Antigenos Tipos de antigenos Receptores de la celula B y T Paratopos Epitopes

1. ANTÍGENOS

2. Antígeno
Los anticuerpos pueden
reconocer como antígenos
a casi cualquier tipo de
molécula biológica, como
metabolitos intermediarios
simples, azúcares, lípidos,
autacoides y hormonas, así
como macromoléculas,
como glúcidos complejos,
fosfolípidos, ácidos
nucleicos y proteínas.
Cualquier sustancia que pueda unirse específicamente a una
molécula de anticuerpo o al receptor del linfocito

3. Inmunógenos
Solo las macromoléculas son capaces de
estimular a los linfocitos B para iniciar respuestas
inmunitarias humorales, porque la activación del
linfocito B requiere el acercamiento
(entrecruzado) de múltiples receptores para el
antígeno o antígenos proteínicos para estimular
la cooperación del linfocito T.
Todos los antígenos son reconocidos por linfocitos o
anticuerpos específicos, pero solo algunos antígenos
son capaces de activarlos.
Dinitrofenol

4. Hapteno y Transportador
Para generar anticuerpos específicos frente a tales
sustancias químicas, los inmunólogos suelen unir
múltiples copias de moléculas pequeñas a proteínas o
polisacáridos antes de la inmunización.

5. Epítopo o Determinante antigenico
El epítopo, o determinante antigénico, corresponde a la parte
específica del antígeno que es reconocida por el paratopo.
Paratopo
El paratopo designa la zona del anticuerpo cuya
función es reconocer el antígeno.

6. Propiedades que confieren
inmunogenicidad
La capacidad de una sustancia para inducir una
respuesta inmunitaria bajo una serie de condiciones
dada.
Ruta de
administración
Carácter de no-
propia
Habilidad de Ser
Procesado y Presentado
por las Moléculas de MHC
Otros factores:
 Genotipo del receptor
 Heterogeneidad en la
composición química
 Tamaño molecular
 Dosis
Adyuvantes

7. SECUENCIALES O LINEALES:
Están formados por aminoácidos consecutivos
incluidos en un mismo fragmento peptídico.
Pueden ser accesibles a los anticuerpos si
aparecen en la superficie externa o en una región
de conformación extendida en la proteína original
plegada.
TIPOS DE EPÍTOPES
Lo más frecuente es que los
determinantes lineales sean inaccesibles
en esta conformación original y aparezcan
solo cuando se desnaturaliza la proteína.

8. CONFORMACIONALES O DISCONTINUOS:
Están constituidos por aminoácidos que no están en una secuencia pero se
aproximan cuando la proteína se pliega para lograr su estructura
tridimensional.
Si desnaturalizamos una proteína,
se perderán los epítopes
conformacionales pero
permanecerán los secuenciales.

9. En ocasiones, el
reconocimiento de un
epítope sólo ocurre
cuando se usa el antígeno
desnaturalizado, pero no
cuando se usa el antígeno
nativo,
Se supone que ese
epítope, oculto en la
molécula del antígeno
nativo, se hace accesible
cuando el antígeno se
desnaturaliza  Epítope
oculto
OCULTOS

10. Son aquellos contra los cuales se produce
la mayor parte de los anticuerpos.
Son fácilmente reconocidas por el sistema
inmune y así influyen marcadamente
sobre la especificidad del anticuerpo
inducido.
Pueden ser conformacionales o lineales,
incluso grupos químicos definidos como
haptenos.
No todos los epitopos son igualmente inmunogénicos para distintos
individuos de la misma especie. Para cada individuo y para cada
antigeno suele existir un epitopo inmunodominante.
INMUNODOMINANTES

11. Receptor de la célula T
•Esta unido a la membrana
•No aparece en una forma
soluble
•La débil señal que genera el
TCR es amplificada en el
interior celular por
diferentes reacciones
bioquímicas que conducen a
la activación del linfocito T.
Compuesta por dos cadenas (α y β) unidas por
puente disulfuro ancladas en la membrana por
unos péptidos transmembrana y una corta cola
citoplasmática.
•Otras proteínas de
membrana (moléculas
accesorias) ayudan al TCR en
el reconocimiento antigénico,
destacando las moléculas CD4
y CD8

12. Forma un complejo
trimolecular junto con los
epitopos y el MHC de la
célula presentadora o diana.
•Casi todos los receptores de celula T son
especificos no para el antigeno solo sino
para el antigeno asociado con una
molecula codificada por MHC.
La interacción del receptor
de célula T con el antígeno
para su unión es mas debil
que en el caso de los
anticuerpos.
Normalmente son epitopos
internos a la estructura del
antígeno.
Antígenos : sólo proteínas.

13. Receptor de la célula B
El bcr se divide en dos
componentes:
•Un componente de
reconocimiento (el receptor de
inmunoglobulina)
•Un componente de
transduccion de señal (Igα/Igβ).
También llamado
inmunoglobulina de superficie.
Unido a membrana

14. Los epitopos reconocidos por
células B pueden ser
secuenciales o
conformacionales.
El sitio de unión de la
inmunoglobulina
determina el tamaño del
epitopo.
Los epitopos tienen que estar
muy accesibles en la superficie
de los antígenos. Muy
importante la conformación
tridimensional.
Antígenos de tipo:
proteínas,polisacáridos,
lípidos y ácidos nucleicos.

15. Diferencias en el modo de reconocimiento por
parte de células B y T
Células B Células T
Unión con el Ag
Binaria: Ig - Ag Ternaria: TCR - Ag- MHC
¿Se une a Ag soluble? Sí No
¿Requiere MHC?
No Sí
Naturaleza química del
epitopo
Proteína
Lípido
Polisacárido
Únicamente proteínas
Propiedades del epitopo
Parte externa, accesible
Hidrófilo
Movilidad (flexibilidad)
Secuencial o conformacional
Parte interna,
Desnaturalizada
Anfipático
Péptido lineal; unión a MHC

16. Bibliografía
 Inmunología, Kuby, 7ma Edición.
 Inmunología celular y molecular, Abbas, 6ta Edición.
 http://epidemiologiamolecular.com/antigeno-
reconocimiento-antigenico/
 https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_04.htm