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Estrutura e funções
Quitéria Paravidino
Aulas 13 e 14
 Proteínas são macromoléculas (polímeros)
constituídas por unidades denominadas
aminoácidos.
 São substâncias orgânicas complexas, que
participam de variadas maneiras da
constituição e do funcionamento de todos os
organismos vivos.
São 20 tipos de
aminoácidos
encontrados nas
proteínas.
A ligação entre aminoácidos
 É chamada de ligação peptídica.
 Reação entre o grupo carboxila de um com a
grupo amino do outro – com a saída de uma
molécula de H2O.
 Dipeptídeos: 2 aminoácidos em ligação
peptídica.
 Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação
peptídica.
 Formados por um nº > 80 aminoácidos,
geralmente é chamado de proteína.
Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
A sequência de aminoácidos que caracteriza
uma proteína é determinada por um
segmento de DNA da célula que produziu
aquela proteína. Em outras palavras, esse
segmento é o gene para aquela proteína.
 A estrutura primária: é determinada pelo nº,
pelo tipo e pela sequência dos aminoácidos.
 Fundamental para sua atividade biológica.
 A troca de apenas um aminoácido na
sequência da proteína pode modificar
totalmente suas propriedades biológicas.
As diferentes estruturas de uma
proteína
 O fio proteico não fica esticado; ele fica
normalmente enrolado.
 Resultante de ligações de hidrogênio que
ocorrem entre alguns aminoácidos.
 Esta é a estrutura secundária.
 Em muitas proteínas, a -hélice e a β-
pregueada se dobram sobre si mesmas
adquirindo uma forma globosa.
 Resultante de certas atrações e repulsões
entre diferentes pontos da cadeia.
 Ligações dissulfeto (S – S) entre duas
cisteínas.
 É a estrutura terciária.
 Se duas os mais estruturas se unirem
tem-se a estrutura quaternária.
 A sequência dos aminoácidos de uma
proteína é responsável por sua forma;
 A forma de uma proteína vai determinar sua
função na célula.
 É a alteração na configuração espacial (forma)
de uma proteína.
 Causas: calor ou alteração no pH.
 Ocorre ruptura das pontes de H e de outras
ligações não covalentes.
 Não há ruptura das ligações covalentes –
estrutura primária fica preservada.
 Dependendo do grau de desnaturação, pode
ser reversível.
A desnaturação das proteínas
 ESTRUTURAL
 Participam da arquitetura das células e dos
tecidos, conferindo-lhes forma, suporte e
resistência.
 Exemplos: queratina, colágeno, elastina,
miosina, tubulina,...
 CATALISADOR
 São as enzimas que facilitam (aceleram) as
reações químicas do metabolismo.
 Exemplos: amilase, pepsina, lipase, catalase,
hidrolases, sintases, transferases,...
 DEFESA
 São proteínas, como os anticorpos, que
identificam e combatem substâncias
estranhas (antígenos), presentes ou derivados
de vírus, bactérias, fungos,...
 Outras proteínas de defesa: interferon e
interleucinas.
 REGULADOR
 São pequenos peptídeos ou moléculas
derivadas de aminoácidos que exercem
funções específicas sobre algum órgão ou
estrutura, de modo a regular o seu
funcionamento.
 Exemplos: muitos hormônios – insulina,
glucagon, tiroxina, ocitocina, melatonina,
hormônio do crescimento,...
 OUTROS
 Transporte de substâncias através da
membrana plasmática (permeases) ou de
nutrientes, íons e gases (hemoglobina).
 Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
 Os autótrofos são capazes de sintetizar todos
os 20 tipos de aminoácidos de que
necessitam para formar suas proteínas, a
partir da fotossíntese.
 Os heterótrofos são capazes de sintetizar
alguns dos 20 tipos de aminoácidos; esses
são os aminoácidos naturais.
 Os demais (aminoácidos essenciais), não
sendo fabricados pelo organismo, só podem
ser obtidos por meio da digestão das
proteínas contidas nos alimentos.
 Naturais  Essenciais
 Glicina
 Alanina
 Serina
 Cisteína
 Tirosina
 Ác. Aspártico
 Ác. Glutâmico
 Arginina
 Histidina
 Asparagina
 Glutamina
 Prolina
 Fenilalanina
 Valina
 Triptofano
 Treonina
 Lisina
 Leucina
 Isoleucina
 Metionina
 Fontes de proteínas e aminoácidos: leite e
derivados, ovos, carne, sementes, nozes e
grãos.
 Os aminoácidos obtidos servem para
construir as proteínas do próprio organismo;
 Ponto de partida para síntese de outras
moléculas orgânicas;
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Proteínas

  • 1. Estrutura e funções Quitéria Paravidino Aulas 13 e 14
  • 2.  Proteínas são macromoléculas (polímeros) constituídas por unidades denominadas aminoácidos.  São substâncias orgânicas complexas, que participam de variadas maneiras da constituição e do funcionamento de todos os organismos vivos.
  • 3. São 20 tipos de aminoácidos encontrados nas proteínas.
  • 4. A ligação entre aminoácidos  É chamada de ligação peptídica.  Reação entre o grupo carboxila de um com a grupo amino do outro – com a saída de uma molécula de H2O.
  • 5.  Dipeptídeos: 2 aminoácidos em ligação peptídica.  Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação peptídica.  Formados por um nº > 80 aminoácidos, geralmente é chamado de proteína. Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
  • 6. A sequência de aminoácidos que caracteriza uma proteína é determinada por um segmento de DNA da célula que produziu aquela proteína. Em outras palavras, esse segmento é o gene para aquela proteína.
  • 7.  A estrutura primária: é determinada pelo nº, pelo tipo e pela sequência dos aminoácidos.  Fundamental para sua atividade biológica.  A troca de apenas um aminoácido na sequência da proteína pode modificar totalmente suas propriedades biológicas. As diferentes estruturas de uma proteína
  • 8.  O fio proteico não fica esticado; ele fica normalmente enrolado.  Resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre alguns aminoácidos.  Esta é a estrutura secundária.
  • 9.  Em muitas proteínas, a -hélice e a β- pregueada se dobram sobre si mesmas adquirindo uma forma globosa.  Resultante de certas atrações e repulsões entre diferentes pontos da cadeia.  Ligações dissulfeto (S – S) entre duas cisteínas.  É a estrutura terciária.  Se duas os mais estruturas se unirem tem-se a estrutura quaternária.
  • 10.
  • 11.  A sequência dos aminoácidos de uma proteína é responsável por sua forma;  A forma de uma proteína vai determinar sua função na célula.
  • 12.
  • 13.  É a alteração na configuração espacial (forma) de uma proteína.  Causas: calor ou alteração no pH.  Ocorre ruptura das pontes de H e de outras ligações não covalentes.  Não há ruptura das ligações covalentes – estrutura primária fica preservada.  Dependendo do grau de desnaturação, pode ser reversível. A desnaturação das proteínas
  • 14.
  • 15.
  • 16.  ESTRUTURAL  Participam da arquitetura das células e dos tecidos, conferindo-lhes forma, suporte e resistência.  Exemplos: queratina, colágeno, elastina, miosina, tubulina,...
  • 17.  CATALISADOR  São as enzimas que facilitam (aceleram) as reações químicas do metabolismo.  Exemplos: amilase, pepsina, lipase, catalase, hidrolases, sintases, transferases,...  DEFESA  São proteínas, como os anticorpos, que identificam e combatem substâncias estranhas (antígenos), presentes ou derivados de vírus, bactérias, fungos,...  Outras proteínas de defesa: interferon e interleucinas.
  • 18.  REGULADOR  São pequenos peptídeos ou moléculas derivadas de aminoácidos que exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura, de modo a regular o seu funcionamento.  Exemplos: muitos hormônios – insulina, glucagon, tiroxina, ocitocina, melatonina, hormônio do crescimento,...
  • 19.  OUTROS  Transporte de substâncias através da membrana plasmática (permeases) ou de nutrientes, íons e gases (hemoglobina).  Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
  • 20.  Os autótrofos são capazes de sintetizar todos os 20 tipos de aminoácidos de que necessitam para formar suas proteínas, a partir da fotossíntese.  Os heterótrofos são capazes de sintetizar alguns dos 20 tipos de aminoácidos; esses são os aminoácidos naturais.  Os demais (aminoácidos essenciais), não sendo fabricados pelo organismo, só podem ser obtidos por meio da digestão das proteínas contidas nos alimentos.
  • 21.  Naturais  Essenciais  Glicina  Alanina  Serina  Cisteína  Tirosina  Ác. Aspártico  Ác. Glutâmico  Arginina  Histidina  Asparagina  Glutamina  Prolina  Fenilalanina  Valina  Triptofano  Treonina  Lisina  Leucina  Isoleucina  Metionina
  • 22.  Fontes de proteínas e aminoácidos: leite e derivados, ovos, carne, sementes, nozes e grãos.  Os aminoácidos obtidos servem para construir as proteínas do próprio organismo;  Ponto de partida para síntese de outras moléculas orgânicas;  Em última opção para a obtenção de energia.