Diplomado Nutrición y Dietética Dra. Diana Paulino
Nutrióloga Clínica / Obesologa Dietista
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Metabolismo de las Proteínas

Las Proteínas
Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también
por sus funciones biorreguladora forma parte de las enzimas y de defensa (los
anticuerpos son proteínas.
 Constituyen del 20-10% de Valor calórico total.
 Aportan 4gr/kcal
FUNCIONES ALIMENTARIAS
Cuando se digieren las proteínas, quedan los aminoácidos. El cuerpo humano
necesita muchos aminoácidos para descomponer el alimento. Es necesario
consumir aminoácidos en cantidades suficientes y grandes para una salud
óptima.
Los aminoácidos se encuentran en fuentes animales tales como las carnes, la
leche, el pescado, la soja y los huevos, al igual que en fuentes vegetales tales
como los frijoles, las legumbres y la mantequilla de maní.
 Son macromoléculas constituidas por la polimerización de las unidades
estructurales básicas denominadas aminoácidos que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos.
Las Proteínas
 Son estructuras formadas por aminoácidos unidos por enlaces.
 Poseen carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno.
 Tienen funciones estructurales, forman y reparan tejidos.
 11 de los 20 aminoácidos se sintetizan en el organismo. 9 aminoácidos
son esenciales para el ser humano, significa que son indispensables y
tienen que ser suministrados en la dieta.
Funciones
 Sirven para formar y reparar tejidos. Es muy importante en situaciones de
stress, embarazo, crecimiento del niño, traumas)
 Función catalítica: enzimas y Reguladora: hormonas
 Función inmunológica: formar anticuerpos: inmunoglobulinas
 Regulación equilibrio acido-base y equilibrio hidroelectrolítico dado por la
albúmina.

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Otras funciones:
 Transporte de sustancias: hemoglobina, bilirrubina, riboflavina
 Contracción muscular
 Transporte membranales: canales iónicos y bomba protones
 Energética: 4 Kcal./g
Propiedades
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe
su función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el
recambio proteico.
 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde
la solubilidad.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Según su origen
Según su composición química:
• Simples: solo contienen AA
• Conjugadas: porción proteica + no proteica
• Derivados: péptidos

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Según su valor biológico:
Aminoácidos
 Son compuestos formados por un esqueleto de hidrocarbonado, un grupo
amino y un grupo carboxilo.
 Estos pueden emplearse para sintetizar proteínas mediante enlaces
peptídicos.
 Los aminoácidos esenciales no pueden ser producidos por el cuerpo y
deben ser proporcionados por los alimentos. No es necesario ingerirlos
en una comida. El equilibrio durante todo el día es más importante. Los
nueve aminoácidos esenciales son:
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Licina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina

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Los aminoácidos no esenciales son producidos por el cuerpo a partir de los
aminoácidos esenciales o en la descomposición normal de las proteínas. Ellos
abarcan:
• Alanina
• Asparigina
• Ácido aspártico
• Ácido glutámico
Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés. Ellos abarcan:
• Arginina
• Glutamina
• Glicina
• Ornitina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
AMINOACIDOS INDISPENSABLES
 Son aquellos que el organismo NO puede sintetizar en cantidad
suficientes para garantizar un balance nitrogenado neutro o positivo, con
esto se garantiza crecimiento y salud, por lo cual deben de ser
suministrados en la dieta.
Los AA dispensable
Son aquellos que el organismo sintetiza en cantidades adecuadas a partir de
esqueletos hidrocarbonatos (alfa cetoacidos y amoniaco) mediante reacciones
de transaminacion por lo cual se requiere la coenzima fosfato de piridoxal
(B6PO4) forma metabólicamente activa de la Vitamina B6.
AMINOACIDOS DE CADENA RAMIFICADA o CONDICIONANTES
 Abundan en las proteínas de origen vegetal presentes en cereales y
leguminosas.
 Son útiles en la dieta de pacientes con:
a. Encefalopatía hepática
b. Pacientes sépticos
c. Quemados
d. Politraumatizados
e. Px en estado critico

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Aminoácido Limitante
 Es aquel aminoácido indispensable que no se encentra en cantidad
suficiente en una proteína y tiene que completarse con una proteína
diferente.
Ej. Cereales con leguminosas.
Digestión de las proteínas
 Por su gran tamaño molecular, las proteínas aportadas por la dieta no
pueden ser absorbidas directamente en el proceso de la digestión.
 Para hacerlo, deben ser descompuestas en
sus amioácidos constituyentes, tarea que realizan las enzimas
proteolíticas, producidas en el estómago, en el páncreas y en el intestino
delgado.
Resultados de una dieta hiperproteíca:
 Deshidratación e hipotensión: dado por un aumento en la diuresis y la
consiguiente pérdida de electrolitos (Na y K).
 Descalcificación ósea y cálculos renales porque las proteínas aumentan
el Fósforo lo que produce un aumento de Parathormona y esta remueve
el calcio de los huesos.
 Fracturas por osteoporosis
 Arritmias cardiacas y muerte.
 Cetosis; el β-hidroxibutirico y acetoacetico se eliminan por la orina
arrastrando Na, K, y H2O llevando a deshidratación
 Crisis de artritis gotosa por hiperuricemia ya que Ac.
Úrico aumenta porque el Ph se acidifica en orina y
disminuye la solubilidad y excreción del mismo.
 La degradación de las proteínas genera metabolitos de
desecho que deben ser excretados por la orina y en su
conjunto reciben el nombre de compuestos nitrogenados
no proteicos que son: urea (85-95%), creatina, creatinina,
amoniaco y ácido úrico.
Para que las proteínas puedan digerirse con eficacia deben ser
desnaturalizadas, es decir, desenrolladas.

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Este proceso ocurre durante la cocción, centrifugación, masticación, y acción del
ácido clorhídrico del estómago.
Recomendaciones diarias de proteínas
 0.8 g/Kg. peso en población cuya principal fuente de energía es de origen
animal.
 1.3 g/Kg. peso en población cuya fuente principal de energía es origen
vegetal.
 Requerimiento mínimo: 0.5-0.6 g/Kg.
 Requerimiento máximo: 2.5 g/Kg. para adolescentes o personas
sometidas a una actividad física intensa o en condiciones climáticas de
intenso calor.
Situaciones en las cuales las proteínas constituyen una fuente importante
de energía
 Cuando ingerimos un exceso de proteínas: estas son degradados dando
diferentes metabolitos de desecho (urea, creatinina, ac. Úrico, amoniaco:
eliminados por el riñón), el excedente se guarda como grasa.
 En este caso las proteínas son degradadas aumentando el catabolismo
proteico y usamos proteínas endógenas (tejido muscular).
 Durante ayuno prolongado o inanición (>4horas y > 10 días)
 4) Cuando ingerimos proteínas incompletas o solas: (solo leguminosas,
arroz, carne, leche).
 5) Cuando la relación energía no proteica (ENP) que es la que proviene
de lípidos e HC, por gramos de N2 es inadecuada (<100 Kcal./g N2).

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Fuentes
Digestión de las Proteínas
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina
y continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina,
quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan
en la forma «pro» y son activadas por la escisión de una pequeña secuencia
peptídica. Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido
intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la secreción de las proenzimas
pancreáticas. El tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las
proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina, aumenta
el contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una señal para
cesar la secreción de tripsinógeno.
Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del borde epitelial del
enterocito completan la digestión; cada una de estas enzimas tiene una acción
específica. La tabla 2 muestra una clasificación de las proteasas, que incluye
tanto enzimas que actúan en el aparato digestivo humano como otras que se

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emplean en la obtención de hidrolizados de proteínas (véase más adelante). La
mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son hidrolizados
extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo de los enterocitos,
mientras que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. La
absorción de péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino
delgado proximal, generalmente por transporte activo mediante transportadores
específicos para los diferentes tipos de aminoácidos.
Los dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos tienen también sistemas
transportadores específicos. Se calcula que un 25 % de las proteínas de la dieta
se absorben como dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos se absorben en
presencia de sodio y tanto éstos como los dipéptidos y tripéptidos se absorben
rápidamente. Las dipeptidasas y tripeptidasas pueden hidrolizar posteriormente
estos péptidos a aminoácidos, pero algunos alcanzan intactos la circulación
sanguínea. Aún con mucha menor frecuencia, también existe una absorción
limitada de proteínas intactas, bien a través de las uniones de las células
epiteliales o bien por captación de vesículas desde la luz intestinal hasta la zona
basal de estas células epiteliales.
Esta absorción no tiene repercusión nutricional, pero puede ser importante desde
un punto de vista inmunológico, porque puede dar lugar a respuestas alérgicas.
Tras la digestión de proteínas, los aminoácidos son transportados al hígado,
donde se regula el flujo de aminoácidos de la dieta que entra en la circulación
sistémica. El hígado transamina y oxida los aminoácidos sobrantes. En la
práctica, el exceso de proteínas (aminoácidos) en la dieta de un sujeto sano da
lugar a un aumento de la eliminación urinaria de nitrógeno.
El hígado es el lugar principal de metabolización de aminoácidos esenciales, con
excepción de los aminoácidos ramificados, que apenas se degradan en el eje
enterohepático y son más bien metabolizados por otros tejidos periféricos; por
ejemplo, sólo un 2 % de la leucina de la dieta es oxidada en el hígado