coenzimas

1. ENZIMAS Y COENZIMAS
M.C. Alma Citlali
Vásquez Moreno

2. ENZIMAS Y COENZIMAS
3.1 Enzimas: clasificación y
nomenclatura.
3.2 Coenzimas y cofactores.
3.3 Factores que afectan la
velocidad de las reacciones
enzimáticas.
3.4 Enzimas reguladas y no
reguladas. Propiedades generales.
3.5 Principales coenzimas.

3. HISTORIA
• 1835, primera teoría general sobre la
catálisis química.
• 1860, L. Pasteur postuló y dijo ……
• 1877 se empleo por primera vez el término
de enzima.
• 1897, E. Büchner extrajo las enzimas que
catalizan la fermentación alcohólica.
• 1926, J.B. Sumner aisló por primera vez una
enzima en forma cristalina.
• 1930 a 1936, quedó bien establecida “la
naturaleza proteíca de las enzimas”

4. ENZIMASENZIMAS
SONPROTEÍNAS
ESPECIALIZADAS
CATALIZADORES
BIOLÓGICOS
FUNCIONAN COMO
YA QUE REGULAN
LA VELOCIDAD DE LAS REAC
CIONES QUE OCURREN EN
LAS CÉLULAS
TIENEN COMO
CARACTERÍSTICAS
SON MUY ESPECÍFICAS
TIENEN ENORME PODER CATALITICO.
LA ACTIVIDAD CATALITICA ESTA
REGULADA.
EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA
AMILASA
TIENEN UN
SITIO ACTIVO
A ESTE
SE UNE EL SUSTRATO
FORMANDO EL COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
EL CUAL
DISMINUYE LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN
COENZIMAS
O
COFACTORES
ALGUNAS
REQUIEREN DE
ENTRE ELLAS
LA

5. Clasificación de Enzimas
1 Oxido-reductasas.
Agregan o sustraen electrones:
1.1 CH-OH
1.2 C=OH
1.3 C=CH
1.4 CH-NH2
1.5 CH-NH
1.6 Actúan sobre el NADH y NADPH.
2 Transferasas.
Transferencia de grupos funcionales, de una molécula a
otra o dentro de la misma molécula:
2.1 Gpos. De un átomo de carbono.
2.2 Gpos. Aldehídicos o cetónicos.
2.3 Gpos. Acilo.
2.4 Gpos. Glucosilo.
2.6 Gpos. Nitrogenados.
2.7 Gpos. Fosfato.
2.8 Gpos. Que contienen azufre.

6. Clasificación de Enzimas
3 Hidrolasas.
Rompen una molécula en dos por
acción del agua:
3.1 Esteres.
3.2 Enlaces glucosídicos.
3.4 Enlaces peptídicos.
3.5 Otros enlaces C-N.
3.6 Anhídridos de ácido.
4 Liasas.
Elimina agua para adición de dobles enlaces:
4.1 C=C
4.2 C=O
4.3 C=N

7. 5 Isomerasas.
Reacciones de isomerización.
5.1 Racemasas y epimerasas.
5.2 Isomerasas cis-trans.
5.3 Oxido reductasas intramoleculares.
6 Ligasas.
Unen a dos moléculas formando un enlace
a expensas del ATP.
6.1 C-O
6.2 C-S
6.3 C-N
6.4 C-C
Clasificación de Enzimas

8. LISOZIMA Y SU SUSTRATO

9. ENZIMAS

10. SITIO ACTIVO
Tiene algunas características
particulares como:
1Especificidad: absoluta y de grupo.
2 Región tridimensional.
3Interacciones reversibles.

11. Las enzimas cumplen su poder
catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente
complementaria del substrato.
• Transformación catalítica del mismo.
En ambas funciones participan:
- Cadenas laterales de los aminoácidos.
- Grupos o moléculas no proteicas.
- Grupos prostéticos.
- Iones metálicos.
- Cofactores.

12. Teoría de la acción enzimática 1
• Modelo de Llave y
Cerradura (Emil Fisher)
• Modelo aceptado durante
mucho tiempo, donde el
substrato y enzima se
acoplan de forma
estereoespecífica, de la
misma manera que una
llave se ajusta a su
cerradura.
• Hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de
inhibición enzimática

13. Teoría de la acción enzimática, 2
• Modelo de Ajuste
Inducido (Koshland)
• Tanto la enzima
como el substrato
sufren una
alteración en su
estructura por el
hecho físico de su
unión.

14. Teoría de la acción enzimática, 3
• La teoría del ajuste
inducido se amplia en la
actualidad definiendo la
acción enzimática como:
Estabilización del estado
de transición.
Según el cual, el centro
activo enzimático es en
realidad complementario
no al substrato o al
producto, sino al estado
de transición entre
ambos.

15. Sustrato: molécula(s) sobre la(s) que actúa
la enzima.
Actividad enzimática: velocidad a la que cursa la
reacción enzimática.
Velocidad: variación de la concentración en la
unidad de tiempo.
Unidades: katal: moles.s-1
U.I. : micromoles.min-1
La velocidad es directamente proporcional de la
concentración de enzima; por tanto, la velocidad
es una medida de la concentración de la enzima
en una preparación.

16. Energía de activación

17. Enzimas que dependen de
Cofactores
• El cofactor puede ser
un ión metálico o bien
una molécula
orgánica llamada
coenzima, algunos
enzimas necesitan
ambos.
• Los cofactores son
generalmente
estables al calor.

18. HOLOENZIMA y APOENZIMA

19. COENZIMAS
• Átomo, ión o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.
• Contiene como parte de su estructura, una
molécula de alguna de las vitaminas.
• Las coenzimas actúan por lo general como
portadores de grupos funcionales, átomos
o electrones.
• Cuando el coenzima se halla unido
intímamente a la molécula de enzima recibe
el nombre de grupo prostético.

20. COENZIMAS

21. •Factores que afectan
la velocidad de las
reacciones
enzimáticas.

22. pH: Influye en la estructura tridimensional y a su
vez sobre la afinidad que tenga el enzima por su
sustrato
• Las enzimas son
activas en un margen
limitado de pH.
• Se obtiene una
gráfica en forma de
campana con tres
zonas definidas:
1) proporcionalidad.
2) intermedia, y
3) desnaturalización.

25. • Los enzimas poseen
grupos químicos
ionizables
( carboxilos -COOH;
amino -NH2; tiol –SH,
etc.) en las cadenas
laterales de sus
aminoácidos.
• El pH no afecta la
actividad enzimática
directamente sino que
modifica la
concentración de
protones.
• A pH alto o bajo se
puede producir la
desnaturalización de
la enzima y en
consecuencia su
inactivación.
• Pepsina 2.0
• Tripsina 7.7
• Catalasa 7.6
• Arginasa 9.7
• Fumarasa 7.8
• Ribonucleasa 7.8

26. TEMPERATURA
• La velocidad de
muchas reacciones
enzimáticas se
duplica,
aproximadamente por
cada 10o
C de
aumento de
temperatura (Q10=2.0)
• La mayoría de las
enzimas se inactivan
entre 45 y 60o
C.

27. Concentración de Enzima.
• Cuando en una reacción
enzimática se mantiene
fija la cantidad de sustrato
lo que se varia es la
concentración de la
enzima; lo que demuestra
que el aumento es
proporcional de la
actividad con respecto a
la concentración del
enzima.

28. Concentración del Sustrato
• Una enzima funciona de manera más
eficiente cuando la concentración de
sustrato está en exceso en relación con
la concentración de enzima.
• En estas condiciones el producto se
obtiene a la máxima velocidad.
.

29. Efecto de los Activadores
• Como activadores se definen a las
pequeñas moléculas: iones
inorgánicos cuya función es estimular
y estabilizar la actividad catalítica.

30. INHIBICION ENZIMATICA
• La inhibición es uno de
los mecanismos de
regulación de las células
vivas y uno de los
procedimientos mas
importantes de
diagnostico enzimático.
• Cualquier sustancia que
reduzca la velocidad de
reacción catalizada
enzimáticamente se
puede considerar
inhibidor.
• E I
• E + I EI
• E + I EI

31. INHIBICION COMPETITIVA
• La característica
es que el I
puede
combinarse con
el E libre de tal
modo que
compite con el
S normal para
unirse al centro
activo.

32. • Inhibición
Acompetitiva
• En este tipo el I no
se combina con el E
libre, ni afecta a su
reacción con el S
normal. Se combina
con el complejo ES
para formar un
complejo inactivo.
• ES + I ESI
• Inhibición
No- competitiva
• El I no se fija al
centro activo, sino en
otro punto de la
enzima E modificando
la eficacia catalítica
de ésta.
El complejo ternario ESI
no origina productos
de reacción.

34. Sustrato
Inhibidor
acompetitivo

35. ENZIMAS REGULADORES
• Algunos enzimas poseen otras
propiedades que le confieren
específicamente papeles reguladores
del metabolismo.
• Estas formas más especializadas se
denominan:
1) Enzimas alostéricos.
2) Enzimas moduladas covalentemente.

36. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• El término alostérico
significa otro sitio.
• Cuya actividad
catalítica es
modulada por la
unión no covalente
de un metabolito
específico a un
centro de la proteína
distinto del centro
catalítico.
• El centro alostérico es
tan específico para la
unión del modulador,
como el centro
catalítico lo es para la
unión del sustrato.

37. • Un modulador puede ser:
(+) estimulador
(- ) inhibidor
• Cuando un enzima posee
solamente un modulador
específico, se dice que es
monovalente.
• Algunos responden a dos
o más moduladores
específicos, cada uno de
ellos unidos aun centro
específico, se dice que son
polivalentes.
• Los enzimas alostéricos
muestran dos tipos de
control:
Homotrópico cuando el
modulador es el mismo
sustrato.
Heterotrópico cuando su
modulador es diferente a
su sustrato.
• Este tipo de inhibición se
designa de diferentes
maneras:
• Inhibición por producto
final
• Feed-back
• Retroinhibición.

38. Modulación Alostérica
S A B C D P
Retroinhibición
S E F G H P
Estimulación por precursor

39. ENZIMAS MODULADAS
COVALENTEMENTE
fosforilasa fosfatasa
P P
+
P P fosforilasa quinasa
Fosforilasa a Fosforilasa b

40. ZIMÓGENOS
• Los ejemplos clásicos son los enzimas
digestivos pepsina, tripsina y quimotripsina.
pepsinasa
Pepsinógeno pepsina + péptidos
enteroquinasa
Tripsinógeno tripsina + hexapéptido
tripsinasa
Quimotripsinógeno quimotripsina+2
dipéptidos

41. ISOZIMAS• Algunos enzimas
aparecen en forma
múltiples, llamadas
isozimas, dentro de una
especie determinada o
tipo de célula.
• La Lactato-
deshidrogenasa
aparece en 5 formas
isozímicas. Estan
constituidos por 5
combinaciones de 2
clases de cadenas
polipeptídicas
designadas M y H.
M4
M3H
M2H2
MH3
H4