ÍNDICE 1. Proteínas 1.1. Concepto 1.2. Composición 2. Aminoácidos 2.1. Clasificación de los aminoácidos 2.2. Propiedades de los aminoácidos Actividad óptica. El comportamiento anfótero Isomerías de los aminoácidos. 3. Peptídos 3.1. Enlace peptídico 4. Estructura de las proteínas 4.1. Estructura primaria 4.2. Estructura secundaria 4.3. Estructura terciaria 4.4. Estructura cuaternaria 5. Propiedades de las proteínas Solubilidad. Desnaturalización. Especificidad Capacidad amortiguadora o tampón. 6. Funciones biológicas de las proteínas Funciones enzimáticas o catalíticas. Funciones reguladoras u hormonales. Funciones defensivas e inmunológicas Funciones de transporte. Funciones estructurales. Funciones homeostáticas. Funciones contráctiles Funciones de reserva. 7. Clasificación de las proteínas 8. Preguntas PAU Canarias

1. PROTEÍNAS

2. ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias

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1.Proteínas
1.1. Concepto
Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos que desempeñan múltiples
funciones específicas. Éstas dependen de su estructura tridimensional, que puede presentar cuatro niveles de
plegamientos, de complejidad creciente. Las proteínas son muy abundantes, pues constituyen casi la mitad del
peso en seco de la célula (15 %).
1.2. Composición
Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);
aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) también están
presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.
2.Aminoácidos
Los aminoácidos son las unidades
estructurales básicas de las proteínas. Se
caracterizan por tener un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH) La cadena
carbonada de los aminoácidos se numera
comenzando por el grupo ácido, siendo el
carbono que tiene esta función el carbono
número 1, el grupo amino se encuentra siempre
en el carbono 2 o carbono α. Unidos también al
carbono α tenemos un átomo de hidrógeno (H)
y una cadena lateral, de mayor a menor
complejidad, llamada radical o cadena (R), las
características de esa cadena son las que
distinguen unos aminoácidos de otros.
2.1. Clasificación de los aminoácidos
Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de veinte aminoácidos
diferentes.
Aminoácidos esenciales. Debemos obtenelos a partir de los alimentos (Son 9 AA).
Aminoácidos no esenciales. Podemos sintetizarlos a partir de intermediarios del ciclo de
Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas. (Son 11 AA)

4. Aminoácidos no
esenciales
Aminoácidos
esenciales
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Asparragina (Asn)
Aspartato (Asp)
Cisteína (Cys)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Glicina (Gly)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
Histidina (His)
Isoleucina ((Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Phe)
Treosina (Thr)
Triptófano (Trp)
Valina (Val)
Atendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en:
o Hidrófobos: grupo R no polar formado por cadenas hidrocarbonadas
o Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga.
o Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos.
o Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento
anfótero.
Actividad óptica. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan
dextrógiras y se representan con el signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda
se denominan levógiras y se representan con el signo (-).
El comportamiento anfótero se
refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos pueden comportarse como
ácido o como base (captar o ceder
protones al medio), dependiendo del pH de la
disolución en la que se encuentren. Si la
disolución es ácida, los aminoácidos captan
protones y se comportan como una base. Si la
disolución es básica, ceden protones y se
comportan como un ácido. Gracias a esto
regulan de pH del medio.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar, neutra (igual número de cargas positivas
que negativas) se denomina Punto isoeléctrico.

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Isomerías de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen
almeno un carbono asimétrico (el carbono α), es decir, unido a
cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden
presentar dos configuraciones espaciales D y L, según la
orientación del grupo amino (–NH2) a la derecha o a la
izquierda, respectivamente.
Estas dos configuraciones espaciales se denominan esteroisómeros.
Ambos esteroisómeros son imángenes especulares y no superpuestas. Los
aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie
L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos
generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes
a la serie D.
3.Peptídos
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo
de este modo los péptidos. Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula
resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. Un oligopéptidos
contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aa.
Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.
3.1. Enlace peptídico
Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH)
del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo
aminoácido y se libera una molécula de agua.
Características del enlace peptídico
1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un
átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy
resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las
moléculas proteicas.
2ª) Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se
comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.
3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace
peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están
todos ellos en un mismo plano.
El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las
proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas
celulares y en los jugos digestivos.

6. A.01 Si todos los aminoácidos tienen en común el grupo amino y el grupo ácido, ¿en qué difieren los 20
aminoácidos distintos que forman las proteínas?
A.02. Escribe la reacción de estos tres aminoácidos. Glicocola + Alanina + Serina (Mira la imagen aminoácidos).
La molécula resultante será un tripéptido con dos enlaces peptídicos. ¿Cuántas moléculas de agua se forman como
resultado de la reacción?
4. Estructura de las proteínas
Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos (más de 100) unidos mediante enlaces
peptídicos. La estructura de las proteínas es la composición y forma que adopta dicha cadena en el espacio. Tal
conformación responde a cuatro niveles de organización, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel
anterior. A estos niveles se los denomina, respectivamente, estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
4.1. Estructura primaria
Es la secuencia de los aminoácidos, nos dice qué aminoácidos componen la proteína y el orden en que se
encuentran. Una característica de esta estructura
es la disposición en zigzag de los radicales “R”. El
primer aminoácido tiene siempre libre el
grupo amino. El último aminoácido siempre
tiene libre el grupo carboxilo.
4.2. Estructura secundaria
Hace referencia a la disposición espacial de los aminoácidos que componen una proteína.
Mediante estudios de difracción de rayos X, se ha determinado que la estructura primaria de los péptidos se
pliega según dos estructuras secundarias posibles:
α-hélice. La cadena se enrolla en espiral sobre sí misma, la
estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo NH- del cuarto
aminoácido situado por debajo de él en la hélice.
Las cadenas laterales (radicales “R”) de los aminoácidos quedan hacia el
exterior de la hélice.
β-laminar o de hoja plegada. La cadena adopta una
disposición en zig-zag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante
puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos C=O y NH. Los radicales
R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralelas, las
cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas, en sentido contrario
(N-C y C-N).
Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran situadas por
encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina plegada. Esta ordenación
forma grandes regiones en la mayoría de las proteínas globulares, y constituye una especie de trama
laminar sobre la que se construye la proteína.

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Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de
conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices
α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y
que se llaman zonas irregulares.
4.3. Estructura terciaria
Es la configuración definitiva que adopta la estructura secundaria de la proteína en el
espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes
aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser:
o Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
o Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.
o Atracciones hidrofóbicas
o Fuerzas de Van der Waals entre radicales
aromaticos.
o Puentes disulfuros entre radicales de
aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces
covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.
Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias:
Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de
cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles
en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno
de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos
sanguíneos.
Las proteínas globulares presentan una forma
esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte
desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina
contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores,
como las enzimas, etc.
4.4. Estructura cuaternaria
Muchas proteínas de gran tamaño están formadas por la asociación de
varias cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero. Cada proteína componente de la asociación, conserva su
estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles,
como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Este tipo de enlaces facilita
enormemente tanto su formación como su disgregación. La estructura cuaternaria no
la poseen todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los
anticuerpos.

8. 5.Propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas están estrechamente relacionadas con su estructura.
Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las
globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y la
forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R. Así, si la proteína se rodea de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas, se provocar su
precipitación (insolubles).
Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas supone la
perdida de todas las estructuras excepto la primaria. Con la
desnaturalización desaparece la disposición espacial de la proteína, perdiendo
de esta forma muchas de sus propiedades fundamentales, y no pudiendo
realizara partir de este momento, sus funciones biológicas.
Los agentes que producen la desnaturalización de las proteínas son,
entre otros, cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en la
concentración; alta salinidad; agitación molecular.
o Renaturalización Si la desnaturalización es breve y
suave, la proteína puede recuperar de nuevo la conformación
original una vez se han restablecido las condiciones iniciales. Por el
contrario, si el cambio es drástico y persistente, la desnaturalización
se hace irreversible, las largas moléculas se entrecruzan y amontonan,
la proteína se coagula y se hace insoluble.
Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y,
aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. La enorme
diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones
entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc. o los procesos alérgicos e incluso
algunas infecciones.
Por otra parte, cada proteína desempeña una función específica. La función de una proteína
depende de su estructura tridimensional, una proteína no puede desempeñar su función si no tiene la
forma adecuada para hacerlo o no puede unirse de forma completamentaria a otras moléculas sobre las
que debe actuar.
Capacidad amortiguadora o tampón. Las proteínas tienen un comportamiento
anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que
pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+
) del medio donde
se encuentran.

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6. Funciones biológicas de las proteínas
Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula por su participación
imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas
estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan (de ahí su gran diversidad), como en la calidad
de estas funciones. Entre estas funciones cabe citar:
Funciones enzimáticas o catalíticas. Las enzimas son proteínas que regulan el
metabolismo celular, aumentan la velocidad de las reacciones y permanecen inalteradas en el transcurso
de éstas.
Funciones reguladoras u hormonales. Algunas hormonas son también proteínas. Las
hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la sangre para que puedan
actuar sobre otras células del organismo. Por ejemplo la insulina, la tiroxina, la hormona del
crecimiento, etc.
Funciones defensivas e inmunológicas. Muchas proteínas desempeñan funciones
protectoras en el organismo. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre. Estas proteínas
son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o
antígenos, a los que aglutinan o precipitan.
Funciones de transporte. Entre ellas destaca la hemoglobina, que transporta el oxígeno
por la sangre de los vertebrados.
Funciones estructurales. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo forman las fibras
colágenas y elásticas, respectivamente la queratina es un constituyente de las uñas, los pelos, las escamas
de los reptiles, las plumas de las aves, etc.
Funciones homeostáticas. Las proteínas son capaces de mantener el equilibrio del medio
interno. Además, dado su carácter anfótero (capaz de disociarse como ácido y como base) pueden actuar
como tampón y ayudar a mantener constante el pH.
Funciones contráctiles. Los músculos deben su capacidad de contraerse a la existencia de dos
proteínas contráctiles, la actina y la miosina.
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
A.04. ¿Qué enlaces se rompen en una molécula proteica que se sitúa en una disolución concentrada de sal? Qué
le pasa entonces a la molécula de proteína?
A.05. Cuando se desnaturaliza una proteína. ¿Qué tipo de estructuras desaparecen?
A.06. ¿Qué es un enlace peptídico?
A.07. ¿Cuáles son las funciones más importantes que desempeñan las proteínas?

10. 7.Clasificación de las proteínas
Dependiendo del criterio de clasificación que utilicemos, las proteínas se pueden agrupar de diversas
maneras. La clasificación que incluimos en la tabla que acompaña el texto se basa en su composición y las divide en:
simples (si al hidrolizarse sólo producen aminoácidos) y conjugadas (si poseen una parte proteica y otra no
proteica, el grupo prostético). A su vez las simples, se clasifican según su estructura en filamentosas y globulares,
y dentro de éstas, según el tipo de función que desempeñan. Las conjugadas se clasifican según la naturaleza del
grupo prostético.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas simples
u holoproínas.
Formadas
exclusivamente por
aminoácidos, en
forma de cadenas
polipeptídicas
(según su forma,
pueden ser)
Proteínas fibrosas o
escleroproteínas. Forma
alargada o fibrosa. Estructura α-
hélice. Insolubles en agua.
Función estructural.
Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos,
cartilaginoso y conjuntivo.
Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran
en los pulmones, arterias, etc.
Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas
como uñas, cuernos, plumas y pelos.
Proteínas globulares o
esferoproteínas. De forma
esférica y solubles en agua o
disoluciones polares.
Albúminas. Constituyen la fracción principal de las
proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la
sangre y constituye la reserva principal de proteínas del
organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen α y β- globulinas (asociadas en la
hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los
cromosomas.
Proteínas
conjugadas o
heteroproteínass
Formadas por
cadenas peptídicas
y sustancias
naturales no
proteicas, llamada
grupo prostético
(según la naturaleza
química de su grupo
prostético pueden
ser)
Glucoproteínas. Su grupo
prostético es un azúcar como la
glucosa unido a la proteína
mediante un enlace covalente.
Mucoproteínas, secretan mucus
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
Membranas celulares, transporte de sustancias
Fibrinógenos: grupos sanguíneos
Cromoproteínas. Su grupo
prostético es una sustancia
coloreada o pigmento.
Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un
catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre)
No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul)
Lipoproteínas. Su grupo
prostético es un lípido polar o
neutro unido a la proteína
mediante un enlace no covalente.
LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta
colesterol desde el hígados a las células y tejidos
HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta
colesterol hasta el hígado para ser destruido.
Nucleoproteínas. Su grupo
prostético es un ácido nucleico.
Fosfoproteínas. Su grupo
prostético es el ácido fosfórico.

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01. Sept-2000 Las enzimas son compuestos orgánicos esenciales en las células vivas. Se ha dicho de ellas que son las artífices
de que pueda existir vida sobre la Tierra, ya que hacen posible que en las células vivas ocurran reacciones químicas de una manera
compatible con la vida.
a) ¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas? 0,6 puntos.
b) Explica brevemente cuál es la función de las enzimas. 1,2 puntos.
c) Describe con ayuda de un gráfico cuál es la relación entre la energía de activación y la acción de las enzimas. 1,2 puntos.
Se debe explicar el efecto de las enzimas disminuyendo la energía de activación de las reacciones que cataliza y el efecto de ello
sobre la velocidad de reacción. Se debe comparar gráficamente la evolución de la energía a lo largo del progreso de la reacción
para una reacción catalizada y una que no lo es.
02. Sept 01 Una de las características más sorprendentes de la enfermedad conocida como “mal de las
vacas locas” es que está causada por un prión, es decir por una forma alterada y patógena de una proteína
normal de las vacas. Lo que tiene alterado la proteína patógena respecto a la proteína normal es
fundamentalmente la estructura 2ª y 3ª.
a) Las proteínas son polímeros de subunidades más sencillas. ¿Cómo se denominan estas unidades? ¿Cómo se
denomina el enlace por el que se unen? Teniendo en cuenta la fórmula de la Alanina (Ala) que se muestra,
formula el dipéptido Ala-Ala..
b) Las proteínas se desnaturalizan por diversos factores tales como el calor. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína?
c) Los anticuerpos también son proteínas. ¿Qué células los producen? ¿Cómo se denominan las moléculas con las que reaccionan los
anticuerpos?. Linfocitos B o células plasmáticas. Antígenos.
d) ¿Conoces alguna enfermedad que afecte a las células productoras de anticuerpos? ¿cuál es el nombre general que reciben este tipo de
enfermedades? ¿Qué consecuencias tienen para el organismo? SIDA. Inmunodeficiencias. Bajada de las defensas y vulnerabilidad
frente al ataque de patógenos. Se valorará el que se nombren los microorganismos oportunistas.
03. Junio 02 La naturaleza se basta con tan sólo 20 aminoácidos para construir la trama de la vida. A
partir de esta pequeña colección de compuestos químicos se forman todas las proteínas de un ser vivo. Sin
embargo, dos grupos de investigadores de varios países, cada uno con un método distinto, han logrado
alterar el orden de las cosas. En sendos trabajos publicados en Science (20 de abril) ambos equipos
afirman haber expandido el código genético de una bacteria, Escherichia coli, para que codifique
aminoácidos no naturales. La posibilidad de sintetizar, de momento a través de bacterias, proteínas
prácticamente de diseño, 'abre una nueva avenida' para la biotecnología. Modificado de “El Pais Digital”,
25 de abril de 2001.
a. Define los términos que aparecen subrayados en el texto. ¿Por qué dice el autor que las proteínas serían “prácticamente de diseño”? Se
debe definir de manera concisa y clara cada término. Las proteínas serían de diseño porque no serían naturales, sino diseñadas por
el hombre
b. ¿Mediante qué tipo de enlace se unen los aminoácidos? Formula el enlace a partir de la fórmula
general de los aminoácidos que se incluye. Explica qué se entiende por estructura primaria de una
proteína.
c. ¿Qué entendemos por estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas?
04. Sept 03 Las figuras 1 y 2 muestran la estructura de la lisozima, una enzima presente en
las lágrimas.
a. Explica qué nivel estructural representa cada figura y en qué consiste.
b. ¿Cómo se denominan las unidades que aparecen en la figura 1?
c. ¿Qué sucedería si la lisozima se sometiese a altas temperaturas?
05. Sept 03 Formula el tripéptido Ala-Ser-Gly, sabiendo que la alanina es el extremo
amino (grupo amino libre) y la glicina el extremo carboxilo (grupo carboxilo libre). ¿Cómo
se llama el enlace que une los aminoácidos?
6. Junio 03 Una macromolécula puede contener tres niveles estructurales, tal como se
esquematiza en el recuadro.
a) ¿De qué macromolécula se trata?
b) ¿En qué nivel de conformación estructural es funcionalmente activa?
c) ¿Qué consecuencias tendría para la macromolécula la reacción que la convierte del nivel 3 al 1?

12. 07. Junio 03 El cuadro adjunto contiene un azúcar, un lípido y un dipétido.
a) Indentifica cada molécula numerada.
b) Dibuja las moléculas resultantes de la hidrólisis del compuesto nº 2.
08. Junio 04 La figura nº1 adjunta corresponde a una hormona constituida por
la union de 51 unidades representadas por circulos. La figura nº 2 corresponde a la
estructura básica/común de cada una de sus unidades.
a.- ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona?
b.- Considerando la estructura básica (fig. nº 2) Dibuja la unión de dos unidades.
c.- Si las hormonas pertenecientes a este tipo de macromoléculas están formadas por estas
unidades, ¿a qué se debe la variedad de estas sustancias hormonales?
09. Sept 04 Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de
moléculas más simples.
a. ¿Cómo se denominan las unidades que se enlazan para constituir las proteínas?
b. ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
c. Formula el dipéptido Ala-Gly.
d. Nombra tres funciones que pueden realizar estas macromoléculas en las células.
10. Jun 05 Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de moléculas más simples.
a. ¿Cómo se denominan las unidades estructurales de las proteínas?
b. ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
c. A partir de la fórmula de la glicina (Gly) alanina (Ala) y serina (Ser), formula el tripéptido
Ala-Ser-Gly.
d. Describa las funciones biológicas más importantes de las proteínas.
11. Sept 05 Las proteínas son macromoléculas sintetizadas mediante la unión de unidades
a. Explica qué significa estructura primaria de una proteína
b. Cuando decimos que una proteína es globular o fibrosa, ¿a qué nos estamos refiriendo?
c. ¿Qué consecuencias tendría el calentar a una proteína?
12. Sept 05 La RUBISCO es la enzima clave en el proceso que usa las plantas para convertir CO2 en carbohidratos, pero es una
enzima relativamente lenta: sólo transforma unas 3 moléculas de sustrato por segundo
a. ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción?
b. ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica?
c. ¿Cuál es la naturaleza de la enzima?
13. Jun 06 La enzima Rubisco es la más abundante del planeta Tierra
a. ¿Cuál es la naturaleza del enzima?
b. Define brevemente el concepto enzima
c. ¿Cómo influye la temperatura en la actividad enzimática?
d. ¿Qué es una coenzima?
14. Sept 06 Las enzimas son importantes moléculas que intervienen en el metabolismo celular.
a. Define el concepto de catálisis enzimática.
b. ¿Qué es el centro activo de una enzima?.
c. Cita dos factores que controlan la actividad enzimática.
D Nombra dos tipos de coenzimas.
15. Sept 06 Las proteínas son biomoléculas que llevan acabo diferentes funciones en la célula: estructural, catálisis, reserva, etc.
a. ¿Cuál es la unidad estructural de las proteínas?.
b. ¿Qué características comunes poseen estas unidades?.
c. Dibuja el enlace peptídico entre dos de estas unidades.
d. Diferencias y semejanzas entre la estructura de alfa-hélice y la de lámina plegada de una proteína.
16. Jun 07 La Rubisco es la enzima clave en el proceso que usa las plantas. Es una enzima relativamente lenta: sólo transforma
unas 3 moléculas de sustrato por segundo.
Cys
Cys
Cys
Cys
Cys
Cys
Figura 1
Cys
Cys
Cys
Cys
Cys
Cys
Figura 1

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a.- Qué cantidad de enzima queda después de la reacción?
b. Qué significa que la actividad enzimática es específica?
c.- Cuál es la naturaleza del enzima?
d.- Define el concepto de Centro activo
17. Jun 07 Las proteínas son biopolímeros constituidas por la combinación de unidades llamadas
aminoácidos. La figura adjunta muestra la estructura general de un aminoácido. El grupo R es para la
Alanina –CH3, la Glicina -H y la Serina –CH2OH. Escribe la fórmula del tripéptido Ala-Gly-Ser. Ten en
cuenta que la Alanina es el extremo amino (con el grupo amino libre) del tripéptido.
a.- Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los
constituyentes de cada tipo?
b.- ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?
c.- Indica cuál de las siguientes funciones no puede ser desempeñada por proteínas: constituyente
de las membranas biológicas, almacenamiento de información genética, catálisis de reacciones metabólicas,
transporte de sustancias a través de membranas.
18. Sept 07 Una de las características más sorprendentes de la enfermedad conocida como “mal de las vacas locas” es que está
causada por un prión, es decir por una forma alterada y patógena de una proteína normal de las vacas. Lo que tiene alterado la
proteína patógena respecto a la proteína normal es fundamentalmente la estructura secundaria y terciaria.
a. Las proteínas son polímeros de subunidades más sencillas. ¿Cómo se denominan estas unidades?
b. Teniendo en cuenta la fórmula de la Alanina (Ala) que se muestra, formula el dipéptido Ala-Ala.
c. ¿Qué es la estructura secundaria de una proteína?
d. Las proteínas se desnaturalizan por diversos factores tales como el calor. ¿En qué consiste la
desnaturalización de una proteína?
19. Jun 08 Las proteinas son biomoleculas imprescindibles en todo ser vivo
a. Define en que consiste la estructura primaria de una proteina.
b. ¿Como se denomina el proceso por el que una proteina pierde su estructura terciaria?
c. ¿Que consecuencias tiene la perdida de la estructura terciaria?
d. Cita una causa que desencadene la perdida de la estructura terciaria
20. Jun 09 Las proteínas son macromoléculas poliméricas, es decir, están
constituidas por la unión de numerosas moléculas más simples, que se conocen
como monómeros.
a.- ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
b.- ¿Cómo se denominan el tipo de enlace que une a los monómeros de las
proteínas?
c.- A partir de la fórmula de la Glicina (Gly), Metionina (Met) y Fenilalanina
(Phe), formule un tripéptido: Met-Phe-Gly.
d.- Indica cuál de las siguientes funciones no puede ser realizada por las
proteínas: Constituyente de las membranas biológicas, Almacenamiento de
información genética, catálisis enzimática, transporte de sustancias
21. Sept 09 En las personas que sufren Alzheimer se produce la acumulación de unas proteínas
(ADDLs) en las neuronas que son
consideradas la principal causa de la pérdida precoz de memoria y de la degeneración que se produce en el paciente.
a.- ¿Cómo se denominan las unidades estructurales de las proteínas?
b.- Escribe la fórmula general de las unidades estructurales de las proteínas.
c.- Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?
d.- ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?
22. Sept 09
La población canaria que padece diabetes es el doble que
la media nacional. La diabetes es una enfermedad en la que el cuerpo es
incapaz de usar y almacenar apropiadamente la glucosa, circunstancia que
afecta tanto al metabolismo de glúcidos
como de lípidos
y proteínas
a.- En el cuadro adjunto están representadas las fórmulas químicas
de diversas moléculas. Identifica cuál de ellas es un glúcido.
b.- Realiza la hidrólisis entre las dos unidades glucosídicas.
c.- Nombra un homopolisacárido con función de reserva
energética.
d.- Nombra otro homopolisacárido que tenga función estructural.

14. 23. Jun 10 Gen. EUU autoriza el primer medicamento obtenido de la leche de cabras transgénicas. Estos organismos han sido
manipulados para que produzcan una proteína.
a.- ¿Cómo se denominan las subunidades que constituyen una proteína?
b.- Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?
c.- ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?
d.- Indica cuál de las siguientes funciones puede ser desempeñada por proteínas: constituyente de las membranas biológicas,
almacenamiento de información genética, catálisis de reacciones metabólicas, inmunidad, transporte de ciertas sustancias.
24. Jun 10 Esp. Gran parte de las propiedades de las proteínas, incluyendo su estructura y su función, residen en la diferente
composición de los grupos R de sus aminoácidos constituyentes.
a. ¿Qué significa el término: anfótero, aplicado a los aminoácidos?
b. Nombre los tipos de aminoácidos que encontramos en las proteínas.
c. ¿Entre qué grupos químicos se forma el enlace peptídico?
d. Nombre los tipos de estructura secundaria en las proteínas.
25. Sept 10 Gen. Las investigaciones de genética humana ponen de manifiesto las adaptaciones al modo de vida. El análisis
realizado a varios individuos adultos de una etnia de África que aún mantienen el tipo de vida cazador-recolector, resulta que poseen
inactivado el gen que permite fabricar la enzima que digiere la lactosa.
a.- ¿Cuál es la naturaleza de las biomoléculas subrayadas en el texto?
b.- ¿Cuáles son las subunidades que constituyen cada una?
c.- ¿Cuál es la principal función del enzima?
26. Sept 10 Gen. Un estudio de laboratorio publicado en la revista Journal of Biological Chemistry ha demostrado que la
lectina del plátano puede servir para impedir la infección de las células inmunitarias por el VIH.
a.- Las lectinas pueden clasificarse sobre la base de sus secuencias de unidades. Si la figura representa la estructura básica,
realiza la unión de dos unidades.
b.- ¿Cómo se denomina la unidad básica?
c.- ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de la lectina?
d.- ¿Cuál es la semejanza y diferencia entre la estructura de alfa-hélice y la de lámina plegada en este tipo de biomoléculas?
26. Sept 10 Esp. La biorremediación puede ser definida como el proceso que utiliza organismos vivos (microorganismos, hongos, plantas)
o sus componentes celulares o las enzimas con el objetivo de retornar un sistema natural alterado.
a.- ¿Cuál es la naturaleza química de un enzima?
b.- ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica?
c.- ¿Cuántas enzimas quedan después de la actividad enzimática?
d.- Cita dos factores físico-químico que controlan la actividad enzimática
27. Sept-10 Espc. La soja, legumbre de origen asiático, es un alimento altamente nutritivo y saludable.
Destaca por su alto contenido de proteínas (37 gramos por 100 gramos de semillas) casi el doble que la carne (60 g de soja equivalen a 100 g
de carne).
a.- ¿Qué es la estructura primaria de una proteína?
b.- Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?
c.- Cuando decimos que una proteína es globular o fibrosa, ¿a qué nos estamos refiriendo?
d.- ¿Qué es la renaturalización de una proteína?
28. Jun 11 La enfermedad celíaca (EC) es una intolerancia al gluten que produce una lesión grave en la mucosa del intestino
delgado, lo que determina una inadecuada absorción de los nutrientes de los alimentos (proteínas, grasas, hidratos de carbono, sales
minerales y vitaminas). El gluten es una proteína presente en algunos cereales como trigo, cebada, centeno y, posiblemente, avena.
(Fuente: FACE ).
a. ¿Qué es la estructura primaria de una proteína?
b. ¿Cuáles son los constituyentes de las heteroproteínas?
c. ¿Qué es la renaturalización de una proteína?
d. Si la figura representa la estructura básica , realiza la unión de dos unidades.
29. Sept 11 Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de moléculas más simples.
a. ¿Cómo se denominan las unidades que se enlazan para constituir las proteínas?
b. Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?
c. ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?
d. Indica cuál de las siguientes funciones no puede ser desempeñada por proteínas: constituyente de las membranas biológicas,
almacenamiento de información genética, catálisis de reacciones metabólicas, transporte de sustancias a través de membranas.

15. IES
BAÑADEROS
CIPRIANO
ACOSTA
2º
Bach.
BIOLOGÍA
TEMA
5.
PROTEÍNAS
15
30. Jun 12 Creado hace 40 años, el Banco de Datos de Proteínas (PDB), almacena más de
77000 estructuras moleculares. Los avances tecnológicos afectarán a lo que el PDB podrá ofrecer a
la comunidad científica con interés en estructuras con importancia biológica y médica.
a. ¿Cómo se denominan las unidades estructurales de las proteínas?
b. Dibuja el enlace peptídico entre dos de estas unidades.
c. ¿Qué consecuencias tendría el calentar a una proteína?
d. Selecciona, de la tabla adjunta, las funciones biológicas que pueden desempeñar las proteínas.
31. Sept 12 Las proteínas son macromoléculas poliméricas, es decir, están constituidas por la unión de numerosas moléculas
más simples, que se conocen como monómeros.
a. ¿Qué significa que estos monómeros tienen carácter anfótero?
b. ¿Cómo se denominan el tipo de enlace que une los monómeros de las proteínas?
c. A partir de la fórmula de la Alanina (Ala), Leucina (Leu) y
Valina (Val), formula el tripéptido: NH2-Ala-Leu-Val–
COOH.
d. Indica cuál de las siguientes funciones puede ser realizada
por las proteínas: Constituyente de las membranas biológicas,
Almacenamiento de información genética, catálisis enzimática,
transporte de sustancias.
32. Jun 13 La gráfica nos muestra las diferencias de comportamiento de las enzimas A y B
respecto a la temperatura.
a. Define brevemente el concepto de enzima.
b. ¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas?
c. ¿Qué le sucede a la enzima A en las condiciones de temperatura superiores a 40º C?
d. Cita otro factor capaz de causar el mismo efecto en la reacción del enzima.
33. Jun 13 El organismo humano requiere de la ingesta de alimentos ricos en ciertas unidades
esenciales dado que es incapaz de sintetizarlas o bien a una velocidad insuficiente para cubrir sus necesidades.
a. Realiza la unión de las tres unidades de la tabla adjunta en el orden:
Alanina (Ala), Serina (Ser) y Glicina (Gly).
b. ¿Qué significa carácter anfótero, propiedad de estas unidades?
c. Ciertas hormonas están constituidas por estas unidades, ¿a qué se debe la
variedad de proteínas?
d. ¿Cuáles son los constituyentes de una heteroproteína?
34. Jul 13 Las proteínas son macromoléculas poliméricas, están
constituidas por la unión de numerosas moléculas más simples que se conocen
como monómeros.
a.- ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
b.- ¿Cómo se denominan el tipo de enlace que une a los monómeros de las
proteínas?
c.- A partir de la fórmula de la Alanina, Metionina y Tirosina, formule un
tripéptido: NH2-Met-Ala-Tirosina-COOH.
d.- Indica cuál de las siguientes funciones NO puede ser realizada por las
proteínas: Constituyente de las membranas biológicas, Almacenamiento de
información genética, catálisis enzimática, transporte de sustancias.
35. Jul 14 Una tipo determinado de macromolécula puede contener hasta 4 niveles estructurales, tal
como se esquematiza en el recuadro.
a.- ¿De qué macromolécula se trata?
b.- ¿Qué tipo de enlace une las subunidades que las componen?
c.- ¿En qué nivel de conformación estructural es funcionalmente activa?
d.- ¿Qué consecuencias tendría para la macromolécula la reacción que la pase del nivel 3 al 1?
36. Jun 15 En el esquema se muestra la primera parte de una reacción en la que dos monómeros
(compuestos R1 y R2) se unen para formar un dímero con pérdida de una molécula de agua.
a. ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de la reacción?
b. Escriba la molécula resultante, respetando el orden (compuesto 1 – compuesto 2).
c. ¿Cómo se denomina el enlace que une ambos compuestos?
d. Indique la molécula de procedencia de los átomos de H y de O que forman la
molécula de H2O que se libera en la reacción.

16. 37. Jun 16 Un equipo médico del
Hospital
Vall
d’Hebron,
halla
cuatro
n uevas proteínas sobre las que actuar en procesos
malignos del cáncer de mama. (Fuente: Sinc )
a. ¿Cómo se denominan el enlace por el que se unen los monómeros que constituyen las proteínas?
b. Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?
c. ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?
d. Indica cuál o cuáles de las siguientes funciones no puede ser desempeñada por proteínas: (1) constituyente de las membranas
biológicas, (2) almacenamiento de información genética, (3) catálisis de reacciones metabólicas, (4) transporte de sustancias a
través de membranas.
38. Jul 16 Las proteínas son biomoleculas imprescindibles para los seres vivos.
a.- a. ¿En qué consiste la estructura primaria de una proteína?
b.- b. ¿Cómo se denomina el proceso mediante el cual una proteína pierde su estructura terciaría?
c.- c. ¿Qué consecuencias tiene la pérdida de su estructura terciaria en una enzima?
d.- d. Cita dos causas que puedan producir la perdida de la estructura terciaria d
39. Jul 17 La ballena de Groenlandia o Boreal (Balaena mysticetus), es el mamífero más longevo del que se tiene
constancia. Mediante una técnica de datación química, racemización de las unidades elementales de las proteínas, se
pudo estimar la edad de un ejemplar macho en unos 215 años.
a.- La figura adjunta representa la estructura básica de la unidad elemental proteica, ¿cómo
se llama dicha unidad?
b.- ¿Qué significa carácter anfótero, propiedad de estas unidades?
c.- Diferencias y semejanzas entre la estructura de alfa-hélice y la de lámina plegada.
40. Jul 17 El néctar floral es considerado como una recompensa para los insectos visitadores. Es un alimento
energético que
contiene, glúcidos, lípidos y proteínas, entre otros constituyentes.
a.- ¿Qué es un heterósido?
b.- ¿Cómo se denomina la parte proteica de una holoenzima?
c.- Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada
tipo?
d.- Cita dos hormonas esteroideas.
1. Proteínas.
1.1. Concepto.
1.2. Composición.
2. Aminoácidos.
2.1. Clasificación de los aminoácidos.
● hidrófobos.
● hidrófilo.
● ácidos.
● básicos.
2.2. Propiedades de los aminoácidos.
► El comportamiento anfótero
► Isomerías de los aminoácidos.
► Actividad óptica.
3. Peptídos.
3.1. Enlace peptídico
► Características del enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas.
► Estructura primaria.
► Estructura secundaria.
▪ La ordenación α-hélice.
▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada.
► Estructura terciaria.
▪ Las proteínas fibrosas

17. IES
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2º
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BIOLOGÍA
TEMA
5.
PROTEÍNAS
17
▪ Las proteínas globulares
► Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas.
▪ Solubilidad.
▪ Desnaturalización
▪ Especificidad.
▪ Capacidad amortiguadora.
6. Funciones biológicas de las proteínas.
▪ Funciones enzimáticas o catalíticas
▪ Funciones reguladoras u hormonales.
▪ Funciones defensivas e inmunológicas.
▪ Funciones de transporte.
▪ Funciones estructurales.
▪ Funciones homeostáticas.
▪ Funciones contráctiles.
▪ Funciones de reserva
7. Clasificación de las proteínas.