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PROTEÍNAS
PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS DE
AMINOÁCIDOS
Proteínas
Aminoácidos (aas) unidos
por ligações peptídicas
CO – NH
Polímeros de aas
 Aminoácido
 Dipeptídeo
 Tripeptídeo
 Polipeptídeo (ou mais)
 Proteína ( polipeptídeo com peso molecular a partir
de 6.000 dáltons)
PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS DE
AMINOÁCIDOS
FORMA TRIDIMENSIONAL DAS
PROTEÍNAS
 Configuração nativa: forma tridimensional que
uma molécula apresenta nas condições de pH e
temperatura existentes nos organismos vivos.
 Sequência de aminoácidos
 Número de cadeias polipeptídicas
 Estrutura primária
 Estrutura secundária
 Estrutura terciária
 Estrutura quaternária???
1 2 3
FORMA TRIDIMENSIONAL DAS
PROTEÍNAS
FORMA TRIDIMENSIONAL DAS
PROTEÍNAS
 Globular: quando sua molécula tem uma relaçao
comprimento-largura menor que 10:1. (Ex.:
hemoglobina, hemocianina, proteínas da
membrana celular).
FORMA TRIDIMENSIONAL DAS
PROTEÍNAS
 Fibrosa: quando sua molécula tem uma relaçao
comprimento-largura maior que 10:1. (Ex.:
queratina, colágeno).
FORMA TRIDIMENSIONAL DAS
PROTEÍNAS
MOLÉCULAS CHAPERONES: AMIGAS
DAS PROTEÍNAS
Chaperones:
 Se unem às cadeias polipeptídicas nascentes, até
que elas se liguem a outras cadeias polipptídicas;
 Desfazem agregações defeituosas e promovem
eliminação das proteínas mal-formadas;
 Impedem o enovelamento das proteínas destinadas à
mitocôndria;
 Em geral, evitam e/ou corrigem erros nas proteínas.
hsp60 e hsp70
heat shok protein
ENZIMAS
Moléculas protéicas dotadas da
propriedade de acelerar
intensamente determinadas
reações químicas, tanto na
síntese como na degeneação
de moléculas.
Catalisadores
 Substrato: composto que sofre a ação de uma enzima;
 Centros ativos: regiões cuja conformação tridimensional é
complementar da molécula do substrato.
AÇÃO ENZIMÁTICA
 Íon metálico ou
 Molécula (coenzima) – são termoestáveis
ENZIMAS E OS CO-FATORES
Enzima + co-fator
Holoenzima
Enzima ativa
Enzima – co-fator
Apoenzima
Enzima inativa
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Substrato Sufixo – ase
FATORES QUE INFLUENCIAM NA
ATIVIDADE ENZIMÁICA
Principais:
 Temperatura;
 Concentração do substrato;
 Presença e ativadores ou inibidores que alteram a
velocidade de atuação das enzimas.
Inibição competitiva
Inibição não-competitiva
ISOENZIMAS
 Enzimas diferentes que atacam o mesmo substrato.
 Exemplo: Há 5 isoenzimas desidrogenase do ácido
lático.
 São utilizadas pela célula conforme a necessidade de
diferentes graus de atividade.
… AS PROTEÍNAS E AS CÉLULAS
 Componentes químicos mais diversificados (20 aas);
 Mais polifuncionais;
 Atividade enzimática;
 Função estrutural (filamentos intermediários,
microfilamentos e microtúbulos);
 Informacional (hormônios protéicos);
 Atividade motora (actina-miosina);
 Fonte energética (de pequena importância).

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  • 2. PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS Proteínas Aminoácidos (aas) unidos por ligações peptídicas CO – NH Polímeros de aas
  • 3.  Aminoácido  Dipeptídeo  Tripeptídeo  Polipeptídeo (ou mais)  Proteína ( polipeptídeo com peso molecular a partir de 6.000 dáltons) PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
  • 4. FORMA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS  Configuração nativa: forma tridimensional que uma molécula apresenta nas condições de pH e temperatura existentes nos organismos vivos.  Sequência de aminoácidos  Número de cadeias polipeptídicas
  • 5.
  • 6.  Estrutura primária  Estrutura secundária  Estrutura terciária  Estrutura quaternária??? 1 2 3 FORMA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS
  • 8.  Globular: quando sua molécula tem uma relaçao comprimento-largura menor que 10:1. (Ex.: hemoglobina, hemocianina, proteínas da membrana celular). FORMA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS
  • 9.  Fibrosa: quando sua molécula tem uma relaçao comprimento-largura maior que 10:1. (Ex.: queratina, colágeno). FORMA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS
  • 10. MOLÉCULAS CHAPERONES: AMIGAS DAS PROTEÍNAS Chaperones:  Se unem às cadeias polipeptídicas nascentes, até que elas se liguem a outras cadeias polipptídicas;  Desfazem agregações defeituosas e promovem eliminação das proteínas mal-formadas;  Impedem o enovelamento das proteínas destinadas à mitocôndria;  Em geral, evitam e/ou corrigem erros nas proteínas. hsp60 e hsp70 heat shok protein
  • 11. ENZIMAS Moléculas protéicas dotadas da propriedade de acelerar intensamente determinadas reações químicas, tanto na síntese como na degeneação de moléculas. Catalisadores
  • 12.  Substrato: composto que sofre a ação de uma enzima;  Centros ativos: regiões cuja conformação tridimensional é complementar da molécula do substrato. AÇÃO ENZIMÁTICA
  • 13.  Íon metálico ou  Molécula (coenzima) – são termoestáveis ENZIMAS E OS CO-FATORES Enzima + co-fator Holoenzima Enzima ativa Enzima – co-fator Apoenzima Enzima inativa
  • 15. FATORES QUE INFLUENCIAM NA ATIVIDADE ENZIMÁICA Principais:  Temperatura;  Concentração do substrato;  Presença e ativadores ou inibidores que alteram a velocidade de atuação das enzimas. Inibição competitiva Inibição não-competitiva
  • 16. ISOENZIMAS  Enzimas diferentes que atacam o mesmo substrato.  Exemplo: Há 5 isoenzimas desidrogenase do ácido lático.  São utilizadas pela célula conforme a necessidade de diferentes graus de atividade.
  • 17. … AS PROTEÍNAS E AS CÉLULAS  Componentes químicos mais diversificados (20 aas);  Mais polifuncionais;  Atividade enzimática;  Função estrutural (filamentos intermediários, microfilamentos e microtúbulos);  Informacional (hormônios protéicos);  Atividade motora (actina-miosina);  Fonte energética (de pequena importância).