Componentes Químicos de la Célula, biologia de Gerald Karp

1. FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINA
Componentes Químicos
de la Célula

2. 1.INTRODUCCION.
2.AGUA Y MINERALES
3.ACIDOS NUCLEICOS.
4.HIDRATOS DE CARBONO
5.LIPIDOS
6.PROTEINAS
7.ENZIMAS

3. Introducción
Los componentes químicos de la célula se clasifican como INORGANICOS (AGUA, MINERALES)
y orgánicos (ACIDOS NUCLEICOS, LIPIDOS, CARBOHIDRATOS y PROTEINAS).
75% a 85% corresponde a agua, entre el 2 al 3% son sales inorgánicas y el resto son compuestos
orgánicos los cuales representan las moléculas de la vida
La mayor parte de las estructuras celulares contienen LÍPIDOS y moléculas muy grandes
denominadas MACROMOLECULAS o POLIMEROS
En los organismos existen tres tipos importantes de polímeros: 1 Los ACIDOS NUCLEICOS, 2
LOS POLISACARIDOS (que pueden ser polímeros de Glucosa), 3 Las PROTEINAS (Polipéptidos:
Constituidos por aminoácidos).
Las distintas combinaciones y el numero de aminoácidos determina la especificidad y actividad
biológica de las proteínas

4. AGUA Y MINERALES
Es el componente que se encuentra en mayor cantidad en los
tejidos.
El contenido de agua esta relacionada con la edad y con la
actividad metabólica; la cantidad de agua es mayor en el
embrión (90-95%) y disminuye con los años.
Es el solvente natural de iones y macromoléculas
En la célula el agua se encuentra en dos fracciones: AGUA
LIBRE (95%) y AGUA LIGADA (5%)
Dado que el agua tiene cargas eléctricas esta molécula se
comporta como un DIPOLO. Por lo que esta puede ligarse
electrostáticamente tanto a aniones como cationes como con
moléculas portadoras de ambos tipos de cargas.
Participa en la eliminación de sustancias y absorbe calor
gracias a su elevado coeficiente calórico, evitando cambios
drásticos de temperatura.

5. SALES.
 Las concentraciones de los iones es distinta en el interior de la célula y en el medio en que la rodea
Dentro de la célula las concentraciones de POTASIO (K), MAGNESIO (Mg) son altas y las del SODIO
(Na) y el CLORO (Cl), están localizados principalmente en el liquido extracelular.
Los ANIONES DOMINANTES en las células son FOSFATO y el BICARBONATO
Las sales disociadas en aniones y cationes, son importantes para mantener la presión osmótica y el
equilibrio acido-base de la celula
La retención de IONES produce un aumento de la presión osmótica, y por lo tanto la entrada de agua
El MAGNESIO actua como Cofactor enzimático (Ejemplo: Cofactor de la DNA Polimerasa)
El FOSFATO por ejemplo se encuentra en los fosfolípidos y nucleótidos (ATP),
Los Iones CALCIO participan en la transmisión de señales.

6. ACIDOS NUCLEICOS
• Todos los seres vivos contienen 2 tipos
de ácidos nucleicos DNA y el RNA.
•Los virus contienen un solo tipo de
acido Nucleico DNA o RNA
•El DNA constituye el deposito de la
información genética, esta información
es copiada o TRANSCRIPTA en
moléculas de RNA mensajero (mRNA).
•La síntesis proteica se conoce como
TRADUCCIÓN

7. ACIDOS NUCLEICOS
Virus del VIH

8. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGIA
MOLECULAR

9. ACIDOS NUCLEICOS
 ADN se encuentra en el núcleo integrando los cromosomas y también en las
mitocondrias y los cloroplastos.
El RNA se localiza tanto el núcleo como en el citoplasma, el cual sirve como
plantilla para la síntesis de proteínas
El DNA se encuentra en los organismos vivos en forma de moléculas de muy alto
peso molecular.
La estructura primaria de todas las proteínas (es decir la cantidad y secuencias de
sus aminoácidos), es codificada por un alfabeto de 4 letras (A,G,T,C).
“El CÓDIGO GENÉTICO es la manera en la que las secuencias de nucleótidos del
DNA codifican la información para la formación de productos proteicos”

10. ACIDO NUCLEICOS.
Las Moléculas de Acido nucleico es un
polímero cuyos monómeros son nucleótidos
sucesivamente ligados mediante UNIONES
FOSFODIESTER.
Las pentosas son de dos tipos:
DESOXIRRIBOSA en el DNA y RIBOSA en el
RNA.
Para Visualizar el DNA en el microscopio se
puede utilizar una reacción cito química
especifica denominada Reacción de Feulgen

12. ACIDO NUCLEICOS.
Las Bases nitrogenadas que se encuentran en
los ácidos nucleicos son también de dos
tipos: PURINAS y LAS PIRIMIDINAS
◦ El DNA consta de ADENINA, TIMINA, GUANINA
CITOSINA.
◦ El RNA consta de ADENINA, URACILO,
GUANINA CITOSINA.
Cuando se une la pentosa mas la base
nitrogenada toma el nombre de NUCLEOSIDO.
Cuando se une la pentosa mas la base
nitrogenada mas el grupo fosfato se llama
NUCLEOTIDO.

13. ACIDO NUCLEICOS.
 Las moléculas de DNA están formadas por DOS CADENAS,
por lo que se conoce como DOBLE HELICE.
 Las cadenas de DNA son ANTIPARALELAS.
 Ambas cadenas se hallan unidas mediante PUENTES DE
HIDROGENO establecidos entre los pares de bases.
 Entre la adenina y la timina se forman 2 puentes de
hidrogeno.
 Entre la citosina y la guanina se forman 3 puentes
hidrogeno.
 Por lo tanto, el par G-C es mas estable que el par A-T.
 La estructura helicoidal se mantiene estabilizada gracias a
los puentes de hidrogeno y a las interacciones hidrofóbicas
entre las bases de cada cadena.

15. TIPOS DE RNA.
 La estructura del RNA es semejante a la del DNA, excepto por la presencia de RIBOSA en lugar
de DESOXIRRIBOSA y de URACILO en lugar de TIMINA.
La molécula de RNA es de UNA SOLA CADENA
Los principales tipos de RNA son: El RNA mensajero (mRNA), RNA ribosómico (rRNA), RNA de
transferencia (tRNA). Los tres participan en la síntesis proteica.
Cada uno de ellos cumple una función:
El mRNA establece la secuencia de aminoácidos para la síntesis de proteínas.
El rRNA representa el 50% de la masa del ribosoma, ayuda en el sostén molecular para las reacciones
químicas en la síntesis de proteínas.
El tRNA identifica y transporta a los aminoácidos hasta el ribosoma

16. HIDRATOS DE CARBONO
Los hidratos de Carbono están compuestos por C, H y O.
Representan la principal fuente energía para las células y son
constituyentes estructurales importantes de las membranas
celulares y de la matriz extracelular.
ESTOS SE CLASIFICAN:
MONOSACARIDOS.
 DISACARIDOS.
 OLIGOSACARIDOS.
 POLISACARIDOS.

17. MONOSACARIDOS
Son azucares simples con una formula general Cn(H2O)n y estos a su vez se pueden clasificar
TRIOSAS, TETROSAS, PENTOSAS, HEXOSAS,HEPTOSAS dependiendo del numero de átomos
de carbono.

18. MONOSACARIDOS

19. MONOSACARIDOS

20. MONOSACARIDOS
Otras Hexosas muy difundidas, que suelen estar asociadas entre si bajo la forma de
OLIGOSACARIDOS o POLISCARIDOS, son la GALACTOSA, FRUCTOSA, ACIDO GLUCORONICO y EL
ACIDO IDURONICO

22. DISACARIDOS.
 Son Azucares formados por la combinación de dos monómeros de hexosa, con la
correspondiente perdida de una molécula de agua.
El azúcar de la leche esta formada por glucosa y galactosa.
La sacarosa o azúcar de mesa esta compuesta por fructosa y glucosa.

23. DISACARIDOS

24. OLIGOSACÁRIDOS.
 En el Organismo los Oligosacáridos no están libres sino unidos a lípidos y a proteínas, de modo que son parte de glucolipidos y
glucoproteínas.
Los oligosacáridos tienen menos de 10 monosacáridos
En las glucoproteínas los oligosacáridos se conectan con la cadena proteica por medio del grupo OH (enlace-O-glucosidico o Unión O). De
una serina o de una treonina o a través del grupo amida (Enlacen N-glucosidico unión-N). Son importantes en la membrana plasmática.
Sirven para distinguir un tipo celular de otro o ayudan a mediar interacciones especificas de una célula con su ambiente

25. POLISACARIDOS.
Claud Bernard descubrió que la glucosa ingresa a la sangre desde el hígado.
El tejido hepático contiene un polímero insoluble de glucosa llamado GLUCOGENO
“Varios elementos de los alimentos (como las proteínas), se transportan al hígado, donde
por reacciones químicas, se convierten en glucosa y se almacenan como glucógeno”.
En la Hipotesis de Bernard, el equilibrio entre la formación y degradación del glucógeno en el
hígado era el determinante principal para mantener la concentración relativamente constante
de glucosa sanguínea
El glucógeno es un tipo de polisacárido, un polímero de azucares unitario unidos por enlaces
glucosidicos

26. POLISACÁRIDOS: GLUCOGENO Y ALMIDON.
 La mayoría de las unidades de azúcar
de una molécula de glucógeno se unen
entre si mediante enlaces glucosidicos
α(1-4).
Las ramificaciones se producen por
uniones α(1-6).
El GLUCOGENO sirve como almacén de
energía química sobrante en la mayoría
de los animales EJEMPLO: los músculos
de los seres humanos contienen
glucógeno suficiente para funcionar
durante 30 min de actividad moderada
El glucógeno se almacena
principalmente en MUSCULO e HIGADO

27. POLISACÁRIDOS: GLUCOGENO Y
ALMIDON.
La mayoría de las plantas almacena su energía Química
excedente en forma de ALMIDON, que también es un
polímero de GLUCOSA. EJEMPLO: las PAPAS y LOS
CEREALES.
El almidón es una mezcla de AMILOSA y
AMILOPECTINA.
La AMILOSA es una molécula HELICOIDAL NO
RAMIFICADA cuyos AZUCARES se unen por enlaces α(1-
4).
 La AMILOPECTINA ES RAMIFICADA, esta difiere del
Glucógeno en que esta mucho menos ramificada y tiene
un patrón ramificación irregular.
El almidos se almacena como granulos densos,
incluidos en organelos rodeados por una membrana
(PLASTIDOS) dentro de una celula vegetal.
Los animales pueden desdoblar EL ALMIDON mediante
una enzima (AMILASA)

28. POLISACÁRIDOS: CELULOSA Y
GLUCOSAMINO GLUCANOS
 La celulosa es el principal componente de las paredes celulares en los vegetales.
El ALGODÓN esta formado por celulosa
Al igual que el glucógeno y el almidón, LA CELULOSA esta formada solo de monómeros de
glucosa, estas se encuentran unidas por enlaces β(1-4).
Los animales multicelulares CARECEN DE LA MAQUINARIA ENZIMATICA PARA DEGRADAR LA
CELULOSA, este ultimo es el material mas abundante en la tierra y es rico en energía química.
Los animales que sobreviven con la digestión de la celulosa, como las termitas y las ovejas, lo
hacen porque tienen bacterias y protozoos que sintetizan la enzima necesaria CELULASA.

29. POLISACÁRIDOS: CELULOSA Y
GLUCOSAMINO GLUCANOS

30. POLISACÁRIDOS: CELULOSA Y
GLUCOSAMINOGLUCANOS
Los GLUSAMINOGLUCANOS (GAG): tienen una
estructura A-B-A-B, en las que A y B son azucares distintos
El GAG mejor conocido es LA HEPARINA, que secretan las
células pulmonares en respuesta a la lesión HISTICA.
La HEPARINA impide la coagulación sanguínea, lo que
previene la formación de coágulos que bloquean el flujo
sanguíneo del corazón o los pulmones.
La mayor parte de los GAG se encuentran, en espacios
que rodean la célula.
Los polisacáridos mas complejos se encuentran en las
paredes de las células vegetales.

32. LIPIDOS
Son moléculas biológicas no polares, pero que tienen la capacidad de disolverse en solventes
orgánicos, como cloroformo o benceno y su incapacidad para disolverse en agua.
Los lípidos importantes con función celular son GRASAS, ESTEROIDES y FOSFOLIPIDOS.
GRASAS: Consisten en una molécula de GLICEROL UNIDA CON ENLACES ESTER A TRES ACIDOS
GRASOS la Molécula compuesta se denomina TRIACILGLICEROL
Los ácidos grasos son cadenas largas no ramificadas de hidrocarburos con un solo grupo
carboxilo en su extremo.
La cadena de Hidrocarburos es hidrófoba, mientras que el grupo carboxilo (-COOH), que tiene
carga negativa en pH fisiológico, es hidrofilico
Las moléculas que tienen regiones tanto hidrófobas como hidrofilicas se conocen como
ANFIPATICAS

33. LIPIDOS

34. LIPIDOS
 Los jabones deben su capacidad disolvente de grasas al
hecho de su extremo hidrófobo de cada acido graso puede
incrustarse en la grasa mientras que el extremo hidrófilo
puede interactuar con el agua circundante
Los materiales grasosos se convierten en complejos
conocidos como MICELAS que se dispersan en el agua.
Los Ácidos Grasos difieren unos de otros por la longitud de
su cadena de hidrocarburos y la presencia o ausencia de
enlaces dobles.
Los ácidos grasos presentes en las células tienen una
longitud que casi siempre varia entre 14 a 20 átomos de
carbono.
Los ACIDOS GRASOS SATURADOS son los que no presentan
enlaces dobles, como el acido esteárico. Mientras que los
que tienen ENLACES DOBLES SON INSATURADOS.

35. LIPIDOS

36. LIPIDOS
Mientras mas enlaces dobles posean los ácidos
grasos menor es la compactación que se puede
lograr.
La abundancia de enlaces dobles explica su
estado liquido tanto en la célula vegetal como en
el estante de las tiendas (ACEITES).
Las grasas solidas como la margarina se forman a
partir de aceites vegetales insaturados a los que
se reducen los dobles enlaces con átomos de
hidrogeno. (HIDROGENACION).

37. LIPIDOS
• un acido graso puede tener 3 acidos grasos idénticos o puede ser una grasa mixta con mas de
una especie de acidos grasos (MANTEQUILLA, ACEITE DE OLIVA)
•1 gramo de grasa produce dos veces mas energía que un 1 gramo de carbohidratos
•“LOS CARBOHIDRATOS FUNCIONAN SOBRE TODO COMO FUENTE ENERGÉTICA A CORTO PLAZO
Y DE ACCESO RÁPIDO, MIENTRAS QUE LAS RESERVAS DE GRASA ALMACENAN ENERGÍA PARA
LARGO PLAZO”
•En muchos animales la grasa esta almacenada en los ADIPOCITOS, cuyo citoplasma esta lleno
de una o unas cuantas gotas grandes de lípido.

38. ESTEROIDES.
• Los esteroides se acumulan alrededor de un
esqueleto de hidrocarburo característico de 4
anillos. Uno de los esteroides mas importantes es el
COLESTEROL. Es un componente de las membranas
celulares y precursor de diversas hormonas
•TESTOSTERONA, PROGESTERONA, Y ESTROGENOS
•En células vegetales esta casi ausente pero pueden
contener cantidades de compuestos relacionados.

39. FOSFOLIPIDOS
• La molécula de fosfolípido se parece a
la grasa (TRIACILGLICEROL) pero solo
tiene 2 cadenas de acido graso, en
lugar de tres, es un DIACILGLICEROL
•Los fosfolípidos constan de glicerol,
fosfato, cadenas de acido graso y colina.
•Los fosfolípidos actúan sobre todo en
membranas celulares

40. PROTEINAS
•Las Proteínas son las macromoléculas que realizan todas las actividades celulares; “SON LAS
HERRAMIENTAS Y MAQUINAS MOLECULARES QUE HACEN QUE LAS COSAS SUCEDAN” (EJEMPLO:
ENZIMAS).
•FUNCIONES:
•BRINDAN SOPORTE MECÁNICO, tanto dentro de las células como en su periferia.
•TIENEN FUNCIÓN REGULADORA (Ejemplos: Factores de Crecimiento, Hormonas , Factores de
Transcripción, Activadores Génicos.)
•COMO RECEPTORES DE MEMBRANA Y TRANSPORTADORES, determinan ante que reacciona una
Célula y que tipo de sustancias entran o salen de ellas.
•MAQUINAS MOLECULARES DE MOVIMIENTO BIOLÓGICO (Filamentos Contráctiles y motores
moleculares).
•ACTUAN COMO ANTICUERPOS, TOXINAS, FORMAN COAGULOS SANGUINEOS, ABSORBEN o
REFRACTAN LA LUZ.

41. PROTEINAS

42. PROTEINAS.
Como es que un tipo de moléculas puede tener
funciones tan variadas?.

43. PROTEINAS.
•La explicación reside en las estructuras moleculares ilimitadas que las
proteínas pueden asumir como grupo.
•“Sin embargo, cada proteína tiene una estructura única y definida que le
permite realizar un función particular”.
•“Lo mas importante es que las proteínas tienen formas y superficies que les
permiten tener interacciones SELECTIVAS con otras moléculas, tienen ALTO
GRADO DE ESPECIFICIDAD”.

44. PROTEINAS.
• Las proteínas son polímeros formados por monómeros de aminoácidos.
•Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos que da a la molécula sus propiedades únicas.
•Las capacidades de una proteína pueden comprenderse si se examinan las propiedades químicas de sus
aminoácidos constituyentes.
•Todos los aminoácidos tiene grupo carboxilo y un grupo amino.
•Excepto por la GLICINA el carbono Alfa se une a 4 grupos distintos, por lo que cada aminoácidos puede
estar presente en forma DEXTROGIRA o LEVOGIRO (D o L)
•LOS AMINOACIDOS USADOS EN LA SINTESIS DE PROTEINAS EN UN RIBOSOMA SIEMPRE SON
AMINOACIDOS L.
•La unión de varios aminoácidos da lugar a la CADENA POLI PEPTÍDICA. Los aminoácidos se unen
mediante el ENLACE PEPTIDICO.

45. PROTEINAS

46. PROTEINAS
• El polipéptido mas largo conocido, se encuentra en la proteína muscular TITINA 300000.
•Cuando los aminoácidos son incorporados en la cadena poli peptídica reciben el nombre de
RESIDUOS.
•Las proteínas también poseen otros componentes como por ejemplo carbohidratos
(GLUCOPROTEINAS), metales (METALOPROTEINAS), grupos organicos (FLAVOPROTEINAS).
•La columna central del polipéptido esta formada por la parte de cada aminoácido que es
común a ellos. La CADENA LATERAL O GRUPO R, es muy variable y le da las características
diversas y estructurales a las proteínas

47. PROTEINAS: CLASIFICACION DE
AMINOACIDOS

48. PROTEINAS
Existen varios aminoácidos mas en las proteinas pero provienen de alteraciones en las cednas
laterales de los 20 aminoácidos básicos después de su incorporación en la cadena polipeptidica,
tales modificaciones se conocen como:
“MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES”.
“LAS MODICICAIONES POSTRADUCCIONALES MAS IMPORTANTE ES LA ADICION DE GRUPOS
FOSFATOS EN UN RESIDUO DE SERINA, TREONINA O TIROSINA”.
LA PRESENCIA O AUSENCIA DE UN GRUPO FOSFATO EN UNA PROTEINA REGULADORA CLAVE ES
CAPAZ DE DETERMINAR SI UNA CELULA SE COMPORTA COMO CANCEROSA O NORMAL.
A Causa de las MPT una proteína puede existir como varias moléculas biológicas distintas.

49. PROTEINAS
El carácter iónico polar o no polar de
las cadenas laterales de un
aminoacido es muy importante para la
estructura y funcion de una proteína.
Las interecciones hidrófobas entre
cadenas laterales no polares de estos
residuos son la fuerza impulsora
durante el plegamiento. Y contribuyen
mucho a la estabilidad de la proteína.

50. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas presentan diversos niveles de
estructura:
1.Estructura Primaria.
2.Estructura Secundaria.
3.Estructura Terciaria.
4.Estructura Cuaternaria.

51. PROTEINAS: ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS.
ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia lineal especifica de aminoácidos que constituyen la cadena
◦ “LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS APORTA INFORMACIÓN NECESARIA PARA DETERMINAR LA FORMA
TRIDIMENSIONAL DE UNA PROTEÍNA Y POR TANTO SU FUNCIÓN. POR LO TANTO LA SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS ES CRUCIAL Y ES PROBABLE QUE LOS CAMBIOS PRODUCIDOS EN LA SECUENCIA COMO
RESULTADO DE MUTACIONES GENÉTICAS EN EL DNA NO SEAN TOLERABLES”
◦EJEMPLO: LA ANEMIA DREPANOCITICA
◦Es una anemia grave hereditaria se debe a UN SOLO
CAMBIO EN LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS EN LA
MOLECULA DE HEMOGLOBINA

52. PROTEINAS: ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS.

53. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
-ESTRUCTURA SECUNDARIA De un péptido consiste en la relación conformacional del
aminoácido vecino más cercano con respecto a otro.
HELICE-α: queratina del pelo, cuernos, uñas, lana. HOJA PLEGADA-β: fibroína de la seda.

54. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
•Las hélice alfa son estabilizadas por puentes de hidrogeno entre sus aminoácidos cercanos.
•La estructura involucra cadenas de aminoácidos extendidos en una proteína que interactúan
por puentes de hidrogeno.
•Tanto la Hélice alfa y la hoja plegada beta, fueron derivados de modelos teóricos de LINUS
PAULING Y ROBERT COREY.
•Debido a que las cadenas Beta están muy extendidas, la hoja Beta Resiste las
fuerzas de tracción. Ejm: la Seda esta formada por una proteína que tiene una
gran cantidad de hojas plegadas BETA.
• Algunas proteínas presentan sitios de flexibilidad y son los sitios con mayor
actividad biológica Ejemplo: ANTICUERPOS

55. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

56. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

57. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA TERCIARIA: De una proteína consiste en el plegamiento de la cadena. La forma en que
se pliega la cadena afecta tanto a sus propiedades físicas como a su función biológica. Describe la
conformación del anticuerpo
La estructura terciaria de una proteína depende de diversos factores:
 Su estructura primaria y secundaria.
 Su entorno. En proteínas globulares la parte lipofílica se sitúa hacia el interior y los grupos polares en la
superficie. El estado nativo de una proteína es la estructura terciaria en la cual expresan su actividad biológica.
 - Conocer el plegamiento de la proteína permite entender el mecanismo por el que un enzima cataliza las
reacciones. Ej: carboxipeptidasa.
 Mientras la estructura secundaria se estabiliza por puentes de hidrogeno, la estructura terciaria se estabiliza
mediante un conjunto de enlaces no-covalentes entre las diversas cadenas laterales de la proteína
 La estructura terciaria es ilimitada y se determina mediante la técnica de CRISTALOGRAFIA DE RAYOS X.
 La Clasificación de las proteínas pueden ser FIBROSAS, tienen conformación alargada y Proteínas
Globulares

58. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: Algunas proteínas están
conformadas por el ensamblaje de dos o mas cadenas.
La Forma en que estas subunidades se encuentran
organizadas se denominan ESTRUCTURA
CUATERNARIA.
 Se mantienen unidas frecuentemente por enlaces no
covalentes..
 Si en una proteína las cadenas poli peptídicas son
idénticas se llaman HOMODIMEROS; si por el contrario
las subunidades son diferentes se conoce como
HETERODIMERO.
 El descubrimiento de la estructura tridimensional de la
hemoglobina fue realizado por MAX PERUTZ
Cambridge University en 1959

59. PROTEINAS:ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

60. PROTEINAS
•DOMINIOS PROTEINICOS: Los dominios de un polipéptido a menudo representan las partes
que funcionan de manera semiindependiente Ejemplo podrían unirse con factores diferentes
como a una coenzima y un sustrato, a una cadena de DNA y a otra proteína.
•Los dominios proteínicos a menudo se identifican con una función especifica.
•Las funciones de una proteína recién identificada casi siempre pueden predecirse en base a los
dominios con que esta formada.
• En promedio las proteínas de los mamíferos tienden a ser mas grandes y contener mas
dominios que las proteínas de organismos menos complejos, como las moscas de la fruta y las
levadura.
•CAMBIOS DE CONFORMACION: Son los movimientos predecibles (No aleatorios ) que se
activan por la unión de una molécula especifica. Implica movimientos coordinados de varias
partes la molécula. Interaccion proteínica entre GroEL-GroES.

61. PROTEINAS
•EL desdoblamiento o desorganización de una
proteína se denomina DENATURALIZACION y
puede lograrse con diversos agentes, incluidos
los detergentes, solvents organicos, rediacion,
calor y compuestos como la urea y el cloruro
de guanidina.
•Cuando se utiliza el mercapto-etanol los
enlaces disulfuro de una proteína se rompen.
EJEMPLO Tratamiento de RIBONUCLEASA con
UREA Y MERCAPTOETANOL.
•Si la información que regula el plegamiento
esta implicada en la secuencia de aminoácidos
las alteraciones en la secuencia de
aminoácidos de la proteína, pueden cambiar la
forma en que la proteína se pliegue.

62. PROTEINAS: CHAPERONAS
MOLECULARES
CHAPERONAS MOLECULARES: Las Chaperonas moleculares ayudan a
las proteinas no plegadas o plegadas a alcanzar su conformación
tridimensional apropiada.
“Las chaperonas moleculares se unen en forma selectiva con
fragmentos cortos de aminoácidos hidrófobos que tienden a estar
expuestos en proteínas no activas, pero ocultos en proteínas que
ya alcanzaron su conformación NATIVA”

63. PROTEINAS: CHAPERONAS
MOLECULARES

64. ENLACES COVALENTES
• Los átomos que conforman una molécula están
unidos por enlaces covalentes, en la que los átomos
comparten PARES DE ELECTRONES.
•“Este tipo de enlace esta regulado por el principio
fundamental de que un átomo es mas estable
cuando en su capa mas externa de electrones esta
completa (REGLA DEL OCTETO)”.

65. ENLACES COVALENTES

66. ENLACE COVALENTE
La energía necesaria para romper un enlace covalente C-H; C-C; C-O es
bastante grande 80 y 10 Kilocalorias por mol.
Los enlaces dobles son cuando se comparten 2 pares de electrones, y si se
comparten tres pares de electrones es enlace triple.
Los enlaces dobles pueden funcionar como captores de energía que
impulsan procesos vitales como la respiración y la fotosíntesis.
Los electrones compartidos tienden a localizarse mas cerca del átomo con
mayor fuerza de atracción, o sea , el ATOMO MAS ELECTRONEGATIVO. (Los
Átomos con mayor frecuencia en las moléculas bilógicas son el nitrógeno y
el oxigeno)

67. ENLACES COVALENTES: MOLECULAS
POLARES Y NO POLARES
Las moléculas polares de importancia biológica contienen uno o mas átomos electronegativos,
casi siempre O, N y S.
Las moléculas que carecen de atomos electronegativos y enlaces muy polarizados como las
formadas solo por atomos de carbono e hidrogeno se conocen como NO POLARES.
Las Moleculas de mayor interés biológico incluyen proteínas y fosfolípidos, contienen regiones
polares y no polares, que se comportan en forma muy distinta.

68. ENLACES NO COVALENTES.
Los enlaces covalentes son enlaces fuertes entre átomos
que conforman una molécula.
•Los ENLACES NO COVALENTES no dependen de electrones
compartidos, sino de fuerzas de atracción entre átomos con
carga contraria.
•Los enlaces no covalentes son débiles (alrededor de 1-
5kcal/mol), y por tanto son fáciles de romper y deformar.

69. ENLACES NO COVALENTES: ENLACES
IONICOS
El enlace iónico (o Puente de Sal) es el que se forma por atracción electrostática de componentes cargados.

70. ENLACES NO COVALENTES: ENLACES DE
HIDROGENO.
Los enlaces de hidrogeno se producen cuando un protón (H+), es compartido entre dos atomos
electronegativos (O, N).

71. INTERACCIONES HIDROFOBAS Y FUERZAS
DE VAN DER WAALS.
Cuando los compuestos no polares se mezclan con agua, las moléculas
hidrófobas se reúnen en agregados, lo cual disminuye su exposición al ambiente
polar esta relación de moléculas no polares se llama INTERACCION HIDROFOBA.
Las Interacciones hidrófobas no son consideradas como enlaces verdaderos
porque no se deben a una atracción entre moléculas hidrófobas.
Las Interacciones de Van der Waals, se producen cuando los átomos están muy
cerca. Esta proximidad induce fluctuaciones en sus cargas, causando atracción
mutua entre los átomos. Es decir si dos Moleculas con dipolos transitorios están
muy próximas entre si y orientadas en forma adecuada.

72. INTERACCIONES HIDROFOBAS Y FUERZAS
DE VAN DER WAALS.

73. INTERACCIONES HIDROFOBAS Y FUERZAS
DE VAN DER WAALS.

74. Las Propiedades del Agua para mantener
la vida.
• Propiedades importantes de la
molécula de Agua:
• El agua es una molécula muy asimétrica
con el átomo de oxigeno en un extremo
y los dos de hidrógenos en el otro.
• Cada uno de los enlaces covalentes de
la molécula esta muy polarizada.
• Los tres átomos de la molécula de agua
son adeptos a formar enlaces de
hidrogeno

75. Las Propiedades del Agua para mantener
la vida.
• Cada Molécula puede formar enlaces de hidrogeno hasta con 4 moléculas de agua adicionales,
lo que produce una red bien conectada.
•Por sus abundantes enlaces de hidrogeno, las moléculas de agua tienen una tendencia
inusualmente fuerte a adherirse entre si. Lo cual explica sus propiedades térmicas.
• Por EJEMPLO: “CUANDO SE CALIENTA el AGUA LA MAYOR PARTE DE LA ENERGIA TERMICA SE
CONSUME EN ROMPER LOS ENLACES DE HIDROGENO; EN LUGAR DE CONTRIBUIR AL
MOVIMIENTO MOLECULAR”.
•Las Sustancias disueltas en agua se llama SOLUTO.
El agua es mas que un solvente, determina la estructura de las moléculas biológicas y los tipos
de interacciones en las que participan
•Protege a la celula del calor excesivo, del frio o la radiación nociva.

76.  Es un factor Importante en una célula
porque puede establecer interacciones
débiles con muchos tipos diferentes de
grupos químicos. Como por ejemplo:
AMINOACIDOS Y AZUCARES lo que asegura
su solubilidad dentro de la célula.
Las Propiedades del Agua para mantener
la vida.

77. ACIDOS, BASES Y AMORTIGUADORES
• “LOS PROTONES NO SOLO SE ENCUENTRAN DENTRO DE LOS NUCLEOS ATOMICOS, TAMBIEN
SE LIBERAN AL MEDIO CUANDO UN ATOMO DE HIDROGENO A PERDIDO SU ELECTRON.”
• Una molécula que es capaz de liberar un ION HIDROGENO SE DENOMINA ACIDO. El protón
liberado por la molécula de acido acético en la reacción previa no permanece libre, sino que se
combina con otra molécula.

78. ACIDOS, BASES Y AMORTIGUADORES
• Cualquier molécula que sea capaz de aceptar un protón se define como una BASE.
•Cuando el acido pierde un protón, se convierte en una base denominada BASE CONJUGADA del
acido. De igual manera, cuando una base (como un grupo NH2) acepta un protón se conoce
como ACIDO CONJUGADO.
•El agua es un ejemplo de una molécula ANFOTERICA, o sea, que puede actuar como acido y
como base.

79. ACIDOS, BASES Y AMORTIGUADORES
Mientras mas fácil se pierda el protón es mas fuerte el acido.
La acidez de una solución de una solución se mide por la
concentración del ION HIDROGENO y se expresa en términos de pH.
La mayoría de los procesos biológicos son muy sensibles al pH
porque los cambios en la concentración de iones hidrogeno afectan
el estado ionico de las moléculas biológicas.
 EJEMPLO: conforme aumenta la concentración de IONES HIDROGENO, el
grupo –NH2 del aminoácido arginina capta protones para formar -NH3+ lo
cual puede interrumpir la actividad de toda proteína.
 Los AMORTIGUADORES, son compuestos que reaccionan con
Iones Hidrogeno o Hidroxilo libres, por lo que resisten cambios en
el pH. (Protegen contra fluctuaciones de pH).
 El amortiguador que mantiene el pH sanguíneo es HCO3/H2CO3
 El amortiguador del pH dentro de las CELULAS es H2PO4-/HPO4-
2

80. ENZIMAS.
Las enzimas son CATALIZADORES BIOLÓGICOS.
El conjunto de enzimas constituye el grupo de proteínas mas extenso y mas especializado del
organismo, responsable de la dirección de la compleja red de reacciones químicas que se
producen en la célula.
Las enzimas poseen un lugar donde se une el sustrato llamado SITIO ACTIVO

81. ENZIMAS
El Sustrato es modificado químicamente y convertido en uno o mas productos.
Los distintos tipos de enzimas pueden formar uniones covalentes entre átomos del sustrato o
pueden romperla.
Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un punto de equilibrio.
Una característica muy importante de las enzimas es su ESPECIFICIDAD , lo que significa que
cada clase de enzima actúa sobre un solo sustrato.
Las enzimas llevan el NOMBRE DEL SUSTRATO QUE MODIFICAN mas el sufijo ASA ejm:
NUCLEASAS, ENDONUCLEASAS, FOSFATASAS (SUSTRAEN FOSFATO), QUINASAS (AGREGAN
FOSFATOS), SULFATASAS, PROTEASAS, GLICOSIDASA, LIPASAS, OXIDASAS, REDUCTASAS,
DESHIDROGENASAS.
Existen TAMBIEN ENZIMAS QUE NO SON PROTEINAS sino ácidos nucleicos las “RIBOZIMAS”

82. ENZIMAS

83. ENZIMAS
• En la unión del sustrato con el sitio activo de la enzima participan fuerzas químicas de
naturaleza no covalente (UNIONES IONICOS, PUENTES DE HIDROGENO, Fuerzas de Van der
Waals).
•Las enzimas pueden tener una INHIBICON IRREVERSIBLE debido a una desnaturalización de la
enzima o a la formación de una unión covalente entre ella y otra molécula.

84. FUNCIONES E IMPORTANCIA BIOMEDICA
DE LAS ENZIMAS
Son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de construcción
químico. (DNA, Proteinas, membranas celulares y tejidos).
Casi todas las enzimas son proteinas pero EXISTEN EXCEPCIONES: RNA RIBOSOMALES y LAS RIBOZIMAS
La capacidad para valorar la actividad de enzimas especificas en la sangre:
 CKMB, Troponina I cardiaca, LDH (Lactato deshidrogenasa). Infarto agudo de miocardio.
 Amilasa y lipasa (Pancreatitis Aguda)
La deficiencia de la cantidad o la actividad catalítica de las enzimas pueden provenir de defectos genéticos, déficit
nutricional o toxinas.
Inhibición enzimática en tratamiento de enfermedades: INHIBICION DE LA HMG-CoA por las ESTATINAS.
Tienen alta especificidad
Las Proteasas y amilasas aumentan la capacidad de los detergentes para eliminar suciedad y colorantes
Tienen importancia en la industria de los alimentos LECHE DESLACTOSADA (LACTOSA), EN LA PRODUCCION DE
QUESOS SE USA RENINA )

85. FUNCIONES E IMPORTANCIA BIOMEDICA
DE LAS ENZIMAS
Inhibidores de la
HMG-CoA (Metil
Glutaril Coenzima A
Reductasa)

86. FUNCIONES E IMPORTANCIA BIOMEDICA
DE LAS ENZIMAS
ELISA TIPO SANDWICH: Consiste en adsorber o
pegar un anticuerpo, obtenido previamente
frente a la proteína que se requiera cuantificar,
la cual se unirá al anticuerpo especifico que se
encuentra en una superficie solida.

88. Bibliografía:
• Karp, G., & Araiza Martinez, M. E. (2011). Biología celular y
molecular: Conceptos y experimentos / Gerald Karp (6a ed. --.).
México D.F.: McGraw- Hill.