Description sur les organites cellulaire

1. UNIVERSITE CATHOLIQUE
LA SAPIENTIA
UCS/GOMA
TRAVAIL PRATIQUE D’HISTOLOGIE
PRESENTE PAR:
BASUBI DIVINE
CHITO BIRINGANINE Nadia
KAKULE MANGOSA Cédric
KAVIRA WANZIRE Gloria
MIGISHA KAZENEZA Patrick
MUHINDO BULONDO Daniel
MWISHA BAUMA Christian
Dirigé par : Pr. Dr. YASSA YONIENE Pierre

3. RETICULUM ENDOPLASMIQUE
Le cytoplasme de la plupart des cellules
contient un réseau membraneux compliqué
appelé réticulum endoplasmique (RE). Ce
réseau (réticulum) s'étend de la surface du
noyau à la membrane cellulaire et renferme une
série de canaux et de sacs inter communicants
appelés citernes.

4. Avec une surface de membrane supérieure
jusqu'à 30 fois à celle de la membrane
cellulaire, l'ER fournit un site majeur pour les
activités cellulaires vitales, y compris la
biosynthèse des protéines et des lipides.
En outre, les citernes ER (réservoirs), qui
apparaissent comme des espaces séparés
dans des coupes microscopiques
électroniques, comprennent un compartiment
cellulaire interne continu

5. qui recueille les protéines
nouvellement synthétisées pour leur
modification et leur délivrance dans
des voies conduisant à d'autres
organites et à la sécrétion. Dans la
plupart des cellules, plus d'un quart
de toutes les protéines sont
importées dans la lumière de l'ER
ou intégrées dans les membranes

6. Dans de nombreux endroits, le côté
cytosolique de la membrane ER est recouvert
de polyribosomes formant les polypeptides qui
pénètrent dans la citerne adjacente pendant la
synthèse. Les polysomes attachés permettent
la distinction entre les deux types d'ER:
rugueux et lisse.

8. RÉTICULUM ENDOPLASMIQUE RUGUEUX
Le réticulum endoplasmique rugueux (RER)
est prédominant dans les cellules spécialisées
dans la sécrétion des protéines, comme les
cellules acineuses pancréatiques (fabriquant
des enzymes digestives), les fibroblastes
(collagène) et les plasmocytes
(immunoglobulines).

9. Le RER est constitué d'empilements de
citernes aplaties et parallèles chacune limitée
par des membranes qui sont continues avec la
membrane externe de l'enveloppe nucléaire.
La présence de polyribosomes sur la surface
cytosolique du RER confère des propriétés de
coloration basophile sur cet organelle lorsqu'on
le regarde au microscope optique.

10. Les principales activités du RER comprennent
la synthèse et la ségrégation de protéines
non destinées au cytosol. Des fonctions
supplémentaires comprennent la
glycosylation initiale (cœur) des
glycoprotéines, certaines autres modifications
post-traductionnelles des polypeptides
nouvellement formés et l'assemblage de
protéines multichaines.

11. Ces activités sont médiées par des enzymes
résidentes du RER et par des complexes
protéiques qui agissent comme des chaperons
moléculaires guidant le repliement des
protéines naissantes, inhibant l'agrégation et
surveillant généralement la qualité des
protéines au sein de l'ER.

13. La synthèse des protéines commence sur
les polyribosomes dans le cytosol. Les
extrémités 5 'des ARNm pour les protéines
destinées à être ségréguées dans le RE
codent pour une séquence signal N-terminale
de 15 à 40 acides aminés qui comprend une
série de six résidus hydrophobes ou plus.

14. Comme le montre la figure 2-11, la
séquence signal nouvellement
traduite est liée par un complexe
protéique appelé particule de
reconnaissance de signal (SRP),
qui inhibe l'allongement des
polypeptides. Le complexe peptidique
SRP-ribosome-naissant se lie aux
récepteurs SRP sur la membrane ER.

15.  SRP libère alors la séquence signal,
permettant à la traduction de continuer avec
la chaîne polypeptidique naissante
transférée à un complexe de translocateur
(également appelé canal translocon ou
conducteur de protéine) à travers la
membrane ER (Figure 2-11).

16.  A l'intérieur de la lumière d u RER, la
séquence signal est éliminée par une
enzyme, la peptidase signal. Avec le
ribosome amarré à la surface ER, la
traduction continue avec le polypeptide en
croissance se poussant lui-même alors que
les chaperons et d'autres protéines servent à
"tirer" le polypeptide naissant à travers le
complexe de translocateur. Lors de la
libération du ribosome, les modifications
post-traductionnelles et le repliement correct
des polypeptides se poursuivent.

18. les protéines. Les diagrammes de la Figure 2-
12 montrent quelques types de cellules avec
des différences distinctes dans les destinations
de leurs principaux produits protéiques et
comment ces différences déterminent les
caractéristiques histologiques d'une cellule.
RER a un système hautement régulé pour
empêcher les protéines non fonctionnelles
d'être acheminées vers la voie de sécrétion ou
vers d'autres organites.

19.  Comme mentionné, les protéines
synthétisées dans le RER peuvent avoir
plusieurs destinations: le stockage
intracellulaire (par exemple dans les
lysosomes et les granules spécifiques de
leucocytes), le stockage intracellulaire
provisoire des protéines avant l'exocytose
(par exemple dans le pancréas, certaines
cellules endocrines) et comme membrane
intégrale.

20. Les nouvelles protéines qui ne peuvent pas
être pliées ou assemblées correctement par
les chaperons subissent une dégradation
associée à ER (ERAD), dans laquelle les
protéines irrécupérables sont transloquées
dans le cytosol, conjuguées à l'ubiquitine, puis
dégradées par les protéasomes.

21. APPLICATION MÉDICALE
Le contrôle de la qualité pendant la production de
protéines au cours du temps et le bon
fonctionnement des protéines défectueuses sont
extrêmement importants et plusieurs maladies
héréditaires résultent de dysfonctionnements de
ce système. Par exemple, dans certaines formes
d'ostéogenèse imparfaite, les cellules osseuses
synthétisent et sécrètent des molécules de
procollagène défectueuses qui ne peuvent
s'assembler correctement et produire un tissu
osseux très faible.

22. RÉTICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE
Les régions de ER qui n'ont pas de
polyribosomes liés forment le réticulum
endoplasmique lisse (SER), qui est continu
avec le RER mais souvent moins abondant
(Figure 2-10). Manquant de polyribosomes,
SER n'est pas basophile et est mieux vu avec
le TEM.

23. Les citernes SER sont souvent plus tubulaires
et plus susceptibles d'apparaître comme des
canaux interconnectés de différentes formes et
tailles que comme des piles de citernes
aplaties. Le SER contient certaines enzymes
également présentes dans le RER, mais il est
spécialisé dans d'autres fonctions distinctes,
notamment le métabolisme du glycogène et
des lipides, les réactions de détoxification
et la séquestration temporaire du Ca 2+.

24. Un rôle majeur des enzymes dans le SER est
la synthèse des phospholipides, y compris
les divers phospholipides qui sont des
constituants majeurs des membranes
cellulaires. Les phospholipides sont transférés
du SER vers d'autres membranes de
différentes manières:
.

25. 1. par communication directe avec le RER,
permettant la diffusion latérale,
2. par des vésicules qui se détachent, se
déplacent le long du cytosquelette et fusionnent
avec d'autres organelles membranaires
3. par des protéines de transfert de phospholipides

26. Dans les cellules qui sécrètent des hormones
stéroïdiennes (par exemple, les cellules du
cortex surrénalien), SER occupe une grande
partie du cytoplasme et contient des enzymes
nécessaires à la synthèse des stéroïdes.

27.  Le SER est également abondant dans de
nombreuses cellules hépatiques, où il contient
des enzymes responsables du métabolisme du
glycogène, des molécules endogènes telles que
les composants de la bile et des réactions
d'oxydation, de conjugaison et de méthylation
qui neutralisent les molécules exogènes
potentiellement toxiques comme l'alcool, les
barbituriques et d'autres drogues. Les enzymes
de la famille du cytochrome P450 sont
importantes pour de telles réactions de
détoxification.

28. Une autre fonction du SER est de séquestrer
et de libérer le Ca2 + d'une manière contrôlée,
ce qui fait partie de la réponse rapide des
cellules à divers stimuli. Cette fonction est très
bien développée dans les cellules musculaires,
où le SER joue un rôle important dans le
processus de contraction et prend une forme
spécialisée appelée réticulum sarcoplasmique.

29. APPLICATION MÉDICALE
Jaunisse dénote une décoloration jaunâtre de la
peau et est causée par l'accumulation dans le
liquide extracellulaire de la bilirubine et d'autres
composés pigmentés, qui sont normalement
métabolisés par les enzymes Ser dans les cellules
du foie et excrétés sous forme de bile.une cause
fréquente d'ictère chez les nouveau-nés est un
état sous-développé de Ser dans les cellules
hépatiques, avec l'échec de la conversion de la
bilirubine à une forme qui peut être facilement
excrétée.

30. LYSOSOMES
 Les lysosomes sont des sites de digestion
intracellulaire et de renouvellement des
composants cellulaires. Les lysosomes (lyse,
solution, + soma, corps) sont des vésicules à
membrane limitée qui contiennent environ 40
enzymes hydrolytiques différentes et sont
particulièrement abondantes dans les cellules
ayant une grande activité phagocytaire (par
exemple, les macrophages, les neutrophiles).


31.  Bien que la nature et l'activité des enzymes
lysosomiales varient en fonction du type
cellulaire, les plus courantes sont les
hydrolyases acides telles que les protéases,
les nucléases, les phosphatases, les
phospholipases, les sulfatases et la ß-
glucuronidase. Comme on peut le voir sur
cette liste, les enzymes lysosomales sont
capables de décomposer la plupart des
macromolécules.

32.  Les hydrolases lysosomales sont synthétisées
et séparées dans le RER puis transférées dans
l'appareil de Golgi, où les enzymes sont
modifiées et conditionnées dans des vacuoles
qui forment des lysosomes. Le marqueur
mannose-6-phosphate (M6P) est ajouté par
une phosphotransférase dans le Golgi cis
uniquement aux oligosaccharides N-liés des
hydrolases destinées aux lysosomes. Les
récepteurs membranaires pour les protéines
contenant M6P dans le réseau trans Golgi se
lient ensuite à ces protéines et les détournent
de la voie sécrétoire pour la ségrégation en
lysosomes.

33.  Le matériel prélevé à l'extérieur de la cellule par
endocytose est digéré lorsque la membrane du
phagosome ou de la vésicule pinocytotique
fusionne avec un lysosome. Ceci mélange le
matériel endocytosed avec les enzymes
lysosomales et active des pompes de proton
dans la membrane lysosomale qui acidifient le
contenu, en permettant la digestion.

34.  L'organite composite actif est maintenant
appelé secondaire ou hétérolysosome. Les
hétérolysosomes sont généralement un peu
plus gros et ont un aspect plus hétérogène
dans le TEM en raison de la grande variété de
matériaux qu'ils peuvent digérer (figure 2-16c).

36.  Au cours de cette digestion des
macromolécules, les nutriments libérés
diffusent dans le cytosol à travers la membrane
lysosomale. Le matériel non digestible est
retenu dans un petit reste vacuolaire appelé
corps résiduel (figure 2-17). Dans certaines
cellules à longue durée de vie (par exemple, les
neurones, le muscle cardiaque), les corps
résiduels peuvent s'accumuler avec le temps
sous forme de granules de lipofuscine

37.  . En plus de la dégradation des
macromolécules exogènes, les lysosomes
fonctionnent également dans l'élimination des
organites en excès ou non fonctionnels et
d'autres structures cytoplasmiques dans un
processus appelé autophagie (Figures 2-17 et
2-18). Une membrane de SER se forme autour
de l'organelle ou de la partie cytoplasmique à
enlever, produisant un autophagosome (Gr.
Autos, self, + phagein, à manger, + soma).
Ceux-ci fusionnent alors avec les lysosomes
qui digèrent le cytoplasme inclus.

40.  L'autophagie est renforcée dans les cellules
sécrétoires qui ont accumulé des granules de
sécrétion en excès et en période de stress
nutritionnel, comme la famine. Les produits
digérés des autophagosomes sont réutilisés
dans le cytoplasme.

41. APPLICATION MEDICALE
 Les maladies classées comme troubles du
stockage lysosomal proviennent de défauts
dans une ou plusieurs des enzymes digestives
présentes dans les lysosomes, habituellement
dues à une mutation conduisant à une
déficience de l'une des enzymes, ou à des
défauts dus à un traitement post-traductionnel
défectueux.

42.  Dans les cellules qui doivent digérer le
substrat de l'enzyme manquante ou
défectueuse après l'autophagocytose, les
lysosomes ne peuvent pas fonctionner
correctement.

43.  Les maladies classées comme troubles du
stockage lysosomal proviennent de défauts
dans une ou plusieurs des enzymes
digestives présentes dans les lysosomes,
habituellement dues à une mutation
conduisant à une déficience de l'une des
enzymes, ou à des défauts dus à un
traitement post-traductionnel défectueux.

44.  De telles cellules accumulent de grands
lysosomes secondaires ou des corps résiduels
remplis de la macromolécule non digestible.
L'accumulation de ces vacuoles peut
éventuellement interférer avec la fonction
cellulaire ou tissulaire normale, produisant des
symptômes de la maladie. Quelques maladies
de surcharge lysosomale sont listées dans le
tableau 2-3, avec l'enzyme impliquée pour
chacune et le tissu affecté.

45. MALADIES DEFAUTS D’ENZYMES PRINCIPAUX ORGANES
AFFECTES
Syndrome de Hurler(MPS
I)
α-L-Iduronidase Squelette et système
nerveux
Syndrome de McArdle Muscle phosphorylase Muscles squelettiques
Tay-sachs GM2-gangliosidase Système nerveux
Gaucher Glucocerebrosidase Foie et rate
Maladie d’I-cellule Phosphotransferase pour la
formation de M6P
Squelette et système
nerveux

46. PROTEASOMES
 Les protéasomes sont de très petits complexes
protéiques abondants non associés à la
membrane, chacun étant approximativement la
taille de la petite sous-unité ribosomale. Ils ont
pour fonction de dégrader les polypeptides
dénaturés ou autrement non fonctionnels.

47.  Les protéasomes éliminent également les
protéines dont la cellule n'a plus besoin et
fournissent un mécanisme important pour
restreindre l'activité d'une protéine
spécifique à une certaine période de
temps. Alors que les lysosomes digèrent
les organites ou les membranes par
autophagie, les protéasomes traitent
principalement des protéines libres en tant
que molécules individuelles.

49.  Comme le montre la figure 2-9, le protéasome
est une structure cylindrique constituée de
quatre anneaux empilés composés chacun de
sept protéines, y compris des protéases. À
chaque extrémité du cylindre est une particule
régulatrice qui contient de l'ATPase et reconnaît
les protéines avec des molécules d'ubiquitine
attachées.

50.  L'ubiquitine est une protéine cytosolique
abondante de 76 acides aminés retrouvée dans
toutes les cellules. Des protéines mal repliées
ou dénaturées ou des protéines avec des
acides aminés oxydés sont reconnues par les
chaperons et ciblées pour être détruites par
d'autres complexes enzymatiques qui
conjuguent une molécule d'ubiquitine à un
résidu de lysine dans la protéine, suivie de la
formation d'une chaîne multiubiquitine.

51.  Les protéines ubiquinées sont reconnues
par la particule régulatrice des protéasomes,
dépliées par l'ATPase en utilisant l'énergie de
l'ATP, puis transloquées dans le noyau de la
structure cylindrique et dégradées en
peptides courts.

52.  Ces peptides sont transférés dans le cytosol et
les molécules d'ubiquitine sont libérées par les
particules régulatrices pour être réutilisées. Les
peptides peuvent être dégradés davantage en
acides aminés ou ils peuvent avoir d'autres
destinations spécialisées, telles que les
complexes présentant des antigènes de
cellules activant une réponse immunitaire.

53. BIBLIOGRAPHIE
 Antony l. MESCHER, Junqueira’s Basic
Histology. Text and Atlas. 13 ème édition
2016
 Prof. YASSA YONIENE Pierre, cours
d’histologie générale et spéciale UCS-GOMA
2017.
 Stevens, Histologie Humaine

54. MERCI !!!