16. Hidroxiaminoácidos El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.) Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de fosforilación : importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas
17.
18. Fenilalanina Phe, F Tirosina Tyr, Y Triptófano Trp, W Aminoácidos Neutros Aromáticos
19. Aminoácidos Neutros aromáticos La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas se debe a su contenido en estos aminoácidos Fenilalanina y Triptófano son hidrofóbicos
22. Tioaminoácidos Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (codon AUG)
23.
24. Ác.Aspártico Asp, P NE Asparragina Asn, N NE Ác.Glutámico Glu, E NE Glutamina Gln, Q NE Aminoácidos dicarboxílicos y amidas
25. Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo nitrogenado , sobre todo E y Q Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (tríada SHD) Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes (p.e., Ca ++ )
26.
27. Lisina Lys, K Arginina Arg, R Histidina His, H Aminoácidos dibásicos
28. Aminoácidos dibásicos Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en catálisis enzimática (bases de Schiff) Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína Arginina es un importante intermediario en el ciclo de la urea Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleófilo del imidazol Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pK a cercano al pH intracelular
32. Prolina Importante papel estructural : su presencia dificulta la formación de estructura secundaria Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi- prolina) es muy abundante en el colágeno
33. Aminoácidos apolares o hidrofóbicos: - A, V, L, I, F, W, M, P Aminoácidos polares sin carga eléctrica: - G, Y, S, T, C, N, Q Aminoácidos polares con carga eléctrica: - Aniónicos (-): D, E - Catiónicos (+): K, R, H CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL