1. María Navarrete Bazurto

2. Otro nivel de complejidad en el proceso de
transferencia de información
Conversión del código de tripletes de los ácidos
nucléicos al alfabeto de 20 aminoácidos.
Funcionamiento coordinado de más de 100
tipos de macromoléculas

4. Garantiza:
 Formación de
enlaces
peptídicos.
 Orden correcto
especificado por
los codones de
mRNA.

5. Crick propuso que se necesitaba
una molécula para llenar el vacío
entre mRNA y las proteínas.
Ésta molécula es el tRNA.
El DNA contiene genes que se
transcriben formando tRNA.

6. Cada tipo de tRNA se une a un āā
específico
Āā se unen covalentemente al tRNA a
través de las aminoacil-tRNA sintetasas
Utilizan ATP como fuente de energía
Aminoacil-tRNA
Se une a mRNA codificador para alinear
nucleótidos

7. Aminoacil-tRNA
sintetasa
met
UAC
Aminoacil-
tRNA
ATP AMP + PP

8. tRNA
Cadenas
polinucleotídicas
de 70 a 80
subunidades
Varias
secuencias de
bases únicas
Secuencias
comunes
Más pequeñas
que mRNA y
rRNA
Características
escenciales
para su
función
Anticodón
Secuencia de
unión
complementari
a al codón
(mRNA)
Reconocida
por aminoacil-
tRNa sintetasa
Añade el āā
adecuado
Lugar de unión
para el āā
específico
A 180º del
codón
Reconocida
por los
ribosomas

9. Reconocida por
aminoacil-tRNA
sintetasa
Reconocida por
el ribosoma

10. Emparejamiento
de bases
complementarias
dentro de cada
molécula de tRNA
causa que se
doble y repliegue
Bucles de
nucleótido no
emparejados
Sitio de unión
del āā
Grupo
carboxilo
Distancia entre
anticodón y āā

11. Caperuza 5’
 Ribosomas no pueden unirse a un mRNA sin caperuza.
 mRNA tiene una vida de 30 minutos a 24 horas.(10h)
Poliadenilación

12. Adición
Enzimática
Poliadenilación:
 Exportar mRNa fuera del núcleo.
 Los estabiliza frente a la degradación del citosol.

13.  2 subunidades (40% proteínas – 60% rRNA)
 rRNa: funciones catalíticas, no transfiere
información
 Proteínas: Estructura y estabilidad del ribosoma
34prot
21prot
2rRNA

14. Peptidil
Salen los tRNA
que ya cedieron
sus āā al
polipéptido
Exit Aminoacil
Aminoacil-tRNa lleva
siguiente āā de la
secuencia
Cadena
polipeptídica
en crecimiento

15. Síntesis de
proteínas
Iniciación
Ciclo
repetitivos de
elongación
Terminación

16. Complejo de Traducción
Ribosoma mRNA
tRNa
iniciador
al que
está unida
una
metionina
Varios
factores
de
iniciación
protéicos

17.  Factor de iniciación
se une a subunidad
pequeña, y ésta a
mRNA en la región
del codón inciador
 Secuencia corriente
arriba ayuda al
ribosoma a identificar
AUG
 tRNA iniciador: lleva
el primer āā del
polipéptido
 Frecuente que se
elimine met
Corriente arriba

18. tRNA iniciador:
 contiene al
anticodón 3’-UAC-5’
 Se une al codón
5’–AUG-3’
 Libera uno de los
factores de
iniciación
Factor de iniciación
3’-UAC-5’
5’-AUG-3’

19. Complejo de
iniciación:
 Se completa
cuando la
subunidad
cromosómica
grande se une a la
pequeña
 Se libera el resto
de factores de
iniciación

20. Cada repetición del proceso
añade un āā a la cadena
peptídica en crecimiento.
Se añaden āā uno tras otro.

21.  Aminoacil-tRNa reconoce el codón en el sitio A.
 Se une mediante emparejamiento de bases de su
anticodón con el codón complementario.
 Requiere factores de elongación.
 Requiere energía (GTP).

22.  Reacción espontánea
 Peptidil transferasa,
componente del RNA de
S.R.G
 RNA catalíticos = ribozimas
Peptidil transferasa
Formación del
enlace peptídico
 Grupo amino del āā del sitio A
está alineado con grupo
carboxilo del āā precedente,
unido al sitio P.
 Formación del enlace peptídico
 Polipéptido se libera del sitio E.

23.  tRNa descargado se
mueve del sitio P al E.
 Sale del ribosoma y se une
a los tRNa citosólicos.
 Ribosoma se desplaza un codón
hacia abajo del mRNa.
 Siguiente codón se sitúa en el sitio
A desocupado.
 Requiere energía (GTP).

24.  Cada enlace peptídico se forma en una
fracción de segundo.
 Proteína de 360 āā en 18 segundos
(bacteria), poco más de un minuto
(eucariota).

25.  Síntesis finaliza por un
factor de liberación,
proteína que reconoce
el codón de parada.
 Ninguna molécula tRNA
se une al codón de
parada, disponible para
la unión del factor de
liberación.

26.  Factor de liberación
se une al sitio A, se
rompe enlace entre
tRNa del sitio P y el
último āā.
 Libera polipéptido

27.  Se separa el
complejo de
traducción en sus
partes.
 Cada mRNA se
traduce sólo un
número limitado de
veces.

28.  Chaperonas moleculares, ayudan al plegamiento de
la cadena polipeptídica en su estructura
tridimensional activa.