Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.

1. Unidad I. Polímeros Naturales.
Temática: Las proteínas.
Las proteínas: son las macromoléculas más
abundantes de la célula, ya que intervienen
tanto en los aspectos estructurales como en los
procesos metabólicos de todos los seres vivos.
El 50 % o más de la masa libre de agua (peso
seco) del cuerpo humano se compone de
proteínas.
Los monómeros de estos biopolímeros son
aminoácidos unidos en largas cadenas.

3. Los aminoácidos: Son sustancias compuestas por
carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno.
Son compuestos cristalinos que contienen un grupo
ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico
débil, amina (-NH2), unido al carbono (el carbono
a de un ácido orgánico es aquel inmediato al
carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-amino-
ácidos y se considera que son neutros.
H H O
I I II Grupo
Grupo
H – N – C – C - OH Carboxilo
amino
I
R

4. • Cada aminoácido presenta en su estructura un
grupo amino - NH2 y un grupo carboxilo – COOH
• Cuando dos aminoácidos se unen, forman un
dipéptidos, si son tres un tripéptidos y así
sucesivamente. Si la masa molecular de la
macromolécula es inferior a 5000 uma, se
denomina polipéptidos, en tanto, si la masa es
superior a 5000 uma o el número de amino-
ácidos que la componen excede las 100
unidades monoméricas, estamos en presencia
de una proteína.

5. Funciones de las proteínas:
• Forman parte de estructuras corporales como los
músculos, la piel, el pelo y las uñas
• Participan en la reparación de tejidos
• Regulan la mayoría de las reacciones metabólicas
(enzimas)
• Participan en la defensa del organismo )anticuerpo)
• En la regulación de funciones corporales (hormonas)
• Transmisión de impulsos nerviosos (neurotrabsmisiones)

6. Estructura de los aminoácidos:
El Carbono α (vecino al grupo carboxilo) está unido a 4
sustituyentes distintos, es decir se trata de un carbono
asimétrico.
Producto de la asimetría del carbono, los aminoácidos
presentan dos isómeros ópticos, cada uno con su
ordenamiento espacial característico, la estructura A, que
tiene el grupo NH2 hacia la izquierda, corresponde a la
configuración L, y la estructura que presenta este grupo
hacia la derecha se denomina configuración D.

7. Representación molecular de los isómeros
ópticos L- aminoácido y D-Aminoácido

8. Todos los aminoácidos presentes en las proteínas de los
organismos tienen la configuración relativa L.
Veinte aminoácidos diferentes constituyen las unidades
para la construcción de las decenas de miles de
proteínas distintas que participan en prácticamente
todos los procesos biológicos. Estos aminoácidos solo se
diferencian en los grupos funcionales que aporta la
cadena lateral R; pueden ser alifáticos o aromáticos,
polares o apolares, ácidos o básicos.
El cuerpo humano solo puede sintetizar 10 de los 20
aminoácidos. Los otros 10 llamados aminoácidos
esenciales , deben ser aportados por las proteínas de
los alimentos que consumimos.

9. Los aminoácidos que necesitan ser ingeridos
por el cuerpo se llaman esenciales; la A los aminoácidos que
carencia de estos en la dieta limita el pueden ser sintetizados
desarrollo del organismo, ya que no es por el cuerpo se los
posible reponer las células de los tejidos que conoce como no
mueren o crear tejidos nuevos, en el caso esenciales y son:
del crecimiento. Para el ser humano, los Alanina (Ala)
aminoácidos esenciales son: Prolina (Pro)
Valina (Val) Glicina (Gly)
Leucina (Leu) Serina (Ser)
Treonina (Thr) Cisteína (Cys) **
Lisina (Lys) Asparagina (Asn)
Triptófano (Trp) Glutamina (Gln)
Histidina (His) * Tirosina (Tyr) **
Fenilalanina (Phe) Ácido aspártico (Asp)
Isoleucina (Ile) Ácido glutámico (Glu)
Arginina (Arg) *
Metionina (Met)

10. Propiedades de los aminoácidos:
• Son sólidos a temperatura ambiente, pues tienen
puntos de fusión superiores a los 200 °C
• Son bastante solubles en agua
• Muy poco solubles en disolventes orgánicos
• Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y
menos básicos que las aminas.
(Presentan cargas. Pueden captar o ceder protones
al medio, dependiendo del PH de la disolución en
que se encuentren. Si es ácida, los aminoácidos
captan protones se comportan como base. Si la
disolución es básica, cede protones y se compota
como un ácido. Son anfóteros

11. EL ENLACE PEPTÍDICO
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida
origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el
resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

12. Niveles estructurales de las proteínas: El uso de métodos físicos
como la difracción de rayos X , ha permitido conocer los niveles de
organización de las proteínas que corresponden a las estructuras
primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos que componen la
cadena polipeptídica en el orden en que se encuentran, Esta
secuencia se escribe enumerando los AA desde el grupo amino
terminal hasta el grupo carboxilo terminal.
H2N- Ser-Gly-Ala-COOH

15. Estructura primaria
La estructura primaria es la
secuencia de aminoácidos
de la proteína. Nos indica
qué aminoácidos componen
la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína
depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.

16. 1.- La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura
primaria.
Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre
el -C=O de un aminoácido y
el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.

17. 2.- La conformación beta
En esta disposición los
aminoácidos no forman una
hélice sino una cadena en
forma de zigzag,
denominada disposición en
lámina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la
seda o fibroína.

18. Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de
un polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por Esta conformación globular
tanto la terciaria. se mantiene estable gracias
Esta conformación globular facilita la a la existencia de enlaces
solubilidad en agua y así realizar entre los radicales R de los
funciones de transporte, enzimáticas, aminoácidos. Aparecen
hormonales, etc. varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre
los radicales de aminoácidos
que tienen azufre.
2.- los puentes de
hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones
hidrófobas

19. Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de
la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de
varias cadenas
polipeptídicas con
estructura terciaria, para
formar un complejo
proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de
protómero.
El número de protómeros
varía desde dos, como en la
hexoquinasa; cuatro, como
en la hemoglobina, o
muchos, como la cápsida
del virus de la poliomielitis,
que consta de sesenta
unidades proteicas.

20. Funciones y ejemplos de proteínas
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen
casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son
específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc...
Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos, a
los antígenos específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus
sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las hormonas,
a sus receptores específicos; etc...