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PROTEÍNAS
• El nombre proteína proviene de la
 palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa
 "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que
 pueden tomar.

• Son macromoléculas orgánicas formadas básicamente por
  carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y algunas veces
  (S, P, Fe, Mg, Cu)
FUENTE DE OBTENCION DE LAS PROTEINAS
• Un poco de historia: la primera proteína en secuenciarse
  fué la INSULINA, en el año 1955 por, Frederick Sanger.
• La insulina es la principal hormona que regula los niveles
  de glucosa en la sangre. Su función es controlar la
  velocidad a la que la glucosa se consume en las células del
  musculo, tejido graso e hígado.
¿ DE QUE ESTAN FORMADAS LAS PROTEINAS?

• Están formadas por un conjunto de aminoácidos.

• ¿QUE ES UN AMINOACIDO? (AA)
• Es la unidad funcional y estructural de una proteína, su
  orden y disposición en la proteína dependen del código
  genético de cada persona.
• Un aminoácido es una sustancia cristalina, casi siempre de
  sabor dulce, que se caracteriza por poseer un grupo
  carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2)
• El aminoácido mas pequeño es la Glicina.




• Son 20aminoacidos en total de los cuales 10 son
  indispensables para el organismo, a estos se les llama
  aminoácidos esenciales.
AMINOACIDOS ESENCIALES
AMINOACIDO                                   FUNCION

    TREONINA   Colabora en la desintoxicación del hígado junto con la metionina y el
               acido aspártico.

 TRIPTÓFANO    Interviene en la producción de adrenalina, es un relajante muscular,
               ayuda a aliviar el insomnio.

    VALINA     Interviene en el crecimiento y reparación de tejidos, promueve el vigor
               mental y coordinación muscular.

 ISOLEUCINA    Interviene en la formación y reparación del tejido muscular.

  LEUCINA      Interviene en la formación y reparación del tejido muscular.

   LISINA      Interviene en la reparación de tejidos, en el sistema inmunológico y la
               síntesis hormonal.

 METIONINA     Es el principal aporte de azufre, el cual previene los problemas del
               pelo, de la piel y de las uñas.

FENILALANINA   Interviene en la producción de colágeno, en la formación de diversas
               sustancias neurotransmisoras , funciona como antidepresivo y ayuda a
               mantener la memoria.

  ALANINA      Transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado,
               ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el
               cuerpo utiliza como energía, protege contra la acumulación de
               sustancias tóxicas .

 HISTIDINA     Se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el
               tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es
               esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos.
• Los aminoácidos se clasifican en: (Polares, Apolares,
  Ácidos y Básicos).
• A) AMINOACIDOS APOLARES
• B) AMINOACIDOS POLARES
• C) AMINOACIDOS ACIDOS




• D) AMINOACIDOS BASICOS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• A) Según su función biológica.
                            TRANSPORTE
         RESERVA
                                            ENZIMATICA



 MOVIMIENTO
                        FUNCIONES               HOMEOSTATICA




      HORNONAL
                                         ESTRUCTURAL
                     INMUNOLOGICA
ENZIMATICA       Catalizan todas las reacciones, ejemplo: pepsina y lipasa
                 digestivas hidrolíticas del intestino.

DEFENSA          Los anticuerpos son proteínas protectoras, que como parte de
                 la respuesta inmune, reducen los efectos perjudiciales de las
                 proteínas extrañas (anticuerpos) ejemplo: inmuglobina, el
                 fibrógeno y la protrombina esencial para la coagulación de la
                 sangre.
HORMONAL         Controlan procesos biológicos del cuerpo humano, por
                 ejemplo: vasoprina (controla la presión sanguínea), insulina
                 regula la glucosa.
MOVIMIENTO       Responsables de la contracción muscular: actina y miosina.
ESTRUCTURAL      Forman parte de las células y tejidos como el colágeno,
                 elastina de los tejidos conectivos, queratina ( pelo, uñas,
                 cuernos, pezuñas)
  RESERVA        Reserva agua, como la albúmina.

HOMEOSTÁTICA Regula el pH en las células.

TRANSPORTE       Transporte de oxígeno en la sangre (hemoglobina), transporte
                 de oxígeno en los músculos (mioglobina).
• B) Según su forma:
 FIBROSAS     Presentan cadenas poli péptidas largas. Son insolubles
              en agua y soluciones acuosas. Algunos ejemplos de
              estas son la queratina, miosina, colágeno y fibroína (
              arañas e insectos).

 GLOBULARES   Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
              esférica apretada o compacta. La mayoría de las
              enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de
              transporte.
• C) Según su composición química:

  Simples u holoproteínas.    Su hidroóisis solo permite aminoácidos.
                              Ejemplo: insulina y colágeno.
  Conjugadas o                Su hidrólisis produce aminoácidos y otras
  heteroproteínas             sustancias no proteicas.


  Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo
  prostético o componente no proteico en:

  a. Nucleoproteínas: Están presentes en los cromosomas y en los
     virus.
  b. Metaloproteínas: en algunas enzimas.
  c. Fosfoproteínas: en la caseína de la leche y la fosvitina de la yema
     del huevo.
  d. Glucoproteínas: en la glucosa.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• SOLUBILIDAD: esta propiedad se ,mantiene siempre y
  cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes.



• ESPECIFICIDAD: cada proteína tiene una función específica
  que esta determinada por su estructura primaria.



• DESNATURALIZACION: implica modificaciones en la
  estructura de la proteína que traen como resultado una
  alteración o desaparición de sus funciones.
GRACIAS POR SU ATENCION.

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Proteínas

  • 2. • El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. • Son macromoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y algunas veces (S, P, Fe, Mg, Cu)
  • 3. FUENTE DE OBTENCION DE LAS PROTEINAS
  • 4.
  • 5. • Un poco de historia: la primera proteína en secuenciarse fué la INSULINA, en el año 1955 por, Frederick Sanger. • La insulina es la principal hormona que regula los niveles de glucosa en la sangre. Su función es controlar la velocidad a la que la glucosa se consume en las células del musculo, tejido graso e hígado.
  • 6. ¿ DE QUE ESTAN FORMADAS LAS PROTEINAS? • Están formadas por un conjunto de aminoácidos. • ¿QUE ES UN AMINOACIDO? (AA) • Es la unidad funcional y estructural de una proteína, su orden y disposición en la proteína dependen del código genético de cada persona.
  • 7. • Un aminoácido es una sustancia cristalina, casi siempre de sabor dulce, que se caracteriza por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) • El aminoácido mas pequeño es la Glicina. • Son 20aminoacidos en total de los cuales 10 son indispensables para el organismo, a estos se les llama aminoácidos esenciales.
  • 8. AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDO FUNCION TREONINA Colabora en la desintoxicación del hígado junto con la metionina y el acido aspártico. TRIPTÓFANO Interviene en la producción de adrenalina, es un relajante muscular, ayuda a aliviar el insomnio. VALINA Interviene en el crecimiento y reparación de tejidos, promueve el vigor mental y coordinación muscular. ISOLEUCINA Interviene en la formación y reparación del tejido muscular. LEUCINA Interviene en la formación y reparación del tejido muscular. LISINA Interviene en la reparación de tejidos, en el sistema inmunológico y la síntesis hormonal. METIONINA Es el principal aporte de azufre, el cual previene los problemas del pelo, de la piel y de las uñas. FENILALANINA Interviene en la producción de colágeno, en la formación de diversas sustancias neurotransmisoras , funciona como antidepresivo y ayuda a mantener la memoria. ALANINA Transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energía, protege contra la acumulación de sustancias tóxicas . HISTIDINA Se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos.
  • 9. • Los aminoácidos se clasifican en: (Polares, Apolares, Ácidos y Básicos). • A) AMINOACIDOS APOLARES
  • 11. • C) AMINOACIDOS ACIDOS • D) AMINOACIDOS BASICOS
  • 12. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS • A) Según su función biológica. TRANSPORTE RESERVA ENZIMATICA MOVIMIENTO FUNCIONES HOMEOSTATICA HORNONAL ESTRUCTURAL INMUNOLOGICA
  • 13.
  • 14. ENZIMATICA Catalizan todas las reacciones, ejemplo: pepsina y lipasa digestivas hidrolíticas del intestino. DEFENSA Los anticuerpos son proteínas protectoras, que como parte de la respuesta inmune, reducen los efectos perjudiciales de las proteínas extrañas (anticuerpos) ejemplo: inmuglobina, el fibrógeno y la protrombina esencial para la coagulación de la sangre. HORMONAL Controlan procesos biológicos del cuerpo humano, por ejemplo: vasoprina (controla la presión sanguínea), insulina regula la glucosa. MOVIMIENTO Responsables de la contracción muscular: actina y miosina. ESTRUCTURAL Forman parte de las células y tejidos como el colágeno, elastina de los tejidos conectivos, queratina ( pelo, uñas, cuernos, pezuñas) RESERVA Reserva agua, como la albúmina. HOMEOSTÁTICA Regula el pH en las células. TRANSPORTE Transporte de oxígeno en la sangre (hemoglobina), transporte de oxígeno en los músculos (mioglobina).
  • 15. • B) Según su forma: FIBROSAS Presentan cadenas poli péptidas largas. Son insolubles en agua y soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina, miosina, colágeno y fibroína ( arañas e insectos). GLOBULARES Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte.
  • 16. • C) Según su composición química: Simples u holoproteínas. Su hidroóisis solo permite aminoácidos. Ejemplo: insulina y colágeno. Conjugadas o Su hidrólisis produce aminoácidos y otras heteroproteínas sustancias no proteicas. Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético o componente no proteico en: a. Nucleoproteínas: Están presentes en los cromosomas y en los virus. b. Metaloproteínas: en algunas enzimas. c. Fosfoproteínas: en la caseína de la leche y la fosvitina de la yema del huevo. d. Glucoproteínas: en la glucosa.
  • 17.
  • 18. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS • SOLUBILIDAD: esta propiedad se ,mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. • ESPECIFICIDAD: cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria. • DESNATURALIZACION: implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.
  • 19. GRACIAS POR SU ATENCION.