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AMINOACIDO, PEPTIDOS Y PROTEÍNAS  ,[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA DE LOS   -AMINOÁCIDOS C  (central) Grupo amino Grupo carboxilo Átomo de Hidrógeno   Cadena lateral R R    C H NH 2   COOH
AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS “ Bioquímica” Mathews,  van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
El más pequeño Flexibilidad estr. Hidrofobicidad (interior de prot.) Dificulta el plegamiento AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS Hidrófobo Ligeramente hidrófobos Interacciones hidrofóbicas Puentes de Hidrógeno Actividad Enzimática Absorben la luz en el UV (280 nm) “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS CON  OH  O  S Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos) Pueden formar  puentes de H  con el agua Dos cys pueden formar un  puente o enlace disulfuro “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS BÁSICOS El menos básico Cat. Enzimát. (H + ) Carga + a pH fisiológico Muy polares, en la superficie de proteínas “ Bioquímica” Mathews, van Holde  y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga Hidrófilos, en la superficie de proteínas “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
Aminoácidos Esenciales y no Esenciales ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Ciclo del Nitrógeno
Ciclo del nitrógeno  Nitrato NO 3 - Nitrógeno orgánico + reducido + oxidado Amonio Amonificación Nitrito NO 2 Nitrificación por bacterias Nitrificación por bacterias NO N 2  Nitrógeno molecular Desnitrificación por bacterias en ausencia de oxígeno Fijación de N 2   N 2  O
ORGANISMOS FIJADORES DE NITRÓGENO -  Cianobacterias o algas verdeazules   -  Bacterias libres del suelo -  Bacterias asociadas a raíces de plantas leguminosas Actinomicetes, hongos asociados con raíces de árboles maderables
Bacterias  fijadoras de Nitrógeno Nitrógeno atmosférico Bacterias nitrificantes   (Nitrobacter) Bacterias nitrificantes (Nitrosomonas ) Nitrito Nitrato Plantas Superiores Animales Superiores Aminoácidos Amoníaco, urea Ciclo del Nitrógeno L.G.H.M. N 2 NH 3 NO - 2 NO - 3
 
Aminoácidos como precursor de compuestos nitrogenados Proteínas Dietéticas Proteínas corporales Síntesis de aminoácidos no esenciales Reserva de Aminoácidos
Síntesis de moléculas nitrogenadas de importancia ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS ISÓMEROS “ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Los aminoáciods son estructuras tetraédricas
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la  función b) En perspectiva Representación : a)  Tridimensional “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
CADENAS LATERALES DE LOS AA ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro) AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp) GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met) BÁSICOS (His, Arg, Lys) ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln) AA RAROS  4-hidroxiprolina  -hidroxilisina AA NO PROTEICOS Ac.   -aminobutírico D-Ala, D-Glu
“ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 AA MODIFICADOS AA NO PROTEICOS D-Ala, D-Glu H 3 N-CH 2 -CH 2 -CH 2 -COO - + Ac.   -aminobutírico (  ) 2 L-Homoserina L-Ornitina OH 4-OH prolina OH  -hidroxilisina
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],(Voet) MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE AA
Algunos aminoácidos modificados postraduccionalmente
 
AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS
 
PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AA  (comportamiento ácido-base) ,[object Object],[object Object]
CURVAS DE TITULACIÓN Gli
Curva de titulación del Glu
Curva de titulación de la His
Los procesos bioquímicos se producen  in vivo , en el margen de  pH fisiológico próximo a 7 pKa de los grupos carboxilo      2 (a pH 7 ha perdido el protón) pKa de los grupos amino     10 (a pH 7 está protonado)
“ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
SEPARACIÓN Y PURIFICACIÓN DE AMINOACIDOS Y  PROTEÍNAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA Las diferentes proteínas se retrasan según sus interacciones con la matriz, de acuerdo a su  carga, hidrofobicidad, tamaño o unión a grupos químicos http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html Muestra aplicada El solvente se aplica contínuamente a la boca de la columna Matriz sólida Tapón poroso Tubo de ensayo tiempo Moléculas fraccionadas eluídas y recogidas
TRES CLASES DE CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA A)  Intercambio iónico : en base a la  carga Depende del pH y de la fuerza iónica B)  Filtración en gel : en base al  tamaño C)  de Afinidad : Flujo de solvente Partícula cargada positivamente Molécula cargada negativamente unida Molécula cargada positivamente libre Flujo de solvente Partículas porosas Molécula pequeña retrasada Molécula grande no retrasada Flujo de solvente Partícula con sustrato unido covalentemente Molécula de enzima  unida Otras proteínas pasan de largo http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html
A: CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO (Ej: intercambio catiónico) Las proteínas se separan según su carga a un pH determinado
B: CROMATOGRAFÍA DE FILTRACIÓN O EXCLUSIÓN MOLECULAR Las proteínas se separan según su tamaño
ELECTROFORESIS EN ACETATO DE CELULOSA
ELECTROFORESIS EN GEL ELECTROFORESIS EN GEL : Tras aplicar un campo eléctrico las proteínas migran en función del tamaño y de la carga (solubiliza proteínas) Electroforesis en SDS-PAGE http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html
Determinación de la masa molecular de una proteína por la técnica del SDS-PAGE
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos mediante  enlaces   covalentes  de  tipo amida  llamados  enlaces peptídicos OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa) POLIPÉPTIDOS (20-50 aa) PROTEÍNAS (>50 aa)
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Carácter parcial de doble enlace “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Átomos coplanares Carácter parcial de doble enlace
TETRAPÉPTIDO
Enlaces peptídico  LIBRE ROTACION EN TORNO AL CARBONO  α
 
HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS Todas estas enzimas son muy útiles en  investigación bioquímica para la fragmentación controlada de polipéptidos Calentando a ebullición  (110ºC) en medio ácido (HCl 6M) o  base fuerte Hidrólisis específica Química:   BrC=N (-Met-CO-  ) Enzimática (Proteasas): Tripsina (-Arg -CO-  , -Lys-CO-  ) Quimotripsina (-aa hidrófobos-CO-  ) Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal)
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA HORMONAS:  Insulina y glucagón  (metab. de la glucosa) ANTIBIÓTICOS:  Gramicidina S VENENOS:   -amanitina NEUROPÉPTIDOS:  Encefalinas ANTIOXIDANTE:  Glutation (  -glutamil-cisteinil-glicina)
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met  Met-encefalina Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu  Leu-encefalina INSULINA GLUTATION L-Leu  D-Phe L-Orn L-Pro L-Pro L-Val D-Phe L-Orn   L-Leu Gramicidina S
Péptidos No Proteicos ,[object Object],[object Object]
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Péptidos Proteicos ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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CLASIFICACIÓN EN BASE A LA FUNCIÓN BIOLÓGICA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros   )
PROTEÍNAS FIBROSAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL: PRIMARIA : Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro) SECUNDARIA : Plegado local (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA : Plegado global  CUATERNARIA : Asociación de cadenas 2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES: ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA DOMINIO
ESTUDIO DE LA SECUENCIA PEPTÍDICA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTUDIO DE LA SECUENCIA PEPTÍDICA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Variación en la Secuencia de aminoácidos en una proteína
CONFORMACIÓN PROTEICA: DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA  SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS  DICTA EL MODO EN QUE LA PROTEÍNA SE PLIEGA EN SU  ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL , LA CUAL A SU VEZ DETERMINA LA  FUNCIÓN  DE LA PROTEÍNA La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina  ESTRUCTURA SECUNDARIA Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica. Este nivel superior de plegado es la  ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],“ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
DISPOSICIÓN EN HÉLICE-  ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],“ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
ESTABILIZACIÓN DE LA HÉLICE-  ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA     U HOJA   El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra  extendido  y dispuesto en  zig-zag “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN Puentes de hidrógeno  intercatenarios  entre cadenas distintas  o regiones alejadas de una  misma cadena  que se pliega Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena Las cadenas implicadas forman una hoja o  plano plegado  como un acordeón Los grupos R de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo
AMINOÁCIDOS QUE FAVORECEN LAS ESTRUCTURAS   Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala) TIPOS DE LÁMINA   PARALELAS : las cadenas están en el mismo sentido ANTIPARALELAS : las cadenas están en sentido inverso
 
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],2. COLÁGENO ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno
Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas Estructura  Características Ejemplos de ocurrencia  hélice, entrecruzada Rígido, estructuras   queratina del pelo, plumas por puentes disulfuro protectoras insolubles uñas de dureza y flexibilidad variables Conformación   Filamentos suaves y  Fibroína de la seda flexibles Colágeno hélice Resistencia a la alta Colágeno de los tendones, triple tensión, sin estiramiento matriz de los huesos. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua.
ESTRUCTURA TERCIARIA: PROTEÍNAS GLOBULARES Las proteínas globulares realizan la mayoría del  trabajo químico de la célula  (síntesis, transporte, metabólico, etc.) ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de  enlaces débiles  entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos
ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO DE PROTEÍNAS 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única.
FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su  estructura tridimensional   nativa  o natural El plegado de una proteína está  favorecido energéticamente  en condiciones fisiológicas (  G<0) Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante  interacciones que se forman o rompen  de manera concertada ,[object Object],[object Object],[object Object]
 
Los defectos en el plegamiento de proteínas pueden ser fatales. Ej: La enfermedad de los   priones   (Enfermedad de las vacas locas en bovinos y Creutzfeldt-Jakob en humanos).  En general, se trata de encefalopatías enpongiformes . Son causadas por la proteína prion.
FUNCIÓN Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS: MIOGLOBINA Y GRUPO HEMO MIOGLOBINA : proteína que almacena oxígeno en el músculo rojo en prácticamente todas las especies ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
COORDINACIÓN DEL HIERRO EN LA OXIMIOGLOBINA Coordinación octaédrica del átomo de hierro Bolsillo del hemo “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
DESNATURALIZACIÓN  DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES Determinados cambios ambientales producen la  desnaturalización ó desplegado  de la proteína, con pérdida de sus propiedades específicas. ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],RENATURALIZACIÓN:  Restaurando las condiciones fisiológicas se revierte el proceso
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la   proteína, acompañada frecuentemente de   precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA Desnaturalización Renaturalización Molécula nativa Molécula desnaturalizada “ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
ESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de  varias cadenas polipeptídicas  (subunidades ó monómeros) Especialmente  enlaces débiles La proteína completa se llama  oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de  cooperatividad y alosterismo
LA HEMOGLOBINA Se encuentra en células especializadas, los  eritrocitos Une  oxígeno  en los  pulmones  y lo transporta, vía sangre arterial, a los  tejidos  donde lo libera Además, une  CO 2  procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser eliminado “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
ESTRUCTURA DE LA  HEMOGLOBINA  (Hb) “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero (  ,  ) 2  cuyas subunidades son similares a la Mb
TRANSPORTE DE OXÍGENO POR LA HEMOGLOBINA La Hb  capta oxígeno  cuando es abundante (pulmones P O2  100 mm Hg) y  lo cede  cuando disminuye (capilares P O2  30 mm Hg) La curva de unión del oxígeno a la Hb es  SIGMOIDEA: Este comportamiento se debe a fenómenos de  COOPERATIVIDAD  en la unión de oxígeno. Cada molécula de Hb tiene 4 lugares de unión de O 2 . La unión del primer O 2  produce un  cambio conformacional  en la molécula, lo que facilita la unión de los siguientes y viceversa “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 P O2  en los tejidos P O2  en los pulmones
FENÓMENOS DE COOPERATIVIDAD En el tetrámero de Hb (  )2, las cadenas   /   establecen  interacciones fuertes . Al pasar  del estado desoxigenado al oxigenado  se produce un  cambio estructural  que afecta, sobre todo, a la interacción entre subunidades ( estructura cuaternaria ). Un par   /   rota y se desliza respecto al otro En menor medida cambia la estructura terciaria de cada subunidad “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
CAMBIOS ESTRUCTURALES QUE ACOMPAÑAN A LA UNIÓN DEL OXÍGENO El paso de la forma desoxigenada a la oxigenada explica la  unión cooperativa del oxígeno : 1. Se rompen una serie de puentes salinos  y  enlaces de hidrógeno  que afectan a los C-terminales 2. Se crean otros enlaces  dando lugar a la conformación más laxa llamada  forma relajada  ( R ) Por tanto , la entrada del primer O 2  es más difícil porque han de romperse enlaces iónicos entre subunidades. El resto de las moléculas de O 2  encuentran los enlaces rotos y la situación espacial es más favorable Cuando sale el O 2   la Hb vuelve a su conformación desoxi o  forma tensa  ( T ) restableciéndose los puentes salinos)
¿CÓMO SE COMUNICA LA ENERGÍA DE LA UNIÓN DE O 2 AL CAMBIO CONFORMACIONAL Existe un  reordenamiento de la estructura terciaria  y también de la  cuaternaria “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
EFECTOS ALOSTÉRICOS DE OTROS LIGANDOS SOBRE LA Hb La Hb es una  proteína alostérica  (=otro sitio), es decir, su afinidad por el O 2  se altera por determinados  efectores  que no actúan directamente sobre el grupo hemo sino que  interaccionan en otro lugar  de la proteína ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],Todos ellos  disminuyen la afinidad de la Hb por el O 2  (desplazan las curvas de saturación hacia la derecha)
LA Hb RESPONDE A LOS CAMBIOS DE pH MEDIANTE EL  EFECTO BOHR Hb 4O 2  + nH +     Hb nH +  + 4O 2 En los  capilares : hacia la derecha (liberación de O 2 ) En los  pulmones : hacia la izquierda (liberación de H +  y, como consecuencia, de CO 2 ) Este mecanismo puede explicarse porque los sitios de unión de H +  presentan más afinidad en la forma desoxiHb que en la oxiHb ,[object Object],El aumento de H +  (   pH )   es una señal de la demanda de O 2 y   reduce la afinidad de la Hb por el O 2
BISFOSFOGLICERATO (BPG) El  CO 2  y la [H + ]  actúan de forma rápida para facilitar el  intercambio de O 2  y CO 2 El  BPG  es un efector que actúa a más largo plazo, permitiendo la adaptación a cambios graduales de la disponibilidad de O 2 . ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Unión del 2,3-BPG a la desoxihemoglobina “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
 

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Aminoacidos y proteinas.

  • 1.
  • 2. ESTRUCTURA DE LOS  -AMINOÁCIDOS C  (central) Grupo amino Grupo carboxilo Átomo de Hidrógeno Cadena lateral R R  C H NH 2 COOH
  • 3. AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 4. El más pequeño Flexibilidad estr. Hidrofobicidad (interior de prot.) Dificulta el plegamiento AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 5. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS Hidrófobo Ligeramente hidrófobos Interacciones hidrofóbicas Puentes de Hidrógeno Actividad Enzimática Absorben la luz en el UV (280 nm) “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 6. AMINOÁCIDOS CON OH O S Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos) Pueden formar puentes de H con el agua Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 7. AMINOÁCIDOS BÁSICOS El menos básico Cat. Enzimát. (H + ) Carga + a pH fisiológico Muy polares, en la superficie de proteínas “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 8. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga Hidrófilos, en la superficie de proteínas “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 9.
  • 11. Ciclo del nitrógeno Nitrato NO 3 - Nitrógeno orgánico + reducido + oxidado Amonio Amonificación Nitrito NO 2 Nitrificación por bacterias Nitrificación por bacterias NO N 2 Nitrógeno molecular Desnitrificación por bacterias en ausencia de oxígeno Fijación de N 2 N 2 O
  • 12. ORGANISMOS FIJADORES DE NITRÓGENO - Cianobacterias o algas verdeazules - Bacterias libres del suelo - Bacterias asociadas a raíces de plantas leguminosas Actinomicetes, hongos asociados con raíces de árboles maderables
  • 13. Bacterias fijadoras de Nitrógeno Nitrógeno atmosférico Bacterias nitrificantes (Nitrobacter) Bacterias nitrificantes (Nitrosomonas ) Nitrito Nitrato Plantas Superiores Animales Superiores Aminoácidos Amoníaco, urea Ciclo del Nitrógeno L.G.H.M. N 2 NH 3 NO - 2 NO - 3
  • 14.  
  • 15. Aminoácidos como precursor de compuestos nitrogenados Proteínas Dietéticas Proteínas corporales Síntesis de aminoácidos no esenciales Reserva de Aminoácidos
  • 16.
  • 17. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS ISÓMEROS “ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Los aminoáciods son estructuras tetraédricas
  • 18. La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función b) En perspectiva Representación : a) Tridimensional “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
  • 19. CADENAS LATERALES DE LOS AA ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro) AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp) GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met) BÁSICOS (His, Arg, Lys) ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln) AA RAROS 4-hidroxiprolina  -hidroxilisina AA NO PROTEICOS Ac.  -aminobutírico D-Ala, D-Glu
  • 20. “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 AA MODIFICADOS AA NO PROTEICOS D-Ala, D-Glu H 3 N-CH 2 -CH 2 -CH 2 -COO - + Ac.  -aminobutírico ( ) 2 L-Homoserina L-Ornitina OH 4-OH prolina OH  -hidroxilisina
  • 21.
  • 22. Algunos aminoácidos modificados postraduccionalmente
  • 23.  
  • 24. AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS
  • 25.  
  • 26.
  • 29. Curva de titulación de la His
  • 30. Los procesos bioquímicos se producen in vivo , en el margen de pH fisiológico próximo a 7 pKa de los grupos carboxilo  2 (a pH 7 ha perdido el protón) pKa de los grupos amino  10 (a pH 7 está protonado)
  • 31. “ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
  • 32.
  • 33. SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA Las diferentes proteínas se retrasan según sus interacciones con la matriz, de acuerdo a su carga, hidrofobicidad, tamaño o unión a grupos químicos http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html Muestra aplicada El solvente se aplica contínuamente a la boca de la columna Matriz sólida Tapón poroso Tubo de ensayo tiempo Moléculas fraccionadas eluídas y recogidas
  • 34. TRES CLASES DE CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA A) Intercambio iónico : en base a la carga Depende del pH y de la fuerza iónica B) Filtración en gel : en base al tamaño C) de Afinidad : Flujo de solvente Partícula cargada positivamente Molécula cargada negativamente unida Molécula cargada positivamente libre Flujo de solvente Partículas porosas Molécula pequeña retrasada Molécula grande no retrasada Flujo de solvente Partícula con sustrato unido covalentemente Molécula de enzima unida Otras proteínas pasan de largo http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html
  • 35. A: CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO (Ej: intercambio catiónico) Las proteínas se separan según su carga a un pH determinado
  • 36. B: CROMATOGRAFÍA DE FILTRACIÓN O EXCLUSIÓN MOLECULAR Las proteínas se separan según su tamaño
  • 38. ELECTROFORESIS EN GEL ELECTROFORESIS EN GEL : Tras aplicar un campo eléctrico las proteínas migran en función del tamaño y de la carga (solubiliza proteínas) Electroforesis en SDS-PAGE http://www.accessexcellence.org/AB/GG/cellBreak1.html
  • 39. Determinación de la masa molecular de una proteína por la técnica del SDS-PAGE
  • 40. PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa) POLIPÉPTIDOS (20-50 aa) PROTEÍNAS (>50 aa)
  • 41.
  • 42. Carácter parcial de doble enlace “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Átomos coplanares Carácter parcial de doble enlace
  • 44. Enlaces peptídico LIBRE ROTACION EN TORNO AL CARBONO α
  • 45.  
  • 46. HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS Todas estas enzimas son muy útiles en investigación bioquímica para la fragmentación controlada de polipéptidos Calentando a ebullición (110ºC) en medio ácido (HCl 6M) o base fuerte Hidrólisis específica Química: BrC=N (-Met-CO-  ) Enzimática (Proteasas): Tripsina (-Arg -CO-  , -Lys-CO-  ) Quimotripsina (-aa hidrófobos-CO-  ) Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal)
  • 47. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA HORMONAS: Insulina y glucagón (metab. de la glucosa) ANTIBIÓTICOS: Gramicidina S VENENOS:  -amanitina NEUROPÉPTIDOS: Encefalinas ANTIOXIDANTE: Glutation (  -glutamil-cisteinil-glicina)
  • 48. Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Met-encefalina Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu Leu-encefalina INSULINA GLUTATION L-Leu D-Phe L-Orn L-Pro L-Pro L-Val D-Phe L-Orn L-Leu Gramicidina S
  • 49.
  • 50.
  • 51.
  • 52.
  • 53.
  • 54.
  • 55.
  • 56.  
  • 57.
  • 58.
  • 59. Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros  )
  • 60.
  • 61. LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL: PRIMARIA : Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro) SECUNDARIA : Plegado local (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA : Plegado global CUATERNARIA : Asociación de cadenas 2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES: ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA DOMINIO
  • 62.
  • 63.
  • 64. Variación en la Secuencia de aminoácidos en una proteína
  • 65. CONFORMACIÓN PROTEICA: DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTEÍNA SE PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL , LA CUAL A SU VEZ DETERMINA LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica. Este nivel superior de plegado es la ESTRUCTURA TERCIARIA
  • 66.
  • 67.
  • 68.
  • 69. DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA  U HOJA  El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zag “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN Puentes de hidrógeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena que se pliega Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plegado como un acordeón Los grupos R de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo
  • 70. AMINOÁCIDOS QUE FAVORECEN LAS ESTRUCTURAS  Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala) TIPOS DE LÁMINA  PARALELAS : las cadenas están en el mismo sentido ANTIPARALELAS : las cadenas están en sentido inverso
  • 71.  
  • 72.  
  • 73.
  • 74. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno
  • 75. Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas Estructura Características Ejemplos de ocurrencia  hélice, entrecruzada Rígido, estructuras  queratina del pelo, plumas por puentes disulfuro protectoras insolubles uñas de dureza y flexibilidad variables Conformación  Filamentos suaves y Fibroína de la seda flexibles Colágeno hélice Resistencia a la alta Colágeno de los tendones, triple tensión, sin estiramiento matriz de los huesos. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua.
  • 76.
  • 77. ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos
  • 78. ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
  • 79. PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO DE PROTEÍNAS 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única.
  • 80.
  • 81.  
  • 82. Los defectos en el plegamiento de proteínas pueden ser fatales. Ej: La enfermedad de los priones (Enfermedad de las vacas locas en bovinos y Creutzfeldt-Jakob en humanos). En general, se trata de encefalopatías enpongiformes . Son causadas por la proteína prion.
  • 83.
  • 84. COORDINACIÓN DEL HIERRO EN LA OXIMIOGLOBINA Coordinación octaédrica del átomo de hierro Bolsillo del hemo “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  • 85.
  • 86. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
  • 87. DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA Desnaturalización Renaturalización Molécula nativa Molécula desnaturalizada “ Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
  • 88. ESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ó monómeros) Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo
  • 89. LA HEMOGLOBINA Se encuentra en células especializadas, los eritrocitos Une oxígeno en los pulmones y lo transporta, vía sangre arterial, a los tejidos donde lo libera Además, une CO 2 procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser eliminado “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  • 90. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb) “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero (  ,  ) 2 cuyas subunidades son similares a la Mb
  • 91. TRANSPORTE DE OXÍGENO POR LA HEMOGLOBINA La Hb capta oxígeno cuando es abundante (pulmones P O2 100 mm Hg) y lo cede cuando disminuye (capilares P O2 30 mm Hg) La curva de unión del oxígeno a la Hb es SIGMOIDEA: Este comportamiento se debe a fenómenos de COOPERATIVIDAD en la unión de oxígeno. Cada molécula de Hb tiene 4 lugares de unión de O 2 . La unión del primer O 2 produce un cambio conformacional en la molécula, lo que facilita la unión de los siguientes y viceversa “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 P O2 en los tejidos P O2 en los pulmones
  • 92. FENÓMENOS DE COOPERATIVIDAD En el tetrámero de Hb (  )2, las cadenas  /  establecen interacciones fuertes . Al pasar del estado desoxigenado al oxigenado se produce un cambio estructural que afecta, sobre todo, a la interacción entre subunidades ( estructura cuaternaria ). Un par  /  rota y se desliza respecto al otro En menor medida cambia la estructura terciaria de cada subunidad “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  • 93. CAMBIOS ESTRUCTURALES QUE ACOMPAÑAN A LA UNIÓN DEL OXÍGENO El paso de la forma desoxigenada a la oxigenada explica la unión cooperativa del oxígeno : 1. Se rompen una serie de puentes salinos y enlaces de hidrógeno que afectan a los C-terminales 2. Se crean otros enlaces dando lugar a la conformación más laxa llamada forma relajada ( R ) Por tanto , la entrada del primer O 2 es más difícil porque han de romperse enlaces iónicos entre subunidades. El resto de las moléculas de O 2 encuentran los enlaces rotos y la situación espacial es más favorable Cuando sale el O 2 la Hb vuelve a su conformación desoxi o forma tensa ( T ) restableciéndose los puentes salinos)
  • 94. ¿CÓMO SE COMUNICA LA ENERGÍA DE LA UNIÓN DE O 2 AL CAMBIO CONFORMACIONAL Existe un reordenamiento de la estructura terciaria y también de la cuaternaria “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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  • 98. Unión del 2,3-BPG a la desoxihemoglobina “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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Hinweis der Redaktion

  1. Figure 22-26a-01