1. Proteínas

2. Proteínas
IMPORTANCIA
Debido a su escases y la importancia que tienen como nutrimento, estos
compuestos se han convertido actualmente en el principal foco de atención de la
mayoría de los tecnólogos de alimentos en el mundo.
Estas sustancias desempeñan funciones biológicas en el organismo humano ,
entre las que se cuenta la regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de
enzimas, anticuerpos y hormonas, y como constituyente de la sangre, en otras:
forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otras sistemas
rígidos estructurales. Los órganos del hombre están compuestos
fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5
millones de tipos con propiedades y características muy especificas.
Debido al alto índice de crecimiento demográfico, varios países realizan
investigaciones sobre el uso de proteínas no convencionales para el consumo
humano con el fin de poder satisfacer las necesidades de este nutrimento en la
poblaciones de escasos recursos.
No solo es necesario producir mas alimentos ricos en toda clase de nutrimentos;
hay que cuidar, almacenar, procesar, etc. Los que actualmente se tienen; por
esta razón, es indispensable conocer todas las posibles rutas de modificación,
tanto positiva como negativa, que sufren en especial las proteínas, para obtener
mayores beneficios de ellas.

3. Proteínas
Definición. Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos
por aminoácidos unidos por enlaces peptidicos que intervienen en diversas
funciones vitales esenciales como el metabolismo, la contracción muscular o la
respuesta inmunológica.
CLASIFICACION
• Holoproteinas: Formados solamente por
aminoácidos. Hay 2 grupos:
Filamentosas : colágeno, queratinas, elastinas, fibrainas
Globulares : protaminas, histonas, gluleminas,
albuminas
• Heteroproteinas: Formadas por un número
determinado de aminoácidos mas una parte no
proteica (grupo prostético). También se llaman
proteínas conjugadas. Hay 5 grupos:
Cromoproteínas
Glucoproteinas
Hipoproteinas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

4. Proteínas
Funciones
Entre las funciones más importantes de las proteínas se
consideran:
1. Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones
de los sistemas biológicos.
2. Como hormonas transmitiendo información entre células.
3. Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas
pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
6. Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de
las proteínas contráctiles.
7. Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece
de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las
proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

5. Aminoácidos
Las aminoácidos son polímeros constituidos por monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo
-COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa se diferencian entre sí
por el tamaño de sus cadenas laterales.

6. Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
1. La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la
asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua;
con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

7. Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
2. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o
como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último
caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

8. Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
3. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.

9. Aminoácidos
El enlace peptídico
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos
y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se
realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los
ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un
enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto
resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo
carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una
molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:

10. Aminoácidos
El enlace peptídico
1. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de
agua.
2. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

11. Peptidos
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por
enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace
Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van
enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a
todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras,
es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
1. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

12. Proteínas
Niveles estructurales
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.
La ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman
la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en
que se encuentran. El
ordenamiento de los aminoácidos
en cada cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a un
plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.

13. Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial
que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza
en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de
enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable
determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las
hélices de colágeno)
b) Formas plegadas
(configuración β o de hoja
plegada).

14. Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes
de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas,
que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones
esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...;

15. Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes,
con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas
por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostéricos.

16. Proteínas
FACTORES QUE AFECTAN PERDIDAS DE PROTEINAS
Los principales factores que afectan en la perdidas de proteínas son :
TEMPERATURAS ALTAS: en la preparación de los alimentos se somete a un
calentamiento en el cual se propician diferentes reacciones en las que llegan a
intervenir todos los compuestos presentes ; algunos de los cambios que ocurren
son muy benéficos , otros son dañinos y se van presentando en función de la
intensidad del tratamiento térmico.
DESULFURACION Y OXIDACION: la desulfuración de los aminoácidos azufrados,
principalmente cisteína, es una de las primeras alteraciones que se observan al
someter los alimentos a los distintos tratamientos térmicos comerciales; las
proteínas de la leche, así como las del huevo son sensibles a este cambio.
CICLIZACION,DESAMIDACION Y DESHIDRATACION: en ciertas condiciones de
calentamiento pueden llevarse a cabo reacciones que provocan la formación de
compuestos cíclicos a partir de aminoácidos indispensables como la treonina y
triptófano. Por su parte la deshidratación se lleva a Cabo mas fácilmente a pH
alcalino, pero también se puede provocar mediante tratamientos térmicos

17. Proteínas
Desnaturalización Proteica
DESNATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservándose solamente la
primaria. En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización)
pero en muchos casos es irreversible.

18. PERDIDA DE LAS PROPIEDADES BIOLOGICAS
Una proteína desnaturalizada cuenta
únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es
la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración.
El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa
se llama renaturalización. Esta propiedad es
de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya
que no todas la proteínas reaccionan de igual
forma ante un cambio en el medio donde se
encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total
de la solubilidad, con lo que la proteína
precipita. La formación de agregados
fuertemente hidrofóbicos impide su
renaturalización, y hacen que el proceso sea
irreversible

19. Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
* En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o
su posición espacial se corrompe.
* La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros
entre las cisteínas).
o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de
aminoácidos.
* En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de
repetición regulares como las alfa-hélices y adoptan formas aleatorias.
* La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es
interrumpida por las desnaturalización.
Pérdida de su función
La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas,
por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más
al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos
no están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas proteínas (distinto a lo que pasa con la proteína de la clara de huevo), la
desnaturalización es reversible (las proteínas pueden recuperar su estado nativo cuando se quita la
influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción
que toda la información necesaria por la proteína para asumir su forma nativa, se encuentra
codificada en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica

20. ALGUNOS EJEMPLOS COMUNES
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se
desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos
llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la
clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En
los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al
cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida
intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a
través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en
un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que
proviene de la desnaturalización), que se produce por
calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada
que ver con la crema)
Ej.: Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de
huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura
(mientras se la fríe)