clasificacion d elas proteinas y enlaces peptídicos de acuerdo a su estructura y funcion, así como su participacion en los procesos biológicos

1. Aminoácidos, péptidos
y proteínas

2. FuncionesdelosAA
• Sirvencomobloquedeconstruccióndeproteínas.
– Algunosseencuentranlibresenplasma.
• Biosíntesisdeporfirinas,purinas,pirimidinasyurea.
• Neurotransmisión
• Intermediariosdeciertasrutasmetabólicas:citrulina,
ornitina

3. NaturalezaquímicadelosAA
• Son ácidos carboxílicos que contienen un
grupo amino.
– Carbonoalfa: Cal cual están unidos el grupo COOHy el
NH2
– Grupo R: cadena lateral, representa una variedad de
estructuras.

4. NomenclaturadelosAA
• Nombrestrivialesocomunes, por ejemplo:
– Asparagina: 1°AAdescubierto en1806(“Asparagus”)
– Glutamato: “wheat” gluten
– Tirosina: queso(del griegotyrus)
– Glicina: dulce(del griegoglykos)

5. NomenclaturadelosAA
NelsonyCox.LehningerprinciplesofBiochemistry,5thed.2009.
Sistemade1
letra
Sistemade3
letras

6. EstructuradelosAA
• Enlanaturalezaexistenmásde300AA.
• Sinembargo,las proteínas quesintetiza el cuerpo
humanoestánconformadaspor sólo20AA.

7.  Los aminoácidos se clasifican en el carácter de sus cadenas
laterales. Se dividen en cuatro categorías:

11. Funcionesdelospéptidos
• En el sistema neuroendocrino: como hormonas,
neurotransmisores, neuromoduladores, y factores
liberadoresdehormonas.
• Enreaccionesdedetoxificacióndel organismo.
• Enciclocelular yapoptosis.
• Agentes antimicrobianos: son parte de la inmunidad
innata
• Inhibidoresdeenzimas: ECA
• Péptidos sintéticos son usados como sustratos de
enzimas, antibióticosyagentesantitumorales

12. PROTEÍNAS
• Componentesestructurales.
• T
ransportadoresdesustancias.
• Hormonas.
• Catalizadoresdereaccionesbiológicas.
• Favorecedoresdeprocesosdeluminiscencia.
• Componentesdelesqueletointracelularocitoesqueleto.
• Elementosfundamentalesenlacontracciónmuscular.
• Regulaciónyexpresióngenética.
Son las macromoléculas que llevan a cabo prácticamente todas
las actividades de una célula.

13. Funcionesdelasproteínas
22

14. Péptidosyproteínas
• Polímerosdeaminoácidos.
• 2, 3hastamilesderesiduosdeAA.
– Oligopéptidos: pocosAA
– Polipéptidos: muchosAA
• Unidos por unenlacepeptídico

15. Enlacepeptídico
• Eslaunidadprimariaestructural delas
cadenaspolipeptídicas.
• Reacción de condensación entre el
grupo carboxilo de un AA y el grupo
amino de otro que produce un enlace
amida(enlacecovalente).
•
•
Extremoaminoterminal
Extremocarboxiloterminal

16. Clasificación delasproteínas
Porelnúmerodesubunidadesocadenaspolipeptídicas:
1. Unasolacadenapolipeptídica:proteínamonomérica.
2. Dos o más cadenas asociadas de manera no covalente:
proteínasmultiméricasomultisubunidades.
– Oligoméricas: con pocas subunidades y éstas son llamadas
protómeros.
– Porejemplo:la hemoglobinaesuntetrámero(2α 2β) oundímerode
protómerosαβ

17. Clasificación delasproteínas
Porsusconstituyentes:
• Proteínassimples: sóloAA
– Ejemplo:RibonucleasaAyquimotripsina
• Proteínasconjugadas:asociadasdemanerapermanentea
componentesquímicosademásdelosAA.
– Grupo prostético: parte que no esAA. Tiene un rol importante en
lafunciónbiológica.
prostéticos:
– En base a la naturaleza química de los g.
lipoproteínas,glicoproteínas,metaloproteínas,etc.
– Algunasproteínas contienemásdeung. prostético

18. Proteínasconjugadas

19. Clasificación delasproteínas
Porsufunción:
• Proteína globular: su función principal es
la regulacióncelular.
– Ejemplo: enzimas y proteínas reguladoras.
(hemoglobina, albumina, etc)
• Proteína fibrosa: forman parte de estructuras
celularesotejidos.
– Ejemplo: colágeno, elastina, queratina, proteínas del
citoesqueleto, etc.

20. Estructuraproteica
• Conformación: rearreglo espacial de átomos
en unaproteína.
– Las conformaciones existen bajo las condiciones
termodinámicamente más estables (menor energía libre
deGibbs)
• Proteínasnativas:proteínasencualquieradesus
conformacionesplegadayfuncional.

21. Nivelesdeorganizacióndelasproteínas

22. Estructuraprimaria
• SerefierealasecuenciadeAA.
• Estabilizada principalmente por enlaces peptídicos y
puentesdisulfuro(Cys).
• Cada proteína tiene un número y secuencia de AA
distintiva.
• Determina cómo se pliega en su estrutura 3D y esto
determinala función dela proteína.
• Ejemplo de proteínas únicamente con estructura 1°:
insulina, vasopresina (ADH), colecistoquinina,
gastrinaysecretina.

23. Estructuraprimaria
• Brindainformación:
– Estructura 3Dyla función dela proteína.
– Ubicacióncelular: citoplasma, núcleoomembrana.
– Evolución delavidaenel planeta.
– Similitud en la secuencia de AA sirve para ubicar
una proteínaenunafamilia.
• Dominio:cortasecuenciadeAAquedefine unaproteína.

24. Estructuratridimensional delas
proteínas
• La estructura 3D de una proteína es
determinada por lasecuenciadeAA.
• Lafuncióndelaproteínadependedelaestructura.
• Usualmentelaestructuraesestable.
• Las fuerzas más importantes que estabilizan
estructuras específicas son interacciones no
covalentes.

25. Estructurasecundaria
• Rearreglo espacial de los principales átomos de un
segmento de la cadena polipeptídica, sin obviar la
conformación de sus cadenas laterales o su relación
conotrossegmentos.
– Alfahélice
– Hojaplegadabeta
– Girobeta
– “Randomcoil” onodefinida*

26. • Es muy común, es el rearreglo más simple
que una cadena polipeptídica puede
asumir.
• Los g. R tienden o orientarse hacia el
exterior delahélice.
• Cadavueltaincluye4AA.
• En todas las proteínas el giro de la hélice
eshacialaderecha.
• Estabilizada porpuentesdeH.
• Colágenoyalfa-queratina.
Estructurasecundaria: α-hélice

27. Estructurasecundaria: α-hélice

28. • Estructuramásextendidaquelaanterior.
• Estabilizadapor puentesdeH.
• LosAAnoestáncercanos.
• El esqueletodelaproteínaseordenaenzig-zag.
• Fibroína(famdeβ-queratinas) yenlaseda.
Estructurasecundaria: hojaplegadaβ

29. Estructurasecundaria: hojaplegadaβ

30. Estructurasecundaria: girosβ
• Comúnenproteínas globulares.Permitenuncambiode
180° enel sentidodelacadenapolipeptídica.
• PuentedeHentreelAA1yAA4
• Generalmenteseencuentranenla superficiedela proteína.
• Menoscomunessonlos giros γ:entre 3AA.

31. Estructuraterciaria
• Estructura tridimensional de todos los átomos en
una proteína.
• Interacción entre residuos más alejados en la secuencia de
AA(PLEGAMIENTO).

32. Plegamientodeproteínas
• Permite aproximación de cadenas laterales de
residuosdistantes.
• Estructuras 3D adecuadas para la interacción con otras
moléculas.
• Enla célula, este proceso ocurre durante y despuésquelas
proteínassonsintetizadasenlosribosomas.
– Facilitadopor proteínaschaperonas.

33. Estructuracuaternaria
• Proteínasconvariassubunidades.
• Tienenunpapel regulatorio.
• La unión de pequeños
componentes puedeproducir cambios
enlaactividad.
• Multímero
• Oligómero
• Protómero

34. EstructuraCuaternaria
polipeptídicas
• Homotípicas: asociación de
cadenas idénticasocasi idénticas
• Heterotipicas: interacciones entre subunidades con
estructurasmuydistintas.

35. Degradacióndeproteínas
• Noespecífica: lisosoma
• Específica: víadelaubiquitina.
– Es una proteína pequeña, de 76 AA,
altamente conservada en
eucariotas.
– Secuencia PEST (Pro, Glu, Ser,
Cys) es la señal para la
degradaciónpor estavía.

36. Estabilidaddelaestructura3° y4°
Esta conformación se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre las cadenas laterales (g. R)
delosAA.Aparecenvariostiposdeenlaces:
• Los puentesdehidrógeno
• InteraccionesdeV
ander W
aals
• Los puentes eléctricos entre AA de carga diferente
llamados también “atracciones electrostáticas”
• Las interacciones hidrófobas formación de un núcleo
ointerfacehidrofobico
• Puentesdisulfuro

37. Desnaturalizacióndelasproteínas
• Es una modificación estructural que conduce a la pérdida de la función
proteica.
• Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estáticosinningunaestructuratridimensional fija.
• Ladesnaturalización provocadiversos efectos enla proteína:
1. Cambiosenlas propiedades hidrodinámicas dela proteína: aumentala
viscosidad ydisminuyeel coeficiente dedifusión
2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen enla superficie
3. Pérdidadelaspropiedades biológicas

38. Desnaturalización
• Losagentesqueprovocanla desnaturalización deunaproteína se llaman
agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (T°) y químicos
(detergentes,disolventesorgánicos,pH,fuerzaiónica).
• Comoenalgunoscasoselfenómenodeladesnaturalizaciónes reversible,es
posibleprecipitarproteínas de manera selectiva mediantecambiosen:
a. Polaridaddeldisolvente
b. Fuerzaiónica
c. pH
d. Tº