Proteínas são compostos orgânicos formados pela ligação de aminoácidos. Representam a maior parte da matéria viva e têm diversas funções importantes como transporte de oxigênio e nutrientes, estrutura de tecidos, atividade enzimática e defesa do organismo. As proteínas possuem diferentes níveis de estrutura que determinam sua forma e função.

1. Proteínas
São compostos orgânicos
de alto peso molecular,
são formadas pelo
encadeamento de
aminoácidos.
Representam cerca do 50
a 80% do peso seco da
célula sendo, portanto, o
composto orgânico mais
abundante de matéria
viva.

2. • Pertencem à classe dos peptídeos, pois são
formadas por aminoácidos ligados entre si por
ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união
do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido,
através da formação de uma amida.

3. Aminoácidos
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
• São as unidades fundamentais das proteínas.
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqUência de
apenas 20 aminoácidos.
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem
outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada
na figura abaixo:

4. Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte
aminoácidos necessários para a produção de
suas proteínas, já as células animais não
sintetizam todos eles, sendo que alguns devem
ser ingeridos com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados
em dois tipos:
• Essenciais - são aqueles que não podem ser
sintetizados pelos animais.
Ex: Arginina; Fenilalanina; Histidina; Valina;
Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Metionina;
Isoleucina.
• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que
podem ser sintetizados pelos animais.
Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina;
Asparagina; Glutamina; Prolina; Glutamato;
Aspartato

5. O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Sequência dos AA

6. Funções biológicas das
proteínas
• Proteínas transportadoras ou carreadoras:
Ex: Hemoglobina das hemácias.
• Proteínas nutrientes e de
armazenamento:
Ex: Ovoalbumina na clara do ovo.
• Proteínas contráteis ou de motilidade:
Ex: actina e miosina.
• Proteínas estruturais:
Ex: colágeno, elastina e queratina.

7. Funções biológicas das
proteínas
• Proteínas reguladoras:
Ex: hormônios (Insulina)
• Proteínas catalisadoras ou enzimas:
Ex: Pepsina, sacarase e tripsina.
• Proteínas de defesa:
Ex: Imunoglobulinas ou anticorpos.
Fibrinogênio e a trombina.

8. ENZIMAS
• São proteínas capazes de modificar a
velocidade de reações químicas no
interior das células.
• Diversos fatores interferem na atividade
enzimática.
• Ex: pH, Temperatura.

9. Coenzimas
• Coenzimas: são enzimas que só se
tornam ativas na presença de outras
substâncias.
• Ex : Vitaminas
• A enzima inativada é denominada
apoenzima, que , na presença de
coenzima, forma a holoenzima ou enzima
ativa

10. Anticorpos
• São proteínas que reagem de maneira
específica quando encontram
substâncias estranhas ou antígenos que
penetram no organismo. Quando nosso
organismo recebe um antígeno e este é
como uma substância estranha,
passamos a produzir anticorpos
específicos que irão neutralizar tal
invasor.

11. Níveis de Organização:
Estrutura Primária (seqüência linear de AA)
• Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molécula.
• A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos
semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade "amino terminal"
e uma extremidade "carboxi terminal".
• A estrutura primária de uma proteína é
destruída por hidrólise química ou
enzimática das ligações peptídicas,
com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
• Sua estrutura é somente a seqüência
dos aminoácidos, sem se preocupar
com a orientação espacial da molécula.

12. Estrutura Secundária (enrolamento
helicoidal )
• É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.
• É o último nível de organização
das proteínas fibrosas, mais
simples estruturalmente.
• Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos a dos aminoácidos e
seus grupamentos amina e
carboxila.
• O arranjo secundário de um
polipeptídeo pode ocorrer de
forma regular; isso acontece
quando os ângulos das ligações
entre carbonos a e seus ligantes
são iguais e se repetem ao longo
de um segmento da molécula.

13. Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na
seqüência polipeptídica.
• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e
funcionalmente.
• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em
domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes
ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura
tridimensional de uma proteína.

14. Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica
no espaço, as subunidades da molécula.
• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como
pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
• As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

16. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
• TEMPERATURA / agitação das
moléculas ⇒ rompimento de
ligações / Ex: ovo cozido
• GRAU DE ACIDEZ / meios ↑
ácidos ou ↑ básicos ⇒
rompimento de atrações
elétricas que ajudam manter a
configuração espacial /
fabricação de queijos e
coalhadas

17. Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de
acordo com a sua função.
• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas
cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde
participam do mecanismo da contração muscular.
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e
nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal
à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do
sangue).

18. • Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são
fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre
as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as
lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
• Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de
natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios
como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É
o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
• Função de defesa - existem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na
presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo
é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo
neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os
linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas
denominadas gamaglobulinas.

19. • Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos,
incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses
aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico
em proteínas.
• Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que
possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-
hemofílica, etc...
• Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

20. Enzimas – Proteínas Especiais
• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a
sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito
superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo
celular são catalisadas por enzimas.
• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas
aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela
como reagente ou produto.
• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo
de reações.
• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do
metabolismo celular.

21. As enzimas são classificadas segundo os
compostos nos quais elas agem:
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos
graxos;
• catalases decompõem a água oxigenada;
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
• proteases decompõem as proteínas;
• celulases decompõem a celulose;
• pectinases decompõem a pectina;
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
• beta-glucanases decompõem a beta-glucana;
• outras.

22. Modelo de Chave-Fechadura