Metabolismo de proteínas y aminoácidos powerpoint

1. Metabolismo de aminoácidos
y proteínas
Licenciatura en Enfermería
UADER - FCVyS - Año2020

2. Metabolismo de proteínas y aminoácidos
Las proteínas suministran los bloques estructurales
necesarios (AA) para la síntesis de nuevas proteínas
constituyentes del organismo, y por ello, se dice que
tienen una función plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las proteínas de la
dieta, depende de su contenido en aminoácidos
esenciales

3. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago por
efecto del pH ácido y por acción de la enzima pepsina.
Las enzimas pancreáticas tripsina, quimotripsina y elastasa reducen
las proteínas a pequeños péptidos.
Continúan la acción digestiva las enzimas carboxipeptidasa
pancreática, la aminopeptidasa intestinal y las dipeptidasas del
borde en cepillo
Serán absorbidos aminoácidos libres, di péptidos y tripéptidos.

4. DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los aminoácidos (aa) tienen diferentes
alternativas metabólicas:
a) Utilización de aa para la síntesis de nuevas proteínas
especificas.
b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia
fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE A.A
AA Cetogénicos: producen cuerpos cetónicos.
AA Glucogénicos: producen intermediarios de la gluconeogénesis
(piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o acetoglutarato).

5. ORIGEN UTILIZACION
Absorción en
intestino
Degradación de
proteínas
Síntesis de
aminoácidos
Síntesis de
proteínas
Síntesis de
compuestos
nitrogenados no
proteicos:
Histamina,
serotonina,
T3,T4, dopamina
Producción de
Energía
NH3
Urea
acetoácidos glucosa
Cuerpos
cetónicos
POOL
PLASMÁTICO DE
AMINOACIDOS
ESQUEMA GENERAL DEL METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

6. SINTESIS DE PROTEINAS
Las macromoléculas proteicas son ensambladas en las células
mediante enlaces peptídicos entre los aa constituyentes según el
orden indicado por los genes.
Intervienen el ADN nuclear como molde, las
distintas moléculas de ARN que
copian la información y se unen a
los ribosomas en el citoplasma
donde ocurre la síntesis de las
cadenas polipeptídicas.
La producción de las diferentes
proteínas depende
de la vida media de c/u y su
integridad.

7. DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
Cuando las proteínas presentan fallas ó han agotado su
posibilidad funcional se activan sistemas enzimáticos específicos
que catalizan la desnaturalización de las proteínas e hidrolizan
los enlaces peptídicos. Los sistemas enzimáticos son:
. Proteasas de los lisosomas
. Proteasomas (sistemas proteóliticos de proteínas ubicuitinadas)
. Caspasas (proteasas de apoptosis)
.
CATABOLISMO DE AMINOACIDOS
La degradación se inicia por procesos que separan el grupo α amino.
Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminación)
o de separación del grupo amino (desaminación)
El esqueleto carbonado se destina a la formación de glucosa o cuerpos
cetónicos.

8. TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible del grupo amino del aa a un
acetoacido, catalizada por una enzima aminotransferasa,
utilizando piridoxal fosfato como cofactor
El aa se convierte en acetoácido y el acetoácido en el aa
correspondiente.
Todos los aa excepto lisina y treonina, participan en reacciones de
“transaminacion” con piruvato, oxalacetato o acetoglutarato.
aa 1+ acetoácido2  aa2+ acetoácido1
por ejemplo
Alanina + acetoglutarato GPT piruvato + glutamato
GPT= enzima glutámico-pirúvico transaminasa

9. DESAMINACIÓN
• El grupo amino del glutamato, puede ser separado
por desaminacion oxidativa catalizada por la
glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP
como coenzimas.
• Se forma acetoglutarato y NH3

10. El NH3 originado por desaminación es convertido a UREA en el hígado.
El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada molécula de urea
CICLO DE LA UREA

11. AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA: HISTAMINA
Se produce a partir de la histidina
Tiene acción vasodilatadora,
disminuye la presión sanguínea.
Colabora en la constricción de
los bronquiolos
Estimula la producción de HCl y
estimula la pepsina en estomago
Se libera bruscamente en
respuesta al ingreso de
sustancias alergenas en los
tejidos.

12. AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA:
CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina. Derivan
de la TIROSINA y se producen en sistema nervioso
y en medula adrenal. Son señales de atención.
SEROTONINA: Es un neurotransmisor
Ejerce múltiples acciones regulatorias en el sistema
Nervioso (mecanismo del sueño, apetito,
termorregulación, percepción de dolor)
HORMONAS TIROIDEAS:
T3 o triiodotironina, T4 o tiroxina, derivan de tirosina.
Regulan el metabolismo basal