
que las vitaminas, que son
requeridas en cantidades muy
pequeñas para mantener el
status quo en un sistema
y, como las vitaminas, están
disponibles solamente a través
de la dieta.
Por lo tanto, podemos concluir
que los minerales esenciales y
las vitaminas tienen un punto
común en las enzimas, a las
cuales,
literalmente,
les
permiten funcionar

51. Conformación:
Esta formado por uno o varios iones
inorgánicos como:

52. Consideracion Clinica
Metabolismo
Las enzimas son esenciales para la vida ya
que, de otra forma, las reacciones en las
células se darían con poca rapidez. Una
malfunción en una enzima,
provocada por una sobreproducción o
subproducción, mutación, deleción, etc., p
uede provocar enfermedades como la
fenilcetonuria.
conjunto
de
reacciones
bioquímicas y
procesos físicoquímicos que
ocurren en una
célula y en el
organismo

53. Fenilcetonuria
Es una rara afección en la cual un bebé nace sin la capacidad para descomponer
apropiadamente un aminoácido llamado fenilalanina.

54. Causas
La fenilalanina juega un
papel en la producción
corporal de melanina.
La fenilcetonuria es una enfermedad hereditaria
Esta
para
el
sistema nervioso
central y ocasiona
daño cerebral.

55. Otros síntomas pueden
ser:
• Retraso de las habilidades mentales y sociales
• Tamaño de la cabeza considerablemente por debajo de lo
normal
• Hiperactividad
• Movimientos espasmódicos de brazos y piernas
• Discapacidad intelectual
• Convulsiones
• Erupción cutánea
• Temblores
• Postura inusual de las manos

56. Tratamiento
El tratamiento comprende una dieta
extremadamente baja en fenilalanina
Lofenalac es una leche en polvo infantil
especial para bebés con fenilcetonuria .
La fenilcetonuria es
una enfermedad que
se puede tratar

57. CONCLUSION