menjelaskan tentang protein secara umum, pengertian, fungsi struktur dan lebih menjelaskan tentang macam-macam uji analisis protein dalam produk makanan meliputi pengertian prinsip reagen hasil dan reaksi kimia

1. ANALISIS PROTEIN
DALAM PRODUK
MAKANAN

2. 1. Devon S. Buyantoro (E0016012)
2. Kartika Widiastuti (E0016019)
3. Laely Nur Afita (E0016020)
4. Navida Ulfani (E0016025)
5. Novilka Dwi H (E0016026)
6. Reanaldy Ibrahim M.P (E0016030)

3. Pokok Bahasan
1 protein
2 Kandungan Protein dalam Makanan
3 Analisis Protein dalam makanan (Kualitatif dan kuantitatif)

4. Protein
Protos = yang paling utama
“Senyawa organik kompleks berbobot
molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida”
Pengertian
1. Tersusun dari unsur C, H, O, N, dan S
2. Berat molekulnya cukup besar
3. Pada umumnya terdiri dari 20 macam
asam amino, yang saling berkaitan
membentuk rantai polipeptida
Karakteristik
B
D
C
A

5.  Penyusun senyawa biomolekul seperti
nukleoprotein (terkandung dlm inti sel,
tepatnya kromosom), enzim, hormon,
antibodi, dan sarana kontraksi otot
 Pembentukan sel-sel baru
 Pengganti sel-sel pada jaringan rusak
 Sebagaio sumber energi
 Berat molekul protein sangat besar.
 Semua protein tidak larut dalam
pelarut lemak.
 Suatu larutan protein ditambahkan
garam, daya larut protein akan ber-
kurang, akibatnya protein akan ter-
pisah sebagai endapan.
 Protein dipanaskan atau ditambahkan
alkohol, maka akan menggumpal.
 Protein dapat bereaksi dengan asam
maupun basa.
Fungsi Sifat

6. Klasifikasi
PROTEIN
Struktur susunan
molekul
Kelarutan
Adanya senyawa
lain
Tingkat Degradasi
 Protein Fibliler
 Protein Globular
 Albumin
 Globulin
 Glutelin
 Prolamin
 Histon
 Protamin
 Nucleoprotein,
 Glikoprotein,
 Fosfoprotein
 Kromoprotein,
 Lipoprotein
 Protein
Alami
 Turunan
protein

7. Kerusakan protein
01 02
03 04
Suatu proses perubahan struktur
molekul tanpa adanya pemutusan ikatan
kovalen (pemecahan ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam dan
terbukanya lipatan molekul protein)
Denaturasi
Reaksi antara protein dgn gula
pereduksi = menurunya nilai gizi
protein pangan selama pengolahan
dan penyimpanan
Reaksi Maillard
Mengalami perubahan = rasemisasi,
hidrolisis, desulfurasi, dan
deamidasi.
Pengolahan panas yang tinggi
Nitrit + amin = N-nitrosoamin
(senyawa bersifat karsinogenik)
Reaksi dgn nitrit

8. Kandungan protein dalam makanan
Fungsi protein dalam pangan :
 fungsi WHC (Water Holding Capacity),
 sifat koagulasi dalam keju dan tahu
 sifat stabilisasi dalam es krim
 sebagai kandungan untuk beberapa
pangan dan sifat emulsifikasi.
 Not Fat Dry Milk (NFDM) digunakan
industri untuk memperbaiki kapasitas
absorbsi air (pada terigu dapat mem-
perbaiki adonan),
 memperbaiki kualitas roti,
 mengatur pengeluaran gas
 memperkuat struktur dan tekstur
 menghambat hilangnya air serta mem-
perbaiki warna dan flavor.

9. Fungsi
Analisis
protein
Label gizi
(nilai gizi
protein)
Mengetahui
sifat
fungsional
protein
menentukan
aktivitas
biologisnya
Kandungan
protein total
maupun
dalam
campuran
Komposisi
Asam amino
Nitrogen non
protein
Kandungan
protein
selama
isolasi dan
purifikasi

10. Analisis kualitatif
Metode analisis Parameter Pembahasan
Reaksi xantoprotein
 Fungsi Mengetahui adanya gugus benzena pada sampel protein
 Reagen Larutan HNO3 pekat dan Larutan NaOH
 Prinsip proses nitrasi langsung dari asam nitrat terhadap gugus benzen pada protein
 Cara kerja
 Hasil positif Endapan putih kuning jingga
 Reaksi

11. Metode analisis Parameter Pembahasan
Reaksi Millon
 Fungsi Mengetahui adanya gugus aromatik dan asam amino tirosin pada sampel protein
 Reagen Pereaksi millon = larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat
 Prinsip Merkuri dalam pereaksi millon akan bereaksi dengan gugus hidroksifenil dari tirosin
membentuk warna merah
 Cara kerja
 Hasil positif Endapan putih merah
 Reaksi

12. Metode analisis Parameter Pembahasan
Reaksi Hopkins Cole
 Fungsi Mengetahui adanya asam amino triptosan pada sampel protein
 Reagen  pereaksi Hopkins-Cole (asam glioksilat) = asam oksalat dengan serbuk mg dalam
air.
 Larutan H2SO4 pekat
 Prinsip Reaksi Kondensasi 2 inti induk dari trptofan oleh asam glioksilat
 Cara kerja  Masukkan 2 ml bahan yang akan diujikan ke dalam tabung reaksi.
 Tambahkan 2 ml reagen hopkins cole.
 Tambahkan 2 ml asam sulfat pekat melalui dinding tabung dengan hati-hati.
 Amati
 Hasil positif Terbentuk cincin warna ungu
 Reaksi

13. Metode analisis Parameter Pembahasan
Reaksi Nitroprusida
 Fungsi untuk mendeteksi adanya asam amino sistein
 Reagen  Serbuk Na2[Fe(CN)5NO]
 Larutan NH4OH
 Prinsip Gugus tiol (-SH) dalam sistein akan bereaksi dengan sodium nitroprusside dalam
keadaan amonia berlebih membentuk senyawa berwarna merah.
 Cara kerja  Masukkan 0.5 mg larutan sodium nitroprusside ke dalam tabung reaksi.
 Tambahkan dengan 2 ml bahan yang akan diujikan.
 Tambahkan 0.5 ml amonium hidroksida.
 Amati perubahan warna yang muncul.
 Hasil positif Berwarna merah

14. Metode analisis Parameter Pembahasan
Reaksi Sakaguchi
 Fungsi untuk mendeteksi asam amino arginin
 Reagen  NaOH 10%
 Sodium hipoclorit (NaClO)
 Alpha naphtol
 Prinsip Dalam kondisi basa, alpha naphtol akan bereaksi dengan gugus guanidin dalam
arginin yang telah teroksidasi sodium hipoklorit
 Cara kerja  Masukkan 2 ml bahan yang akan diuji ke dalam tabung reaksi.
 Tambahkan beberapa tetes NaOH.
 Tambahkan dua tetes alpha naphtol.
 Tambahkan 5 tetes sodium hipoclorit.
 Amati perubahan warna yang terjadi.
 Hasil positif Senyawa berwarna merah
 Reaksi

15. Metode analisis Parameter Pembahasan
Uji ninhidrin
 Fungsi untuk mendeteksi adanya asam amino dalam sampel
 Reagen Larutan ninhidrin 0.1%
 Prinsip sam amino bereaksi dengan ninhidrin membentuk aldehida dengan satu atom C lebih
rendah dan melepaskan molekul NH3 dan CO2. Ninhidrin yang telah bereaksi akan
membentuk hidrindantin.
 Cara kerja Masukkan 2 ml yang yang akan diuji dalam tabung reaksi.
Tambahkan 5 tetes ninhidrin 0.1%.
Panaskan dalam penangas air selama 10 menit.
Amati munculnya
 Hasil positif Senyawa kompleks biru/keungunan
 Reaksi

16. Metode analisis Parameter Pembahasan
Uji Biuret
 Fungsi untuk menunjukkan adanya ikatan peptida dalam
 Reagen Larutan NaOH 2N dan larutan CuSO4 1%
 Prinsip Reaksi kondensasi
 Cara kerja
 Hasil positif Larutan berwarna ungu
 Reaksi

17. Analisis Kuantitatif
Metode kjehdahl
Metode penetapan nitrogen total pd asam amino, protein dn senyawa yg mengandung nitrogen
Tahap destruksi Tahap destilasi Tahap titrasi
 Sampel dipanaskan dlm H2SO4 pekat
 Untuk mendestruksi 1 gram protein diperlukan
9 gram H2SO4
 Sampel yg digunakan untuk analisis 0,4-3,5 gr
; 0,02-0,04 gram (mengandung nitrogen);
10-30 mg (mikro kjehdahl)
 Katalisator : Na2SO4 dan HgO
 Dari reaksi dihasilkan (NH4)2SO4
 (NH4)2SO4 dipecah menjadi NH3 dgn
penambahan NaOH sampai alkalis dan di
panaskan
 Dititrasi dgn
larutan baku
NaOH 0,1 N
 Indikator PP
 TAT warna merah
muda yg pertama
dan tetap selama
30 detik

18. Metode kromatografi
Tujuan Menetapkan kadar asam-asam amino penyusun pr
otein
prinsip Protein harus terlebih dahulu dihidrolisis sehingga
menghasilkan asam amino bebas
analisis KLT, KK, KCKT, KG
Metode spektrofotometri (UV atau Visible)
Tujuan Digunakan untuk protein terlarut
Yg perlu
diperhatikan
Digunakan BSA sbg pembanding
jenis  Biuret
 Follin-ciaucalteau
 Lowry Metode spektrofluorometri
Tujuan As.amino tirosin dan triptosan
keuntungan Lebih sensitif dgn spektrofotometri
UV

19. Metode Turbidimetri Metode pengecatan
Syarat sampel Berbentuk larutan Prinsip Pd kondisi ph rendah, gugus yang bersifat
basa dr protein terikat scr kuantitatif dgn
gugus yg bersifat asam (bermuatan negatif) yg
terdpt pd zat warna
prinsip Protein diendapkan dengan pereaksi
tertentu sehingga timbul kekeruhan
Zat warna Zat warna asidik seperti amido black 10B dan
orange G
Alat Turbidimeter Alat Colorimetri
Cara kerja  Diendapkan dengan ditambah bahan
pengendap
 Kurva baku dibuat dengan meng-
hubungkan antara kekeruhan dgn
kadar protein
 Kekeruhan sampel dibandingkan dgn
larutan baku
Hasil mengukur sisa bahan pewarna yang tidak
bereaksi dalam larutan, maka jumlah protein
dapat ditentukan dengan cepat
Bahan
pengendap
Asam terikloroasetat (CCl3COOH),
Kalium feri sianida (K3Fe(CN)6), asam
sulfosalisilat, atau pereaksi Nessler
(K2HgI4)
Kesimpulan Makin keruh sampel makamakin tinggi
kadar protein

20. Metode gasometri
keuntungan Lebih selektif dr metode kjehdahl
Fungsi Untuk amin alifatik primer
prinsip  Didasarkan pd reaksi antara amin
alifatik primer dgn asam nitrit meng-
hasilkan gas N2
 Asam nitrit dibuat dgn mereaksikan
natrium dgn asam asetat
 Gas N2 dimurnikan dgn mengalirkan-
nya pd kalium permanganat
 Dikumpulkan dan diukur volumenya
hasil Gas N2 yang terjadi sesuai dgn jumlah
asam amino yang ada.
reaksi
Titrasi formol
Tujuan Penetapan kadar protein dalam susu secara cepat
Prinsip
kerja
 menetralkan larutan dengan basa NaOH mem-
bentuk dimethilol dengan penambahan
formaldehid yang mana gugus amino sudah ter-
ikat dan tidak mempengaruhi reaksi asam basa
NaOH.
 Indikator yang digunakan adalah PP.
 Reaksi akhir titrasi akan terjadi perubahan warna
pink
Reaksi

21. PENETAPAN KADAR PROTEIN SECARA KJELDAHL BEBERAPA MAKANAN OLAHAN KERANG REMIS (Corbiculla moltkian
a Prime.) DARI DANAU SINGKARAK
Kualitatif : biuret, xantoprotein,
ninhidrin
Kuantitatif : metode kjehdahl
analisis
kadar protein rata-rata kerang remi
s segar 6,3927%. Pada kerang rem
is gulai diperoleh kadar protein rata
-rata 6,5771%, sedangkan pada ke
rang remis goreng adalah 7,1491%
.
kesimpulan
Kerang remis segar, kerang remis gulai dan
kerang remis goreng
Denaturasi
B D
C
A

22. Kesimpulan
PROTEIN
xantoprotein
kuantitatifKualitatif
nitroprusida
biuret
ninhidrin
millon sakaguchi
Hopkins cole
kromatografikjehdahl
turbidimetri
spektrofotometri
pengecatan
spektrofluorometri
gasometri
Titrasi
formol

23. Thank you