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UNIVERSIDAD ANDINA DEL CUSCO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
RAMACHANDRAN
- ASIGNATURA : Bioquímica
- DOCENTE : Ricardo Sánchez
Gopalasamudram Narayana Iyer
Ramachandran
- Físico hindú
- Demostró que los
aminoácidos están limitados a un
número finito y limitado
de conformaciones.
- Usó
modelos por computadora de poli
péptidos pequeños para variar
sistemáticamente los ángulos phi y
psi con el objetivo de encontrar las
conformaciones asociadas a los
mínimos de energía. (diagrama
Ramachandran)
DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN
• Consiste en una representación en dos dimensiones de los valores
posibles de los ángulo phi (Φ) y psi (Ψ) de los residuos de las
proteínas.
• Comprobar qué residuos de la secuencia se encuentra en
conformaciones o regiones favorables, como medida de calidad de la
estructura.
• Averiguar en base a la geometría del esqueleto proteico el estado de
estructura secundaria de segmentos de residuos.
• Demostrar teóricamente los valores y conformaciones de los ángulos
ᴪ y ф que son posibles para el residuo de los aminoácidos en una
proteína.
• Ver validación de la estructura .
OBJETIVO
Gráfico Ramachandran (corto)

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Gráfico Ramachandran (corto)

  • 1. UNIVERSIDAD ANDINA DEL CUSCO FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA RAMACHANDRAN - ASIGNATURA : Bioquímica - DOCENTE : Ricardo Sánchez
  • 2. Gopalasamudram Narayana Iyer Ramachandran - Físico hindú - Demostró que los aminoácidos están limitados a un número finito y limitado de conformaciones. - Usó modelos por computadora de poli péptidos pequeños para variar sistemáticamente los ángulos phi y psi con el objetivo de encontrar las conformaciones asociadas a los mínimos de energía. (diagrama Ramachandran)
  • 3. DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN • Consiste en una representación en dos dimensiones de los valores posibles de los ángulo phi (Φ) y psi (Ψ) de los residuos de las proteínas.
  • 4. • Comprobar qué residuos de la secuencia se encuentra en conformaciones o regiones favorables, como medida de calidad de la estructura. • Averiguar en base a la geometría del esqueleto proteico el estado de estructura secundaria de segmentos de residuos. • Demostrar teóricamente los valores y conformaciones de los ángulos ᴪ y ф que son posibles para el residuo de los aminoácidos en una proteína. • Ver validación de la estructura . OBJETIVO