1. UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÚ
FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS
ASIGNATURA : Bioquímica
TEMA : AMINOÁCIDOS
DOCENTE : Mtra. Norma Nélida Beltrán Chávez
SEMESTRE : IV
Periodo Académico 2021 – II
2. AMINOACIDOS
Los Aminoácidos son las unidades fundamentales de todas
las proteínas. Todas las proteínas están constituidas por 20
aminoácidos distintos: las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, pero los animales no pueden sintetizar algunos
de ellos pero todos los aa son esenciales para la vida.
ESTRUCTURA Y PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS:
Los aminoácidos poseen 02 grupos funcionales
característicos:
El amino -NH2
El carboxilo -COOH
El grupo amino le confieren propiedades básicas y el grupo
carboxilo propiedades de los ácidos orgánicos.
5. AMINOÁCIDOS ALFA
Todos los aa tienen al grupo amino situado en
el carbono alfa, es el carbono adyacente al
carbono del ácido orgánico (se tiene carbonos
alfa y carbonos beta), los carbonos alfa es un
carbono asimétrico o sea es ópticamente
activo con excepción de la glicina, y tiene
rotación óptica a la derecha D (dextrógiro),
izquierda L (Levógiros). TODOS LOS AA
DERIVADOS DE LAS PROTEÍNAS PERTENECEN A
LA SERIE L
6. 1.R = Representa el grupo distintivo de
cada aminoácido con excepción de la
glicocola donde
R = H
2. R = Puede representar a un grupo
alifático aromático o heterocíclico, y por
este motivo el átomo de carbono es
asimétrico o sea es óptimamente activo.
Existen dos formas de rotación óptica
Levógiro (L) y las dextrógiro (D).
7. PROPIEDADES ACIDO-BASICAS DE
LOS AMONOÁCIDOS
• El grupo carboxílico, por ser ácido, puede disociarse en
iones H + + -COO-
• El grupo amino, que es básico, fija iones H+
dependiendo a que pH se encuentra la disolución.
• Los aa son sustancias anfóteras, es decir se comportan
como ácidos débiles y como base débiles
• Los aa actúan como amortiguadores.
8. CLASIFICACIÓN DE AMINOACIDOS
• AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R NO
POLARES O HIDRÓFOBOS: glicina (Gli ) ,L-
Alanina, L-Valina,L-Leucina,L-isoleucina, L-
prolina y L-fenilalanina.
• AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R
POLARES NO IONIZABLES : L- tirosina , L-
triptófano- serina, L-treonina, L-Cisteína y.L-
Metionina,L-Asparagina y L-Glutamina
9. • AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R
POLARES CARGADOS
NAGATIVAMENTE (ACIDICOS) :contiene
un segundo grupo carboxílico en el radical
R tenemos: L-Ácido Aspártico (Asp;133)
,L-Ácido Glutámico (Glu; 145)
• AA CON GRUPOS R CARGADOS
POSITIVAMENTE (BASICOS): contiene
otro grupo amino básico : l-Lisina
(Lis:146) L-Arginina (Arg;174) L-Histidina
(His ;155).
14. NOMBRE ABREVIA
TURA
FORMULA COMO FUNCIONA EN EL ORGANISMO
ALANINA Ala (6.0) : Interviene en el metabolismo de la glucosa.
La glucosa es un carbohidrato simple que el
organismo utiliza como fuente de energía. .
VALINA Val (6.0) Estimula el crecimiento y reparación de los
tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas
y balance de nitrógeno.
LEUCINA Leu (6.0) Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formación
y reparación del tejido muscular.
PRINCIPALES AMINOACIDOS
15. ISOLEUCINA Ile (6.0) Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formación y
reparación del tejido muscular.
SERINA Ser (5.7) Junto con algunos aminoácidos
mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y
ácidos grasos.
TREONINA Thr (5.6) Junto con la con la L-Metionina y el ácido
Aspártico ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
CISTEINA Cys (5.0) Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está
implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los
radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
METIONINA Met (5.6) Colabora en la síntesis de proteínas y
16. PROLINA Pro (6.3)
FENILALANINA Phe (5.5) Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la
piel y el tejido conectivo, y también en la
formación de diversas neurohormonas
TIROSINA Tyr (7.5) Es un neurotransmisor directo y puede ser
muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.
TRIPTOFANO Trp (5.9) Está inplicado en el crecimiento y en la
producción hormonal, especialmente en
la función de las glándulas de secreción
adrenal. También interviene en la síntesis
de la serotonina, neurohormona
involucrada en la relajación y el sueño.
PROLINA Pro (6.3) Es un neurotransmisor directo y puede ser
17. AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN LA
ALIMENTACIÓN HUMANA:
El organismo humano y el de la mayoría de
animales no pueden sintetizar los siguientes aa:
Valina, metionina, lisina, triptófano,
fenilalanina, leucina, isoleucina, treonina
durante la infancia la Arginina y Histidina.
18. FUENTES DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos sirven de materia prima en la
obtención de otros productos celulares, como
hormonas y pigmentos. Además, varios de estos
aminoácidos son intermediarios fundamentales en
el metabolismo celular.
19. La reacción más importante de significado biológico de los
aa,es su capacidad de interactuar covalentemente entre si
mediante el grupo Carboxílico de una molécula y el grupo
AMINO de una segunda molécula para formar un péptido,
liberando una molécula de agua.
NH2 – CH2 – COOH + H- NH –CH2 – COOH -> H2O + NH2
– CH2– CO –NH –CH2 – COOH
Glicilglicina (dipéptido)
ENLACE PEPTÍDICO
20. Nomenclatura
Cada posición de un péptido se llama residuo del aá
Cuando solo se unen 02 residuos de aá, el producto es un di
péptido, 03 aá, tri péptido etc. A una cadena de 10 a más
unidades de aá se le llama POLIPËPTIDO. Cuando el peso
molecular del poli péptido es mayor de 100 a más aá recibe el
nombre de proteína.
El enlace peptídico por su naturaleza química es una Amida.
Para evitar los nombres excesivamente largos se designan los
restos de aá con las 03 primeras letras de su nombre.
Ejm:Glutamil-Alanil-Histidil-Serina = Glu- Ala- His-Ser. Se usa la
terminación il para cada uno de los restos excepto para el
terminal, que lleva el grupo carboxílico no sustituido.
21. HORMONA PEPTÍDICA
Las hormonas peptídicas son una clase de péptidos
que son secretados en el torrente circulatorio y tienen
una función endocrina en el animal vivo. También
encontramos "hormonas proteicas", que desempeñan
también una función endocrina.
22. NOMBRE ORIGEN EFECTO
Melatonina Glándula pineal Antioxidante y causa el sueño.
Serotonina
Sistema nervioso
central, tracto
gastrointestinal
Controla el estado de animo, el apetito y el sueño.
riyodotironina Tiroides
La más potente de las hormonas tiroideas: aumento de
metabolismo basal y de la sensibilidad a las
catecolaminas, afecta la síntesis de proteínas.
Adrenalina
o epinefrina)
Médula adrenal
Respuesta de lucha o huida: aumento del ritmo
cardíaco y del volumen sistólico, vasodilatación,
aumento del catabolismo del glucógeno en el hígado,
de la lipólisis en los adipocitos; todo ello incrementa el
suministro de oxígeno y glucosa al cerebro y músculo.
Noradrenalina
(o Médula adrenal
NO ES UNA HORMONA SE CONSIDERA SOLO
COMO NEUROTRANSMISOR (respuesta de lucha o
23. Oxitocina Mama, útero, vagina
Estimula la contracción del musculo
uterino de las hembras preñadas, y la
expulsión de las leches de las
glándulas mamarias de las que están
en periodo de lactancia
Prolactina
Mama, sistema nervioso
central
Producción de leche; placer tras la
relación sexual.
Somatostatina
Hipófisis anterior,
aparato gastrointestinal,
músculo liso, páncreas
Inhibe la producción de la hormona
del crecimiento en la hipófisis.
Insulina Páncreas(células beta)
Reduce la concentración de glucosa a
la sangre
Vasopresina Páncreas(células beta)
Controla la entrada de agua al riñón,
contribuye al control de la presión
arterial
glucagón Hipotálamo
Eleva la concentración de glucosa en
la sangre.