1. República Bolivariana de Venezuela
Universidad del Zulia
Facultad de Medicina
Escuela de Nutrición y Dietética
Cátedra: Nutrición Normal I
Maracaibo, 13 de octubre de 2014

2. INTRODUCCION
A través de este informe vamos a adéntranos en el conocimiento específico de uno de los
macronutrientes más importantes de la dieta del ser humano: Proteínas.
Trataremos puntos básicos como su definición, composición química, clasificación y demás
generalidades, así como también la forma en que el cuerpo digiere, absorbe, transporta y excreta
estas moléculas químicas de las cuales resaltaremos su importancia y función en el organismo
humano.
Para el nutricionista y dietista es crucial poder manejar los valores referenciales de estas moléculas y
el tener conocimiento sobre el balance que el organismo mantiene entre el consumo, uso y excreción
de las proteínas, siendo esto parte de una de las tantas funciones que el cuerpo realiza para mantener
su homeostasis, es decir, su equilibrio y por ende un estado de salud.
INDICE

3. 1. Generalidades.
1.1 - Definición.
1.2 - Composición.
1.3 - Clasificación
1.3.1- Holoproteínas
1.3.2- Heteroproteínas
1.3.3- Por su nivel estructural
2. Aminoácidos.
2.1 - Definición.
2.2 - Clasificación.
3. Pool metabólico de proteínas.
4. Reserva proteica.
5. Funciones de las proteínas.
6. Digestión.
7. Absorción.
8. Transporte.
9. Metabolismo.
10. Excreción.
11. Fuentes alimentarias de origen animal y vegetal.
12. Requerimiento y Recomendaciones.
13. Importancia de las proteínas en la nutrición del ser humano.
14. Métodos para evaluar la Calidad proteica.
14.1 Definición y determinación de:
14.1.1 Valor biológico (VB).
14.1.2 Razón de eficiencia proteica (REP).
14.1.3 Porcentaje neto de calorías derivadas de las proteínas de la dieta (CalNpD%).
14.1.4 Utilización neta de proteínas (UNP).
14.1.5 Digestibilidad de una proteína.
14.1.6 Computo aminoacidico.
15. Métodos para calcular el computo aminoacidico en mezclas de alimentos.
16. Proteína de referencia.
16.1 Generalidades.
16.2 Definición.
16.3 Método para determinar la necesidad diaria en base a proteínas de referencia.

4. 17. Aminoácido Limitante.
17.1 Definición.
18. Balance Nitrogenado.
18.1 Definición.
18.2 Factores que aseguran un balance nitrogenado normal.
18.3 Valores del balance nitrogenado.
18.4 Definición causas del balance nitrogenado positivo y negativo.
DESARROLLO

5. 1 GENERALIDADES.
1.1 Definición.
Las proteínas son compuestos nitrogenados complejos constituidos por aminoácidos en
uniones peptídicas.
1.2 Composición.
Al igual que las grasas y los carbohidratos las proteínas contienen (carbono, hidrogeno y
oxigeno). Son únicas porque también contienen un 16% de nitrógeno, junto con azufre y en
otras ocasiones otros elementos como
(Fosforo, hierro y cobalto).
La presencia de nitrógeno permite que las proteínas tomen las cientos de formas que permiten
la vida
1.3 Clasificación.
1.3.1- Holoproteínas : Formadas solamente por aminoácidos, y se dividen en:
Globulares
 Prolaminas :Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

6. 1.3.2- Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético”, y se divide en:
Glucoproteínas
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante
Lipoproteínas
 De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
 Nucleosomas de la cromatina
 Ribosomas
Cromoproteínas
 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones
1.3.3. Por su Nivel Estructural
 Estructura Primaria: se forman enlaces peptídicos entre aminoácidos secuenciales de
acuerdo con las indicaciones del ARNm. La proteínas completada es una cadena lineal de
aminoácidos
 Estructura Secundaria: las fuerzas de atracción entre los grupos R de ls aminoácidos crean
hélices y estructuras en lámina plegada
 Estructura Terciaria: las hélices y las láminas plegadas se pliegan en dominios compactos.
Las proteínas grandes tienen múltiples dominios.

7.  Estructura Cuaternaria: los poli péptidos individuales pueden actuar como subunidades en la
formación de montajes más grandes o complejos. Las subunidades están unidas entre sí por
numerosas interacciones débiles no covalentes; a veces están estabilizadas por puentes di
sulfuro.
La estructura de las proteínas es un componente crítico de la función de las proteínas. Los
sitios activos y catalíticos en los que se produce la acción de las proteínas están formados por
grupos funcionales yuxtapuestos procedentes de grupos R próximos, aunque ocasionalmente
están distantes. Si se altera la secuencia lineal de las proteínas, como ocurre en los pacientes
con algunas enfermedades genéticas, la proteína es incapaz de formar sitios activos, y su
actividad se puede reducir o se puede eliminar por completo.
2 AMINOÁCIDOS.
2.1 Definición.
Son compuestos orgánicos que contienen un grupo amino (NH2) y uno carboxilo (COOH) que
actúa como uno de los bloques de constitución de proteínas.
2.2 Clasificación.
Aminoácidos Esenciales: Deben ser provistos por la dieta diaria por que el organismo no los
sintetiza.
Aminoácidos No Esenciales: Son sintetizados por el organismo humano.

8. Esenciales No Esenciales
Treonina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Metionina
Lisina
Arginina
Histidina
Glicina
Alanina
Serina
Prolina
Tirosina
Hidroxiprolina
Cisteina
Ácido Aspartico
Ácido Glutamico
Glutamato
3 POOL METABÓLICO DE PROTEÍNAS.
Es el conjunto de todos los aminoácidos libres presentes en el organismo. Este proceso se
encuentra en equilibrio dado por los procesos que aportan y sustraen.
Todo proceso donde la proteínas entran en contacto con los jugos gástricos iniciando así su
hidrolización lo cual expenderá aminoácidos que serán absorbidos por el intestino delgado y
excretándose por el ciclo de la urea terminando así su trayectoria
Las células parietales producen ácido clorhídrico (HCl); este activa a la enzima pepsinógeno,
que posteriormente se transforma en pepsina. Por la presencia del ácido clorhídrico, el pH toma
un valor entre uno y dos. Este medio ácido facilita la degradación (hidrólisis) de las proteínas
para convertirlas en unidades más pequeñas.
La pepsina degrada las proteínas en subunidades menores; otras enzimas digestivas
importantes son la tripsina y la quimotripsina.

9. La renina transforma la caseína (proteína de la leche) en una proteína soluble para la acción de
la pepsina. La pepsina actúa sobre las proteínas transformándolas en péptidos simples.
4 RESERVA PROTEICA.
Aminoácido mg por kg de peso Alimentos con mayor contenido:
H Histidina 10 Frijoles, huevos, trigo sarraceno, maíz,
coliflor, champiñones, papas (patatas),
brotes de bambú, plátanos, melón y
cítricos (limón, naranja).
I Isoleucina 20 Semillas de girasol, ajonjolí, cacahuates
(maní), semillas de calabaza.
L Leucina 39 Fríjol, lentejas y garbanzos.
K Lisina 30 Cacahuates tienen (850 mg. por 100 gr.),
semillas de girasol tienen (795 mg.) y
nueces tienen (713 mg). Además: lentejas
cocidas (630 mg), frijoles negros (608 mg)

10. y chícharos (arvejas, guisantes verdes)
(302 mg).
M Metionina
+ C Cisteina
10.4 + 4.1 (15 total) Metionina: Ajonjolí, nueces de Brasil,
espinacas, nabo, brócoli y calabazas.
Cisteina: avena cocida (227 g. por taza)
de cisteina, pimiento rojo fresco (28 mg.
por taza), coles de Bruselas, brócoli y
cebolla.
FFenilalanina
+ Y Tirosina
25 (total) Fenilalanina: 5 nueces contienen 540
mg., 10 almendras 980 mg, y 30
cacahuates tostados 1.400 mg. Presente
también en frijoles, garbanzos y lentejas.
Tirosina: aguacates, almendras.
T Treonina 15 Lentejas, (1.010 mg), caupí (910 mg),
cacahuates (880 mg), linaza (770 mg),
ajonjolí (740 mg), garbanzos (720 mg), y
almendras (680 mg).
W Triptófano 4 Semillas de calabaza (110 mg por 1/4
taza), semillas de girasol, nueces de cajú,
almendras y nueces (50 mg por 1/4 taza).
Frijoles y guisantes (180 mg por taza), y
maní (90 mg por 1/4 taza).
V Valina 26 Lentejas (444 mg por 1/2 taza), frijoles
(402 mg por 1/2 taza), garbanzos (305 mg
por 1/2 taza), cacahuate.

11. Producto Cantidad Aporte aminoácidos
Leche 1 taza 0,29 gramos
Clara de huevo Unidad 1,63 gramos
Huevo completo (aa
limitantes)
Unidad 0,70 gramos
Pescado 100 gramos 0,19 gramos
Higado 100gramos 0,70 gramos
Queso blanco 1/4 taza 0,26 gramos
Carne de res 225 gramos 1,49 gramos
Carne de cerdo 100 gramos 0,61 gramos
Pollo 100 gramos 0,84 gramos
Cordero o cabrito 225 gramos 1,54 gramos
5 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
 Función energética: como nutriente energético proveen, al igual que los carbohidratos, 4 Kcal
por gramo de proteína. Sin embargo son productos energéticos de mayor coste económico para
el individuo y el organismo (ya que su asimilación y utilización requiere un gasto energético
mayor).
 Función plástica: es el principal papel de las proteínas, ya que se destinan a la formación de
otros tejidos y a la realización de funciones muy específicas. El 80% del peso seco (sin incluir el
agua) de las células está constituido por proteínas.
 Regulación genética: las características hereditarias están contenidas en las proteínas del
núcleo de las células.

12.  Función inmunológica: los anticuerpos que intervienen en los procesos inmunes son
proteínas.
 Función reguladora: los enzimas (sustancias encargadas de degradar o formar otros
productos), las hormonas, fluidos y secreciones corporales contienen proteínas. Actúan como
reguladores en el transporte de algunas vitaminas, minerales y grasas.
 Función Hormonal: También existen proteínas y péptidos con función hormonal, es decir, que
actúan como mensajeros químicos de un tejido a otro, a través de la sangre.
 Homeostasis y equilibrio ácido-básico.
6. DIGESTIÓN.
Consiste en su degradación, a través de un proceso de hidrólisis, a polipéptidos, tripéptidos,
dipéptidos y finalmente aminoácidos. Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por
acción enzimática en aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de la
boca, las proteínas no sufren transformación alguna.
En el estómago comienza la digestión de las proteínas, por medio de las enzimas proteolítica
llamada pepsina que se encuentra en su forma inactiva pepsinógeno pero que al estar en
presencia de un medio ácido y proteínas del bolo se convierte en su forma activa y digiere
parcialmente estas proteínas que luego van a llegar contenidas en el quimo al duodeno y van a
seguir siendo hidrolizadas hasta aminoácidos y algunos dipetidos o tripeptidos por acción de las
enzimas contenidas en el jugo pacreático: tripsina, quimiotripsina,
carboxipolipeptidasa,nucleasas, desoxirribonucleasas,entre otras. Luego de ser hidrolizadas
hasta su menor expresión posible se convierten en moléculas listas absorbibles por la superficie
de borde de cepillo del intestino delgado
7. ABSORCIÓN.
La absorción de la proteína es principalmente en forma de aminoácidos individuales, y se da
desde el duodeno hasta el yeyuno en el intestino delgado. Se realiza por un mecanismo que
utiliza transportadores dependientes de energía, los cuales se encuentran en la membrana de

13. los microvellosidades. Estos transportadores, lo son para cuatro grupos distintos de
aminoácidos:
- Neutros: a) aromáticos (tirosina, triptófano, fenilalanina, b) alifáticos (alanina, serina, treonina,
valina, leucina, isoleucina, glicina), y metionina, histidina, glutamina, asparagina, cisteína,
- Básicos (lisina, arginina, ornitina, cistina),
- Dicarboxílicos (ácidos glutámico y aspártico)
- Aminoácidos: prolina, hidroxiprolina, glicina puede utilizar este portador además del utilizado
por los aminoácidos neutros, otros aminoácidos (taurina, D-alanina, ácido gamma-aminobutírico.
Los humanos pueden absorber, también, dipéptidos, tripéptidos y tetrapéptidos, y este
mecanismo puede ser más rápido que el utilizado individualmente por cada uno de los
aminoácidos. Además, se han detectado, tetrapéptidasas en el borde en cepillo de la
membrana de los microvilli, las cuales hidrolizan tetrapéptidos en tripéptidos y aminoácidos
libres, y también, tripeptidasas y dipeptidasas en la membrana y en el citoplasma de las células
de la mucosa intestinal.
El intestino delgado absorbe la totalidad de las proteínas ingeridas así como las segregadas y
desprendidas. Algunas proteínas enzimáticas y muy pequeñas cantidades de las proteínas
ingeridas pueden ser absorbidas intactas, por pinocitosis.
Inmediatamente después de una comida aumenta la concentración de aminoácidos en sangre,
pero sólo unos miligramos por decilitro por dos razones: en primer lugar, la digestión y
absorción suelen prolongarse de 2 a 3 horas y los aminoácidos se absorben en pequeñas
cantidades cada vez. En segundo lugar las células de todo el cuerpo sobre todo las del hígado,
absorben los aminoácidos sobrantes en 5 a 10 minutos. Por tanto, casi nunca se acumulan en
sangre o en el líquido intersticial cantidades excesivas de aminoácidos.
8. TRANSPORTE.
Una vez absorbidos los aminoácidos en el intestino delgado, los aminoácidos son llevados por
vía portal hasta los diferentes órganos como por ejemplo, el hígado, riñón, cerebro, etc.

14. La concentración normal de los aminoácidos en la sangre oscila entre 35 y 65 mg/dL. La media
representa unos 2 mg/dL para cada uno de los veinte aminoácidos, aunque algunos estén
presentes en concentraciones mucho mayores que otros. Los aminoácidos son a´cidos
relativamente fuerte y en la sangre se hallan ionizadas debido a la eliminación de un átomo de
hidrógeno del radical Nh2. De hecho, aportan 2 a 3 mili equivalentes de los iones negativos de
la sangre. La distribución precisa de los aminoácidos en la sangre depende hasta cierto punto
de los tipos de proteínas ingeridas, pero las concentraciones de algunos de ellos están
reguladas por su síntesis selectiva en las diferentes células.
9. METABOLISMO
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-2% del
total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta
actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a
unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice
que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).
1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas
de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas
tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.
10. EXCRECIÓN.
El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el organismo
elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a urea (ciclo de la urea), eliminándose
este elemento por la orina. Una pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. El
principal lugar de degradación de aminoácidos es el hígado.
El amoníaco es un compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno no
tóxico, urea. Las características de la urea favorecen su formación: a) molécula pequeña, b)
casi el 50% de su peso es nitrógeno, c) se necesita poca energía para su síntesis.

15. 11. FUENTES ALIMENTARIAS DE ORIGEN ANIMAL Y VEGETAL.
De origen animal:
 Huevo: Es una buena fuente de proteínas debido a que contiene la albúmina, de excelente
calidad, ya que incluye una elevada cantidad de aminoácidos esenciales.
 Pescados (salmón, arenque, trucha...).
 Leche.
 Derivados lácteos, queso o yogur.
 Carne magra, pavo y pollo.
Estos alimentos contienen proteínas con un alto número de aminoácidos esenciales, (aquellos
que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que deben ser aportados a través de la
dieta).
De origen vegetal:
 Legumbres (lentejas, habas, garbanzos, frijoles...), conviene completarlos con otro alimento
como patatas o arroz.
 Vegetales de hoja verde (col rizada, espinaca...).
 Nueces y frutos secos (siempre que no sean fritos y tengan poca sal).
 Quínoa, algas.
Las proteínas que aportan al organismo los alimentos de origen vegetal, como las legumbres,
son de menor calidad que las de origen animal porque presentan menos aminoácidos
esenciales, algo que se compensa con una mezcla adecuada de ambos.
El adulto deberá ingerir un aporte de proteínas adecuado a su modo de vida, es decir, si tiene
una mayor actividad, necesitará mayor aporte que un adulto sedentario
12. REQUERIMIENTO Y RECOMENDACIONES.
Como aminoácidos esenciales:

16. AA mg/Kg/dia 4-6 meses < 2 años 10-12 años adulto
Histidina 28 - - 8-12
Isoleucina 111 31 28 10
Leucina 153 73 49 14
Lisina 96 64 59 9
Metionina +
Cisteína
50 27 27 14
Fenilalanina +
Tirosina
90 69 27 14
Treonina 66 37 34 6
Triptófano 19 12.5 4 3
Valina 95 38 33 14
Total sin
histidina
714 352 214 84
Como Proteínas:
Edad(años) Peso
(kg)
Ración dietética
(g/kg)
Ración
dietética(g/día)
Lactantes 0-0,5 6 2,2 13
0,5-1,0 9 1,6 14
Niños 1-3 13 1,2 16

17. 4-6 20 1,1 24
7-10 28 1,0 28
Varones 11-14 45 1,0 45
15-18 66 0,9 59
19-24 72 0,8 58
25-50 79 0,8 63
> 51 77 0,8 63
Mujeres 11-14 46 1,0 46
15-18 55 0,8 44
19-24 58 0,8 46
25-50 63 0,8 50
> 51 65 0,8 50
Embarazo 1er trimestre + 1,3 + 10
2º trimestre + 6,1 + 10
3er trimestre + 10,7 + 10
Madres
Lactantes
1er
semestre
+ 14,7 + 15
2º semestre + 11,8 + 12

18. 13. IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS EN LA NUTRICIÓN DEL SER HUMANO.
El consumo de proteínas es indispensable para la regeneración de tejidos, músculos y
producción de hormonas.
Así mismo aportan al cuerpo todos aquellos elementos y nutrientes complejos que el organismo
del ser humano no puede generar por sí mismo, por lo cual si no consume proteínas la salud
comenzará a deteriorase rápidamente.
En principio, las proteínas son cadenas largas de aminoácidos, que a su vez están compuestos
por moléculas de carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, es decir, elementos indispensables
para la vida. Se encuentran principalmente en productos de origen animal y leguminoso,
aunque también se hallan en cereales y verduras.
Ahora bien el ser humano necesita proteínas para construir y reparar tejidos y órganos,
transportar algunas sustancias en la sangre, como lípidos (grasas) o minerales (hierro,
principalmente), y participan activamente en el funcionamiento del sistema de defensas del
organismo. También contribuyen en la contracción muscular y ayudan a crear numerosas
hormonas que regulan las funciones del organismo.
La nutrióloga recomienda consumir las proteínas de origen vegetal (leguminosas) combinadas
con cereales para mejorar su calidad. Algunos ejemplos que podemos incorporar en nuestra
dieta cotidiana son frijoles con arroz, lentejas con pan o habas con galletas integrales.
14. Métodos para evaluar la Calidad proteica.
14.1 Definición y determinación de:
14.1.1.1 Valor biológico (VB).
Es la proporción entre el nitrógeno retenido en el organismo y el absorbido para su utilización
como material de crecimiento o reparación de tejido.
VB = Nit. Retenido x 100
Nit. Absorbido

19. 14.1.2 Razón de eficiencia proteica (REP).
Es la relación entre el aumento de peso corporal y el peso de la proteína consumida.
REP = Ganancia de Peso (gr.)
Proteínas Ingeridas
14.1.3 Porcentaje neto de calorías derivadas de las proteínas de la dieta (Cal. Np. D%).
Proteínas de la dieta utilizadas como calorías y expresadas como % del total de las calorías
metabolizables.
Cal. NP. D% = Kcal. Prot. De Los Alimentos x UNP x 100
Kcal. Totales Del Alimento
14.1.4 Utilización neta de proteínas (UNP).
Es el producto del valor biológico por la digestibilidad.
UNP = Cal. Biol. X Digest.
100
14.1.5 Digestibilidad de una proteína.
Se refiere a la proporción entre el nitrógeno absorbido y el ingerido.
D = Nit. Absorbido x 100
Nit. Ingerido
14.1.5.1.1 Computo aminoacidico.
Expresión porcentual del aminoácido limitante que se encuentra en menor proporción con
respecto al mismo aminoácido en una proteína de referencia o patrón.
C AA = mg. De aa’ en 1 g. de Nit. De La Prot. De Prueba
Mg. De aa’ de prot. Ref.

20. 15. Métodos para calcular el computo aminoacidico en mezclas de alimentos.
 Determinar los gramos de proteína de cada alimento.
 Calcular los gramos de nitrógeno de cada alimento.
 Multiplicar los gramos de nitrógeno por los aminoácidos de cada alimento.
 Determinar cada aminoácido en 1 gramo de la mezcla.
 Calcular el computo aminoacidico.
16. Proteína de referencia.
16.1 Generalidades.
16.2 Definición
Es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer
correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia
dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las
proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de
las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas
animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal.
16.3 Método para determinar la necesidad diaria en base a proteínas de referencia.
GRUPO DE EDAD CRITERIO HOMBRE
(g/dia)
MUJER
(g/dia)
0-6 meses Consumo promedio de
leche materna
9.1 9.1
7-12 meses Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
13.5 13.5
1-3 años Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
13.0 13.0
4-8 años Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
19.0 19.0

21. 9-13 años Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
34.0 34.0
14-18 años Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
52.0 46.0
Mayor a 18 años Balance nitrogenado +
Deposición de proteína
56.0 46.0
17. Aminoácido Limitante.
17.1 Definición.
Un aminoácido limitante es aquel que se encuentra en cantidades insuficientes en un alimento.
En general el organismo puede sintetizar sus propios aminoácidos, con excepción de los
aminoácidos esenciales, estos aminoácidos son los más importantes de la dieta ya que el
organismo no puede sintetizarlos.
Cuando un alimento presenta déficit de algún aminoácido esencial, o lo contiene en muy bajas
cantidades se le llama un alimento con proteínas incompletas porque le falta algún aminoácido
(aminoácido limitante). Significa que el organismo ante el déficit de este aminoácido no tiene
todos los componentes para crear su proteína, por ejemplo: los cereales y frutos secos tienen
déficit de lisina que es su aminoácido limitante.
Los alimentos con aminoácidos limitantes deben combinarse para conseguir proteínas
completas.
18. Balance Nitrogenado.
18.1 Definición.
Medida que refleja el grado de depleción proteica en relación con la ingesta de nitrógeno y
síntesis tisular. Demuestra el índice de cambio de masa muscular magra.
B.N = Nitrógeno Ingerido – Nitrógeno Excretado
Dónde:
Nit. Ingerido = Ingreso de proteínas
(g.)
6,25
Nit. Excretado = N.U.U + Perdida obligada de Nitrógeno (4g.)

22. N.U.U = Nitrógeno de Urea en orina de 24 horas.
NUU = g. de urea x
0,55
Pasos a seguir para calcularlo:
Ejemplo: Un individuo consume una dieta que aporta
Prot = 120g/día
Vol. Urinario = 1600 ml/día
Urea = 8g/1000 ml.
BN=?
1.- Calculo de los g. de Urea 1000 ml 8 g. Urea
1600 ml 12,8 g. Urea
2.- Calculo del NUU NUU = g. de urea x 0,55 = 12,8 g. Urea x 0,55= 7,04
3.- Calculo del Nitrógeno excretado (NE) NE = NUU+4 = 11,04
4.- Calculo del Nitrógeno ingerido (NI) Nit. Ingerido = Ingreso de proteínas (g.)
6,25
NI= 120 g Prot. = 19,2
6,25
5.- Calculo del balance nitrogenado (BN) B.N = Nit. Ingerido – Nit. Excretado.
BN= 19,2 – 11,04 = 8,16. (En este caso el BN es positivo).
18.2 Factores que aseguran un balance nitrogenado normal.
 Aporte energético de la dieta
 Presencia de todos los aminoácidos en las cantidades adecuadas
 Aprovechamiento de las proteínas de la dieta, afectado por: V.B, D, U.N.P, R.E.P

23. 18.3 Valores del balance nitrogenado.
 EQUILIBRIO I = E= 0 (adulto sano)
 POSITIVO I > E ( crecimiento y embarazo)
 NEGATIVO I < E ( CATABOLISMO)
18.4 Definición y causas del balance nitrogenado positivo y negativo.
Balance de nitrógeno positivo
Estado anabólico en el que se retiene más nitrógeno del que se excreta. Sucede cuando la
ingesta de nitrógeno supera las perdidas. Se asocia con:
 Crecimiento, embarazo, lactancia ( síntesis de tejidos = mayor necesidad proteica)
 Actividades deportivas
Balance de nitrógeno negativo
Estado de catabolia en el que se retiene menos nitrógeno del que se excreta. Sucede cuando la
ingesta de nitrógeno es inferior a las perdidas. Se da esta situación en:
 Inanición, desnutrición, caquexia (estadios avanzados de cáncer).
 Convalecencia (postrauma: quemaduras, cirugías, sepsis, lesiones, fiebre, etc.
 Enfermedades: nefropatías, hepatitis, etc.

24. CONCLUSIÓN
Durante el proceso de investigación y estudio de este informe pudimos comprender la importancia que
tienen estos macronutrientes que llamamos proteínas en la dieta de todos los individuos.
Aprendimos a identificar los valores de referencia de ingesta proteica para cada individuo, el balance
que el cuerpo mantiene en condiciones normales entre su ingestión y excreción, la importancia
biológica de las proteínas con sus múltiples funciones: transportadoras, enzimáticas, estructurales,
defensoras, etc., en el cuerpo humano. También pudimos reforzar el conocimiento base sobre el
proceso de digestión, absorción, transporte, metabolismo y excreción de las proteínas y la importancia
que tienen los aminoácidos como micronutrientes fundamentales, clasificados en esenciales y no
esenciales, los cuales cumplen funciones clave dentro del metabolismo humano. Sin duda este es un
conocimiento esencial y necesario para los estudiantes de la licenciatura en nutrición y dietética ya que
son base fundamental del trabajo a desempeñar en la aplicación de regímenes de alimentación para
cada individuo según su necesidad y edad biológica.

25. BIBLIOGRAFIA
LIBROS
 Krause: Nutrición y Dietoterapia
 Krause: Dietoterapia (13era edición: 2013)
 Nutridatos: Manual de Nutrición Clínica (1era edición: 2010)
 Harper: Bioquímica Ilustrada (28 edición: 2009)
 Tratado de Fisiología Médica: Guyton and Hall (10 edición: 2001)
WEB:
http://www.infonutricion.com/clasificacion-nutrientes-proteinas.html
http://www.webconsultas.com/nutrientes/fuentes-de-proteinas-3475
http://www.botanical-online.com/aminoacido-limitante.html
https://www.pfizer.es/salud/prevencion_habitos_saludables/dietas_nutricion/requerimientos_diarios_pr
oteinas_rda.html
http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?mod=content_detail&id=78
http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?mod=content_detail&id=49
www.monografías.com