Enzimas. Cinética química. Tipos de Reacción. Teoría de las colisiones. Energía de activación. Estado de transición. Catalizador: Definición. Tipos de Catalizadores. Concepto de enzimas Tipos de Enzimas. Localización. Sustrato. Cofactores orgánicos. Cofactores inorgánicos. Cinética de catálisis enzimática. Ecuación de Michaelis-Menten. V3n3zu3l4.S

1. UNIVERSIDAD DE CARABOBO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA
UNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD II
ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS

2. Área de la química que tiene
relación con la rapidez o velocidad
con que ocurre una reacción
química.
Energía cinética
VELOCIDAD DE
REACCIÓN

3. Reactivos o Reactante
VELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓN
Cambio en la concentración de reactante o producto por unidad de
tiempo. Viene expresada como M.s -1 (M/s)”
V = - Δ[R]
Δt
V = Δ[P]
Δt
o
Producto
[Producto][Reactivos]

4. A medida que se consumen las moléculas de reactantes, disminuye la velocidad.
Matemáticamente se puede expresar:
K (Constante de velocidad). Proporciona
una medida directa de la rapidez con la que
se produce la reacción
V = - d[R]
dt
V = d[P]
dt
o
V α [R] → V = k[R]

5. Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas
1. Reacciones De Orden
Cero.
V = k [R]0 → V = k
La velocidad de reacción es
independiente de la [R]
velocidad
concentración

6. Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas
2. Reacciones De Primer
Orden.
La velocidad de la reacción es
proporcional a la primera potencia del
reactante.
velocidad
concentración
V α [R] 1 → V = k [R] 1

7. TEORÍA DE LAS COLISIONES:
La teoría cinética molecular establece
que las moléculas de los gases chocan
frecuentemente unas con otras.
V α nº colisiones
s
Dependencia de la
reacción con la [R]
Las reacciones químicas ocurren
como resultado de los choques entre
moléculas de los reactivos

8. Energía cinética > ENERGÍA ACTIVACIÓN
“Para que haya una reacción química, las moléculas
que chocan deben tener una energía cinética total de
gran magnitud que las conlleve a superar la barrera
energética que les impida fraccionarse”
Teoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De Colisiones

9. Energía De Activación:
Mínima cantidad de energía que
deben adquirir las moléculas
para alcanzar el estado de
transición.
Estado de Transición:
Momento molecular fugaz.
Reordenamiento de cargas,
uniones inestables, etc.
Estado De Transición Y Velocidad De LaEstado De Transición Y Velocidad De LaEstado De Transición Y Velocidad De LaEstado De Transición Y Velocidad De La
ReacciónReacciónReacciónReacción
S P

10. Compuesto químico
que REDUCE la energía
de activación,
ACELERANDO la
velocidad de la
reacción.
NOTA: NO tienen efecto alguno
sobre la constante de equilibrio
CATALIZADORCATALIZADORCATALIZADORCATALIZADOR

11. Los catalizadores pueden unir
dos moléculas de reactantes
en la orientación mutua
adecuada aumentando su
reactividad.
Los catalizadores reducen la energía de
activación forzando a las moléculas de
reactantes a un estado intermediario que se
parezca al estado de transición pero de
MENOR ENERGÍA

12. ORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICO INORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICO
Proteínas Globulares. Se
desnaturalizan
Ácidos, bases o metales
estables
Alta especificidad de
sustrato y de reacción
Baja especificidad
Alta velocidad de
catálisis
Baja velocidad de
Catálisis
Sujetas a Inhibición No se inhiben
Son regulables No son regulables
No se modifican con la
catálisis
Se consumen durante la
catálisis

13. enzimasenzimasenzimasenzimas
Son proteínas que aceleran la
velocidad de las reaccione biológicas.
(CTALIZADORES)
Concepto.
Mantienen su configuración una vez
realizada la reacción.
Pueden ser regulables.
Actúan en secuencias organizadas :
Sistemas multienzimáticos.
CARACTERÍSTICAS GENERALES.
Disminuyen la energía de activación.
Poseen alta especificidad.
No alteran el equilibrio de la reacción

14. Enzimas digestivas.
Enzimas que participan en la
coagulación (plasma).
Otras enzimas presentes en
diferentes fluidos y secreciones.
enzimasenzimasenzimasenzimas
Intracelulares
LOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓN
Extracelulares

15. enzimasenzimasenzimasenzimas
Lugar de unión de la enzima al sustrato.
Puede poseen mas de un sitio activo.
Determina la especificidad de la enzima
Sitio activo

16. 1. Modelo llave cerradura
Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----
sustratosustratosustratosustrato
propuesto por Emil Fisher en 1894.
Rigidez del sitio catalítico; Sustrato se adapta de manera exacta.

17. Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----
sustratosustratosustratosustrato
1. Modelo Ajuste Inducido
Propuesto por Daniel Koshland.
El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima y viceversa.
La enzima y el sustrato sufren una distorsión al unirse.

18. Enzimas.Enzimas.Enzimas.Enzimas.
“ son moléculas que contribuyen con
la actividad catalítica de la enzima”
Estabilizan la estructura tridimensional de
la enzima.
Facilitan la interacción E-S.
Participa como segundo sustrato.
Pueden ser de 2 tipos: Orgánicos e
Inorgánicos
FUNCIONES DE LOSFUNCIONES DE LOSFUNCIONES DE LOSFUNCIONES DE LOS
COFACTORESCOFACTORESCOFACTORESCOFACTORES

19. Cofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores Orgánicos
Apoenzima + Grupo Prostético = Holoenzima
Apoenzima: Parte proteica de la
holoenzima
Grupo Prostético: molécula unida
covalentemente a la enzima
Se denominan Coenzimas. Son
derivados de las vitaminas. Se
unen de manera covalente a la
enzima.
Enzimas.Enzimas.Enzimas.Enzimas.

20. Cofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores Inorgánicos
Suelen ser algunos metales: hierro,
magnesio, manganeso, etc. Se unen de
manera no covalente a la enzima.
Las enzimas que los presentan Se
denominan metaloproteinas.
Enzimas.Enzimas.Enzimas.Enzimas.

21. Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas.
[Sustrato]Factor clave que afecta la
velocidad de la Rx
Para evaluar la catálisis se mide velocidad inicial
(Vo) cuando la [sustrato] > [enzima]

22. Hipérbola Rectangular
Característica
• A [sustrato], muy bajas, la
Rx es de primer orden,
Vo= K[S]
• A [sustrato], muy altas, Vo
tiene una Vmáx, y la Rx es de
orden cero,
Vo= K

23. Expresión matemática de la
hipérbola rectangular:
ECUACIÓN DE MICHAELIS-
MENTEN
Vo = Vmáx[S]
Km + [S]
Nota: esta ecuación no hace
NINGUNA consideración sobre
el mecanismo de la Rx
enzimática

24. Ecuación De Michaelis- Menten
Vo = Vmáx[S]
Km + [S]
Vmáx
Velocidad inicial máxima de la reacción
catalizada por una enzima y es el valor límite al
que se aproximaVo cuando la [S] → ∞
Km
Constante de Michaelis. Es igual al valor de [S]
en que Vo = ½ V máx. Se suele asociar con la
AFINIDAD de la enzima por el sustrato. A
menor Km mayor afinidad.

25. • [sustrato] < Km, la Vo
depende de la [S]
• [sustrato] > Km, la Vo se
hace máxima (Vmáx)
• [sustrato] = Km, la
Vo = ½ Vmáx
Ecuación De Michaelis- Menten

26. Linealización de la Ecuación de Michaelis
- Menten
Ecuación De Lineweaver-Burk
1 = Km . 1 + 1 _
Vo Vmáx[S] Vmáx
Y = mx + b
Ecuación de una línea recta

27. InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::
El inhibidor se une al sitio activo de
la enzima.
Inhibidor molecularmente similar al
sustrato.
Se forma el complejo EI
El efecto inhibitorio se revierte
aumentando la [sustrato]

28. El valor de Km aumenta pero la Vmáx es la misma
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

29. El inhibidor NO se une al
sitio activo de la enzima,
sino a un sitio diferente.
Inhibidor molecularmente
diferente al sustrato.
Se forma el complejo EI y
EIS
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

30. El valor de Km no se modifica, mientras que laEl valor de Km no se modifica, mientras que laEl valor de Km no se modifica, mientras que laEl valor de Km no se modifica, mientras que la VmaxVmaxVmaxVmax
disminuye.disminuye.disminuye.disminuye.
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

31. El inhibidor se combina de forma
covalente con la enzimas y la inactiva.
Inhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición Ireversible
Se combinan con grupos funcionales del sitio
activo produciendo inactividad.
Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)
YodactamidaYodactamidaYodactamidaYodactamida
InsecticidasInsecticidasInsecticidasInsecticidas
REDUCEN LA ACTIVIDADREDUCEN LA ACTIVIDADREDUCEN LA ACTIVIDADREDUCEN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICA

32. “Conjunto de enzimas que actúan en secuencia catalizando Reacciones
consecutivas de una ruta metabólica”
Tipos:
2) No disociados o complejos:
Enzimas asociadas físicamente
1) Disociados o simples:
Enzimas separadas físicamente.

33. 3) Asociados a estructuras supramoleculares:
Enzimas no unidas entre sí
físicamente pero localizadas en
la misma estructura ej. Cadena
transportadora de electrones

34. Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:
La velocidad de cada reaccion viene determinada por la [S] y [E] individual
Existe por lo menos una enzima reguladora o alostérica
Presentan alto grado de organización
Los intermediarios deben difundir distancias cortas entre una enzima y otra.
Cada enzima tiene su propio Km y su propia Vmáx
La velocidad de cada secuencia es ajustada minuto a minuto

35. Regulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a corto
plazo):plazo):plazo):plazo):
enzima
sustrato
Grupo
Fosfato
enzima
Grupo
Fosfato
1) Disponibilidad De Sustrato.
Interconversión reversible entre sus
formas activas e inactivas:
a) Fosforilación y desfosforilación de
residuos.
b) Metilación, acetilación y la
nucleotidilación
Fosforilación y
desfosforilación de
residuos.

36. Regulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a corto
plazo):plazo):plazo):plazo):
2) Modificación Covalente.
Interconversión Irreversible entre sus
formas activas e inactivas:
a) Ruptura proteolítica de
zimogenos o proenzimas

37. 3) Regulación Alostérica:
Regulación producida por efectores
alostéricos de PM bajo
Regulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a cortoRegulación de la actividad enzimática (a corto
plazo):plazo):plazo):plazo):

38. 1) Control Genético:
Procesos genéticos y moleculares de
Inducción ↔ Represión
Regulación de la actividad enzimática (a LargoRegulación de la actividad enzimática (a LargoRegulación de la actividad enzimática (a LargoRegulación de la actividad enzimática (a Largo
plazo):plazo):plazo):plazo):

39. ENZIMAS ALOSTERICAS. Son
proteínas que funcionan a través de la
unión reversible, no covalente, de
compuestos reguladores denominados
reguladores alostéricos.
ALOSTERISMO. Cambios
conformacionales y funcionales
de la enzima por fijación de una
molécula en un sitio de la
superficie de la enzima

40. Poseen múltiples subunidades y
varios sitios reguladores
Controlan la velocidad de una
ruta metabólica

41. Cuando el propio sustrato es un
modulador, éste se denomina
modulador HOMOtrópico
Cuando una molécula diferente del
sustrato es un modulador, éste se
denomina modulador HETEROtrópico
Los moduladores alostéricos pueden ser: Activadores o Inhibidores.

42. Mecanismo de
RETROINHIBICIÓN
PropiedadesPropiedadesPropiedadesPropiedades
SITIO ALOSTÉRICO

43. Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas
AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas
Enzimas Homotrópicas
No siguen la relación
hiperbólica de la Ecuación de
Michaelis-Menten
Curva de saturación sigmoidea
Pequeños cambios en la
[Modulador] se pueden
asociar a grandes rasgos en la
actividad

44. Enzimas Heterotrópicas
Es difícil generalizar sobre una
forma característica
Un activador puede hacer que
la curva sea más próxima a un
hipérbola
Un inhibidor puede producir
una curva de saturación
sigmoidea
Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por EnzimasCinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas
AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas

45. “Enzimas que difieren estructuralmente entre sí pero posen la
misma actividad catalítica”
Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:
Son codificadas por genes distintos pero estructuralmente
relacionados.
Tiene valores de pH y punto isoeléctrico distintos
Poseen diferencias en la composición y secuenciación de
Aminoácidos.
Sus valores de Km y Vmáx son distintos.

47. 3) Efecto de la [E]
4) Efecto de la [S]
1) Efecto de la temperatura
2) Efecto del pH

48. 1)1)1)1) Efecto De La Concentración DeEfecto De La Concentración DeEfecto De La Concentración DeEfecto De La Concentración De
Enzima [E]Enzima [E]Enzima [E]Enzima [E]
velocidad
Concentración
[E]
La velocidad inicial de una
Reacción enzimática siempre es
proporcional a la [E]

49. 2) Efecto De La Concentración De2) Efecto De La Concentración De2) Efecto De La Concentración De2) Efecto De La Concentración De
Sustrato [S]Sustrato [S]Sustrato [S]Sustrato [S]
La Vo es proporcional a la
concentración de sustrato,
hasta llegar a una Vmax
(enzima saturada)

50. 3333)))) EfectoEfectoEfectoEfecto DeDeDeDe LaLaLaLa
TemperaturaTemperaturaTemperaturaTemperatura
velocidad
temperatura
Temperatura
óptima
Coeficiente de
temperatura o Q10: es el
factor mediante el que se
aumenta la velocidad de un
proceso biológico para un
incremento de temperatura de
10ºC
La Vo se incrementa con el
aumento de temperatura.

51. 4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph
velocidad
pH
pH óptimo
El pH afecta el estado iónico
del sitio activo. Igualmente
puede conducir a la
desnaturalización de la enzima

52. Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:
• SIMPLES
Por si solas tienen efecto
catalítico
• CONJUGADAS
Requieren de un componente
químico adicional llamado COFACTOR

53. Según LaSegún LaSegún LaSegún La RxRxRxRx Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:
1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxido reducción
de todo tipo
1. Oxidasas.
2. Deshidrogenasas
3. Oxigenasas
4. Peroxidasas
5. Catalasas
Tipos deTipos deTipos deTipos de oxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsas

54. OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::
1.- Oxidasas. Transfieren electrones de la molécula donadora al O2
AH2 + ½O2 → A(ox) + H2O
2.- Deshidrogenasas. Transfieren electrones de un sustrato a otro
AH2 + NAD+ → A (ox) + NADH + H+

55. 3.- Oxigenasas. Catalizan la incorporación de 2 átomos de oxígeno
a un sustrato libre
4.- Peroxidasas. Reducen los peróxidos, usando varios aceptores de
electrones
H2O2 + AH2 → 2H2O + A
OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::
A + O2 AO2→

56. 5.- Catalasas: Utilizan el peróxido de hidrógeno como donador y aceptor
de electrones
H2O2 + H2O2 → 2H2O + O2
OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::

57. 2.- Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo de
átomos intacto de una molécula donadora a un aceptor
•Transaldolasas
• Transcetolasas
• Aciltransferasas
• Metiltransferasas
•Fosfomutasas
•Kinasas
• Aminotransferasas

58. 3.- Hidrolasas: Catalizan el rompimiento hidrolítico de enlaces
mediante la adición de agua
• Esterasas
• Glucosidasas
• Peptidasas
• Fosfatasas
•Thiolasas
•Fosfolipasas
Desaminasas: Catalizan la desaminación de un
sustrato con la participación del agua
H2N – C – NH2 + H2O → 2NH3 + CO2
=O
Urea Ureasa

59. • Descarboxilasas.
• Aldolasas
• cetolasas
• Hidratasa
Deshidratasas: Catalizan la
deshidratación de un sustrato
4.- Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos
para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace

60. Epimerasas o racemasas: Catalizan
cambios de localización de grupos
alrededor de un carbono asimétrico
Mutasas: Catalizan transferencias
intramoleculares de grupos
2- fosfoglicerato ↔ 3-fosfoglicerato
5.- Isomerasas: Catalizan varios tipos de reordenamientos
intramoleculares
↔

61. 6.- Ligasas. Catalizan la formación de un enlace entre dos
moléculas de sustrato
• Sintetasas • Carboxilasas: Catalizan la síntesis de un
compuesto a partir de la condensación de un sustrato
con CO2
+ ATP + CO2 → + ADP + Pi
Citrato Oxaloacetato

62. “Sustancias orgánicas, que no pueden ser
sintetizadas por el organismo humano en
cantidades adecuadas y que se requieren para el
mantenimiento de las funciones metabólicas”
DefinicionDefinicionDefinicionDefinicion
CaracteristicasCaracteristicasCaracteristicasCaracteristicas GeneralesGeneralesGeneralesGenerales
• No son de naturaleza
proteica
• Son termoestables
• No se consumen en la Rx
• No son responsables de
la especificidad enzimática
• Pueden unirse a la apoenzima

63. ClasificaciónClasificaciónClasificaciónClasificación
HidrosolublesHidrosolublesHidrosolublesHidrosolubles
LiposolublesLiposolublesLiposolublesLiposolubles

64. Características:Características:Características:Características:
• Moléculas hidrófobas que derivan del isopreno
• Deben ser suministradas por la alimentación
• Requieren absorción normal de lípidos
• Se transportan unidas a lipoproteínas
Unidad
Isoprenoide

65. Vitamina A oVitamina A oVitamina A oVitamina A o transtranstranstrans----
retinolretinolretinolretinol
Desempeña un papel clave en la visión.
Puede ingerir ya preformado o sintetizarse a
partir del β-Caroteno (Vegetales. Zanahoria)
Variables biologicamente activas: retniol, retinal
y acido retinoico.
Se almacenan en el higado.
Se transporta unidos a una proteína (RBP)
β-caroteno
Retinaldehído
(Retinal)
Ácido
retinoico

66. Retinaldehído
(Retinal)
Componente de la rodopsina (retina), responsable de la
visión con luz escasa
Vitamina A oVitamina A oVitamina A oVitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol
Ácido retinoico
Regulan la síntesis de proteínas esenciales para el
crecimiento, y diferenciación celular por mediación de
receptores nucleares . PODER ANTIOXIDANTE
Retinoides (derivados del retinol)
Función similar a las hormonas esteroideas
(reg. Crecimiento). Intervienen en la
expresión de genes

67. Vitamina A oVitamina A oVitamina A oVitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol

68. Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D
La forma mas abundante de Vit. D es el
colecalciferol o Vit D3.
Se obtiene a partir del 7-Deshidrocolesterol.
Interviene en el metabolismo del fosforo y del
calcio.
La vit. D3 sufre 2 hidroxilaciones: Hígado: 25
(OH) D3. Riñon: 1,25 (OH) D3 (forma activa)
Vitamina D3 o colecalciferol
1,25- dihidroxicolecalciferol
MTABOLISMO DEL CALCIOMTABOLISMO DEL CALCIOMTABOLISMO DEL CALCIOMTABOLISMO DEL CALCIO
Y DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFORO

69. Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D

70. Vitamina E oVitamina E oVitamina E oVitamina E o tocoferoltocoferoltocoferoltocoferol
El α Tocoferol es la forma más activa.
Se transporta en las LDL-c
El anillo aromático se asocia con las formas reactivas del O2 y
radicales libres.
Es un potente ANTIOXIDANTE, impidiendo la peroxidación de ácidos
grasos insaturados

72. Vitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferol

73. Vitamina KVitamina KVitamina KVitamina K
Naptoquinonas con poliisoprenoides sustituidos
K1 o filoquinona (plantas). K2 o Menaquinona (bacterias intestinales)
Favorece la síntesis de protrombina.
La K2 es esencial para la carboxilación de residuos de glutamato para dar γ-
carboxiglutamato. (Factores de la coagulación)

74. Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2

75. Transportan grupos metabólicos móviles
Los metabolitos se excretan en la orina: 1) Rara vez se
acumulan en condiciones tóxicas. 2) ALMACENAJE
LIMITADO con excepción cobalamina
Fácil digestión
No utilizan lipoproteínas

76. Vitamina B1 oVitamina B1 oVitamina B1 oVitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina
Forma activa (coenzima): Pirofosfato de Tiamina (TPP)
Transfieren una unidad aldehído activada: Descarboxilación oxidativa, Rxes de
Trancetolación

77. Vitamina B1 oVitamina B1 oVitamina B1 oVitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina

78. Sus formas activas son: FMN (Mononucleotido de flavina) y FAD (Dinucleotido
de flavina)
Participan en procesos de óxido-reducción (FMNH2- FADH2)
Estado oxidado: FAD y FMN
Estado reducido: FADH2 y FMNH2
AAAA----HHHH2222 ++++ FADFADFADFAD++++ A + FADHA + FADHA + FADHA + FADH2222
DeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasa
Vitamina B2 oVitamina B2 oVitamina B2 oVitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina
Flavoproteínas

79. FAD:FAD:FAD:FAD:
riboflavina
(vitamina
B2),
Grupos
fosfatos,
Ribosa
Adenina....
Rivoflavina
FMNFMNFMNFMN
FAD
ADENINAADENINAADENINAADENINA
RIBOSARIBOSARIBOSARIBOSA
FMN:FMN:FMN:FMN:
Riboflavina
(vitamina B2)
1 grupo
fosfato
Anillo de Isoaloxacina

80. Vitamina B2 oVitamina B2 oVitamina B2 oVitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina

81. Forma activa: Dinucleótido de adenina y nicotinamida (NAD+) Y Dinucleótido de
adenina y nicotinamida fosfato (NADP+)
Pueden aceptar y donar dos electrones y un protón. (:H)
Estado oxidado: NAD O NADP
Estado reducido: NADH O NADPH
AAAA----HHHH2222 ++++ NADNADNADNAD++++ A + NADH+HA + NADH+HA + NADH+HA + NADH+H++++
DeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensa
Vitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido Nicotínico

82. NICOTINAMIDA
D-RIBOSA
FOSFATOS
ADENINA
D-RIBOSA

83. Vitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínico

84. VitVitVitVit. B5 o Acido. B5 o Acido. B5 o Acido. B5 o Acido PantotenicoPantotenicoPantotenicoPantotenico
El acido pantotenico esta compuesto por acido pantoico y β-Alanina.
Forma activa: Coenzima A
Transferencia de grupos acilo en la β-oxidación y síntesis de ác. Grasos, Rxes de acetilación y
descarboxilación oxidativa
ÁcidoÁcidoÁcidoÁcido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico

85. ÁcidoÁcidoÁcidoÁcido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico

86. ÁcidoÁcidoÁcidoÁcido PantoténicoPantoténicoPantoténicoPantoténico
Tiene una participación
fundamental en el
metabolismo del grupo acilo
FUNDAMENTAL EN LA
BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS
GRASOS

87. Vitamina B6 oVitamina B6 oVitamina B6 oVitamina B6 o PiridoxinaPiridoxinaPiridoxinaPiridoxina
Forma activa: Fosfato de Piridoxal.
Participan en el metabolismo de los amoniacidos. Formando una Base schiff, facilita la
transaminación, descarboxilación o actividades de aldolasa

88. Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6

89. Vitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina
Forma activa:
Metilcobalamina
desoxiadenosilcobalamina.
Absorción intestinal
mediada, por el Factor
Intrínseco
Puede ser almacenada en
el organismo.

90. Vitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina

92. Vitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 oVitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina

93. Ácido FólicoÁcido FólicoÁcido FólicoÁcido Fólico
Forma activa: Tetrahidrofolato
Coenzima trasportadora de fragmentos monocarbonados
diferentes al CO2: metilo, metileno, formilo, metenil y formimino

94. Ácido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina C
Agente reductor: hidroxilación de prolina, degradación de tirosina, síntesis de
adrenalina, síntesis de ácidos biliares y facilita la absorción de hierro
Poder antioxidante