1.
UNIDAD II <ul><li>ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS </li></ul>Dra. Evelin Rojas

2.
Aminoácidos, péptidos y proteínas Tema 1

3.
AMINOÁCIDOS (aa). Características Generales <ul><li>Moléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Monómero de péptidos y proteínas </li></ul><ul><li>Mensajeros químicos, precursores, intermediarios. </li></ul><ul><li>Existen 20 en las proteínas </li></ul><ul><li>Contienen C,H,O,N; S </li></ul><ul><li>Solubles en agua </li></ul><ul><li>Nomenclatura tres letras y una letra </li></ul>

4.
ESTRUCTURA GENERAL <ul><ul><ul><ul><ul><li>COOH </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>| </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><li> H- C  -R </li></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>| </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>NH 2 </li></ul></ul></ul></ul></ul>Específica para cada a.a Se clasifican según las propiedades de su grupo R

5.
CLASIFICACIÓN <ul><li>Según la polaridad del grupo R </li></ul><ul><li>No polares </li></ul><ul><li>Polares sin carga </li></ul><ul><li>Polares cargados </li></ul><ul><li>Según la naturaleza química del grupo R </li></ul><ul><li>Ácidos </li></ul><ul><li>Básicos </li></ul><ul><li>Neutros </li></ul><ul><li>Según su valor nutricional </li></ul><ul><li>Esenciales: arginina, histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina </li></ul><ul><li>No esenciales: alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina . </li></ul>

6.
Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos .

7.
Aminoácidos con grupos R polares sin carga

8.
Aminoácidos con grupos R cargados

9.
Propiedades físico-químicas <ul><li>Ópticas (Estereoisomería). </li></ul><ul><ul><li>Presentan un carbono asimétrico (excepto la glicina). </li></ul></ul><ul><ul><li>I sómeros : Grupo amino a la derecha: D </li></ul></ul><ul><ul><li>Grupo amino a la izquierda: L </li></ul></ul><ul><li>Comportamiento anfótero (Ácido-básicas). </li></ul><ul><ul><li>Cuando se ionizan sustancias anfóteras . </li></ul></ul><ul><ul><li>Se comportan como sustancias tampón . </li></ul></ul><ul><ul><li>Cuando presentan carga neta cero: punto isoeléctrico . </li></ul></ul><ul><li>Reacciones Químicas. </li></ul><ul><ul><li>G rupo carboxilo ( descarboxilación ). </li></ul></ul><ul><ul><li>G rupo amino ( desaminación ). </li></ul></ul><ul><ul><li>Grupo R. </li></ul></ul>

10.
Formas iónicas de un aminoácido <ul><ul><li>COOH </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><ul><li>H  C  R </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><ul><li>NH 2 </li></ul></ul><ul><ul><li>Forma no ionizada </li></ul></ul><ul><ul><li>COO  COO  COOH </li></ul></ul><ul><ul><li>| |  </li></ul></ul><ul><ul><li>H-C-R H-C-R H-C-R </li></ul></ul><ul><ul><li>| | | </li></ul></ul><ul><ul><li>NH 2 + NH 3 + NH 3 </li></ul></ul><ul><ul><li>(Zwitterión) </li></ul></ul><ul><ul><li>Formas ionizadas </li></ul></ul>

11.
Estado químico en el cual se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H 3 N + CH 2 COOH] = [H 2 NCH 2 COO - ]. Zwitteriónica neutra Punto isoelectrico Valor de pH en el cuál se alcanza el isolectrico pH isoelectrico ( pI )

12.
Propiedad óptica Tomado de: http:// es.wikipedia.org / wiki / Isomer%C3 % ADa .

13.
<ul><li>Enlace covalente </li></ul><ul><li>Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato. </li></ul><ul><li>Desprendimiento de una molécula de agua. Carácter parcial de doble enlace </li></ul><ul><li>Presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. </li></ul>Química del enlace Peptídico

14.
EL ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 N-terminal C-terminal Dipéptido

15.
<ul><li> Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. </li></ul><ul><li>De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal (amino libre) hasta el extremo C-terminal (carboxilo libre). </li></ul><ul><li>Extensión, el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. </li></ul>PÉPTIDOS

16.
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. Polipéptidos: Si el número de a.a es 10 o más PÉPTIDOS

17.
<ul><li>Oxitocina (9 residuos de A-A): estimula la contracción uterina </li></ul><ul><li>Hormona adrenocorticotrópica: glóbulo anterior de la pituitaria </li></ul><ul><li>Glutatión (3 residuos) es un agente reductor. </li></ul><ul><li>Insulina. Regulación del metabolismo de los carbohidratos y lípidos </li></ul><ul><li>Vasopresina </li></ul><ul><li>Endorfinas </li></ul><ul><li>Aspartame </li></ul>ALGUNOS PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

18.
Polímeros de aminoácidos de fundamental importancia e imprescindibles en la materia viva. PROTEÍNAS

19.
<ul><li>Macromoléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Elevado peso molecular. </li></ul><ul><li>Contienen: Carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). </li></ul><ul><li>Pueden contener: azufre (S) ; fósforo (P) hierro (Fe++), cobre (Cu ++), magnesio (Mg++), yodo (Y). </li></ul><ul><li>Expresan la información genética </li></ul><ul><li>Desempeñan diferentes actividades biológicas. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. </li></ul>PROTEÍNAS. Características Generales

20.
FUNCIONES

21.
<ul><li>Estructura primaria </li></ul><ul><li>Secuencia lineal de aminoácidos : Cual aminoácido y el orden en que se encuentran. </li></ul><ul><li>No es arbitrario predeterminado en el ADN. </li></ul><ul><li>Determina la especificidad de cada proteína. </li></ul><ul><li>Enlace péptídico </li></ul>Niveles de organización estructural H 3 + N- Ala-Arg-Asn-Asp-Cys-Gln-Glu-Gly-His-Ile-Leu-Lys-Met-Phe-Pro-Ser- COO -

22.
<ul><li>ESTRUCTURA SECUNDARIA </li></ul><ul><li>Disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria). </li></ul><ul><li>Giros y plegamientos (rotación del carbono y de enlaces débiles ej. puentes de hidrógeno). </li></ul><ul><li>Puede adoptar diferentes formas. </li></ul>Niveles de organización estructural

23.
a) Formas en espiral, configuración helicoidal, estables  - Hélices

24.
b) Formas plegadas (configuración  o de hoja plegada).

25.
Estructuras supersecundarias Hoja  paralela Hoja  anti paralela

26.
Estructuras supersecundarias

27.
Estructuras supersecundarias Unidad  Meandro   Barril  Lave griega

28.
<ul><li>ESTRUCTURA TERCIARIA </li></ul><ul><li>Formas tridimensionales geométricas muy complicadas. </li></ul><ul><li>Enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) </li></ul><ul><li>Enlaces débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). </li></ul><ul><li> </li></ul><ul><li>Tiene importancia para la actividad biológica o función de la proteína. </li></ul>Niveles de organización estructural

29.
ESTRUCTURA TERCIARIA

30.
<ul><li>ESTRUCTURA CUATERNARIA </li></ul><ul><li>Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (subunidades). </li></ul><ul><li>Auto ensambladas por enlaces débiles, no covalentes. </li></ul><ul><li>No la poseen todas las proteínas. </li></ul><ul><li>Está presente si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica </li></ul><ul><li>Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y las enzimas alostéricas. </li></ul>Niveles de organización estructural

31.
Niveles de organización estructural

32.
Desnaturalización de proteínas

33.
Hidrólisis de proteínas Ruptura o fragmentación de las proteínas en péptidos (parcial ) o en sus aminoácidos constituyentes (total)

34.
<ul><ul><ul><li>Según su función biológica </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Catalíticas, de transporte, estructurales, defensivas, reserva, contráctiles, reguladoras. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Según su composición </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Simples y conjugadas </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Según su conformación y solubilidad </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Fibrosas y globulares </li></ul></ul></ul></ul>Clasificación de las proteínas

35.
SIMPLES (Homoproteínas): Constituidas únicamente por aminoácidos Conjugadas (Heteroproteínas): Además de aminoácidos, contienen otras moléculas o elementos Ej. Hemoglobina Según su composición

36.
Monosacáridos Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Glucoproteínas Metales Hemoglobina, hemocianina, mioglobina Metaloproteínas Grupos fosfato Fosfoproteínas Lípidos LDL, HDL,VLDL Lipoproteínas Acidos nucléicos Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Nucleoproteínas COMPONENTE NO PROTEICO EJEMPLOS NOMBRE CONJUGADAS (Heteroproteínas)

37.
Según su conformación y solubilidad <ul><li>FIBROSAS O FILAMENTOSAS </li></ul><ul><li>Función estructural </li></ul><ul><li>Insoluble en agua </li></ul><ul><li>Actina, Miosina (músculos) </li></ul><ul><li>Colágeno (hueso y tejido conjuntivo) </li></ul><ul><li>Queratina (Piel, pelo, uñas, cuernos, plumas) </li></ul><ul><li>Fibroína (seda, tela de arañas) </li></ul><ul><li>Elastina (tejido conjuntivo) </li></ul><ul><li>GLOBULARES </li></ul><ul><li>Funciones biológicas </li></ul><ul><li>Solubles en agua </li></ul><ul><li>Hemoglobina (Globulos rojos) </li></ul><ul><li>Mioglobina (músculo) </li></ul><ul><li>Enzimas (catalizadores) </li></ul>

38.
PROTEÍNAS FIBROSAS <ul><li>Soportes estructurales de los tejidos. </li></ul><ul><li>Poseen alta resistencia al corte </li></ul><ul><li>Cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. </li></ul><ul><li>Fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una &quot;macro-fibra&quot;, Ej. Colágeno,  -Queratina </li></ul><ul><li>Láminas. Ej.  -queratinas de las sedas naturales </li></ul><ul><li>Son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas. </li></ul><ul><li>Más resistentes a los factores que las desnaturalizan. </li></ul>

39.
Colágeno <ul><li>Función predominantemente estructural. </li></ul><ul><li>Estructura regular forma cilindro de gran longitud. </li></ul><ul><li>Sostén o armazón de tejidos: 4% hígado,10% pulmones, 50% del cartílago y 70% piel. </li></ul><ul><li>Tres cadenas que forman una triple hélice </li></ul><ul><li>Cada cadena (1400 a.a): uno de cada tres es glicina; prolina e hidroxiprolina. </li></ul><ul><li>Enrrollan una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. </li></ul><ul><li>Entre las cadenas :puentes de hidrógeno: gran estabilidad. </li></ul><ul><li>12 tipos de colágeno, numerados del I al XII. </li></ul>

40.
QUERATINA <ul><li>En formaciones epidérmicas: </li></ul><ul><li>pelos, uñas, plumas, cuernos. </li></ul><ul><li>Cadena polipeptídica:  hélice estabilizada por puentes de hidrógeno. </li></ul><ul><li>4  hélices forman una protofibilla. </li></ul><ul><li>11 protofibrillas: microfibrilla. </li></ul><ul><li>Alto contenido de Cisteína. </li></ul><ul><li>Enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno. </li></ul><ul><li>Bajo contenido Histidina, Tritófano, metionina. </li></ul>

41.
Fibroína <ul><li>Presente en la seda y tela de arañas </li></ul><ul><li>Varias hebras con estructura de hoja  antiparalela. </li></ul><ul><li>Secuencia característica: (G-S-G-A-G-A)n. </li></ul><ul><li>Forma láminas beta con una cara de glicinas y otra de alaninas y serinas. </li></ul><ul><li>Las fibras de seda son fuertes (no se pueden estirar más). </li></ul><ul><li>Son flexibles (las láminas se deslizan fácilmente unas sobre otras). </li></ul>

42.
PROTEÍNAS GLOBULARES <ul><li>Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas. </li></ul><ul><li>Adoptan formas esféricas o globulares compactas. </li></ul><ul><li>Son solubles en sistemas acuosos. </li></ul><ul><li>F unción dentro de la célula es móvil y dinámica . Ej : ( enzimas , anticuerpos, hormonas ). </li></ul>

43.
<ul><li>Hemoproteína presente en corazón y el músculo esquelético. </li></ul><ul><li>Reservorio y acarreador de Oxígeno </li></ul><ul><li>Transporte de O2 en la célula muscular. </li></ul><ul><li>Una sola cadena de aminoácidos similar a las cadenas individuales de la hemoglobina. </li></ul><ul><li>80 % de su cadena polipeptídica plegada en ocho hélices-  . </li></ul><ul><li>Estabilizadas por puentes de Hidrógeno y enlaces ionicos. </li></ul><ul><li>Interior aminoácidos no polares. </li></ul><ul><li>Los residuos polares: en la superficie </li></ul><ul><li>Grupo hemo (ion ferroso). alineado con aminoácidos no polares. </li></ul>Mioglobina

44.
<ul><li>Células rojas de la sangre. </li></ul><ul><li>Transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. </li></ul><ul><li>La hemoglobina A(adultos): cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) </li></ul><ul><li>Tetramérica. </li></ul><ul><li>Cada subunidad:estructuras helicoidales y sitio para el hemo </li></ul><ul><li>Aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad. </li></ul><ul><li>Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (  ). </li></ul><ul><li>Enlaces polares. </li></ul>Hemoglobina