Un péptido es una cadena corta de aminoácidos (habitualmente de 2 a 50) vinculados por uniones químicas (denominados enlaces peptídicos). Una cadena más larga de aminoácidos unidos (51 o más) es un polipéptido. Las proteínas fabricadas en el interior de las células se forman con uno o más polipéptidos.

1. PEPTIDOS

2. PEPTIDOS
Los péptidos (del griego πεπτός, peptós,
digerido) son moléculas formadas por la
unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos.

3. PEPTIDOS
CLASIFICACION:
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos
• Glutatión
• Tuftsin
• Leupeptinas
• Teprótido
• Oxitocina

4. PEPTIDOS
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos
Polipéptido activador de la adenilil ciclasa de pituitaria (PAACP).
Péptido intestinal vasoactivo.
Gastrina.
Motilina.
Péptido pancreático.
Péptido opioide.
Secretina.
Calcitonina.
Glucagón: NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-
Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH
Insulina.

5. PEPTIDOS
• Proteína: más de 50 aminoácidos.
Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica
se conocen como proteínas multiméricas.

6. • El enlace peptídico
• Enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (–COOH) de otro aminoácido
• Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante
enlaces peptídicos.

7. PEPTIDOS
Para nombrar un péptido
• Se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por
el aminoácido que porta el grupo -COOH.
• En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno,
impuesto por la genética molecular, por una letra.
• EJEMPLO: Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo
serina tendríamos el péptido
• alanil-serina
• Ala-Ser
• AS.

8. PEPTIDOS
Comportamiento ácido-base de los péptidos
• Por tener un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos R
ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base.
• Los péptidos, son biomoléculas con un carácter anfótero que permiten la regulación
homeostática de los organismos.
• Las enzimas, péptidos que funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones
metabólicas, dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una
descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y
su función

9. PEPTIDOS
• Reacciones químicas de los péptidos
• Son las mismas las de los aminoácidos, es decir, las que den respectivamente sus
grupos amino, carboxilo y R.
• En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y
quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando
como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
• Sobre todo las del los grupos amino y carboxilo se han empleado para secuenciar
péptidos.

10. • Reacciones del grupo amino

11. PEPTIDOS
• Reacciones del grupo carboxilo
Dentro de las reacciones de los grupos R, grupo tiólico (-SH) de la cisteína, que es
fuertemente reductor. En presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay
dos moléculas de cisteína, en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una
molécula de cistina:

12. PEPTIDOS
• Cuando aislamos una proteína de su entorno natural, ponemos a la proteína en
presencia de oxígeno, con lo que esos grupos tiólicos se pueden oxidar, y la
proteína perder su funcionalidad.
• Para evitar esto, en los medios de aislamiento y purificación de proteínas añadimos
β-mercapto-etanol, cuyo grupo tiólico es más reductor que el de la propia cisteína;
tiene más tendencia a oxidarse.

13. PEPTIDOS
• Cuando queremos estudiar la composición de aminoácidos de una proteína
tenemos que hidrolizarla completamente, con lo que tenemos una mezcla de todo
el conjunto de aminoácidos libres que constituyen dicha proteína.
• Para evitar, en toda esta manipulación, que las Cys que tengamos en el medio se
oxiden, tenemos que proteger su grupo tiólico añadiendo como reactivo
iodoacetato:

14. Métodos de caracterización de péptidos y proteínas.
• Fraccionamiento, aislamiento y purificación de péptidos y proteínas. Electroforesis.
Propiedades ácido-base, coligativas, hidrodinámicas, ópticas.
• Métodos para la determinación del peso molecular, concentración, conformación,
forma y dimensiones de las macromoléculas. Sedimentación, dispersión luminosa,
viscosidad.
• Cromatografía (de exclusión, intercambio iónico, adsorción y afinidad).
Reactividad. Interacciones y modificaciones conformacionales

15. • Vitaminas liposolubles: sinonimia, estructura, función, hipovitaminemia (afecciones
bucales) e hipervitaminemia de vitaminas A, D, E, K
• Vitaminas hidrosolubles: sinonimia, estructura, función, hipovitaminemia (afecciones
bucales) e hipervitaminemia de vitaminas C, B1, B2, B3, B6, B12, ácido fólico, ácido
pantoténico, biotina

16. PROTEINAS

17. PROTEINAS
• El término "péptidos" se refiere a una serie de aminoácidos unidos entre sí. Los
aminoácidos son la unidad básica que forman las proteínas, y una serie corta de
ellos - cadena corta de aminoácidos - se llama péptido. Los péptidos se organizan
en estructuras más complejas, que se llaman proteínas. Las proteínas son los
bloques de construcción de la célula.

19. PROTEINAS
• Son las biomoléculas más abundantes. Constituyen más del 50% de las células, base
estructural de todos los seres vivos.
• Están constituidas por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos
ordenados en una secuencia perfectamente definida, su peso molecular oscila entre
10.000 y valores que sobrepasan el millón.
• Están formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.
• La composición elemental de la mayorías de las proteínas es muy parecida, los
porcentajes aproximados son C = 50% a 55%, H = 6% a 8%, O = 20% a 23%, N = 15%
a 18%, S = 0% a 4%.

20. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

21. ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia
de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué los aminoácido
componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aminoácidos se
encuentran.
La función de una proteína depende de
su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

22. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• En la primaria la cadena de aminoácido puede ir rotando respecto de los
enlaces que existen. Como resultado de estas rotaciones la cadena de
aminoácidos se va a orientar una determinado forma en el espacio. La
orientación especial en la cadena de aminoácidos es la que se denomina
estructura secundaria.
• Van existir distintos tipos de rotación que permiten que haya orientaciones.

23. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Orientación helicoidal:
Se produce un tipo de estructura secundaria que se conoce
con el nombre de a(alfa)-helice.
Cuando decimos estructura secundaria alfa-hélice es: La
cadena de aminoácidos que tiene una disposición en
espiral (en el espacio) que se va enrollando hacia la derecha
(dietratoria o diestra).
En estructura de alfa-hélice además de existir enlaces
peptídico ocurre que estos enlaces peptídico a su vez
pueden interactuar entre ellos, mediante un enlace que se
conoce con el nombre de enlace puente hidrógeno, y este
se produce en el N-H de una unión peptídico y él oxigeno
del grupo C=O del cuarto que continua en la cadena.
Las proteínas en que encontramos enlaces alfa-hélice son
un grupo numeroso, son proteínas estructurales, las
encontramos en el pelo, las uñas, las aves y las plumas.

24. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Orientación plegada:
• Da origen a una estructura secundaria
llamada beta o lamina de hoja plegada
• Estructuras beta o laminadas plegadas:
como resultado de los giros la cadena
no es helicoidal, la cadena es plegada, y
se dispone en el espacio en forma de
zig-zag.
• Una proteína molecular tiene varia
cadenas, y cada cadena tiene una
orientación plegada, las cadenas
interaccionan entre ellas con los puentes
de H.

25. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Aquellos que no tienen regularidad de un alfa o un beta, se la conoce como
orientación al azar y a la estructura se le denomina estructura al azar o Randon coil.

26. ESTRUCTURA TERCIARIA.
• La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
• En definitiva, la estructura primaria es la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria.
• Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticos, hormonales, etc.
• Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos.

28. ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Esta estructura informa de la unión,
mediante enlaces débiles ( no
covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero o monómero.

29. ESTRUCTURA CUATERNARIA
El número de protómeros varía
desde
dos como en la hexoquinasa
muchos como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.
 Todas los aminoácidos que
forman parte de las
proteínas de cualquier
especie, pertenecen al
grupo de los 20 alfa-
aminoácidos codificables.

30. CLASIFICACIÓN FUNCIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
Enzimas: se trata de biocatalizadores. Su estructura es compleja y tienen un alto
grado de especialización. Son la piedra angular de cualquier proceso metabólico. Se
conocen por millares. Ej. alcoholdeshidrogenasa, la tripsina, o la RNA-polimerasa.
Proteínas de defensa: principalmente las inmunoglobulinas o anticuerpos.
Proteínas de transporte: se encargan de fijarse a nutrientes y otras sustancias para
llevarlas hasta las células o bien atravesar las membranas celulares. Ej. hemoglobina,
mioglobina, lipoproteínas.
Proteínas nutritivas: Ej. la caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del huevo.

31. Proteínas estructurales: Ej. el colágeno (tendones y cartílagos), la queratina (pelo,
uñas, plumas y epidermis).
Proteínas contráctiles: Ej. actina y miosina de los músculos.
Proteínas reguladoras: principalmente hormononas proteicas como la insulina y la
hormona del crecimiento. Según su estructura las podemos dividir en dos grupos
básicos:
Proteínas globulares: adoptan formas esféricas o de ovillo. Suelen ser solubles en
agua y móviles. Ej. las enzimas y las proteínas de transporte.
Proteínas fibrosas: suelen estar enrolladas longitudinalmente y son insolubles en
agua. Ej. proteínas estructurales y musculares.

32. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Especificidad.
Cada proteína lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; un cambio en
la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee
proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo
de órganos transplantados.
La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo
que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

33. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y
con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del
pH.

34. UTILIZACIÓN INDUSTRIAL
• En la industria alimentaría la utilización de enzimas pretende conseguir la disminución de los
costos de la producción con una concentración saturada de las enzimas con una velocidad
máxima alcanzada a corto plazo.
• En agroindustria las enzimas (proteínas) se encarga de controlar las reacciones asociadas a la
maduración de frutas y hortalizas. Después de que estas han sido cosechadas, las enzimas
en algunos de estos alimentos siguen actuando, es así como permiten la maduración
después de que estos han sido extraídos del medio natural
• El consumo de las frutas no solo se realiza en forma directa, puede ser la fruta consumida al
deshidratarse, es ahí donde reaccionan las enzimas y nos permiten encontrar sabores, olores
y texturas nuevas.
• Estos son algunos de los usos de las proteínas en la industria, siendo una pequeña cantidad
de las infinidades de usos que se le puede dar a esta estructura.

35. PROPIEDADES INDUSTRIALES DE LAS
PROTEÍNAS
 Hidratación.
 Solubilidad.
 Viscosidad.
 Gelificación.
 Fijación de aromas.
 Formación de plantas proteicas.
 Emulsificante.
 Espumante.

36. BIBLIOGRAFÍA.
• Titulo: Fisiología Medica
• Autor :William F. Gamos .
• Editorial: El Manual Moderno.(México).
• Publicado: 1988
• Paginas consultadas: 323, 324,332,333.
• Titulo: Experimentos De Química
• Autor :Xorge A. Dominguez
• Editorial: Limusa Wiley S.A..(México).
• Publicado: 1968
• Paginas consultadas: 63,64,65,67,68,71,72.
• Titulo: Las Proteinas En La Nutrición Y En La Industria
• Autor :Enrique Yánez , Alfonso Valenzuela, Digna Ballester, Patricio Oliva, Saturnino de Pablo.
• Editores: Enrique Yánez Alfonso Valenzuela .
• Publicado: 1983
• Paginas consultadas: 5,6,7,84