El reticulo endoplasmático rugoso (RER) es un organelo que sintetiza, almacena y transporta proteínas en las células eucariotas. El RER contiene proteínas transmembrana y residentes. Las proteínas transmembrana pueden ser de un solo paso o múltiples pasos a través de la membrana, dependiendo de si tienen un péptido señal en el extremo amino o interno de la cadena peptídica. Las proteínas residentes del RER incluyen proteínas chaperonas como BIP que

2. Definición.
• Organelo
organizado en
forma de redes
laberínticas de
túbulos
ramificados y
sacos aplanados.
• *Lumen del RER

3. Descripción General y Función
• Se encuentra en
células eucariotas,
menos en los eris.
• Sintetiza, almacena y
transporta proteínas.
• En células nerviosas
se le conoce como
cuerpos de Nissl.
• Crea proteínas
transmembranales de
organelos.

4. Comparación 

5. Recordando…
http://www.curtisbiologia.com/node/1478

6. Topología de las proteínas
Transmembranales.
• Son aquellas que
son translocadas a
la membrana del
RER y se mantienen
unidas a ella.
• Las proteínas
transmembrana
atraviesan la…..?

7. Tipos de proteínas
transmembrana de único paso
Péptido señal en
extremo terminal
amino (NH2)
Posee una
región
hidrofóbica que
corta la
transferencia. 1
solo tipo.
El péptido señal
no es terminal
amino, si no que
se encuentra
interna o “en
medio” de la
cadena
peptídica. Hay
dos tipos.

8. Transmembrana único paso.
• Identificación:
péptido señal en
color rojo, tiene un
extremo amino.
• Péptido de paro de
transferencia
(región HF) amarillo
• El péptido señal
actúa como un
péptido de inicio
que se adhiere a la
proteína
translocadora.

9. • La cadena peptídica
fluye en el
translocador, hasta
que llega a la región
del péptido de paro
de transferencia
(región hidrofóbica),
que al interactuar con
el translocador, lo
inactiva.
• El terminal amino se
“desconecta” del
péptido.

10. Entonces….
• El péptido de paro de transferencia es
quien ancla la proteína a la membrana y
forma el segmente ALFA HELICOIDAL

11. Tipos de proteínas
transmembrana de único paso
Péptido señal en
extremo terminal
amino (NH2)
Posee una región
hidrofóbica que
corta la
transferencia. 1 solo
tipo.
El péptido señal
no es terminal
amino, si no que
se encuentra
interna o “en
medio” de la
cadena
peptídica. Hay
dos tipos.

12. Péptido señal interno;
• Hay dos tipos, y este depende de la
orientación de los aminoácidos cargados +++
antes o después del núcleo o región
hidrofóbica del péptido inicial

13. • Identificación: Primer Tipo 
péptido interno con
cargas negativas y
positivas. Se nota el
extremo inicial (NH2)
y el extremo terminal
(COOH).
• El péptido señal
interno se une al
translocador, de
manera en que el
extremo cargado ++
apunta hacia el
citosol. (Extremo
inicial con NH2)

14. • El péptido interno se
inserta en el
translocador en la
orientación
mencionada.
• El extremo terminal
(COOH) insertado en el
bucle del translocador
se desliza hacia el
interior del RE.
• Punto CLAVE: NH2-
carga positiva-citosol.

15. Segundo Tipo.
• Punto CLAVE: NH2-
carga positiva-citosol.
• Punto CLAVE:
COOH- carga
positiva-citosol

16. Proteínas multipaso
• Atraviesa
repetidamente la
cadena peptídica a la
membrana lipídica del
REG.
• De igual forma posee
un péptido inicial, un
péptido de paro de
transferencia y una
región hidrofóbica.
Las regiones
determinantes son la
primera y segunda.

17. • El péptido de señal
interno actuá como
peptido inicial; iniciando
la translocación hasta
que se detiene por el
péptido de paro de
transferencia,
descargando la proteína.
• Hay más complejas 
• Punto CLAVE: anclaje
por 2 péptidos: (1)inicial
y (2)paro de
transferencia.

18. TIEMPO DE UBICACIÓN 
Proteínas del
RER
P.
Transmembrana
Unipaso
Multipaso
P. Residentes. BIP

19. PROTEÍNAS RESIDENTES
• Proteínas presentes en
en el lumen. NO
TRANSITORIAS.
• En su extremo
carboxilo presentan
una señal de
RETENECIÓN (4 aa) del
RER.
• Actuan como
catalizadores, ya que
estimula el ensamblado
y plegamiento de
proteínas.

20. Proteínas
residentes; BIP
• Proteína chaperona
(Hsp70).
• Reconoce proteínas
mal plegadas y
subunidades proteicas
que no han sido
ensambladas en sus
complejos oligoméricos
finales.
• Se cree que se une a aa
expuestos.
• Cuando se une a la
proteína, evita la
agregación de más
subunidades y la
mantiene en el RER.
• Hidroliza ATP

21. GLUCOSILACIÓN DE
PROTEÍNAS.
• La adición de
azúcares a la
proteína es una
función del RE.
• Las proteínas
hidrosolubles y
transmembrana son
glucoproteínas.

22. • Proteína extremo NH2 +
asparagina+
oligasacárido (N-acetilglucosamina+
man
osa+ glucosa)

23. • Enzima: transferasa de
oligosacárido unida a
la membrana del lado
del lumen.
• El oligosacárido
precursor se
encuentra en la
membrana mediante
un dolicol
• Transferido a la
Asparagina blanco en
cuanto el aminoácido
sea translocado en el
lumen.

24. Plegamiento de proteínas.
• El plegamiento se lleva
a cabo mediante
proteínas chaperonas.
• Las proteínas mal
plegadas son marcadas
por enzima que
degradaran esta
proteína; reutilizando
sus aminoácidos.
(respuesta a proteínas
mal plegadas.)
• Control de calidad.

25. Bibliografía
Biología celular molecular Alberts. Cap
12.