Biología, 2º de bachillerato

1. PROTEÍNAS

2. — Concepto y clasificación.
— Aminoácidos: Concepto, clasificación y propiedades.
— El enlace peptídico.
— Péptidos.
— Holoproteidos: - Concepto y niveles estructurales.
- Propiedades de las proteínas .
- Funciones de las proteínas.
— Heteroproteidos.
— ENZIMAS
PROTEÍNAS

3. PROTEÍNAS: Concepto y clasificación
— Son las moléculas orgánicas más abundantes de las células (más del 50% de su
peso seco), siendo indispensables tanto funcional como estructuralmente.
— Las proteínas son polímeros no ramificados , formados por la unión de
aminoácidos (monómeros). Solo se consideran proteínas las uniones de más de
100 aminoácidos (aa).
CLASIFICACIÓN
Oligopéptidos: Formados por 2-10 aa
Péptidos
Polipéptidos: Formados por 10- 100 aa
Holoproteidos o proteínas simples. Uniones de más de 100 aa
Proteidos
Heteroproteidos o heteroproteínas: En su composición entran otras
moléculas

4. PROTEÍNAS: Aminoácidos
— Todas las proteínas están formadas por 20 α-aminoácidos diferentes.
— Estructura química:
— Los aa son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles
en agua, con isomería espacial y comportamiento anfótero.
— Se clasifican según la cadena lateral en: polares, apolares, con cadena lateral
básica y con cadena lateral ácida.

5. PROTEÍNAS: Aminoácidos
— Clasificación según la cadena lateral R:
payala.mayo.uson.mx
Las propiedades de las cadenas laterales determinan en gran parte la estructura y
función de las proteínas.

6. PROTEÍNAS: Propiedades de los aminoácidos
PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS
Los aminoácidos existen como iones dipolares en las disoluciones acuosas neutras.
Según el ph del medio en que se encuentren, pueden comportarse como ácidos o como
bases.
Existe un valor de ph al cual la molécula no posee carga eléctrica neta, es el punto
isoeléctrico (pI).
- Por debajo del pI el aa posee carga positiva.
- Por encima del pI el aa posee carga negativa.
- Cada aa tiene un pI dterminado
H+
H+

7. PROTEÍNAS: Propiedades de los aminoácidos
ISOMERÍA
• A excepción de la glicocola, todos los aa poseen un carbono asimétrico, el carbono α. Por ello,
para cada aa existen dos conformaciones distintas según tengan el grupo amino a la derecha o a la
izquierda del C α.
articulosdemedicina.com
• Todos los aa que componen las proteínas tienen la configuración L.
• ACTIVIDAD ÓPTICA: Es debida a la presencia del C asimétrico. Pueden desciar el plano de luz
polarizada a la derecha llamándoseles dextrógiros (+) o a la izquierda, llamándoseles levógiros (-).
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
• Hay algunos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo y que deben incluirse en
la alimentación, son los llamados aa esenciales. En la especie humana son ocho.
• Además de los 20 aa proteicos, se conocen unos 150 que no forman parte de las proteínas, son los
no proteicos. Algunos son intermediarios del metabolismo, forman parte de la pared bacteriana,
etc.

8. PROTEÍNAS: El enlace peptídico
• Los aa se unen entre sí mediante el enlace peptídico.
• Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo
de uno y el grupo amino del siguiente, con la
liberación de una molécula de agua.
El resultado es un enlace tipo amida.
• Cada aa unido se le llama residuo.
um.es
• En una cadena, el primero es el que tiene el grupo amino libre y el último el del grupo
carboxilo libre Extremos N-terminal y C-terminal
• El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que los átomos de C,
O, N e H se sitúan en un mismo plano rígido. La rotación de las cadenas solo se
produce por el Cα, que tiene libertad de giro. Esto condiciona la estructura proteica.
• Los enlaces peptídicos son polares.

9. PROTEÍNAS: Péptidos
Los péptidos son cadenas de aa unidos por enlace peptídico.
Ø Si las cadenas poseen de 2-10 aa se denominan oligopéptidos y pueden ser
dipéptidos, tripéptidos, etc.
Ø Más de diez aa unidos polipéptidos.
Pueden obtenerse por hidrólisis enzimática de proteínas y también hay péptidos naturales
que no proceden de rotura de hidrólisis de proteínas.
elsitiodeclaudine.blogspot.com bioquimicanayeclau.blogspot.com

10. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
— Tienen un peso molecular elevado y están formadas por un gran nº de aa.
— Son polímeros no ramificados, formados por 20 α- aa distintos.
— El 50% o más del peso seco de las células está constituido por estas biomoléculas, que
presentan gran variabilidad estructural y funciones biológicas muy dispares.
— Cada proteína adopta una configuración espacial característica de la que depende su
función. En esta configuración se diferencian cuatro niveles estructurales: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
q ESTRUCTURA PRIMARIA
-Es la secuencia lineal de aa.
Nos indica los aa que la componen y en que orden.
De esta estructura dependen las siguientes.
biologia.edu.ar

11. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q ESTRUCTURA SECUNDARIA
- Disposición espacial de la cadena de aa.
- Las estructuras secundarias más frecuentes son la α-hélice y la
lámina β o lámina plegada.
anatomiahumana.ucv.cl

12. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q α-Hélice
-Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta.
-Enlaces: puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO.
-Las cadenas laterales R quedan hacia el exterior de la hélice.
temasbiologiamolecular.blogspot.com
Esta estructura la presentan las α-queratinas del pelo, uñas y picos de aves.

13. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q Lámina β o lámina plegada.
Las cadenas polipeptídicas se disponen formando un plano quebrado. Las cadena pueden
ser paralelas o antiparalelas.
Enlaces: puentes de hidrógeno entre los NH y CO de cadena adyacentes.
Los grupos R quedan hacia arriba y hacia abajo del plano.
payala.mayo.uson.mx
Esta estructura la presenta por ejemplo, la fibroína de la seda.

14. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q ESTRUCTURA TERCIARIA.
Las estructuras secundarias se pliegan dando lugar a la esructura terciaria que constituye una
estructura tridimensional. Esta configuración tridimensional se llama conformación y puede
ser de dos tipos:
- Conformación globular: Forma tridimensional más o menos esférica. Son proteínas
solubles en agua. Suelen tener función dinámica.
Un ejemplo es la mioglobina.
biologia.laguia2000.com
- Conformación fibrosa: La proteína tiene forma alargada.
Suelen ser proteínas con función estructural.
Ej: el colágeno
cienciasiesccabezas.blogspot.com

15. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q ESTRUCTURA TERCIARIA.
Enlaces que mantienen la estructura terciaria:
- Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
- Enlaces de hidrógeno entre grupos R.
- Interacciones hidrofóbicas entre grupos no polares.
- Enlaces iónicos entre cadenas ionizadas con cargas opuestas.
- Enlaces covalentes, el puente disulfuro, entre cisteínas.
La estructura terciaria es la que confiere a una proteína su actividad
biológica.

16. HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS
q ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Está presente solo en aquellas proteínas formadas por varias cadenas
polipeptídicas denominadas subunidades o protómeros.
Enlaces: Son similares a los que forman la estructura terciaria.
Un ejemplo es la hemoglobina.
recursos.cnice.mec.es
educa.madrid.org

17. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• SOLUBILIDAD
Producen dispersiones coloidales en el agua. La solubilidad depende de la conformación:
- Las fibrosas suelen ser insolubles en agua.
- Las globulares suelen ser solubles.
• ESPECIFICIDAD
Las proteínas son características de cada especie y dentro de cada especie varían de unos
individuos a otros. Son responsables de los “rechazos”.
Las proteínas homólogas realizan la misma función es especies diferentes. Las diferencias son
mayores cuanto más alejadas se encuentran las especies en la escala evolutiva.
• DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de todas las estructuras excepto la primaria. Las proteínas pierden la
actividad biológica.
Puede ser producida por radiación ultravioleta, calor, variaciones de pH, etc.
El proceso puede ser irreversible o reversible si la proteína recupera su estructura.

18. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAL.
Ej: glucoproteínas, histonas, el colágeno, la elastina,…
• DE RESERVA DE AA.
Ej: ovoalbúmina del huevo y caseína de la leche.
• HOMEOSTÁTICA
Ciertas proteínas con carácter anfótero.
• DE TRANSPORTE.
Ej. Las permeasas, las lipoproteínas.
• DEFENSIVA Y PROTECTORA.
Ej. Las inmunoglobulinas
• HORMONAL.
Ej. La insulina y el glucagón.
• CONTRÁCTIL.
Ej. La actina y la miosina.
• CATALIZADORA.
Ej. Los enzimas.

19. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su composición, se dividen en dos grandes grupos:
• 1. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: En su composición
tienen, además de aa, otros compuestos no proteicos que se denominan grupo
prostético. Según la naturaleza del grupo prostético tenemos:
• Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej. Inmunoglobulinas,
mucoproteínas, etc.
• Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Ej: LDL y HDL.
• Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej: caseína de la leche y
vitelina de la yema del huevo.
• Nucleoproteínas: El grupo prostético es una molécula de ácido nucleico. Ej: las
fibras de cromatina.
• Cromoproteínas: El grupo prostético es una molécula coloreada debido a que
tiene dobles enlaces conjugados. Pueden ser de dos tipos: porfirínicas como la
hemoglobina y no porfirínicas como la hemocianina.

20. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• 2. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES: Constituidas solo por aa. Dentro
de ellas tenemos:
• Las proteínas globulares o esferoproteínas:
Tienen conformación globular, son solubles en agua
o en disolventes polares y tienen gran actividad biológica.
Ej: albúminas, histonas y protaminas.
pt.dreamstime.com
• Las proteínas fibrosas o escleroproteínas:
Tienen conformación filamentosa, son insolubles
en agua y tienen función estructural.
Ej: el colágeno, la queratina, la elastina, la miosina
y la actina. bioquimicaqui11601.ucv.cl

21. ENZIMAS: Características generales
— Las enzimas son catalizadores orgánicos o biocatalizadores . Son de naturaleza
proteicas y catalizan las reacciones químicas en las células.
— Son moléculas con una alta especificidad para la reacción que catalizan y para las
moléculas sobre las que actúan.
— En las reacciones enzimáticas, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de
sustratos y las sustancias formadas se denominan productos.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
- Gran actividad catalítica: Aceleran las reacciones químicas, quedando después
libres para actuar sobre otro sustrato.
- - Especificidad: Actúan solo sobre uno o un grupo de sustratos.
- -Son sensibles a factores como pH, Tª y otros.
- -Su actividad puede regularse.

22. ENZIMAS: Características generales
NATURALEZA DE LAS ENZIMAS
Son moléculas de naturaleza proteica, con masas moleculares elevadas.
Atendiendo a sus composición química, se distinguen dos tipos: holoproteínas o
proteínas simples y holoenzimas o proteínas conjugadas.
1. Holoproteínas o proteínas simples: Son enzimas formadas solamente por
aa.
2. Holoenzimas o proteínas conjugadas: Presentan una parte proteica llamada
apoenzima y una no proteica llamada cofactor.
El cofactor puede ser:
- Un ión metálico como Fe2 + , Mg2+ , …
- Un coenzima, que es una molécula orgánica compleja, en cuya composición
suele parecer una vitamina.
Si el cofactor se encuentra unido de forma permanente al apoenzima, recibe el
nombre de grupo prostético.

23. ENZIMAS: Mecanismo de acción
Las enzimas llevan a cabo la acción uniéndose a un sustrato. SE forma el complejo
enzima-sustrato que después se escinde en la enzima y el producto.
E + S ES E + P
La enzima se une al sustrato a través del centro activo. Es una cavidad cuya
conformación y composición química determinan a que sustrato se unirá la
enzima.
Dentro del centro activo existen:
- Aa de fijación que establecen uniones con
el sustrato.
-Aa catalíticos que llevan a cabo la reacción
química.
juankbcdc.blogspot.com

24. ENZIMAS: Mecanismo de acción
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Se establece a dos niveles:
1. De acción: Una enzima solo realiza una determinada transformación en un
sustrato.
2. De sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un número reducido de
sustratos.
Existen dos hipótesis sobre la unión del sustrato a la enzima:
1. Modelo llave-cerradura: la estructura del centro activo es totalmente
complementaria a la estructura del sustrato.
2. Modelo de ajuste inducido (mano-guante):la unión de la enzima al sustrato
provoca una pequeña variación de la enzima, haciéndola complementaria
estructuralmente al sustrato

25. ENZIMAS: Cinética enzimática
La cinética de las reacciones químicas estudia la velocidad de la catálisis.
Existen una serie de factores que regulan la actividad de las enzimas:
§ La concentración de sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción química,
hasta llegar a una determinada concentración de sustrato, en la que la enzima se
encuentra saturada (todos los centros activos se encuentran ocupados por moléculas de
sustrato), a partir de la cual no aumenta la velocidad.
§ La temperatura.
Al aumentar la Tª aumenta la velocidad de
las reacciones enzimáticas hasta un máximo,
luego disminuye rápidamente debido
a la desnaturalización de la enzima.
personales.ya.com

26. ENZIMAS: Cinética enzimática
§ pH.
Las enzimas presentan un pH óptimo para el que su actividad es máxima.
Variaciones en este pH provocan la disminución
de la actividad enzimática. Si la variación de pH es
muy grande, la enzima se desnaturaliza y deja de ser activa.
botanica.cnba.uba.ar
§ Inhibidores.
Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de las enzimas.
Pueden ser:
-Irreversibles, cuando el efecto del inhibidor es permanente (venenos).
-Reversibles, si el efecto del inhibidor es temporal y no destruye la actividad de la
enzima. Puede ser competitiva o no competitiva.

27. ENZIMAS: Cinética enzimática
Competitiva: El sustrato y el inhibidor se unen por el mismo sitio al sustrato.
No competitiva: El sustrato y el inhibidor se unen por distintos sitios al sustrato.
oocities.org
personales.ya.com

28. ENZIMAS: Regulación de la actividad enzimática
La regulación de la actividad enzimática puede ejercerse de dos formas:
- Sobre a síntesis de la enzima: Solo se produce la enzima en la cantidad y en el
momento en que se precisa.
- Sobre su actividad: El enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva, cuya
transformación se produce por la unión de un ligando. Así se regula la actividad de las
enzimas modificadas covalentemente y de las enzimas alostéricas.
§ Regulación por modificación covalente.
Estas enzimas presentan dos estados: el fosforilado y el desfosforilado. La forma activa
corresponde a uno u otro, según el enzima de que se trate.
§ Las enzimas alostéricas.
Estas enzimas se regulan por la unión de una molécula llamada modulador o efector
alostérico, que se une en un sitio distinto al del centro activo, denominado sitio
alostérico.
Los moduladores alostéricos pueden ser negativos o inhibidores o positivos o
activadores.
Algunos enzimas alostéricos tienen dos o más moduladores.

29. ENZIMAS: Regulación de la actividad enzimática
Los inhibidores alostéricos son moléculas
que al unirse al sitio alostérico provocan
el cambio de la forma activa a la inactiva.
- Normalmente son los productos finales de
una secuencia metabólica.
A B C D
biologia.arizona.edu
Los moduladores alostéricos positivos o activadores provocan el aumento de la
actividad de la enzima. Con frecuencia el modulador , positivo es la propia molécula de
sustrato, que se une a la vez al centro activo y al sitio alostérico.

30. ENZIMAS: Coenzimas y vitaminas
q Como se ha dicho antes, un coenzima es una molécula orgánica que se tiene que
unir al apoenzima o parte proteica de la enzima, para hacerla activa. Las vitaminas son
moléculas que suelen formar parte de los coenzimas.
q Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas que:
- son de composición variada.
- se necesitan en cantidades muy pequeñas.
- no suelen sintetizarse por el organismo, por lo que hay que ingerirlas con la dieta.
- Desempeñan funciones catalíticas, ya que forman parte de determinadas
enzimas.
Las vitaminas se clasifican en:
- Hidrosolubles: Son solubles en agua.
- Liposolubles: Son insolubles en agua y solubles en disolventes apolares.