1. Bachilleres:
Barazarte Efren
Cordero Carlos
Masías José A.
Pérez Neybemar
Vivas Eladio

2. Digestión de las proteínas
Consiste en su degradación, a través de un proceso de hidrólisis, a
polipéptidos , tripéptidos y dipéptidos y finalmente aminoácidos.
Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por acción
enzimática
en aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de la
boca, las proteínas no sufren transformación alguna.
En el estómago comienza la digestión de las proteínas,
Por medio de las enzimas proteolíticas o (proteasas)
que ayudan a descomponer las proteínas en sus
componentes aminoácidos, esta descomposición
proteica facilita al organismo la absorción y
asimilación de los nutrientes esenciales.

3. Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas),
con diferentes especialidades para los aminoácidos que forman
el enlaces peptídicos que se va a hidrolizar.
•Endopeptidasas:la molécula,enlaces peptídicosenzimas en actuar y dan
específicos en toda
hidrolizan
son las primeras
entre los aminoácidos
un numero mayor de fragmentos de menor tamaño.
•Exopeptidasas: catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez,
desde los extremos de los péptidos.

5. Principales enzimas digestivas de las proteínas y órganos
que las secretan.
Enzima Proenzima Lugar de Activador Enlaces
Síntesis
Pepsina Pepsinógeno Mucosa HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu
(pH 1,8-2,0) Gástrica
Tripsina Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)
(pH 8-9)
Quimotripsina Quimiotripsinogeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met,
(pH 8-9) Leu, (sin carga)
Elastasa Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser
(pH 8-9)
Carboxipeptidasa Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Exopeptidasas: todos,
A (pH 7,2) excepto los básicos,
(extremo carboxilo
terminal)
Carboxipeptidasa B Procarboxipeptidasa Páncreas Tripsina Exopeptidasas : Arg,
(pH 8,0) B Lis (extremo
carboxilo terminal)
Aminopeptidasa --------------- Mucosa ----------------- Exopeptidasa:
(pH 7,4) Intestinal (extremo Amino
terminal)

6. La digestión de las proteínas se da en 3 Fases:
•Comienza en el estomago.
•Continua de manera importante en el intestinal
•Finaliza dentro del enterocito
 Digestión gástrica:
La digestión de proteínas comienza en el estómago, la entrada de proteínas
al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la
formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la
mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las
proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la
hidrólisis de proteína sea más accesible.
El HCl proporciona el medio acido adecuado para la acción de la pepsina,
esta enzima trabaja mas eficientemente entre pH 1 a 2 y desnaturaliza las
proteínas, activa el precursor inactivo de la pepsina, el pepsinógeno y
provoca, a nivel del duodeno, la excreción de secretina, sustancia que
provoca el flujo del jugo pancreático .

7. La digestión de las proteínas comienza en el estómago en este caso tiene
dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimógeno,
la segunda es la de favorecer la desnaturalización de las proteínas.
Enzimas del jugo gástrico: el pepsinógeno, al entrar en contacto con el
HCl se convierte en pepsina por medio de la sustracción de varios péptidos
del pepsinógeno, una vez formada la pepsina la reacción se convierte en
autocatalíca , o sea la pepsina activa convierte al pepsinógeno en mas
pepsina.
-Pepsina: es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptídicas no
terminales, pero con mas facilidad las cercanas a la tirosina, fenilalanina y el
triptófano.
-Renina: en una enzima que coagula la leche, es secretada en la forma
inactiva de prorrenina, activable por un pH acido, La renina actúa sobre la
proteína de la leche y la transforma en una sustancia soluble, esta facilita la
acción de las enzimas proteolíticas sobre la leche coagulada.

8. Digestión Pancreática:
El jugo pancreático es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y una
concentración total de materiales inorgánicos.
El jugo pancreático contiene las siguientes enzimas participantes en la
digestión de la proteínas:
-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsinógeno, activado
por la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, esta activa el
resto del tripsinógeno en una reacción autocatalítica. El pH optimo de la
tripsina es de 8; es una endopeptidasa que ataca de manera especial los
enlaces vecinos a la arginina y a la lisina.
-Quimotripsina: es producida por el páncreas en forma de
quimotripsinógeno inactivo, activado por la tripsina. A mas a su actividad
proteolítica, muestra gran poder coagulador de la leche, a diferencia de la
tripsina, que carece de el, ataca de preferencia los enlaces peptídicos
donde intervienen la tirosina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina.

9. -Elastasa: es una enzima encargada de la degradación de las fibras
elásticas.
-Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de hidrolizar el ultimo
enlace peptídico del extremo de la cadena que tiene el carboxilo libre; tiene
mayor actividad cuando el residuo del aminoácido es fenilalanina,
triptófano, tirosina o leucina.
La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas reguladoras de
la secreción del jugo pancreático, la secretina viaja por vía sanguínea, del
duodeno al páncreas, donde se provoca un aumento de AMP cíclico y
estimula la liberación del jugo pancreático con baja concentración de
enzimas, pero con el contenido normal de electrolitos.

10. Digestión Intestinal:
las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una
fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima convierte
específicamente el tripsinógeno en tripsina, a una velocidad 2,000 veces
mayor que cuando la tripsina actúa sobre el tripsinógeno.
Las proteínas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al
interior de las células, como oligopéptidos donde, por acción de un
conjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten en
aminoácidos.
Las peptidasas son específicamente, tripéptidasas y dipéptidasas que
fragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos
componentes.
Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a los
aminoácidos del extremo de la cadena con el grupo amino libre.

11. Absorción de los Aminoácidos
Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal, por
medio de transporte activo dependientes de sodio, hay varios
transportadores de aminoácidos distintos específicos por la naturaleza de
la cadena lateral (Grande o pequeña, neutra, acida o básica).
Los diversos aminoácidos transportados compiten entre si por la absorción
y por la captación hacia los tejidos. Los dipéptidos y tripéptidos entran en
el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se
hidrolizan hacia aminoácidos libres, que siguen hacia la vena porta
hepática, los péptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos,
mediante captación hacia las células epiteliales de la mucosa (transcelular)
o al pasar entre las células epiteliales (paracelular) .

12. Digestión y absorción de
proteínas
A diferencia de los hidratos
de carbono y lípidos una
parte significativa de la
digestión de proteínas tiene
lugar en el estómago.

13. Lumen Intestinal
Pepsinógeno Tripsinógeno
Enteroquinasa
HCL
Renina Pepsina
Tripsina
Quimotripsina Elastasa
Carboxipeptidasas
La Hidrólisis de los péptidos se
completa en los enterocitos

14. Mecanismo de la digestión de las proteínas y
Absorción de los aminoácidos.

19. Degradación de los Aminoácidos
En el proceso de degradación de los aminoácidos se da en dos fases:
1- la determinación del grupo amino, que debe ser eliminado de la
estructura del aminoácido, y transportado de forma segura hasta su
eliminación del organismo.
2- implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido, es
decir, el esqueleto carbonado.
La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy
importante pues es relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando
amoniaco en el organismo. El amoniaco es un tóxico potencialmente muy
peligroso para el ser vivo, cuando se acumula y origina Hiperamonemia. El
amoniaco se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentes
motivos:

20. -Interfiere con elcarga y es muy pequeño por lo que membranas. El ion en
amonio presenta
intercambio iónico a través de las
actúa interfiriendo
los potenciales de membrana. Esto causa grandes daños en el cerebro, ya
que las neuronas son células que dependen del potencial de membrana para
su correcto funcionamiento.
- Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de α-cetoglutarato,
produce glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de krebs y, en
consecuencia, origina una grave interferencia metabólica.
-El Amonio, en presencia desu acumulo,(generado por el edema cerebral.
amonio) produce glutamina,
glutamato
puede producir
mismo ion
-La glutamina,origina α-cetoglutamico,elun compuesto tóxicodeterminadas
transaminasas,
que ha aumentado por amonio, a traves de
para el
cerebro.

21. Metabolismo de Aminoácidos
Los aminoácidos desempeñan muchas funciones importantes en los seres vivos ya
que participan en la biosíntesis de compuestos nitrogenados tales como:
nucleótidos (púricos y pirimidínicos)
hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
Porfirinas
Además los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.
Estas moléculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo
del tejido y de la ubicación celular, por ejemplo:
estructurales (colágeno o elastina)
funcionales (Miosina del músculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uñas)
catalíticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

22. Importancia Clínica:
El principal uso de las enzimas proteolíticas es como una ayuda
digestiva para el organismo que tiene problemas para digerir
proteínas. Sin embargo, por razones que son menos claras, las
enzimas proteolíticas también parecen reducir el dolor y la
inflamación.